Введення
Білки - високомолекулярні з'єднання. Складаються із залишків α-амінокислот, пов'язаних пептидной зв'язком - С = О
NH -
Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури білкових молекул. Первинна структура - відображає послідовність розташування амінокислотних залишків в пептидного ланцюга. Вторинна структура - показує, як полипептидная ланцюжок розташована в просторі - це або спіраль, або тип складчастого шару (в основному спіраль).
Третинна структура показує як спіраль буде скручуватися - в основному буде глубулярная структура; ця структура відноситься до білків ферментам, білків гормонів, транспортним білкам і іншим.
Четвертинна структура утворюється, коли окремі глобули з'єднуються і утворюють субодиницю. Субодиниця представляє поліпептидний ланцюг, що має первинну, вторинну і третинну структури. Це мультіферменти, ізомери.
Фізико-хімічні властивості білків
Білки діляться на прості і складні. Прості складаються тільки із залишків α - амінокислот. Складні, крім білкової частини мають небілкової. До простих білків відносяться: альбумін, глобулін, проламінів, гістони, протаміни та інші. До складних білок відносяться: фосфопротеіди, глікопротеїди, ліпопротеїди, хромопротеїдів, нуклеопротеїди.
Білки в цілісному вигляді організмом не засвоюються, вони попередньо розщеплюються в травному тракті до окремих амінокислот і низькомолекулярних пептидів, які всмоктуються в кров і розносяться в усі тканини. Тому переварювання білків є головною умовою забезпечення організму тварин амінокислотами.
Білок поліпептиди низькомолекулярні пептиди АК
Ферменти перетравлення білків в травному тракті
Переварювання відбувається під дією гідролітичних ферментів. Головним ферментом шлункового соку є пепсин. Він виробляється головними клітинами слизової оболонки шлунка або сичуга у вигляді пепсиногену - це неактивна форма пепсину. Пепсиноген перетворюється на пепсин під дією активного Песин і соляної кислоти, яка виробляється обкладочнимі клітинами шлунка.
Пепсиноген Песин HCL пепсин + пептиди А (дрібні пептиди) + пептиди Б (ингибирующий, блокує активні центри пепсину в пепсіногенов)
Вважають, що ця реакція є аутокаталітіческой, оскільки пепсин активує сам себе. рН дії пепсину 1,5 - 2,5. пепсин гидролизует майже всі білки, не діє тільки на кератин і деякі інші види білків. Пепсин вибірково гидролизует внутрішні пептидні зв'язку, в першу чергу утворені ароматичними та дікарбоновими амінокислотами, тобто він є ендопептідаз. Пепсин розщеплює білки на високомолекулярні пептиди і невелика кількість окремих амінокислот.
O O O O
H 2 N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH + HOH Пепсин
R 1 R 2 R 3 R 4
OOOO
H 2 N - CH - C - NH - CH - C - OH + H 2 N - CH - C - NH - CH - C - OH
R 1 R 2 R 3 R 4
Пептиди
Пепсин дуже активний - 1г пепсину протягом 2 годин розщеплює 50кг яєчного денатурованого білка. У молодняку тварин, що харчуються молоком, пепсин у шлунку не виробляється, у них присутня фермент ренін, що виділяється з сичуга жуйних. Ренін розщеплює білки молока.
Потім їжа потрапляє в тонкий відділ кишечника, в 12-палої кишки. Тут діє фермент трипсин, який виробляється у вигляді трипсиногена, тобто неактивної форми трипсину. Трипсиноген синтезується залозистими клітинами підшлункової залози. Трипсиноген перетворюється на трипсин під дією ентеропептідази і самого трипсину. При цьому від проферменту (трипсиногена) відщеплюється ингибирующий гексапептид.
