МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ
Пензенська ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ІМЕНІ В.Г. БЕЛІНСЬКА
ПРОГРАМА НАВЧАЛЬНОЇ ДИСЦИПЛІНИ
Ензимологія
СПЕЦІАЛЬНІСТЬ 020208 - «Біохімія»
Факультет природничо-географічний
КАФЕДРА біохімії
Пенза - 2007
1. Кваліфікаційні вимоги
Кваліфікація випускника - біохімік.
Нормативний термін освоєння основної освітньої програми підготовки біохіміка за спеціальністю 020208 Біохімія при очній формі навчання 5 років.
Кваліфікаційна характеристика випускника
Спеціаліст-біохімік здійснює діяльність з вивчення будови і властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму та його регуляції. Розробляє нормативні документи в своїй області діяльності, організовує і виконує експедиційні роботи і лабораторні дослідження; аналізує отримувану польову та лабораторну інформацію, узагальнює і систематизує результати виконаних робіт, використовуючи сучасну обчислювальну техніку; складає науково-технічні звіти та іншу встановлену документацію, стежить за дотриманням встановлених вимог, чинних норм, правил і стандартів у сфері своєї діяльності. Проводить експериментальні дослідження в своїй області, доручає їм завдання, бере участь у розробці і здійсненні нових методичних підходів, обговоренні, оцінки та публікації результатів, проводить патентну роботу, бере участь у роботі семінарів та конференцій, складанні патентних заявок.
У виробничих і медичних організаціях проводить біохімічну аналітичну роботу, бере участь в діагностиці та експертизі, сертифікації продуктів виробництва.
Виходячи зі своїх кваліфікаційних можливостей, спеціаліст-біохімік підготовлений до самостійної роботи на посадах біохіміка, лікаря-лаборанта, біолога, лаборанта-дослідника, інженера-дослідника, наукового співробітника в науково-дослідних і науково-виробничих установах, та інших посадах, відповідно до вимогами Кваліфікаційного довідника посад керівників, спеціалістів та інших службовців, затверджених постановою Мінпраці РФ від 21.08.98 № 37.
Спеціаліст-біохімік підготовлений до педагогічної діяльності на посаді викладача в середній школі та установах професійної освіти за умови освоєння додаткової освітньої програми психолого-педагогічного профілю.
Область професійної діяльності
Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму і молекулярних механізмів його регулювання.
Об'єкти професійної діяльності
Віруси і мікроорганізми, клітинні органели і поодинокі клітини, багатоклітинні організми (рослини і тварини).
Види професійної діяльності
· Проведення наукових досліджень в галузі біохімії та молекулярної біології: збір і підготовка наукових матеріалів, кваліфікована постановка експериментів, обробка результатів клінічних аналізів і експериментальних досліджень.
· Науково-виробнича і організаційна діяльність;
· Педагогічна діяльність (за умови освоєння відповідної освітньо-професійної програми педагогічного профілю) викладання в середній і вищій школі, здійснення просвітницької діяльності.
· Інші види діяльності, що дозволяють використовувати базову біологічну підготовку та підготовку за спеціальністю 020208 - Біохімія.
2. Вимоги ГОС з дисципліни
Принципи просторової організації молекули ферменту, проблеми згортання поліпептидного ланцюжка в нативну конформацію, її важливість для ензимології; сучасні уявлення про механізми формування просторової структури білка; ієрархічний принцип згортання; проміжні стану в процесі організації нативної конформації; сучасний стан знань про білки теплового шоку і структурі шаперонів ; домени, їх структурні та функціональні характеристики; роль Мультидоменні організації молекули ферменту у визначенні її функціональних властивостей, формування активного центру на кордоні між доменами; роль рухливості доменів в каталізі, структурні основи реалізації феномену індукованої відповідності, регуляторні домени, домени, що забезпечують зв'язування з мембранами ; фактори, що визначають ефективність і специфічність ферментативного каталізу, компліментарність між ферментом і субстратом; використання енергії зв'язування ферменту з субстратом в каталізі; природа сил, стабілізуюча різні конформаційні стану системи фермент-субстрат (водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії та ін); типи каталізу, використовувані у ферментативних реакціях; функціональні групи ферментів; каталітичні антитіла (абзіми) як примітивні ферменти; класифікація ферментів; структура і механізм дії ферментів окремих груп, різні типи регуляції активності ферментів; поліфункціональні ферменти, функціональні переваги, які виникають в результаті білок-білкових взаємодій в складі молекули поліфункціональних ферментів; четвертинна структура ферментів, роль четвертинної структури в стабілізації молекули ферменту і регуляції активності ферментів.
