Синтез креатинфосфату в м'язових клітинах відбувається під час відпочинку шляхом взаємодії креатину з надлишком АТФ. Частково запаси КРФ можуть відновлюватися і при м'язовій роботі помірної потужності, при якій АТФ синтезується за рахунок тканинного дихання в такій кількості, якого вистачає і на забезпечення скорочувальної функції міоцитів, і на поповнення запасів креатинфосфату [19]. Тому під час виконання фізичної роботи креатинфосфатного реакція може включатися багаторазово.
Освіта креатину в печінці відбувається з використанням трьох амінокислот: гліцину, метіоніну і аргініну. У спортивній практиці для підвищення у м'язах концентрації КРФ використовують в якості харчових добавок препарати гліцину і метіоніну. Креатинфосфатного шлях ресинтезу АТФ характеризується такими величинами прийнятих кількісних критеріїв:
Максимальна потужність становить 900 - 1100 кал / хв × кг, що в три рази вище відповідного показника для аеробного ресинтезу [28]. Така велика величина обумовлена ​​високою активністю ферменту креатинкінази і, отже, дуже високою швидкістю креатинфосфатного реакції.
Час розгортання всього 1 - 2 секунди. Вихідних запасів АТФ в м'язових клітинах вистачає на забезпечення м'язової діяльності як раз протягом 1 - 2 з, і до моменту їх вичерпання креатинфосфатного шлях утворення АТФ вже функціонує зі своєю максимальною швидкістю. Таке мале час розгортання пояснюється дією механізмів регуляції активності креатинкінази, що дозволяють різко підвищити швидкість цієї реакції.
Час роботи з максимальною швидкістю всього лише 8 - 10 с, що пов'язано з невеликими вихідними запасами креатинфосфату в м'язах.
Головними перевагами креатинфосфатного шляху утворення АТФ є дуже малий час розгортання і висока потужність, що має вкрай важливе значення для швидкісно-силових видів спорту. Головним недоліком цього способу синтезу АТФ, суттєво обмежує його можливості, є короткий час його функціонування. Час підтримки максимальної швидкості всього 8 - 10 с, до кінця 30-ї його швидкість знижується вдвічі [30]. А до кінця 3-ї хвилини інтенсивної роботи креатинфосфатного реакція в м'язах практично припиняється.
Виходячи з такої характеристики креатинфосфатного шляху ресинтезу АТФ, слід очікувати, що ця реакція виявиться головним джерелом енергії для забезпечення короткочасних вправ максимальної потужності. Креатинфосфатного реакція може неодноразово включатися під час виконання фізичних навантажень, що робить можливим швидке підвищення потужності виконуваної роботи, розвитку прискорення на дистанції і фінішний ривок.

1.4. ІНСУЛІН ТА ОБМІН ГЛЮКОЗИ
Підшлункова залоза, по суті справи, являє собою два різні органи, об'єднаних в єдину морфологічну структуру. Її ацинарних частина виконує екзокринну функцію, секретіруя в просвіт дванадцятипалої кишки ферменти і іони, необхідні для процесів травлення. Ендокринна частина залози складається з 1 - 2 млн. острівців Лангерганса, на частку яких припадає 1 - 2% всієї маси підшлункової залози. Острівці в підшлунковій залозі були виявлені в 1860 році. Лангерганс, якому належить це відкриття, не уявляв собі, що видалення підшлункової залози веде до цукрового діабету. Це було доведено в 1921 році Бантінгом і Бестом. Екстрагувати підкисленим етанолом тканину підшлункової залози, вони виділили якийсь чинник, що володіє потужним гіпоглікемічну дію. Цей фактор був названий інсуліном. Незабаром було встановлено, що інсулін, що міститься в острівцях підшлункової залози великої рогатої худоби і свиней, активний і у людини. Інсулін у багатьох відношеннях може служити моделлю пептидних гормонів. Він першим з гормонів цієї групи був отриманий в очищеному вигляді, кристаллизован та синтезований хімічним шляхом і методами генної інженерії [3,26]. Дослідження шляхів біосинтезу призвело до створення концепції пропептид.
