МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ
Пензенська ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ІМЕНІ В.Г. БЕЛІНСЬКА
ПРОГРАМА НАВЧАЛЬНОЇ ДИСЦИПЛІНИ
СПЕЦІАЛЬНІСТЬ 020208 - «Біохімія»
Факультет природничо-географічний
КАФЕДРА біохімії
Пенза - 2007
1. Кваліфікаційні вимоги
Кваліфікація випускника - біохімік.
Нормативний термін освоєння основної освітньої програми підготовки біохіміка за спеціальністю 020208 Біохімія при очній формі навчання 5 років.
Кваліфікаційна характеристика випускника
Спеціаліст-біохімік здійснює діяльність з вивчення будови і властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму та його регуляції. Розробляє нормативні документи в своїй області діяльності, організовує і виконує експедиційні роботи і лабораторні дослідження; аналізує отримувану польову та лабораторну інформацію, узагальнює і систематизує результати виконаних робіт, використовуючи сучасну обчислювальну техніку; складає науково-технічні звіти та іншу встановлену документацію, стежить за дотриманням встановлених вимог, чинних норм, правил і стандартів у сфері своєї діяльності. Проводить експериментальні дослідження в своїй області, доручає їм завдання, бере участь у розробці і здійсненні нових методичних підходів, обговоренні, оцінки та публікації результатів, проводить патентну роботу, бере участь у роботі семінарів та конференцій, складанні патентних заявок.
У виробничих і медичних організаціях проводить біохімічну аналітичну роботу, бере участь в діагностиці та експертизі, сертифікації продуктів виробництва.
Виходячи зі своїх кваліфікаційних можливостей, спеціаліст-біохімік підготовлений до самостійної роботи на посадах біохіміка, лікаря-лаборанта, біолога, лаборанта-дослідника, інженера-дослідника, наукового співробітника в науково-дослідних і науково-виробничих установах, та інших посадах, відповідно до вимогами Кваліфікаційного довідника посад керівників, спеціалістів та інших службовців, затверджених постановою Мінпраці РФ від 21.08.98 № 37.
Спеціаліст-біохімік підготовлений до педагогічної діяльності на посаді викладача в середній школі та установах професійної освіти за умови освоєння додаткової освітньої програми психолого-педагогічного профілю.
Область професійної діяльності
Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму і молекулярних механізмів його регулювання.
Об'єкти професійної діяльності
Віруси і мікроорганізми, клітинні органели і поодинокі клітини, багатоклітинні організми (рослини і тварини).
Види професійної діяльності
· Проведення наукових досліджень в галузі біохімії та молекулярної біології: збір і підготовка наукових матеріалів, кваліфікована постановка експериментів, обробка результатів клінічних аналізів і експериментальних досліджень.
· Науково-виробнича і організаційна діяльність;
· Педагогічна діяльність (за умови освоєння відповідної освітньо-професійної програми педагогічного профілю) викладання в середній і вищій школі, здійснення просвітницької діяльності.
· Інші види діяльності, що дозволяють використовувати базову біологічну підготовку та підготовку за спеціальністю 020208 - Біохімія.
2. Цілі і завдання дисципліни
Ферменти являють собою рушійну силу всього того нескінченного розмаїття хімічних перетворень, які в своїй сукупності складають лежить в основі життя обмін речовин. Тому ензимологія є найважливішим розділом біохімії.
Роль знань про ферменти неможливо переоцінити. Вивчення будь-якої проблеми в області пізнання механізмів життєдіяльності обов'язково пов'язано з дослідженням відповідних ферментних систем. Дія різних фізіологічно активних сполук, в кінцевому рахунку, зводиться до того, що ці сполуки стимулюють або інгібують ту чи іншу ланку в обміні речовин, той чи інший ферментативний процес. Багато галузей промисловості засновані на використанні різних ферментативних процесів. Препарати ферментів знаходять все більш широке застосування в промисловості, сільському господарстві, медицині, і, особливо, в дослідницькій діяльності.