3. Цілі і завдання дисципліни
Ензимологія є основою всіх біологічних дисциплін, оскільки всі процеси життєдіяльності протікають з участю ферментів і ферментативних систем. Спочатку є розділом біохімії, ензимологія в даний час - самостійна наука, що надає вплив на отримання фундаментальних знань у різних галузях біології. Ферменти широко застосовуються в промисловості, біотехнологічних процесах, медицині, сільському господарстві.
Дипломований фахівець-біохімік повинен мати уявлення про ферменти як ефективних і специфічних біокаталізатора, їх властивості, організації всередині клітини і регуляції ферментативної активності на різних рівнях.
Мета курсу «Ензимологія» - показати фундаментальну роль ферментів в обміні речовин і енергії, молекулярні механізми спадковості, регуляції та інтеграції метаболічних процесів у живих організмах.
Програма складена відповідно до Державного освітнього стандарту вищої професійної освіти для студентів, що навчаються за спеціальністю 020208 - «Біохімія».
4. Місце дисципліни у професійній підготовці студентів
Курс «Ензимологія» передує вивченню студентів курсів кінетики і термодинаміки ферментативних реакцій. Він має основне значення, оскільки головним об'єктом його вивчення є ферменти - каталізатори всього живого, без яких немислимі є всі біохімічні процеси. Дисципліна ензимологія відноситься до спеціальних дисциплін і дисциплін спеціалізації федерального компонента.
Тематичні плани для очної форми навчання
Зміст дисципліни
1. Класифікація та номенклатура
Історія вивчення класифікації ферментів. Сучасна міжнародна номенклатура EC - enzyme code. Організації, що займаються питаннями класифікації і номенклатури - IUBMB IUPAC. Значення і недоліки єдиної системи номенклатури. Класи ферментів, підкласи і подподкласси.
2. Будова ферментів
Білкові та небілкові ферменти (рибозими). Прості і складні ферменти. Холоферменту, апофермент, коферменти: кофактори і простетичні групи. Загальні механізми дії кофакторів. Класифікація коферментів. Характеристика основних представників різних груп (глутатіон, ліпоєва кислота, убіхінон, коферменти - похідні піридоксину, тіамінпірофосфат, біотин, тетрагідрофолієвої кислота, коферменти - переносники фосфату, кофермент А, нікотинамідні коферменти, флавінових коферменти, кобамідние коферменти, железопорфіріновие коферменти). Принципи просторової організації молекули ферменту, проблеми згортання поліпептидного ланцюжка в нативну конформацію, її важливість для ензимології; сучасні уявлення про механізми формування просторової структури білка; ієрархічний принцип згортання; проміжні стану в процесі організації нативної конформації; сучасний стан знань про білки теплового шоку і структурі шаперонів ; домени, їх структурні та функціональні характеристики; роль Мультидоменні організації молекули ферменту у визначенні її функціональних властивостей, формування активного центру на кордоні між доменами. роль подвіжнос-ти доменів в каталізі, структурні основи реалізації феноме-на індукованої відповідності, регуляторні домени, будинку-ни, що забезпечують зв'язування з мембранами; фактори визна-які визначають ефективність і специфічність ферментативного ка-таліза, компліментарність між ферментом і субстратом. Методи ідентифікації активного центру ферментів. Каталітичні антитіла (абзіми) як примітивні ферменти; структура і механізм дії ферментів окремих груп.
