Функції білків в організмах живих істот

Криворізький міський ліцей
з військово-фізичною підготовкою

на тему «Функції білків в організмі живих істот»

Виконав: ліцеїст Серентюк М.Л.

Перевірив: Дінісік Т.М.

Кривий Ріг

2000
ЗМІСТ

ВСТУП

Нормальна діяльність організму можлива при безперервному надходженні їжі. Вхідні до складу їжі жири, білки, вуглеводи, мінеральні солі, вода і вітаміни необхідні для життєвих процесів організму.

Живильні речовини є як джерелом енергії, що покриває витрати організму, так і будівельним матеріалом, який використовується в процесі зростання організму і відтворення нових кліток, що заміщають відмирають. Але живильні речовини в тому вигляді, в якому вони вживаються в їжу, не можуть всмоктатися і бути використаними організмом. Тільки вода, мінеральні солі і вітаміни всмоктуються і засвоюються в тому вигляді, в якому вони поступають.

Поживними речовинами називаються білки, жири і вуглеводи. Ці речовини є необхідними складовими частинами їжі. У травному тракті білки, жири і вуглеводи піддаються як фізичним діям (подрібнюються і перетираються), так і хімічним змінам, які відбуваються під впливом особливих речовин - ферментів, що містяться в соках травних залоз. Під впливом травних соків живильні речовини розщеплюються на більш прості, які всмоктуються і засвоюються організмом.

БІЛКИ. БУДОВА, ВЛАСТИВОСТІ І ФУНКЦІЇ

"У всіх рослинах і тваринах присутня якась речовина, яка без сумніву є найбільш важливим з усіх відомих речовин живої природи і без якого життя було б на нашій планеті неможлива. Ця речовина я найменовував - протеїн". Так писав ще в 1838 році голландський біохімік Жерар Мюльдер, який вперше відкрив існування в природі білкових тіл і сформулював свою теорію протеїну. Слово "протеїн" (білок) походить від грецького слова "протейос", що означає "займає перше місце". І справді, все живе на землі містить білки. Вони складають близько 50% сухої ваги тіла всіх організмів. У вірусів зміст білків коливається в межах від 45 до 95%.

Білки є одними з чотирьох основних органічних речовин живої матерії (білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, жири), але за своїм значенням і біологічним функціям вони займають в ній особливе місце. Близько 30% всіх білків людського тіла знаходиться в м'язах, близько 20% - в кістках і сухожиллях і близько 10% - в шкірі. Але найбільш важливими білками всіх організмів є ферменти, які, пестячи і присутні в їх тілі і в кожній клітці тіла у малій кількості, проте управляють поряд істотно важливих для життя хімічних реакцій. Всі процеси, що відбуваються в організмі: переварення їжі, окислювальні реакції, активність залоз внутрішньої секреції, м'язова діяльність і робота мозку регулюється ферментами. Різноманітність ферментів в тілі організмів величезно. Навіть в маленькій бактерії їх налічуються багато сотень.

Білки, або, як їх інакше називають, протеїни, мають дуже складну будову і є найбільш складними з живильних речовин. Білки - обов'язкова складова частина всіх живих клітин. До складу білків входять: вуглець, водень, кисень, азот, сірка й іноді фосфор. Найбільш характерно для білка наявність в його молекулі азоту. Інші живильні речовини азоту не містять. Тому білок називають азотовмісним речовиною.

Основні азотовмісні речовини, з яких складаються білки, - це амінокислоти. Кількість амінокислот невелика - їх відомо тільки 28. Всі величезна різноманітність що містяться в природі білків є різне поєднання відомих амінокислот. Від їх поєднання залежать властивості і якості білків.

Білки грають виключно важливу роль у живій природі. Життя немислима без різних за будовою і функцій білків. Білки - це біополімери складної будови, макромолекули (протеїни) яких, складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою амідній (пептидного) зв'язком. Крім довгих полімерних ланцюгів, побудованих із залишків амінокислот (поліпептидних ланцюгів), в макромолекулу білка можуть входити також залишки або молекули інших органічних сполук. На одному кільці кожної пептидного ланцюга є вільна або ацілірованная аміногрупа, на іншому - вільна або амідірованная карбоксильна група.