Трипсиноген ентеропептідази, трипсин трипсин + гексапептид
Тобто трипсин активує себе, але перший поштовх робить ентеропептідази. Трипсин також розщеплює внутрішні пептидні зв'язки в білках, які не піддавалися дії пепсину, тобто він також є ендопептідаз. Трипсин розриває внутрішні пептидні зв'язки, утворені діамінокіслотамі. Він розщеплює білки до високомолекулярних пептидів і окремих амінокислот. рН дії трипсину 7 - 7,5.
У підшлунковій соку міститься ще фермент хімотрипсин, який виробляється в неактивній формі у вигляді хімотрипсиногену. Він активується під дією трипсину. Хімотрипсин має схожість з трипсином, але відрізняється по дії на білки. На відміну від трипсину він розщеплює внутрішні пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами. Розщеплює білки також до поліпептидів і окремих амінокислот. Надалі поліпептідази під дією цих же ферментів розщеплюються до низькомолекулярних пептидів. На утворилися низькомолекулярні пептиди діють екзопептідази, ферменти, гидролизующие крайні пептидні зв'язку. До них відносяться:
1.амінопептідази - гідролізують ратні пептидні зв'язки, починаючи з N - кінця.
OOOO
H 2 N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH
R 1 R 2 R 3 R 4
Аминопептидаз карбооксіпептідаза
2.карбооксіпептідази - гідролізують крайні пептидні зв'язки, починаючи з С - кінця. Карбооксіпептідази бувають А і Б. Карбооксіпептідаза А гидролизует крайні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами, а карбооксіпептідаза Б - основними амінокислотами.
3.діпептідази - розщеплюють пептидні зв'язку з утворенням вільних амінокислот.
Всмоктування продуктів розпаду білків
Всмоктуються амінокислоти і частково діпептідази і пептиди в ворсинках тонкого відділу кишечника за участю специфічних переносників. Перенесення через апікальну мембрану відбувається активно за допомогою Na-залежного транспорту. Амінокислоти надходять у кров і розносяться в усі тканини.
Використання амінокислот в тканинах після їх всмоктування
1.На побудову білків власної тканини, тобто на синтез тканинних білків, білків крові, плазми і всіх тканин.
2.распад до кінцевих продуктів з утворенням енергії.
3.на синтез ліпідів і вуглеводів.
4.на синтез азотовмісних небілкових речовин.
Переварювання білків і їх микробиальной синтез в рубці жуйних тварин
У жуйних тварин розщеплення білків відбувається у рубці під дією ферментів, що виробляються мікрофлорою. При цьому білки розщеплюються до амінокислот, частина амінокислот дезамінується з утворенням аміаку і короткоцепочних карбонових кислот. Азот аміаку, карбонові кислоти використовуються мікробними клітинами, клітинами найпростіших (поглинаються мікроорганізмами) для синтезу власних амінокислот, їх теж близько 20. Потім з цих амінокислот синтезуються білки мікробних тел. У жуйних для цих цілей можуть використовуватися азотовмісні речовини небілкової природи - сечовина, карбамідфосфат та інші. Синтезується микробиальной білок є повноцінним, тобто містить весь набір незамінних амінокислот. Цим шляхом у жуйних тварин покривається 30% потреби в білку. Щоб більш повно використовувався процес микробиального синтезу білка, треба в раціон включати не тільки азотовмісні речовини, а й легкорозчинні вуглеводи з тим, щоб забезпечити розвивається мікрофлору енергією. Зазвичай в раціоні співвідношення сахаропереварімого протеїну 1,2:1. Усього азоту небілкових речовин не повинен перевищувати 20-30% до всього протеїну раціону. У коней цей процес протікає в сліпій кишці.
Гниття білків у травному тракті
Це природний процес, відбувається в здоровому організмі під дією мікрофлори в товстому відділі кишечнику. Гниття піддаються білки, які не встигли перетравитися. Підвищений гниття білків спостерігається при шлунково - кишкових захворюваннях: гастритах, атониях, залеживанием їжі в товстому відділі кишечнику, ураженнях печінки. При цьому розвивається гнильна мікрофлора, що призводить до посиленого гниття, в результаті чого можуть накопичуватися шкідливі продукти гниття, особливо міни: путрісцін, кадаверин, а також фенол, крезол, індол, скатол та інші.