3. Кінетика ферментативних реакцій. Механізми ферментативних реакцій
Використання енергії зв'язування ферменту з субстратом в каталізі; природа сил, стабілізуюча різні конформаційні стану системи фермент-субстрат (водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії та ін); типи каталізу, використовувані у ферментативних реакціях; функціональні групи ферментів. Поняття ферментативної активності. Способи вираження ферментативної активності. Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату. Теорія Міхаеліса-Ментен. Способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції. Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація. Конкурентне, неконкурентне, безконкурентному, змішане інгібування. Способи визначення типу та константи інгібування. структура і механізм дії ферментів окремих груп
4. Механізми регуляції ферментативної активності
Різні типи регуляції активності ферментів; поліфункціональні ферменти, функціональні переваги, які виникають в результаті білок-білкових взаємодій в складі молекули поліфункціональних ферментів; четвертинна структура ферментів, роль четвертинної структури в стабілізації молекули ферменту і регуляції активності ферментів. Рівні регуляції ферментативної активності. Регулювання шляхом зміни кількості ферментів і шляхом зміни їх індивідуальної каталітичної активності. Нековалентні і ковалентний модифікація. Способи контролю розгалужених метаболічних шляхів.
5. Методи виділення і очищення ферментів
Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу. Кислотна обробка, термічна обробка, фракціонування солями, органічними розчинниками, метод вибіркової адсорбції, іонообмінна хроматографія, гельфільтрація, афінна хроматографія, електрофорез, ізоелектрофокусірованіе, ультрацентрифугирование, кристалізація. Комбінування різних методів для очищення ферментів на прикладі глюкозо-6-фосфатдегідрогенази печінки щурів. Критерії чистоти ферментних препаратів.
6. Локалізація ферментів
Тканинне, регіональне, клітинному і субклітинному розподіл ферментів. Ферменти - маркери субклітинних структур: ядерні, мітохондріальні, лізосомальні, цитозольні ферменти. Використання ферментів-маркерів у діагностиці та наукових дослідженнях.
Вимоги до рівня освоєння програми
У результаті вивчення даної дисципліни студент повинен знати класифікацію і номенклатуру ферментів, їх будова та механізми функціонування, а також сучасні методи роботи з ферментами; вміти застосовувати прийоми номенклатури ферментів, давати характеристику найважливіших з них; володіти прийомами і навичками роботи з ферментами.
Перелік питань до іспиту:
Історія вивчення класифікації ферментів.
Сучасна міжнародна номенклатура EC - enzyme code.
Організації, що займаються питаннями класифікації і номенклатури - IUBMB IUPAC.
Значення і недоліки єдиної системи номенклатури.
Класи ферментів, підкласи і подподкласси.
Білкові та небілкові ферменти (рибозими).
Прості і складні ферменти.
Холоферменту, апофермент, коферменти: кофактори і простетичні групи.
Загальні механізми дії кофакторів.
Класифікація коферментів.
Характеристика основних представників різних груп.
Будова активного центру ферментів, субстратсвязивающій і каталітичний центр.
Методи ідентифікації активного центру ферментів.
Механізми ферментативної реакції.
Поняття ферментативної активності.
Способи вираження ферментативної активності.
Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату.
Теорія Міхаеліса-Ментен.
Способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції.
Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація.
Рівні регуляції ферментативної активності.
Регулювання шляхом зміни кількості ферментів і шляхом зміни їх індивідуальної каталітичної активності.
Способи контролю розгалужених метаболічних шляхів. Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу.
Кислотна обробка, термічна обробка, фракціонування солями, органічними розчинниками, метод вибіркової адсорбції, іонообмінна хроматографія, гельфільтрація, афінна хроматографія, електрофорез, ізоелектрофокусірованіе, ультрацентрифугирование, кристалізація.