Кінець ланцюга з аміногрупою називається М-кінцем, кінець ланцюга з карбоксильною групою - С-кінцем пептидного ланцюга. Між СО-групою однієї пептидного угруповання і NH-групою іншого пептидного угруповання можуть легко утворюватися водневі зв'язки.

Групи, що входять до складу радикала R амінокислот, можуть вступати у взаємодію один з одним, з сторонніми речовинами і з сусідніми білковими та іншими молекулами, утворюючи складні і різноманітні структури.

У макромолекулу білка входить одна або кілька пептидних ланцюгів, пов'язаних один з одним поперечними хімічними зв'язками, найчастіше через сірку (дисульфідні містки, утворені залишками цистеїну). Хімічну структуру пептидних ланцюгів прийнято називати первинною структурою білка або секвенцій.

Для побудови просторової структури білка пептидні ланцюги повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих ділянок молекулярної ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні ланцюги закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації.

Вперше така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена ​​при вивченні головного білка волосся і вовни-кератину Полінгом американським фізиком і хіміком ... Її назвали а-структурою або а-спіраллю. На один виток спіралі доводиться по 3,6-3,7 залишків амінокислот. Відстань між витками близько 0,54 мільярдної частки метра. Будова спіралі стабілізується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками.

При розтягуванні спіраль макромолекули білка перетворюється в іншу структуру, що нагадує лінійну.

Але утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння, що виникають між групами амінокислот, або стеричні перешкоди, наприклад, за рахунок утворення пірролідінових кілець проліну та оксипроліну, які змушують пептидний ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі на деяких її ділянках. Далі окремі ділянки макромолекули білка орієнтуються в просторі, приймаючи в деяких випадках досить витягнуту форму, а іноді сільноізогнутую, згорнуту просторову структуру.

Просторова структура закріплена внаслідок взаємодії радикалів R і амінокислот з утворенням дисульфідних містків, водневих зв'язків, іонних пар або інших хімічних або фізичних зв'язків. Саме просторова структура білка визначає хімічні та біологічні властивості білків.

Залежно від просторової структури всі білки діляться на два великі класи: фібрилярні (вони використовуються природою як структурний матеріал) і глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони та ін.)

Поліпептидні ланцюги фібрилярних білків мають форму спіралі, яка закріплена розташованими вздовж ланцюга внутрішньомолекулярними водневими зв'язками. У волокнах фібрилярних білків закручені пептидні ланцюги розташовані паралельно осі волокна, вони як би орієнтовані відносно один одного, розташовуються поруч, утворюючи ниткоподібні структури і мають високу ступінь асиметрії. Фібрилярні білки погано розчинні або зовсім нерозчинні у воді. При розчиненні у воді вони утворюють розчини високої в'язкості. До фібрилярних білків відносяться білки, що входять до складу тканин і покривних утворень. Це міозин-білок м'язових тканин; колаген, який є основою седиментаційних тканин і шкірних покривів; кератин, що входить до складу волосся, рогових покривів, вовни та пір'я. До цього ж класу білків належить білок натурального шовку - фиброин, в'язка рідина сиропообразная, затвердевающая на повітрі в міцну нерозчинну нитку. Цей білок має витягнуті поліпептидні ланцюги, з'єднані один з одним міжмолекулярними водневими зв'язками, що і визначає, мабуть, високу механічну міцність натурального шовку.

Пептидні ланцюга глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок-глобул. Молекули глобулярних білків мають низьким ступенем асиметрії, вони добре розчиняються у воді, причому в'язкість їх розчинів невелика. Це насамперед білки крові-гемоглобін, альбумін, глобулін та ін

Слід зазначити умовність поділу білків на фібрилярні глобулярні, так як існує велика кількість білків з проміжною структурою.

Властивості білка можуть сильно змінюватися при заміні однієї амінокислоти інший. Це пояснюється зміною конфігурацій пептидних ланцюгів і умов утворення просторової структури білка, яка в кінцевому рахунку визначає його функції в організмі.