Кадаверин і путрісцін утворюються в результаті декарбоксилювання амінокислот лізину і орнитина.
З H 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - COOH-CO2 NH 2 - (CH 2) 5 - NH 2
NH 2 лізин NH 2 кадаверин
CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - COOH-CO2 NH 2 - (CH 2) 4 - NH 2
NH 2 орнітин NH 2 путрісцін
Кадаверин і путрісцін - трупні отрути. Всмоктуються вони з кишечника в кров і виділяються з сечею. Крезол та фенол утворюються при гнитті білків, що містять амінокислоти фенілаланін і тирозин:
OH HO OH
+ [O]-CO 2, - NH 3
СН 2 - CH - COOH
NH 2 CH 2 - CH - COOH CH 3 фенол
Фенилаланин NH 2 крезол
Тирозин
Все це отрути, всмоктуються в кров і надходять у печінку.
Індол і скатол утворюються при гнитті білків, що містять триптофан:
CH 2 - CH - COOH
NH 2 - CO 2 - NH 3 - CH 3
NH NH NH
Триптофан скатол індол
Крім отруйних продуктів, при гнитті утворюються наступні речовини: жирні кислоти, ненасичені жирні кислоти, кетокислот, оксикислоти. Всі ці кислоти не є довітимі речовинами, утворюються також СО 2, NH 3 і інші речовини.
Знешкодження продуктів гниття білків
Всі отрути, що утворюються при гнитті білків з кров'ю надходять у печінку і там знешкоджуються. Знешкодження відбувається за допомогою сірчаної і глюкуронової кислот. Серна кислота знаходиться у зв'язаному вигляді у вигляді нуклеотида ФАФС (3 - фосфоаденозін - 5 - фосфосульфат), глюкуронова кислота у вигляді урідінглюкуроновой кислоти (УДФ - глюкуронова кислота).
ВІН O - SO 3 H
+ ФАФ - Про SO 3 H + ФАФ
(ФАФС)
СН 3 CH 3
Крезол крезолсерная кислота
Аналогічно утворюється фенолсерная кислота
ВІН Н - С - О - УДФ Н - С - О -
Н - С - ОН Н - С - ОН
+ АЛЕ - С - Н Про АЛЕ - С - Н О + УДФ
Н - С - ОН Н - С - ОН
фенол Н - С Н - С
СООН СООН
УДФ - глюкуронова кислота фенолглюкуроновая кислота
Аналогічно утворюється і крезолглюкурновая кислота. Індол і скатол перед тим, як знешкодити окислюються в печінці до індоксіл і скатола:
CH 3 СН 3
½ О 2
ОН
NH NH
Скатол скатоксіл
CH 3 СН 3
+ ФАФ - O - SO 3 H + ФАФ
OH О - SO 3 H
NH NH
Скатоксіл скатоксілсерная кислота
Аналогічно утворюється індоксілсерная кислота.
ОН
½ О 2
NH NH
Індол індоксіл
ВІН Н - С - О - УДФ Н - С - О -
Н - С - ОН Н - С - ОН
+ АЛЕ - С - Н Про АЛЕ - С - Н Про NH + УДФ
NH Н - С - ОН Н - С - ОН
Індоксіл Н - С Н - С
СООН СООН
УДФ - глюкуронова кислота Індоксілглюкуроновая кислота
Аналогічно утворюється і скатоксіглюкуроновая кислота. У печінці також знешкоджується бензойна кислота. У тварин вона знешкоджується шляхом з'єднання з гліцином амінокислотою).