Критерії чистоти ферментних препаратів.
Тканинне, регіональне, клітинному і субклітинному розподіл ферментів.
Ферменти - маркери субклітинних структур.
Використання ферментів-маркерів у діагностиці та наукових дослідженнях.
Список основної літератури
1. Кретович В.Л. Введення в ензимології. - М.: Наука, 1986. - 332 с.
2. Діксон М., Уебб Е. Ферменти. - М.: Світ, 1982. - Т. 1 - 3.
3. Фершт Е. Структура і механізм дії ферментів. - М.: Світ, 1980. - 432 с.
4. Фрідріх П. Ферменти: четвертинна структура і надмолекулярних комплекси. - М.: Світ, 1986. - 374 с.
5. Кочетов Г.А. Практичний посібник з ензимології. - М.: Вищ. школа, 1980. - 272 с.
6. Практикум з біохімії / під ред. С.Є. Северина і Г.А. Соловйової. - М.: МГУ, 1989. - 509 с.
7. Ленінджер А. Основи біохімії. - М.: Світ, 1985. - 260 с.
8. Курганов Б.І. Аллостеріческій ферменти. - М.: Наука, 1978. - С. 11-41.
Пензенська ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ІМЕНІ В.Г. БЕЛІНСЬКА
ПРОГРАМА НАВЧАЛЬНОЇ ДИСЦИПЛІНИ
Ензимологія
СПЕЦІАЛЬНІСТЬ 020208 - «Біохімія»
Факультет природничо-географічний
КАФЕДРА біохімії
Пенза - 2007
1. Кваліфікаційні вимоги
Кваліфікація випускника - біохімік.
Нормативний термін освоєння основної освітньої програми підготовки біохіміка за спеціальністю 020208 Біохімія при очній формі навчання 5 років.
Кваліфікаційна характеристика випускника
Спеціаліст-біохімік здійснює діяльність з вивчення будови і властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму та його регуляції. Розробляє нормативні документи в своїй області діяльності, організовує і виконує експедиційні роботи і лабораторні дослідження; аналізує отримувану польову та лабораторну інформацію, узагальнює і систематизує результати виконаних робіт, використовуючи сучасну обчислювальну техніку; складає науково-технічні звіти та іншу встановлену документацію, стежить за дотриманням встановлених вимог, чинних норм, правил і стандартів у сфері своєї діяльності. Проводить експериментальні дослідження в своїй області, доручає їм завдання, бере участь у розробці і здійсненні нових методичних підходів, обговоренні, оцінки та публікації результатів, проводить патентну роботу, бере участь у роботі семінарів та конференцій, складанні патентних заявок.
У виробничих і медичних організаціях проводить біохімічну аналітичну роботу, бере участь в діагностиці та експертизі, сертифікації продуктів виробництва.
Виходячи зі своїх кваліфікаційних можливостей, спеціаліст-біохімік підготовлений до самостійної роботи на посадах біохіміка, лікаря-лаборанта, біолога, лаборанта-дослідника, інженера-дослідника, наукового співробітника в науково-дослідних і науково-виробничих установах, та інших посадах, відповідно до вимогами Кваліфікаційного довідника посад керівників, спеціалістів та інших службовців, затверджених постановою Мінпраці РФ від 21.08.98 № 37.
Спеціаліст-біохімік підготовлений до педагогічної діяльності на посаді викладача в середній школі та установах професійної освіти за умови освоєння додаткової освітньої програми психолого-педагогічного профілю.
Область професійної діяльності
Дослідження будови і фізико-хімічних властивостей хімічних сполук, що входять до складу живих організмів, метаболізму і молекулярних механізмів його регулювання.
Об'єкти професійної діяльності
Віруси і мікроорганізми, клітинні органели і поодинокі клітини, багатоклітинні організми (рослини і тварини).