Спецкурс «Практикум з ензимології» становить невід'ємну частину підготовки фахівців-біохіміків. Метою даного курсу є формування знань і умінь роботи з ферментами на основі вивчення методів дослідження фізико-хімічних властивостей, тканинної і субклітинному локалізації ферментів, методи їх виділення і очищення.
3. Місце дисципліни у професійній підготовці студентів
Курс «Практикум з ензимології» передує вивченню студентів курсів кінетики і термодинаміки ферментативних реакцій. Він має основне значення, оскільки головним об'єктом його вивчення є ферменти - каталізатори всього живого, без яких немислимі є всі біохімічні процеси. Дисципліна відноситься до регіонального (вузівському компоненту).
Розподіл часу, відведеного на вивчення дисципліни за навчальним планом
Тематичні плани для очної форми навчання
Зміст дисципліни
1. Введення
Ензимологія - наука про ферменти. Галузі ензимології: препаративна ензимологія, інженерна ензимологія. Методи ензимології.
Способи кількісного вираження ферментативної активності. Загальна активність, питома активність, молекулярна активність, активність каталітичного центру.
2. Методи визначення активності ферментів
Сучасні методи: хімічні, електрохімічні, фотометричні, спектрофотометричні, флюоріметріческіе.
3. Порівняльна біохімія ферментів
Органна специфічність розподілу ферментів. Вивчення органного розподілу ферментів. Специфічність розподілу ферментів в тканинах: нервової тканини, м'язах, печінки, сполучної тканини (крові), травній системі.
Цитологія ферментів. Методика фракціонування тканини по субклітинних структур. Вивчення субклітинному локалізації ферментів. Визначення ферментів-маркерів лізосом, мітохондрій, пероксисом, ядра, мікросомальної фракції.
4. Методи виділення ферментів
Класичні методи. Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу. Кислотна обробка, термічна обробка, фракціонування солями, органічними розчинниками, іонообмінна хроматографія, гельфільтрація, електрофорез. Адсорбційна хроматографія, носії та ліганди. Комбінування різних методів для очищення ферментів. Критерії чистоти ферментних препаратів.
Іммобілізовані ферменти. Методи отримання. Вивчення властивостей іммобілізованих ферментів.
5. Кінетичні параметри та фізико-хімічні властивості очищених форм ферментів
Кінетика ферментативного каталізу. Методика визначення максимальної швидкості ферментативної реакції. Визначення константи Міхаеліса. Різні способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції. Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату. Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація. Конкурентне, неконкурентне, безконкурентному, змішане інгібування. Способи визначення типу та константи інгібування.
Специфічність дії ферментів. Основні типи специфічності. Прояв специфічності на прикладі різних ферментів.
Список основної літератури
1. Кретович В.Л. Введення в ензимології. - М.: Наука, 1986. - 332 с.
2. Діксон М., Уебб Е. Ферменти. - М.: Світ, 1982. - Т. 1 - 3.
3. Фершт Е. Структура і механізм дії ферментів. - М.: Світ, 1980. - 432 с.
4. Фрідріх П. Ферменти: четвертинна структура і надмолекулярних комплекси. - М.: Світ, 1986. - 374 с.
5. Кочетов Г.А. Практичний посібник з ензимології. - М.: Вищ. школа, 1980. - 272 с.
6. Практикум з біохімії / під ред. С.Є. Северина і Г.А. Соловйової. - М.: МГУ, 1989. - 509 с.
Список додаткової літератури
1. Курганов Б.І. Аллостеріческій ферменти. - М.: Наука, 1978. - 248 с.
2. Корніш-Боуден Е. Основи ферментативної кінетики. - М.: Світ, 1979. - 280 с.
3. Трива М. Іммобілізовані ферменти. - М.: Світ, 1983. - 293 с.
4. Бернхард С. Структура та функція ферментів. - М.: Світ, 1971. - 334 с.
Вимоги до рівня освоєння програми
У результаті вивчення даної дисципліни студент повинен
знати класифікацію і номенклатуру ферментів, їх будова та механізми функціонування, а також сучасні методи роботи з ферментами.