СООН О = С - N Н - CH 2 - COOH
+ H 2 N - CH 2 - COOH - H 2 O
гліцин
гиппуровая кислота (особливо багато її в сечі коней)
У птахів безбарвна кислота знешкоджується за допомогою амінокислоти орнитина:
CH 2 - NH 2 HOOC - CH 2 - NH - C
CH 2 + - H 2 O CH 2 O
CH 2 CH 2 O
CH - NH 2 HOOC - CH - NH - C
COOH COOH
Орнитин орнітуровая кислота
Розпад амінокислот в тканинах до кінцевих продуктів обміну
Основні шляхи розпаду амінокислот - це дезамінування і декарбоксилювання. Дезамінування - це відщеплення аміногрупи у вигляді аміаку NH 3 при дії специфічних ферментів: дезамінази, дегідрогенази та інших.
Розрізняють чотири види дезамінування: окисне, відновне, гидролитическое і внутримолекулярное.
1.окіслітельное дезамінування. Протікає у дві реакції, супроводжується утворенням кетокислот і NH 3:
R НАДН 2 ½ О 2 Н 2 О (3 АТФ) R R
CH - NH 2 дегідрогеназа, + НАД C = NH + Н 2 О C = O + NH 3
COOH COOH COOH
Амінокислота імінокіслота кетокислот
2.востановітельное дезамінування. Протікає в основному в травному тракті під дією мікроорганізмів.
RR
CH - NH 2 + H 2 CH 2 + NH 3
COOH COOH
Насичена жирна кислота
3.гідролітіческое дезамінування. Протікає в травному тракті під дією мікрофлори, при цьому утворюються оксикислоти і NH 3.
RR
CH - NH 2 + HOH CH - OH + NH 3
COOH COOH
Оксикислота
4.внутрімолекулярное дезамінування. Беруть участь мікроорганізми. У тканинах представлено тільки для гістидину:
N CH 2 - CH - COOH N CH = CH - COOH
NH 2 + NH 3
NH NH
гістидин уранотіновая кислота
Основний шлях дезамінування в тканинах - це окислювальне дезамінування. Протікає шляхом дегідратації, під дією ферменту дегідрогенази.
Але в тканинах тварин активний лише дегідрогеназа глутарової кислоти - глутамодегідрогеназа. Тому прямим шляхом окислювального дезамінування в тканинах може зазнавати тільки глутаровая кислота, а всі інші амінокислоти піддаються непрямому окислювальному дезамінування, попередньо беручи переамінування з α-кетоглутарової кислотою. Переамінування - це перенесення аміногруп з амінокислоти на кетокислоту. При цьому утворюється глутамінова кислота і йде подальше дезамінування.
Непрямий шлях окисного дезамінування.
Протікає в 2 стадії:
1.переамінірованіе амінокислоти з α-кетоглутарової кислотою:
R COOH R COOH
CH - NH 2 + CH 2 амінотрансфераза C = O + CH 2
COOH CH 2 COOH CH 2
аміно-C = O кето-CH - NH 2
кислота COOH кислота COOH
α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота
2.окіслітельное дезамінування глутамінової кислоти з утворенням кетокислот:
COOH НАДН 2 ½ О 2 Н 2 О (3 АТФ) COOH COOH
CH 2 + НАД CH 2 CH 2
CH 2 глутаматдегідрогенази CH 2 + HOH CH 2 + NH 3
CH - NH 2 C = NH C = O
COOH COOH CH 2
Глутаровая кислота імінокіслота α-кетоглутаровая кислота
α-кетоглутаровая кислота може знову вступати в реакцію переамінування з амінокислотами.
Декарбоксилювання амінокислот.
Це відщеплення СО 2 від карбоксильної групи. При цьому утворюються аміни:
R R
CH - NH 2 - CO 2 декарбоксилази ФП CH 2 - NH 2
COOH амін
При тканинному декарбоксилюванні амінокислот утворюється фізіологічно активні аміни, наприклад, при декарбоксилюванні гістидину - гістамін, цистеїну - цістамін, з якого потім утворюється таурин, входить до складу жовчних кислот.