Види професійної діяльності
· Проведення наукових досліджень в галузі біохімії та молекулярної біології: збір і підготовка наукових матеріалів, кваліфікована постановка експериментів, обробка результатів клінічних аналізів і експериментальних досліджень.
· Науково-виробнича і організаційна діяльність;
· Педагогічна діяльність (за умови освоєння відповідної освітньо-професійної програми педагогічного профілю) викладання в середній і вищій школі, здійснення просвітницької діяльності.
· Інші види діяльності, що дозволяють використовувати базову біологічну підготовку та підготовку за спеціальністю 020208 - Біохімія.
2. Вимоги ГОС з дисципліни
Принципи просторової організації молекули ферменту, проблеми згортання поліпептидного ланцюжка в нативну конформацію, її важливість для ензимології; сучасні уявлення про механізми формування просторової структури білка; ієрархічний принцип згортання; проміжні стану в процесі організації нативної конформації; сучасний стан знань про білки теплового шоку і структурі шаперонів ; домени, їх структурні та функціональні характеристики; роль Мультидоменні організації молекули ферменту у визначенні її функціональних властивостей, формування активного центру на кордоні між доменами; роль рухливості доменів в каталізі, структурні основи реалізації феномену індукованої відповідності, регуляторні домени, домени, що забезпечують зв'язування з мембранами ; фактори, що визначають ефективність і специфічність ферментативного каталізу, компліментарність між ферментом і субстратом; використання енергії зв'язування ферменту з субстратом в каталізі; природа сил, стабілізуюча різні конформаційні стану системи фермент-субстрат (водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії та ін); типи каталізу, використовувані у ферментативних реакціях; функціональні групи ферментів; каталітичні антитіла (абзіми) як примітивні ферменти; класифікація ферментів; структура і механізм дії ферментів окремих груп, різні типи регуляції активності ферментів; поліфункціональні ферменти, функціональні переваги, які виникають в результаті білок-білкових взаємодій в складі молекули поліфункціональних ферментів; четвертинна структура ферментів, роль четвертинної структури в стабілізації молекули ферменту і регуляції активності ферментів.
3. Цілі і завдання дисципліни
Ензимологія є основою всіх біологічних дисциплін, оскільки всі процеси життєдіяльності протікають з участю ферментів і ферментативних систем. Спочатку є розділом біохімії, ензимологія в даний час - самостійна наука, що надає вплив на отримання фундаментальних знань у різних галузях біології. Ферменти широко застосовуються в промисловості, біотехнологічних процесах, медицині, сільському господарстві.
Дипломований фахівець-біохімік повинен мати уявлення про ферменти як ефективних і специфічних біокаталізатора, їх властивості, організації всередині клітини і регуляції ферментативної активності на різних рівнях.
Мета курсу «Ензимологія» - показати фундаментальну роль ферментів в обміні речовин і енергії, молекулярні механізми спадковості, регуляції та інтеграції метаболічних процесів у живих організмах.
Програма складена відповідно до Державного освітнього стандарту вищої професійної освіти для студентів, що навчаються за спеціальністю 020208 - «Біохімія».
4. Місце дисципліни у професійній підготовці студентів
Курс «Ензимологія» передує вивченню студентів курсів кінетики і термодинаміки ферментативних реакцій. Він має основне значення, оскільки головним об'єктом його вивчення є ферменти - каталізатори всього живого, без яких немислимі є всі біохімічні процеси. Дисципліна ензимологія відноситься до спеціальних дисциплін і дисциплін спеціалізації федерального компонента.