вміти застосовувати прийоми номенклатури ферментів, давати характеристику найважливіших з них.
володіти прийомами і навичками роботи з ферментами.
Перелік питань до заліку
Способи кількісного вираження ферментативної активності. Загальна активність, питома активність, молекулярна активність, активність каталітичного центру.
Сучасні методи: хімічні, електрохімічні, фотометричні, спектрофотометричні, флюоріметріческіе.
Органна специфічність розподілу ферментів. Вивчення органного розподілу ферментів.
Специфічність розподілу ферментів в тканинах: нервової тканини, м'язах, печінки, сполучної тканини (крові), травній системі. Цитологія ферментів.
Методика фракціонування тканини по субклітинних структур. Вивчення субклітинному локалізації ферментів.
Визначення ферментів-маркерів лізосом, мітохондрій, пероксисом, ядра, мікросомальної фракції.
Кінетика ферментативного каталізу.
Методика визначення максимальної швидкості ферментативної реакції.
Визначення константи Міхаеліса.
Різні способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції.
Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату.
Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація.
Способи визначення типу та константи інгібування.
Специфічність дії ферментів.
Основні типи специфічності.
Прояв специфічності на прикладі різних ферментів. Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу.
Комбінування різних методів для очищення ферментів.
Критерії чистоти ферментних препаратів.
Іммобілізовані ферменти. Методи отримання. Вивчення властивостей іммобілізованих ферментів.
Відомості про перезатвердження програми на черговий навчальний рік та реєстрації змін
Програму склав:
1. Соловйов В.Б., канд. біол. наук, доцент ____________________________
(Підпис)
Ця програма не може бути відтворена в якій формі без попереднього письмового дозволу кафедри-розробника програми.
Програма схвалена на засіданні кафедри біохімії
Протокол № від «__» __________ 200__года
Зав. кафедрою біохімії
д.б.н., професор Генгін М.Т. ___________________________________________
(Підпис)
Програма схвалена навчально-методичною радою Природничо-географічного факультету
«_____» _____________ 2007
Голова навчально-методичної ради
Природно-географічного факультету,
к.т.н., доцент ___________________________ О.В. Зорькіна
(Підпис)
Програма схвалена навчально-методичним управлінням університету
«_____» _____________ 2007
Начальник навчально-методичного
Пензенська ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ІМЕНІ В.Г. БЕЛІНСЬКА
ПРОГРАМА НАВЧАЛЬНОЇ ДИСЦИПЛІНИ
СПЕЦІАЛЬНІСТЬ 020208 - «Біохімія»
Факультет природничо-географічний
КАФЕДРА біохімії
Пенза - 2007
1. Кваліфікаційні вимоги
Кваліфікація випускника - біохімік.
Нормативний термін освоєння основної освітньої програми підготовки біохіміка за спеціальністю 020208 Біохімія при очній формі навчання 5 років.
Кваліфікаційна характеристика випускника
Спеціаліст-біохімік здійснює діяльність з вивчення будови і властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму та його регуляції. Розробляє нормативні документи в своїй області діяльності, організовує і виконує експедиційні роботи і лабораторні дослідження; аналізує отримувану польову та лабораторну інформацію, узагальнює і систематизує результати виконаних робіт, використовуючи сучасну обчислювальну техніку; складає науково-технічні звіти та іншу встановлену документацію, стежить за дотриманням встановлених вимог, чинних норм, правил і стандартів у сфері своєї діяльності. Проводить експериментальні дослідження в своїй області, доручає їм завдання, бере участь у розробці і здійсненні нових методичних підходів, обговоренні, оцінки та публікації результатів, проводить патентну роботу, бере участь у роботі семінарів та конференцій, складанні патентних заявок.
У виробничих і медичних організаціях проводить біохімічну аналітичну роботу, бере участь в діагностиці та експертизі, сертифікації продуктів виробництва.