N CH 2 - CH - COOH - СО 2 N CH 2 - CH 2 - NH 2
NH 2 декарбоксилаз ФП
NH NH
гістидин гістамін
Гістамін розширює кровоносні судини, знижує кров'яний тиск, збуджує перистальтику матки та ін
CH 2 - SH CH 2 - SH CH 2 - SO 3 H
CH - NH 2 - CO 2 CH 2 - NH 2 + 3 [O] CH 2 - NH 2
COOH цістамін таурин
При декарбоксилюванні глутамінової кислоти утворюється γ-аміномасляна кислота.
COOH COOH
CH 2 CH 2
CH 2-CO 2 CH 2
CH - NH 2 CH 2 - NH 2
COOH γ - аміномасляна кислота
Глутамінова
Кислота
γ-аміномасляна кислота бере участь в передачі нервових імпульсів з нервових закінчень, є противосклеротическим речовиною, використовується як ліки.
Знешкодження аміаку в організмі тварин
Утворюється при дезамінуванні NH 3, знешкоджується наступними шляхами:
1.Образование солей амонію:
NH 3 + HCL NH 4 CL
2. освіта амідів кислот (аспарагінової і глутамінової).
COOH O = C - NH 2
CH 2 CH 2
CH 2 + NH 3 -H 2 O CH 2
CH - NH 2 + H 2 O CH - NH 2
COOH COOH
Глутамінова глутамін
Кислота
Аналогічно йде освіта аспарагіну. Глутамін і аспарагін є резервом азоту в організмі. При недоліку аміаку реакція йде в зворотному напрямку.
3.амміак бере участь в біосинтезі замінних амінокислот шляхом відновного амінірованіе кетокислот
RRR
C = O + NH 3 - H2O C = NH + H 2 CH - NH 2
COOH COOH COOH
4. освіта сечовини - це головний шлях знешкодження аміаку. 92% азоту виводиться з організму з сечею у вигляді сечовини. При утворенні сечовини використовується 1 молекула СО 2 і 2 молекули NH 3.
NH 2
CO 2 + 2NH 3 C = O + H 2 O
NH 2
Сечовина
Вперше це встановили Павлов, Ненскій та інші. Пізніше було доведено, що в печінці накопичуються амінокислота аргінін, тут же активний фермент аргіназа. Зазначалося, що аргінін розщеплюється під дією аргінази гідролітичні шляхом з утворенням орнітину і сечовини.
Сечовина Імін форма
NH 2 - C = NH NH 2
NH C - OH CH 2 - NH 2
CH 2 + HOH NH CH 2
CH 2 NH 2 + CH 2
CH 2 C = O CH - NH 2
CH - NH 2 NH 2 COOH
COOH сечовина орнітин
Аргінін аминная форма
Американський вчений Кребс створив свою теорію - орнітіновий цикл Кребса. Орнитин є затравкою циклу. Теорія Кребса лежить в основі сучасної теорії утворення сечовини, яка відкрила проміжні з'єднання в цьому циклі. Утворення сечовини відбувається головним чином у пені. Павлов вперше встановив що кров ворітної вени, притікає до печінки багата NH 3, а кров, відтікає від печінки, містить мало NH 3, але багато сечовини, тобто NH 3 перетворився на сечовину.
Утворення сечовини відбувається у внутрішніх мембранах мітохондрій, у спеціальних відсіках внутрішніх матриксі мітохондрій, ізольованих від ділянки, де відбувається цикл трикарбонових кислот, так як ці цикли конкурують між собою за фумарову кислоту, щук. Тому природа пристосувалася до поділу (ізоляції) цих процесів.
Це називається компартменталізація. Цикл освіта сечовини включає наступні етапи:
1 етап. Біосинтез карбомоілфосфата за участю ферменту карбомоілфосфатсінтетази.
СО 2 + NH 3 + АТФ карбомоілфосфатсінтетази NH 2 - C ~ P = O + АДФ
O OH HO
Карбомаілфосфат
2 етап. Освіта цитруліну, реакція йде за участю орнитина - затравки циклу.
