. Ферменти.
Роль білків в організмі.
Функції білків в організмі різноманітні. Вони значною мірою обумовлені складністю і розмаїтістю форм і складу самих білків.
Білки - незамінний будівельний матеріал. Однією з найважливіших функцій білкових молекул є пластична. Усі клітинні мембрани містять білок, роль якого тут різноманітна. Кількість білка в мембранах складає більш половини маси.
Багато білків мають скорочувальної функцією. Це насамперед білки актин і міозин, що входять у м'язові волокна вищих організмів. М'язові волокна - міофібрили - являють собою довгі тонкі нитки, що складаються з паралельних більш тонких м'язових ниток, оточених внутрішньоклітинною рідиною. У ній розчинені аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необхідна для здійснення скорочення, глікоген - живильна речовина, неорганічні солі і багато інших речовин, зокрема кальцій.
Велика роль білків у транспорті речовин в організмі. Маючи різні функціональні групи і складну будівлю макромолекули, білки зв'язують і переносять зі струмом крові багато з'єднань. Це насамперед гемоглобін, який переносить кисень з легень до кліток. У м'язах цю функцію бере на себе ще один транспортний білок - міоглобін.
Ще одна функція білка - запасна. До запасних білків відносять феритин - залізо, овальбумін - білок яйця, казеїн - білок молока, зеин - білок насіння кукурудзи.
Регуляторну функцію виконують білки-гормони.
Гормони - біологічно активні речовини, які впливають на обмін речовин. Багато гормонів є білками, поліпептидами окремими амінокислотами. Одним з найбільш відомих білків-гормонів є інсулін. Цей простий білок складається тільки з амінокислот. Функціональна роль інсуліну багатопланова. Він знижує вміст цукру в крові, сприяє синтезу глікогену в печінці і м'язах, збільшує утворення жирів з вуглеводів, впливає на обмін фосфору, збагачує клітки калієм. Регуляторної функцією володіють білкові гормони гіпофіза - залози внутрішньої секреції, зв'язаної з одним з відділів головного мозку. Він виділяє гормон росту, при відсутності якого розвивається карликовість. Цей гормон являє собою білок з молекулярною масою від 27000 до 46000.
Одним з важливих і цікавих у хімічному відношенні гормонів є вазопресин. Він пригнічує мочеобразованіе і підвищує кров'яний тиск. Вазопресин - це октапептид циклічного будови з бічним ланцюгом:
Регуляторну функцію виконують і білки, що містяться в щитовидній залозі - тиреоглобуліну, молекулярна маса яких близько 600000. Ці білки містять у своєму складі йод. При недорозвиненні залози порушується обмін речовин.
Інша функція білків - захисна. На її основі створена галузь науки, названа імунологією.
Останнім часом в окрему групу виділені білки з рецепторній функцією. Є рецептори звукові, смакові, світлові й ін рецептори.
Слід згадати і про існування білкових речовин, що гальмують дію ферментів. Такі білки мають інгібіторних функціями. При взаємодії з цими білками фермент утворить комплекс і втрачає свою активність повністю або частково. Багато білків - інгібітори ферментів - виділені в чистому вигляді і добре вивчені. Їх молекулярні маси коливаються в широких межах; часто вони відносяться до складних білок - глікопротеїди, другим компонентом яких є вуглевод.
Якщо білки класифікувати тільки по їхніх функцій, то таку систематизацію не можна було б вважати завершеною, тому що нові дослідження дають багато фактів, що дозволяють виділяти нові групи білків з новими функціями. Серед них унікальні речовини - нейропептиди (відповідальні за найважливіші життєві процеси: сну, пам'яті, болю, почуття страху, тривоги).
Біологічні каталізатори.
В основі всіх життєвих процесів лежать тисячі хімічних реакцій. Вони йдуть в організмі без застосування високої температури і тиску, тобто в м'яких умовах. Речовини, що окисляються в клітках людини і тварин, згоряють швидко й ефективно, збагачуючи організм енергією і будівельним матеріалом. Але ті ж речовини можуть роками зберігатися як у консервованому (ізольованому від повітря) виді, так і на повітрі в присутність кисню. Можливість швидкого переварювання продуктів у живому організмі здійснюється завдяки присутності в клітках особливих біологічних каталізаторів - ферментів.