Молекула інсуліну - поліпептид, що складається з двох ланцюгів, А і В, пов'язаних між собою двома дисульфідними містками, що з'єднують залишок А7 із залишком В7 і залишок А20 із залишком В19. Третій дисульфідних місток зв'язує між собою залишки 6 і 11 А-ланцюга. Локалізація всіх трьох дисульфідних містків постійна, а А-і В-ланцюга у представників більшості видів мають по 21 і 30 амінокислот відповідно. Молекулярна маса людського інсуліну 5734. В обох ланцюгах у багатьох положеннях зустрічаються заміни, що не роблять вплив на біологічну активність гормону, однак найбільш часті заміни з положенням 8,9 і 10 А-ланцюга. З цього випливає, що ця ділянка не має критичного значення для біологічної активності інсуліну. Проте деякі ділянки і області молекули інсуліну мають високу консервативністю. До них відносяться 1) положення трьох дисульфідних містків 2) гідрофобні залишки в С-кінцевій ділянці В-ланцюга 3) С-і N-кінцеві ділянки А-ланцюга. Використання хімічних модифікацій і замін окремих амінокислот шести цих ділянок допомагає ідентифікувати складний активний центр.
Синтез інсуліну та його упаковка в гранули відбувається в певному порядку. Проинсулин синтезується на рибосомах шорсткого ендоплазматичного ретикулуму. Потім у цистернах цієї органели відбувається ферментативне відщеплення лидерной послідовності, утворення дисульфідних містків та складання молекули. Після цього молекула інсуліну переноситься в апарат Гольджі, де починається протеоліз та пакування у секреторні гранули. Дозрівання гранул триває в міру просування по цитоплазмі у напрямку плазматичної мембрани.
Підшлункова залоза людини секретує 40 - 50 од. інсуліну на добу, що відповідає 15 - 20% загальної кількості гормону в залозі. Секреція інсуліну - енергозалежний процес, що відбувається за участю системи мікротрубочок і мікрофіламентів острівцевих В-клітин і ряду медіаторів.
Підвищення концентрації глюкози в крові - головний фізіологічний стимул секреції інсуліну. Порогової для секреції інсуліну є концентрація глюкози натще 80 - 100 мг%, а максимальна реакція досягається при концентрації глюкози 300 - 500 мг%. Секреція інсуліну у відповідь на підвищення концентрації глюкози носить двофазний характер. Негайна відповідь, або перша фаза реакції, починається в межах 1 хвилини після підвищення концентрації глюкози і триває протягом 5 - 10 хв. Потім настає більш повільна і тривала друга фаза, що обривається одразу після видалення глюкозного стимулу [14]. Згідно з існуючими уявленнями, наявність двох фаз відповідної реакції інсуліну відображає існування двох різних внутрішньоклітинних пулів інсуліну. Абсолютна концентрація глюкози в плазмі - не єдина детермінанта секреції інсуліну. В-клітини реагують і на швидкість зміни концентрації глюкози в плазмі.
Внутрішньоклітинна концентрація вільної глюкози значно нижче її позаклітинної концентрації. Більшість наявних даних свідчать про те, що швидкість транспорту глюкози через плазматичну мембрану м'язових і жирових клітин визначає інтенсивність фосфорилювання глюкози та її подальший метаболізм. D-глюкоза та інші цукру з аналогічною конфігурацією проникають в клітини шляхом полегшеної дифузії, опосередкованої переносником. У багатьох клітинах інсулін підсилює цей процес, що обумовлюється збільшенням числа переносників, а не підвищенням спорідненості зв'язування [12]. У жирових клітинах це відбувається шляхом мобілізації переносників глюкози з неактивного їх пулу в АГ з подальшим спрямуванням їх до активного ділянці плазматичної мембрани.
Інсулін впливає на внутрішньоклітинну утилізацію глюкози різними шляхами. У нормі приблизно половина поглиненої глюкози вступає на шлях гліколізу і перетворюється в енергію, інша половина запасається у вигляді жирів або глікогену. У відсутність інсуліну слабшає інтенсивність гліколізу і сповільнюються анаболічні процеси глікогенеза і липогенеза. Дійсно, при дефіциті інсуліну всього лише 5% поглиненої глюкози перетворюється жир.