Число амінокислотних залишків, що входять до молекули окремих білків, досить по-різному: в інсуліні 51, в міоглобіні - близько 140. Тому й відносна молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах - від 10 тисяч до багатьох мільйонів На основі визначення відносної молекулярної маси і елементарного аналізу встановлено емпірична формула білкової молекули - гемоглобіну крові (C738H1166O208S2Fe) 4 Менша молекулярна маса може бути у найпростіших ферментів і деяких гормонів білкової природи. Наприклад, молекулярна маса гормону інсуліну близько 6500, а білка вірусу грипу - 320 000 000. Речовини білкової природи (що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидного зв'язком), що мають відносно меншу молекулярну масу і менший ступінь просторової організації макромолекули, називаються поліпептидами. Провести різку межу між білками і поліпептидами важко. У більшості випадків білки відрізняються від інших природних полімерів (каучуку, крохмалю, целюлози), тим, що чистий індивідуальний білок містить тільки молекули однакової будови і маси. Винятком є, наприклад, желатину, у складі якої входять макромолекули з молекулярної масою 12 000 - 70000.

Будовою білків пояснюються їх вельми різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші - у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не мають властивість розчинності (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок курячого яйця, гемоглобіну крові).

Білки відіграють найважливішу роль в життєдіяльності всіх організмів. При травленні білкові молекули перетравлюються до амінокислот, які, будучи добре розчиняються у водному середовищі, проникають в кров і діють у всі тканини і клітини організму. Тут найбільша частина амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, частина-на синтез гормонів, ферментів та інших біологічно важливих речовин, а інші служать як енергетичний матеріал. Тобто білки виконують каталітичні (ферменти), регуляторні (гормони), транспортні (гемоглобін, церулоплазмін та ін), захисні (антитіла, тромбін і ін) функції

Білки - найважливіші компоненти їжі людини та корму тварин. Сукупність безперервно протікають хіміщескій перетворень білків займає провідне місце в обміні речовин організмів. Швидкість оновлення білків у живих організмів залежить від вмісту білків в їжі, а також його біологічної цінності, яка визначається наявністю і співвідношенням незамінних амінокислот

Білки рослин біднішими білків тваринного походження за вмістом незамінних амінокислот, особливо лізину, метіоніну, триптофану. Білки сої та картоплі за амінокислотним складом найбільш близькі білкам тварин. Відсутність у кормі незамінних амінокислот приходить до важких порушень азотистого обміну. Тому селекція зернових культур спрямована, зокрема, і на підвищення якості білкового складу зерна.

Білки поділяються на дві великі групи: прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди.

При гідролізі протеїнів у кислому водному розчині отримують тільки а-амінокислоти. Гідроліз протеидов дає крім амінокислот і речовини небілкової природи (вуглеводи, нуклеїнові кислоти, тощо); це сполуки білкових речовин з небілковими.

Протеїни.

Альбуміни добре розчиняються у воді. Зустрічаються в молоці, яєчному білку і крові.

Глобуліни у воді не розчиняються, але розчиняються в розбавлених розчинах солей. До глобулінів належать глобуліни крові і м'язовий білок міозин.

Глутеліни розчиняються тільки в розбавлених розчинах лугів. Зустрічаються в рослинах.

Склеропротеіни - нерозчинні білки. До склеропротеінам відносяться кератини, білок шкіри і сполучних тканин колаген, білок натурального шовку фиброин.

Протеїди побудовані з протеїнів, поєднаних з молекулами іншого типу (простетичними групами).

Фосфопротеіди містять молекули фосфорної кислоти, пов'язані у вигляді складного ефіру у гідроксильної групи амінокислоти серину. До них відноситься Вителлин-білок, що міститься в яєчному жовтку, білок молока казеїн.

Глікопротеїди містять залишки вуглеводів. Вони входять до складу хрящів, рогів, слини.

Хромопротеїди містять молекулу пофарбованого речовини, зазвичай типу порфина. Найважливішим хромопротеїдів є гемоглобін - переносник кисню, що забарвлює червоні кров'яні тільця.