Тематичні плани для очної форми навчання
| № п / п | Найменування розділів і тем | Кількість годин | |
| Лекції. | Сам. | ||
| Загальна кількість годин | 51 | 51 | |
| 1. | Номенклатура. | 4 | 4 |
| 2. | Будова ферментів. Прості і складні ферменти. | 4 | 4 |
| 3. | Коферменти. Будова і класифікація. | 4 | 4 |
| 4. | Механізм ферментативної реакції. | 4 | 4 |
| 5. | Кінетика ферментативних реакцій. | 6 | 6 |
| 6. | Інгібітори: класифікація і застосування | 4 | 4 |
| 7. | Методи виділення і очищення ферментів. | 5 | 5 |
| 8. | Регулювання ферментативної активності. | 4 | 4 |
| 9. | Локалізація ферментів. | 4 | 4 |
| 10. | Ферменти - маркери. | 4 | 4 |
| 11. | Іммобілізовані ферменти. | 4 | 4 |
| 12. | Застосування ферментів. | 4 | 4 |
1. Класифікація та номенклатура
Історія вивчення класифікації ферментів. Сучасна міжнародна номенклатура EC - enzyme code. Організації, що займаються питаннями класифікації і номенклатури - IUBMB IUPAC. Значення і недоліки єдиної системи номенклатури. Класи ферментів, підкласи і подподкласси.
2. Будова ферментів
Білкові та небілкові ферменти (рибозими). Прості і складні ферменти. Холоферменту, апофермент, коферменти: кофактори і простетичні групи. Загальні механізми дії кофакторів. Класифікація коферментів. Характеристика основних представників різних груп (глутатіон, ліпоєва кислота, убіхінон, коферменти - похідні піридоксину, тіамінпірофосфат, біотин, тетрагідрофолієвої кислота, коферменти - переносники фосфату, кофермент А, нікотинамідні коферменти, флавінових коферменти, кобамідние коферменти, железопорфіріновие коферменти). Принципи просторової організації молекули ферменту, проблеми згортання поліпептидного ланцюжка в нативну конформацію, її важливість для ензимології; сучасні уявлення про механізми формування просторової структури білка; ієрархічний принцип згортання; проміжні стану в процесі організації нативної конформації; сучасний стан знань про білки теплового шоку і структурі шаперонів ; домени, їх структурні та функціональні характеристики; роль Мультидоменні організації молекули ферменту у визначенні її функціональних властивостей, формування активного центру на кордоні між доменами. роль подвіжнос-ти доменів в каталізі, структурні основи реалізації феноме-на індукованої відповідності, регуляторні домени, будинку-ни, що забезпечують зв'язування з мембранами; фактори визна-які визначають ефективність і специфічність ферментативного ка-таліза, компліментарність між ферментом і субстратом. Методи ідентифікації активного центру ферментів. Каталітичні антитіла (абзіми) як примітивні ферменти; структура і механізм дії ферментів окремих груп.
3. Кінетика ферментативних реакцій. Механізми ферментативних реакцій
Використання енергії зв'язування ферменту з субстратом в каталізі; природа сил, стабілізуюча різні конформаційні стану системи фермент-субстрат (водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії та ін); типи каталізу, використовувані у ферментативних реакціях; функціональні групи ферментів. Поняття ферментативної активності. Способи вираження ферментативної активності. Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату. Теорія Міхаеліса-Ментен. Способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції. Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація. Конкурентне, неконкурентне, безконкурентному, змішане інгібування. Способи визначення типу та константи інгібування. структура і механізм дії ферментів окремих груп
4. Механізми регуляції ферментативної активності
Різні типи регуляції активності ферментів; поліфункціональні ферменти, функціональні переваги, які виникають в результаті білок-білкових взаємодій в складі молекули поліфункціональних ферментів; четвертинна структура ферментів, роль четвертинної структури в стабілізації молекули ферменту і регуляції активності ферментів. Рівні регуляції ферментативної активності. Регулювання шляхом зміни кількості ферментів і шляхом зміни їх індивідуальної каталітичної активності. Нековалентні і ковалентний модифікація. Способи контролю розгалужених метаболічних шляхів.