Інсулін посилює інтенсивність гліколізу в печінці, підвищуючи активність і концентрацію ряду ключових ферментів, таких як, глюкокіназа, фосфофруктокінази і піруваткіназа. Більш інтенсивний гліколіз супроводжується більш активної утилізацією глюкози і, отже, опосередковано сприяє зниженню виходу глюкози в плазму. Інсулін, крім того, пригнічує активність глюкозо-6-фосфатази - ферменту, виявляється в печінці, але не в м'язах [33]. У результаті глюкоза утримується в печінці, так як для глюкозо-6-фосфату плазматична мембрана непроникна.
У жировій тканині інсулін стимулює ліпогенез шляхом 1) припливу ацетил-СоА і NADFH, необхідних для синтезу жирних кислот, 2) підтримання нормального рівня ферменту ацетил-СоА-карбоксила каталізує перетворення ацетил-СоА в Малоні-СоА, і 3) припливу гліцеролу, бере участь у синтезі триацилгліцеролів. При інсулінової недостатності всі ці процеси послаблюються і в результаті інтенсивність липогенеза знижується.
Механізм впливу інсуліну на утилізацію глюкози включає в себе і інший анаболічний процес. У печінці і в м'язах інсулін стимулює перетворення глюкози в гол-6-ф, який потім піддається ізомеризації в гол-1-ф і в такому вигляді включається в глікоген під дією ферменту глікогенсінтази. Ця дія має подвійний і непрямий характер. У результаті вивільнення глюкози з глікогену знижується [5,34].
Вплив інсуліну на транспорт глюкози, гліколіз і глікогенез проявляється за лічені секунди або хвилини, оскільки первинні реакції цього впливу зводяться до активації або інактивації ферментів шляхом їх фосфорилювання або дефосфорилювання. Більш тривалий вплив інсуліну на вміст глюкози в плазмі крові пов'язано з інгібуванням глюконеогенезу. Освіта глюкози з попередників невуглеводних природи здійснюється в результаті ряду ферментативних реакцій, багато з яких стимулюються глюкагоном, глюкокортикоїдними гормонами і в меншій мірі ангиотензином і вазопресином. Інсулін ж пригнічує дані ферментативні реакції.
Результуюче дію всіх перерахованих вище ефектів інсуліну зводиться до зниження вмісту глюкози в крові. Цій дії інсуліну протистоять ефекти цілого ряду гормонів, що, безсумнівно, відображає один з найважливіших захисних механізмів організму, оскільки тривала гіпоглікемія здатна викликати несумісні з життям зміни в мозку і, отже, її не можна допускати.

1.5. Гліколітичні шлях ресинтезу АТФ
Цей шлях ресинтезу, так само як і креатинфосфатного, відноситься до анаеробних способам утворення АТФ. Джерелом енергії, необхідної для ресинтезу АТФ, є м'язовий глікоген, концентрація якого в саркоплазмі коливається в межах 0,2 - 3%. При анаеробному розпаді глікогену від його молекули під впливом ферменту фосфорілази по черзі відщеплюються кінцеві залишки глюкози у формі гол-1-ф. Далі молекули гол-1-ф через ряд послідовних стадій перетворюються на молочну кислоту. У процесі гліколізу утворюються проміжні продукти, що містять фосфатну групу з макроергічних зв'язків, яка легко переноситься на АДФ з утворенням АТФ. Всі ферменти гліколізу знаходяться в саркоплазмі м'язових клітин.
Регулювання швидкості гліколізу здійснюється шляхом зміни активності двох ферментів: фосфорілази і фосфофруктокінази. Фосфорілаза каталізує першу реакцію розпаду глікогену - відщеплення від нього гол-1-ф. Цей фермент активується адреналіном, АМФ та іонами кальцію, а інгібується гол-6-ф і надлишком АТФ. Другий регуляторний фермент гліколізу - фосфофруктокінази - активується АДФ і особливо АМФ, а гальмується надлишком АТФ і лимонною кислотою. Наявність таких регуляторних механізмів призводить до того, що в спокої гліколіз протікає дуже повільно, при інтенсивній м'язовій роботі його швидкість різко зростає і може збільшуватися в порівнянні з рівнем спокою майже в 2000 разів.
Кількісні критерії гликолитического шляху ресинтезу АТФ:
Максимальна потужність - 750 - 850 кал / хв × кг, що приблизно вдвічі вище відповідного показника тканинного дихання [18]. Високе значення максимальної потужності гліколізу пояснюється вмістом у м'язових клітинах великого запасу глікогену, наявністю механізмів активації ключових ферментів, що призводять до значного зростання швидкості гліколізу, відсутністю потреби в кисні [3].