Нуклеопротеїни - протеїни, пов'язані з нуклеїновими кислотами. Вони являють собою дуже важливі з біологічної точки зору білки-складові частини клітинних ядер. Нуклеопротеїни є найважливішою складовою частиною вірусів - збудників багатьох хвороб.

При з'єднанні двох або декількох амінокислот утворюється складніше з'єднання - поліпептид. Поліпептиди, з'єднуючись, утворюють ще більш складні і крупні частинки і у результаті - складну молекулу білка.

РОЛЬ БІЛКІВ В ОРГАНІЗМІ.

Функції білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю і розмаїтістю форм і складу самих білків.

Білки - незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових молекул є пластична. Усі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах складає більш половини маси.

Багато білків мають скорочувальної функцією. Це насамперед білки актин і міозин, що входять у м'язові волокна вищих організмів. М'язові волокна - міофібрили - являють собою довгі тонкі нитки, що складаються з паралельних більш тонких м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинною рідиною. У ній розчинені аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовин, зокрема кальцій.

Велика роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом крові багато з'єднань. Це насамперед гемоглобін, який переносить кисень з легень до кліток. У м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок - міоглобін.

Ще одна функція білка - запасна. До запасних білків відносять феритин - залізо, овальбумін - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насіння кукурудзи.

Регуляторну функцію виконують білки-гормони.

Гормони - біологічно активні речовини, які впливають на обмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами окремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот. Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітки калієм. Регуляторної функцією володіють білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається карликовість. Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від 27000 до 46000.

Одним з важливих і цікавих у хімічному відношенні гормонів є вазопресин. Він пригнічує мочеобразованіе і підвищує кров'яний тиск. Вазопресин - це октапептид циклічного будови з бічним ланцюгом:

про - ліз - гли (NH2)

|

цис - асп (NH2)

/

S гли (NH2)

| |

S фенілаланін

/

цис - тир

Регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобуліну, молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять у своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.

Інша функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.

Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторній функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові й ін рецептори.

Слід згадати і про існування білкових речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки мають інгібіторних функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і втрачає свою активність повністю або частково. Багато білків - інгібітори ферментів - виділені в чистому вигляді і добре вивчені. Їх молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок - глікопротеїди, другим компонентом яких є вуглевод.

Якщо білки класифікувати тільки по їхніх функцій, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеною, тому що нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини - нейропептиди (відповідальні за найважливіші життєві процеси: сну, пам'яті, болю, почуття страху, тривоги).

Біологічні каталізатори.

------------------------------------------

В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто в м'яких умовах. Речовини, що окисляються в клітках людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому (ізольованому від повітря) виді, так і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого переварювання продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.

Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх клітин і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферментах люди дізналися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі К. С. Кірхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження в ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відомо з незапам'ятних часів (зброджування винограду, сироваріння та ін.)

У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими". Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово перекладається як "закваска", друге - "у дріжджах".

Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, присутня в них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, які використовують цукор у якості свого основного живильного речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільно "живуть" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, які можуть працювати поза кліткою, називали ензимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" ензимів пояснювалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітини. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лбіхом розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.

У 1871 р. російський лікар М.М. Манасеїна зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Е. Бухнер отримав безклітинний сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5 * 10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджів, зброджують цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):

фермент

C6H12O6 ---> 2C2H5OH + 2CO2

Роботи О.М. Лебедєва по дослідженню дріжджових клітин і праці інших учених поклали кінець віталістично представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.

У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.

Властивості ферментів.

------------------------------

Найважливішим властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. Залежно від умов ферменти здатні каталізувати як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.

Інше найважливіше властивість ферментів - термолабільність, тобто висока чутливість до змін температури. Оскільки ферменти є білками, то для більшості з них температура понад 70 C призводить до денатурації та втрати активності. При збільшенні температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.

Наступним важливим властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітинах у неактивній формі (проферменту). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.

Класифікація ферментів.

----------------------------------------

На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися за типом реакції, що каталізується ними. У назві ферменту обов'язково присутня назва субстрату, тобто того з'єднання, на яке впливає даний фермент, і закінчення-аза. (Аргінази каталізує гідроліз аргініну і т.д.)