CH 2 - NH 2 NH 2 - C = O
CH 2 NH 2 NH
CH 2 + C ~ P = O-H 3 PO 4 CH 2
CH - NH 2 O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH 2
COOH CH 2
Орнитин CH - NH 2
COOH
Цитрулін
3 етап. Освіта агініноянтарной кислоти за участю ферменту аргінінсукцінатсінтетаза, бере участь АТФ.
COOH
NH 2 - C = O COOH NH 2 - C = N - CH
NH CH - NH 2 NH CH 2
CH 2 + CH 2 - Н 2 О CH 2 COOH
CH 2 COOH аргініносукцінатсінтетаза CH 2
CH 2 аспарагінова CH 2
CH - NH 2 кислота CH - NH 2
COOH COOH
Цитрулін аргініноянтарная кислота
4 етап. Розпад аргініноянтарной кислоти на аргінін і фумарову кислоту, під дією того ж ферменту.
COOH NH 2
NH 2 - C = N - CH C = NH
NH CH 2 NH COOH
CH 2 COOH CH 2 CH
CH 2 аргініносукцінатсінтетаза CH 2 + CH
CH 2 CH 2 COOH
CH - NH 2 CH - NH 2 фумарова кислота
COOH COOH
аргініноянтарная кислота аргінін
5 етап. Розпад аргініну під дією аргінази, на сечовину і орнітин.
Сечовина Імін форма
NH 2 - C = NH NH 2
NH C - OH CH 2 - NH 2
CH 2 + HOH NH CH 2
CH 2 аргіназа NH 2 + CH 2
CH 2 C = O CH - NH 2
CH - NH 2 NH 2 COOH
COOH сечовина орнітин
Аргінін аминная форма
На цьому цикл закінчується.
Фумарова кислота бере участь у випадкових процесах:
COOH COOH НАДН 2 ½ О 2 Н 2 О (3 АТФ) COOH COOH
CH фумараза CH - OH-2Н C = O CH 2
CH + H 2 O CH 2 малатдегідрогенази CH 2 + CH 2
COOH COOH COOH CH - NH 2
Фумарат малат щук COOH
Глутамінова кислота
СООН СООН
переамінування CH - NH 2 + З H 2
амінотрансфераза CH 2 CH 2
COOH C = O
Аспарагінова кислота COOH
(Набирає цикл α - кетоглутаровая кислота
сечовини)
Щук вступає в реакцію переамінування з глутамінової кислотою
Біологічна цінність білків
Визначається за їх амінокислотним складом. За цим принципом білки поділяються на повноцінні і неповноцінні. Повноцінні білки це ті, які містять всі незамінні амінокислоти в оптимальному співвідношенні з усіма амінокислотами. Повноцінні білки містять корми тваринного походження, особливо молоко, м'ясо, яйця. З рослинних кормів наближається до них білки сої, деяких бобових, макухи. У тваринництві необхідно широко використовувати всі відходи молочної, м'ясної промисловості для приготування м'ясо-кісткового, трав'яного борошна, проводити дрожжевание кормів, використовувати мікрофлору рубця. Порушення білкового обміну спостерігається не тільки при дефіциті незамінних амінокислот, але і при порушенні їх співвідношення.
Незамінні амінокислоти - це ті, які не синтезуються в тканинах тварин. Вони надходять у тканини за рахунок білків корму і мікробної білків, що синтезуються в рубці, сліпо кишці і т.д. Незамінні амінокислоти характеризуються будовою, у них розгалужена ланцюжок, або наявністю ароматичних радикалів, або гетероциклічних. Все це ускладнює їх синтез в організмі. незамінних амінокислот 9: валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, метіонін, гістидин, триптофан.
Замінні амінокислоти, які синтезуються в тканинах тварин організмів. Вони синтезуються або з інших амінокислот, наприклад, тирозин - з фенілаланіну, цистин, цистеїн - похідні метіоніну, аргінін - в циклі утворення сечовини, але ці амінокислоти цілком витрачаються в цьому циклі, тому є лімітуючими і у великій кількості повинні надходити з кормами, або синтезуватися з кетокислот: аланін, аспарагінова, глутамінова. Гліцин для птиці є незамінною амінокислотою.