Час розгортання - 20 - 30 с. Це обумовлено тим, глікоген і ферменти знаходяться в саркоплазмі міоцитів, а також можливістю активації ферментів гліколізу. Фосфорілаза - фермент, що запускає гліколіз, - активується адреналіном, який виділяється в кров безпосередньо перед початком роботи [13]. Іони кальцію, концентрація яких у саркоплазмі підвищується приблизно в 1000 разів під впливом рухового нервового імпульсу, також є потужними активаторами фосфорілази.
Час роботи з максимальною потужністю - 2 - 3 хвилини. Існують дві основні причини такої невеликої величини цього критерію. По-перше, гліколіз протікає з високою швидкістю, що швидко призводить до зменшення в м'язах концентрація глікогену і, отже, до подальшого зниження швидкості його розпаду. По-друге, у процесі гліколізу утворюється молочна кислота, накопичення якої призводить до підвищення кислотності всередині м'язових клітин [35]. В умовах підвищеної кислотності знижується каталітична активність ферментів, у тому числі ферментів гліколізу, що також веде до зменшення швидкості даного шляху ресинтезу АТФ.
Гліколітичні спосіб утворення АТФ має ряд переваг перед аеробним шляхом. Він швидше виходить на максимальну потужність (20-30 с), має більш високу величину максимальної потужності (у 2 рази більше) і не вимагає участі мітохондрій і кисню [24].
Однак у цього шляху є суттєві недоліки. Цей процес малоекономічен. Розпад до лактату одного залишку глюкози, відщеплення від глікогену, дає тільки 3 молекули АТФ, тоді як при аеробному окисненні глікогену до води і вуглекислого газу утворюється 39 молекул АТФ у розрахунку на один залишок глюкози. Така неекономічність в поєднанні з великою швидкістю швидко призводить до вичерпання запасів глікогену [33]. Інший серйозний недолік гликолитического шляху - утворення і накопичення лактату, що є кінцевим продуктом цього процесу. Накопичення лактату в м'язових клітинах істотно впливає на їх функціонування [36]. В умовах підвищеної кислотності, викликаної наростанням концентрації лактату, знижується скоротлива здатність білків, що беруть участь в м'язовій діяльності, зменшується каталітична активність білків-ферментів, у тому числі АТФазну активність міозину і активність кальцієвої АТФази, змінюються властивості мембранних білків, що призводить до підвищення проникності біологічних мембран . Крім того, накопичення лактату в м'язових клітинах веде до набухання цих клітин внаслідок надходження в них води, що в результаті зменшує скоротливі можливості м'язів. Можна також припустити, що надлишок лактату всередині міоцитів пов'язує частина іонів кальцію і тим самим погіршує управління процесами скорочення і розслаблення, що особливо позначається на швидкісних властивості м'язи.
Відомі в даний час біохімічні методи оцінки використання при фізичній роботі гликолитического шляху ресинтезу АТФ засновані на оцінці біохімічних зрушень в організмі, обумовлених накопиченням молочної кислоти. Одним з показників, що відображають накопичення в кров'яному руслі молочної кислоти, є водневий показник крові (рН). У спокої цей показник дорівнює 7,36 - 7,40, а після інтенсивної роботи він знижується до 7,2 - 7,0 [22].
Ще один метод оцінки швидкості гліколізу, що фіксує наслідки утворення та накопичення молочної кислоти - це визначення лужного резерву крові. Лужний резерв крові - це лужні компоненти всіх буферних систем крові. При надходженні під час м'язової роботи в кров молочної кислоти вона спочатку нейтралізується шляхом взаємодії з буферними системами крові, і тому відбувається зниження лужного резерву крові.
Також може бути використане визначення лактатного кисневого боргу. Лактатний кисневий борг - це підвищене споживання кисню в найближчі 1 - 1,5 години після закінчення м'язової роботи. Цей надлишок кисню необхідний для усунення молочної кислоти, що утворилася при роботі. Найбільші величини лактатного кисневого боргу визначаються після фізичних навантажень тривалістю 2 - 3 хвилини, виконуваних з граничною інтенсивністю. У добре тренованих спортсменів величина лактатного кисневого боргу може досягати 20 л [38].