За цим принципом усі ферменти були розділені на 6 ознак:

1.Оксідоредуктази - ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції, наприклад каталаза:

2H2O2 -> O2 +2 H2O

2.Трансферази - ферменти, що каталізують перенесення атомів або радикалів.

3.Гідролази - ферменти, що розривають внутрішньо-молекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза:

OH

/

R - O - P = O + H2O -> ROH + H3PO4

OH

4.Ліази - ферменти, відщеплюють від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, негідролітіческім шляхом.

Наприклад: відщеплення карбоксильної групи декарбоксилази:

O O

/ / /

CH3 - C - C ----> CO2 + CH3 - C

| |

O OH H

5.Ізомерази - ферменти, що каталізують перетворення одного ізомеру в іншій:

глюкозо-6-фосфат -> глюкозо-1-фосфат

6.Сінтетази - ферменти, що каталізують реакції синтезу.

Коли в травному тракті або в експерименті білки розщеплюються на більш прості сполуки, то через ряд проміжних стадій (альбумоз і пептонов) вони розщеплюються на поліпептиди і, нарешті, на амінокислоти. Амінокислоти на відміну від білків легко всмоктуються і засвоюються організмом. Вони використовуються організмом для утворення власного специфічного білка. Якщо ж унаслідок надмірного надходження амінокислот їх розщеплення в тканинах продовжується, то вони окислюються до вуглекислого газу і води.

Більшість білків розчиняється у воді. Молекули білків в силу їх великих розмірів майже не проходять через пори тваринних або рослинних мембран. При нагріванні водні розчини білків згортаються. Є білки (наприклад, желатину), які розчиняються у воді тільки при нагріванні.

При поглинанні їжа спочатку потрапляє в ротову порожнину, а потім по стравоходу в шлунок. Чистий шлунковий сік безбарвний, має кислу реакцію. Кисла реакція залежить від наявності соляної кислоти, концентрація якої складає 0,5%.

Шлунковий сік має властивість перетравлювати їжу, що пов'язано з наявністю в ньому ферментів. Він містить пепсин - фермент, що розщеплює білок. Під впливом пепсину білки розщеплюються на пептони і альбумоз. Залозами шлунка пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при дії на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі і при попаданні в лужне середовище стає не гативно.

Їжа, вступивши в шлунок, більш-менш тривалий час затримується в ньому - від 3 до 10 годин. Термін перебування їжі в шлунку залежить від її характеру та фізичного стану - рідка вона або тверда. Вода покидає шлунок негайно після надходження. Їжа, що містить більшу кількість білків, затримується в шлунку довше, ніж вуглеводна; ще довше залишається в шлунку жирна їжа. Пересування їжі відбувається завдяки скороченню шлунку, що сприяє переходу в пилорическую частина, а потім у дванадцятипалу кишку вже значно перевареної харчової кашки.

Харчова кашка, що поступила в дванадцятипалу кишку, піддається подальшому переварюванню. Тут на харчову кашку виливається сік кишкових залоз, якими всіяна слизова оболонка кишки, а також сік підшлункової залози і жовч. Під впливом цих соків харчові речовини - білки, жири і вуглеводи - піддаються подальшому розщеплюванню і доводяться до такого стану, коли можуть всмоктатися в кров і лімфу.

Підшлунковий сік безбарвний і має лужну реакцію. Він містить ферменти, що розщеплюють білки, вуглеводи і жири.

Одним з основних ферментів є трипсин, що знаходиться в соку підшлункової залози в недіяльному стані у вигляді трипсиногена. Трипсиноген не може розщеплювати білки, якщо не буде переведений в активний стан, тобто в трипсин. Трипсиноген переходить в трипсин при зіткненні з кишковим соком під впливом що знаходиться в кишковому соку речовини Ентерокиназа. Ентерокиназа утворюється в слизовій оболонці кишечника. У дванадцятипалій кишці дія пепсину припиняється, оскільки пепсин діє тільки в кислому середовищі. Подальше переварення білків продовжується вже під впливом трипсину.

Трипсин дуже активний в лужному середовищі. Його дія продовжується і в кислому середовищі, але активність падає. Трипсин діє на білки і розщеплює їх до амінокислот; він також розщеплює утворилися в шлунку пептони та альбумоз до амінокислот.