Виходячи зі своїх кваліфікаційних можливостей, спеціаліст-біохімік підготовлений до самостійної роботи на посадах біохіміка, лікаря-лаборанта, біолога, лаборанта-дослідника, інженера-дослідника, наукового співробітника в науково-дослідних і науково-виробничих установах, та інших посадах, відповідно до вимогами Кваліфікаційного довідника посад керівників, спеціалістів та інших службовців, затверджених постановою Мінпраці РФ від 21.08.98 № 37.
Спеціаліст-біохімік підготовлений до педагогічної діяльності на посаді викладача в середній школі та установах професійної освіти за умови освоєння додаткової освітньої програми психолого-педагогічного профілю.
Область професійної діяльності
Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму і молекулярних механізмів його регулювання.
Об'єкти професійної діяльності
Віруси і мікроорганізми, клітинні органели і поодинокі клітини, багатоклітинні організми (рослини і тварини).
Види професійної діяльності
· Проведення наукових досліджень в галузі біохімії та молекулярної біології: збір і підготовка наукових матеріалів, кваліфікована постановка експериментів, обробка результатів клінічних аналізів і експериментальних досліджень.
· Науково-виробнича і організаційна діяльність;
· Педагогічна діяльність (за умови освоєння відповідної освітньо-професійної програми педагогічного профілю) викладання в середній і вищій школі, здійснення просвітницької діяльності.
· Інші види діяльності, що дозволяють використовувати базову біологічну підготовку та підготовку за спеціальністю 020208 - Біохімія.
2. Цілі і завдання дисципліни
Ферменти являють собою рушійну силу всього того нескінченного розмаїття хімічних перетворень, які в своїй сукупності складають лежить в основі життя обмін речовин. Тому ензимологія є найважливішим розділом біохімії.
Роль знань про ферменти неможливо переоцінити. Вивчення будь-якої проблеми в області пізнання механізмів життєдіяльності обов'язково пов'язано з дослідженням відповідних ферментних систем. Дія різних фізіологічно активних сполук, в кінцевому рахунку, зводиться до того, що ці сполуки стимулюють або інгібують ту чи іншу ланку в обміні речовин, той чи інший ферментативний процес. Багато галузей промисловості засновані на використанні різних ферментативних процесів. Препарати ферментів знаходять все більш широке застосування в промисловості, сільському господарстві, медицині, і, особливо, в дослідницькій діяльності.
Спецкурс «Практикум з ензимології» становить невід'ємну частину підготовки фахівців-біохіміків. Метою даного курсу є формування знань і умінь роботи з ферментами на основі вивчення методів дослідження фізико-хімічних властивостей, тканинної і субклітинному локалізації ферментів, методи їх виділення і очищення.
3. Місце дисципліни у професійній підготовці студентів
Курс «Практикум з ензимології» передує вивченню студентів курсів кінетики і термодинаміки ферментативних реакцій. Він має основне значення, оскільки головним об'єктом його вивчення є ферменти - каталізатори всього живого, без яких немислимі є всі біохімічні процеси. Дисципліна відноситься до регіонального (вузівському компоненту).