Синтез замінних амінокислот в тканинах
Відбувається двома шляхами:
1.восстановітельное амінірованіе.
2.переамінірвоаніе або транс - амінірованіе.
Відновне амінірованіе. Цим шляхом дуже активно синтезується глутамінова кислота. Амінірованіе піддаються кетокислот. Відбувається це в дві стадії.
COOH COOH COOH
CH 2 CH 2 НАД CH 2
CH 2 + NH 3 - H 2 O CH 2 НАДН 2 CH 2
C = OC = NH глутаматдегідрогенази CH - NH 2
COOH COOH COOH
α - кетоглутаровая імінокіслота глутамінова кислота
кислота
Переамінування або Трансамінування. Цим шляхом синтезуються всі інші амінокислоти. Переамінування - це перенесення аміногрупи з амінокислоти на кетокислоту. Ця реакція лежить в основі непрямого окисного дезамінування. У тканинах тварин донором аміногрупи є глутамінова кислота, яка весь час поповнюється за рахунок відновного амінірованіе.
R COOH R COOH
C = O CH 2 CH - NH 2 + CH 2
COOH + CH 2 амінотрансфераза коф ФП COOH CH 2
кеток-та CH - NH 2 амінокислота C = O
COOH COOH
Глутамінова к-та α-кетоглутаровая кислота
Обмін сірковмісних амінокислот
До сірковмісних амінокислот відносяться: цистин, цистеїн, метіонін.
CH 2 - SH CH 2 - SH CH 2 - S - S - CH 2
CH - NH 2 + CH - NH 2 - 2H CH - NH 2 CH - NH 2
COOH COOH COOH COOH
Цистеїн цистин
CH 2 - S - CH 3
CH 2 метіонін
CH - NH 2
COOH
Сірковмісні амінокислоти відіграють дуже важливу структурну роль - утворюють дісульфільние зв'язку в структурі білків. За рахунок вільних сульфгідрильних груп цистеїн бере участь в утворенні активних центрів ферментів, утворює фізіологічно активна речовина глютатіон - це трипептид глутамінової кислоти, цистеїну і гліцину.
Цистеїн, є основою амінокислотою в освіті кератину-білка волосся, вовни, нігтів, рогів і т.д. виконує структурну роль.
Метіонін є донором метильних груп, бере участь в реакціях переамінування, зокрема при синтезі гему, креатину, ацетилхоліну, холіну.
Метіонін є основним компонентом раціону тварин, недолік його приводить у птахів до розкльову. Дають підгодівлю, сир.
Сірковмісні амінокислоти покращують якість вовни, її міцність. Для поповнення вмісту амінокислот в раціонах використовують гідролізати грубого пера, рогів. Метіонін можна отримувати штучно. Він є джерелом цистеїну.
CH 2 - S - CH 3 CH 3 - SH
CH 2 - CH 3 CH - NH 2
CH - NH 2 COOH
COOH цистеїн
Метіонін
Цистеїн може утворюватися з серину:
CH 2 - OH CH 2
CH - NH 2 + H 2 S CH - NH 2 + H 2 O
COOH COOH
Серін цистеїн
Цистеїн є джерелом сірчаної кислоти в організмі, яка входить в ФАФС і служить дл знешкодження отруйних продуктів.
Список використаної літератури
1. Березів Т.Т. , Коровкін Б.Ф. Біологічна хімія. Під ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.
2. Миколаїв А.Я. Біохімія. / М., «Вища школа», 1989.
3. Строєв Е.А. Біологічна хімія. / М., «Вища школа», 1986.
4. Бишівський А.Ш.. Терсенев О.А. Біохімія для лікаря. / Екатеринбург, 1994.
5. Кушманова О.Д., Івченко Г.М. Керівництво до лабораторних занять з біологічної хімії. / М., «Медицина», 1983.