Ферменти - це специфічні білки, що входять до складу всіх клітин і тканин живих організмів граючі роль біологічних каталізаторів. Про ферментах люди дізналися давно. Ще на початку минулого століття в Петербурзі К. С. Кірхгоф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження в ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відомо з незапам'ятних часів (зброджування винограду, сироваріння та ін.)
У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими". Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово перекладається як "закваска", друге - "у дріжджах".
Довгий час не представляли, що ж відбувається в дріжджах, яка сила, присутня в них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, які використовують цукор у якості свого основного живильного речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, не ув'язнені в живу клітку, а вільно "живуть" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, які можуть працювати поза кліткою, називали ензимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" ензимів пояснювалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітини. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лібіх розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки.
У 1871 р. російський лікар М.М. Манасеїна зруйнувала дріжджові клітки, розтираючи їх річковим піском. Клітинний сік, відділений від залишків кліток, зберігав свою здатність зброджувати цукор. Через чверть століття німецький учений Е. Бухнер отримав безклітинний сік пресуванням живих дріжджів під тиском до 5 * 10 Па. Цей сік, подібно живим дріжджів, зброджують цукор з утворенням спирту й оксиду вуглецю (IV):
фермент
C6H12O6 ---> 2C2H5OH + 2CO2
Роботи О.М. Лебедєва по дослідженню дріжджових клітин і праці інших учених поклали кінець віталістично представлення в теорії біологічного каталізу, а терміни "фермент" і "ензим" стали застосовувати як рівнозначні.
У наші дні ферментологія - це самостійна наука. Виділено і вивчено близько 2 тис. ферментів.
Властивості ферментів.
Найважливішим властивістю ферментів є переважне однієї з декількох теоретично можливих реакцій. Залежно від умов ферменти здатні каталізувати як пряму так і зворотну реакцію. Це властивість ферментів має велике практичне значення.
Інше найважливіше властивість ферментів - термолабільність, тобто висока чутливість до змін температури. Оскільки ферменти є білками, то для більшості з них температура понад 70 C призводить до денатурації та втрати активності. При збільшенні температури до 10 С реакція прискорюється в 2-3 рази, а при температурах близьких до 0 С швидкість ферментативних реакцій сповільнюється до мінімуму.
Наступним важливим властивістю є те, що ферменти знаходяться в тканинах і клітинах у неактивній формі (проферменту). Класичними його прикладами є неактивні форми пепсину і трипсину. Існування неактивних форм ферментів має велике біологічне значення. Якби пепсин вироблявся відразу в активній формі, то пепсин "переварював" стінку шлунка, тобто шлунок "переварював" сам себе.
Класифікація ферментів.
На Міжнародному біохімічному з'їзді було прийнято, що ферменти повинні класифікуватися за типом реакції, що каталізується ними. У назві ферменту обов'язково присутня назва субстрату, тобто того з'єднання, на яке впливає даний фермент, і закінчення-аза. (Аргінази каталізує гідроліз аргініну і т.д.)
За цим принципом усі ферменти були розділені на 6 ознак:
1.Оксідоредуктази - ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції, наприклад каталізу:
2H2O2 -> O2 +2 H2O
2.Трансферази - ферменти, що каталізують перенесення атомів або радикалів.
3.Гідролази - ферменти, що розривають внутрішньо-молекулярні зв'язки шляхом приєднання молекул води, наприклад фосфатаза.
4.Ліази - ферменти, відщеплюють від субстрату ту чи іншу групу без приєднання води, негідролітіческім шляхом.
Наприклад, відщеплення карбоксильної групи декарбоксилази.
5.Ізомерази - ферменти, що каталізують перетворення одного ізомеру в іншій.
6.Сінтетази - ферменти, що каталізують реакції синтезу.
Ферментологія - молода і перспективна наука, що відокремилася від біології та хімії і обіцяє багато дивовижних відкриттів тим, хто вирішить зайнятися нею всерйоз.