Розподіл часу, відведеного на вивчення дисципліни за навчальним планом
| Форма навчальної роботи | Форма навчання | |
| Очна | ||
| По семестрах | ||
| 7 | ||
| Загальна трудомісткість, всього годин | 136 | |
| Аудиторні заняття (АЗ) | 68 | |
| Лекції (Л) | ||
| Практичні заняття (ПЗ) | ||
| Семінари (С) | ||
| Лабораторні заняття (ЛЗ) | 68 | |
| Інші види аудиторних занять | ||
| Самостійна робота (СР) | 68 | |
| Контрольна робота | ||
| Комп'ютерне тестування | ||
| Курсова робота | ||
| Форма підсумкового контролю (Залік, іспит) | залік | |
| № п / п | Тема | Кількість годин | ||
| Лекції. | Лаб. | Сам. | ||
| Загальна кількість годин | 68 | 68 | ||
| 1. | Приготування реактивів для практичних робіт. | 4 | 4 | |
| 2. | Титрометричним визначення активності каталази. | 4 | 4 | |
| 3. | Фотометричне визначення активності трипсину. | 4 | 4 | |
| 4. | Флюоріметріческое визначення активності ФМСФ-інгібіруемой карбоксипептидази (ФМСФ-КП). | 4 | 4 | |
| 5. | Визначення кінетичних параметрів реакції гідролізу трипсином бензоїл-аргінін-пара-нітроаніліда. | 4 | 4 | |
| 6. | Визначення типу інгібування трипсину високомолекулярним інгібітором трипсину з бичачого легені. | 4 | 4 | |
| 7. | Вплив температури і рН середовища на активність трипсину | 4 | 4 | |
| 8. | Кінетика ферментативних реакцій. | 4 | 4 | |
| 9. | Часткова очищення ФМСФ-КП з мозку щурів фракціонуванням сульфатом амонію. | 4 | 4 | |
| 10. | Часткова очищення ФМСФ-КП з мозку щурів методом гель-фільтрації. | 4 | 4 | |
| 11. | Часткова очищення ФМСФ-КП з мозку щурів методом іонообмінної хроматографії (на КМ-целюлозі). | 4 | 4 | |
| 12. | Методи досліджень в області ензимології. | 4 | 4 | |
| 13. | Визначення ДНКази - ферменту-маркера ядра. | 4 | 4 | |
| 14. | Визначення сукцинатдегідрогенази - маркера мітохондрій. | 4 | 4 | |
| 15. | Визначення кислих протеаз - ферментів-маркерів лізосом. | 4 | 4 | |
| 16. | Визначення глюкозо-6-фосфатази - ферменту-маркера мікросомальної фракції. | 4 | 4 | |
| 17. | Виділення та очищення ферментів. Цитологія ферментів. | 4 | 4 | |
1. Введення
Ензимологія - наука про ферменти. Галузі ензимології: препаративна ензимологія, інженерна ензимологія. Методи ензимології.
Способи кількісного вираження ферментативної активності. Загальна активність, питома активність, молекулярна активність, активність каталітичного центру.
2. Методи визначення активності ферментів
Сучасні методи: хімічні, електрохімічні, фотометричні, спектрофотометричні, флюоріметріческіе.
3. Порівняльна біохімія ферментів
Органна специфічність розподілу ферментів. Вивчення органного розподілу ферментів. Специфічність розподілу ферментів в тканинах: нервової тканини, м'язах, печінки, сполучної тканини (крові), травній системі.
Цитологія ферментів. Методика фракціонування тканини по субклітинних структур. Вивчення субклітинному локалізації ферментів. Визначення ферментів-маркерів лізосом, мітохондрій, пероксисом, ядра, мікросомальної фракції.
4. Методи виділення ферментів
Класичні методи. Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу. Кислотна обробка, термічна обробка, фракціонування солями, органічними розчинниками, іонообмінна хроматографія, гельфільтрація, електрофорез. Адсорбційна хроматографія, носії та ліганди. Комбінування різних методів для очищення ферментів. Критерії чистоти ферментних препаратів.
Іммобілізовані ферменти. Методи отримання. Вивчення властивостей іммобілізованих ферментів.
5. Кінетичні параметри та фізико-хімічні властивості очищених форм ферментів
Кінетика ферментативного каталізу. Методика визначення максимальної швидкості ферментативної реакції. Визначення константи Міхаеліса. Різні способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції. Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату. Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація. Конкурентне, неконкурентне, безконкурентному, змішане інгібування. Способи визначення типу та константи інгібування.
Специфічність дії ферментів. Основні типи специфічності. Прояв специфічності на прикладі різних ферментів.
Список основної літератури
1. Кретович В.Л. Введення в ензимології. - М.: Наука, 1986. - 332 с.
2. Діксон М., Уебб Е. Ферменти. - М.: Світ, 1982. - Т. 1 - 3.
3. Фершт Е. Структура і механізм дії ферментів. - М.: Світ, 1980. - 432 с.
4. Фрідріх П. Ферменти: четвертинна структура і надмолекулярних комплекси. - М.: Світ, 1986. - 374 с.