У тонких кишках закінчується переробка харчових речовин, що почалася в шлунку і дванадцятипалої кишці. У шлунку і дванадцятипалої кишці білки, жири і вуглеводи розщеплюються майже повністю, тільки частина їх залишається не перевареної. У тонких кишках під впливом кишкового соку відбувається остаточне розщеплення всіх харчових речовин і всмоктування продуктів розщеплення. Продукти розщеплення потрапляють у кров. Це відбувається через капіляри, кожний з яких підходить до ворсинці, розташованої на стінці тонких кишок.

ОБМІН БІЛКІВ

Після розщеплення білків в травному тракті утворилися амінокислоти всмоктуються в кров. У кров всмоктується також незначна кількість поліпептидів - з'єднань, що складаються з декількох амінокислот. З амінокислот клітки нашого тіла синтезують білок, причому білок, який утворюється в клітинах людського організму, відрізняється від спожитого білка і характерний для людського організму.

Освіта нового білка в організмі людини і тварин йде безперервно, оскільки в перебігу всього життя замість відмираючих кліток крові, шкіри, слизової оболонки, кишечника і т.д. створюються нові, молоді клітки. Для того щоб клітини організму синтезували білок, необхідно, щоб білки поступали з їжею в травний канал, де вони піддаються розщепленню на амінокислоти, і вже з амінокислот, що всмокталися буде утворений білок.

Якщо ж, минувши травний тракт, ввести білок безпосередньо в кров, то він не тільки не може бути використаний людським організмом, він викликає ряд серйозних ускладнень. На таке введення білка організм відповідає різким підвищенням температури і деякими іншими явищами. При повторному введенні білка через 15-20 днів може наступити навіть смерть при паралічі дихання, різкому порушення серцевої діяльності і загальних судомах.

Білки не можуть бути замінені будь-якими іншими харчовими речовинами, оскільки синтез білка в організмі можливий лише з амінокислот.

Для того щоб в організмі міг відбутися синтез властивого йому білка, необхідне надходження всіх або найважливіших амінокислот.

З відомих амінокислот не всі мають однакову цінність для організму. Серед них є амінокислоти, які можуть бути замінені іншими або синтезованими в організмі з інших амінокислот, поряд з цим є і незамінні амінокислоти, при відсутності яких або навіть однієї з них білковий обмін в організмі порушується.

Білки не завжди містять всі амінокислоти: в одних білках міститься більша кількість необхідних організму амінокислот, в інших - незначне. Різні білки містять різні амінокислоти і в різних співвідношеннях.

Білки, до складу яких входять всі необхідні організму амінокислоти, називаються повноцінними; білки, що не містять всіх необхідних амінокислот, є неповноцінними білками.

Для людини важливо надходження повноцінних білків, оскільки з них організм може вільно синтезувати свої специфічні білки. Однак повноцінний білок може бути замінений двома або трьома неповноцінними білками, які, доповнюючи один одного, дають в сумі всі необхідні амінокислоти. Отже, для нормальної життєдіяльності організму необхідно, щоб в їжі містилися повноцінні білки або набір неповноцінних білків, по амінокислотному змісту рівноцінних повноцінним білкам.

Надходження повноцінних білків з їжею украй важливо для зростаючого організму, тому що в організмі дитини не тільки відбувається відновлення відмираючих кліток, як у дорослих, але і у великій кількості створюються нові клітки.

Звичайна змішана їжа містить різноманітні білки, які в сумі забезпечують потребу організму в амінокислотах. Важлива не тільки біологічна цінність що поступають з їжею білків, але і їх кількість. При недостатній кількості білків нормальне зростання організму припиняється або затримується, оскільки потреби в білці не покриваються через його недостатнє надходження.

До повноцінних білків відносяться переважно білки тваринного походження, крім желатини, що відноситься до неповноцінних білків. Неповноцінні білки - переважно рослинного походження. Проте деякі рослини (картопля, бобові та інших) містять повноцінні білки. З тваринних білків особливо велику цінність для організму представляють білки м'яса, яєць, молока та ін