5. Методи виділення і очищення ферментів
Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу. Кислотна обробка, термічна обробка, фракціонування солями, органічними розчинниками, метод вибіркової адсорбції, іонообмінна хроматографія, гельфільтрація, афінна хроматографія, електрофорез, ізоелектрофокусірованіе, ультрацентрифугирование, кристалізація. Комбінування різних методів для очищення ферментів на прикладі глюкозо-6-фосфатдегідрогенази печінки щурів. Критерії чистоти ферментних препаратів.
6. Локалізація ферментів
Тканинне, регіональне, клітинному і субклітинному розподіл ферментів. Ферменти - маркери субклітинних структур: ядерні, мітохондріальні, лізосомальні, цитозольні ферменти. Використання ферментів-маркерів у діагностиці та наукових дослідженнях.
Вимоги до рівня освоєння програми
У результаті вивчення даної дисципліни студент повинен знати класифікацію і номенклатуру ферментів, їх будова та механізми функціонування, а також сучасні методи роботи з ферментами; вміти застосовувати прийоми номенклатури ферментів, давати характеристику найважливіших з них; володіти прийомами і навичками роботи з ферментами.
Перелік питань до іспиту:
Історія вивчення класифікації ферментів.
Сучасна міжнародна номенклатура EC - enzyme code.
Організації, що займаються питаннями класифікації і номенклатури - IUBMB IUPAC.
Значення і недоліки єдиної системи номенклатури.
Класи ферментів, підкласи і подподкласси.
Білкові та небілкові ферменти (рибозими).
Прості і складні ферменти.
Холоферменту, апофермент, коферменти: кофактори і простетичні групи.
Загальні механізми дії кофакторів.
Класифікація коферментів.
Характеристика основних представників різних груп.
Будова активного центру ферментів, субстратсвязивающій і каталітичний центр.
Методи ідентифікації активного центру ферментів.
Механізми ферментативної реакції.
Поняття ферментативної активності.
Способи вираження ферментативної активності.
Вплив концентрації ферменту на швидкість ферментативної реакції. Вплив концентрації субстрату.
Теорія Міхаеліса-Ментен.
Способи графічного визначення константи Міхаеліса та максимальної швидкості реакції.
Вплив температури і рН середовища на швидкість ферментативних реакцій. Інгібітори ферментів та їх класифікація.
Рівні регуляції ферментативної активності.
Регулювання шляхом зміни кількості ферментів і шляхом зміни їх індивідуальної каталітичної активності.
Способи контролю розгалужених метаболічних шляхів. Екстрагування ферментів з біологічного матеріалу.
Кислотна обробка, термічна обробка, фракціонування солями, органічними розчинниками, метод вибіркової адсорбції, іонообмінна хроматографія, гельфільтрація, афінна хроматографія, електрофорез, ізоелектрофокусірованіе, ультрацентрифугирование, кристалізація.
Критерії чистоти ферментних препаратів.
Тканинне, регіональне, клітинному і субклітинному розподіл ферментів.
Ферменти - маркери субклітинних структур.
Використання ферментів-маркерів у діагностиці та наукових дослідженнях.
Список основної літератури
1. Кретович В.Л. Введення в ензимології. - М.: Наука, 1986. - 332 с.
2. Діксон М., Уебб Е. Ферменти. - М.: Світ, 1982. - Т. 1 - 3.
3. Фершт Е. Структура і механізм дії ферментів. - М.: Світ, 1980. - 432 с.
4. Фрідріх П. Ферменти: четвертинна структура і надмолекулярних комплекси. - М.: Світ, 1986. - 374 с.
5. Кочетов Г.А. Практичний посібник з ензимології. - М.: Вищ. школа, 1980. - 272 с.
6. Практикум з біохімії / під ред. С.Є. Северина і Г.А. Соловйової. - М.: МГУ, 1989. - 509 с.
7. Ленінджер А. Основи біохімії. - М.: Світ, 1985. - 260 с.
8. Курганов Б.І. Аллостеріческій ферменти. - М.: Наука, 1978. - С. 11-41.