5. Кочетов Г.А. Практичний посібник з ензимології. - М.: Вищ. школа, 1980. - 272 с.
6. Практикум з біохімії / під ред. С.Є. Северина і Г.А. Соловйової. - М.: МГУ, 1989. - 509 с.
Список додаткової літератури
1. Курганов Б.І. Аллостеріческій ферменти. - М.: Наука, 1978. - 248 с.
2. Корніш-Боуден Е. Основи ферментативної кінетики. - М.: Світ, 1979. - 280 с.
3. Трива М. Іммобілізовані ферменти. - М.: Світ, 1983. - 293 с.
4. Бернхард С. Структура та функція ферментів. - М.: Світ, 1971. - 334 с.
Вимоги до рівня освоєння програми
У результаті вивчення даної дисципліни студент повинен
знати класифікацію і номенклатуру ферментів, їх будова та механізми функціонування, а також сучасні методи роботи з ферментами.
вміти застосовувати прийоми номенклатури ферментів, давати характеристику найважливіших з них.
володіти прийомами і навичками роботи з ферментами.
Перелік питань до заліку
Способи кількісного вираження ферментативної активності. Загальна активність, питома активність, молекулярна активність, активність каталітичного центру.
Сучасні методи: хімічні, електрохімічні, фотометричні, спектрофотометричні, флюоріметріческіе.
Органна специфічність розподілу ферментів. Вивчення органного розподілу ферментів.
Специфічність розподілу ферментів в тканинах: нервової тканини, м'язах, печінки, сполучної тканини (крові), травній системі. Цитологія ферментів.
Методика фракціонування тканини по субклітинних структур. Вивчення субклітинному локалізації ферментів.
Визначення ферментів-маркерів лізосом, мітохондрій, пероксисом, ядра, мікросомальної фракції.
Кінетика ферментативного каталізу.
Методика визначення максимальної швидкості ферментативної реакції.
Визначення константи Міхаеліса.
Різні способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції.
Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату.
Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація.
Способи визначення типу та константи інгібування.
Специфічність дії ферментів.
Основні типи специфічності.
Прояв специфічності на прикладі різних ферментів. Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу.
Комбінування різних методів для очищення ферментів.
Критерії чистоти ферментних препаратів.
Іммобілізовані ферменти. Методи отримання. Вивчення властивостей іммобілізованих ферментів.
Відомості про перезатвердження програми на черговий навчальний рік та реєстрації змін
| Навчальний рік | Рішення кафедри | Внесені зміни | Номери аркушів (сторінок) | ||
| замінений-них | нових | аннулі-ваних | |||
| 20__/20__ | Протокол № ____ від «__» __________ 20__р. Зав. кафедрою ______________ | ||||
| 20__/20__ | Протокол № ____ від «__» __________ 20__р. Зав. кафедрою ______________ | ||||
Програму склав:
1. Соловйов В.Б., канд. біол. наук, доцент ____________________________
(Підпис)
Ця програма не може бути відтворена в якій формі без попереднього письмового дозволу кафедри-розробника програми.
Програма схвалена на засіданні кафедри біохімії
Протокол № від «__» __________ 200__года
Зав. кафедрою біохімії
д.б.н., професор Генгін М.Т. ___________________________________________
(Підпис)
Програма схвалена навчально-методичною радою Природничо-географічного факультету
«_____» _____________ 2007
Голова навчально-методичної ради
Природно-географічного факультету,
к.т.н., доцент ___________________________ О.В. Зорькіна
(Підпис)
Програма схвалена навчально-методичним управлінням університету
«_____» _____________ 2007
Начальник навчально-методичного
управління університету ___________________________ Г.М. Шалаєва
(Підпис)
ЛИСТ РЕЄСТРАЦІЇ ЗМІН
(Підпис)
ЛИСТ РЕЄСТРАЦІЇ ЗМІН
| Зміна | Номери аркушів (сторінок) | Всього аркушів в док. | Номери розпорядиться. документа | Підпис | Дата | Термін введення змін | ||
| замін. | нових | аннул. | ||||||