Ім'я файлу: Документ Microsoft Office Word.docx
Розширення: docx
Розмір: 810кб.
Дата: 29.11.2021
скачати
Розширення: docx
Розмір: 810кб.
Дата: 29.11.2021
скачати
МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ
ЖИТОМИРСЬКИЙ АГРОТЕХНІЧНИЙ КОЛЕДЖ
ЕЛЕКТРИФІКАЦІЯ ТА ІНФОРМАЦІЙНІ СИСТЕМИ
ЕЛЕКТРОЕНЕРГЕТИКА, ЕЛЕКТРОТЕХНІКА ТА
ЕЛЕКТРОМЕХАНІКА
РЕФЕРАТ
на тему:
Ферменти
Вручинський Петро Анатолійович Е-12
Житомир 2021
ЗМІСТ
ФЕРМЕНТИ……………………………………………….3
Історія вивчення ферментів…………………………4-5
Загальна характеристика ферментів…………………6
Умови дії ферментів…………………………………….7
Класифікація і номенклатура ферментів………...…8
Практичне значення ферментів……………………...9
Висновок……………………………………………….10
Список використаної літератури…………………11
Фермент ,ензими, специфічні каталізатори, присутні у всіх живих клітинах. Майже всі біохімічні реакції, що протікають в організмі і в поєднанні складові його обмін речовин, катализируются відповідними ферментами. Направляючи і регулюючи обмін речовин, вони грають життєво важливу роль у всіх процесах життєдіяльності. Як всякі каталізатори, ферменти знижують енергію активації, необхідну для здійснення тієї чи іншої хімічної реакції, спрямовуючи її обхідним шляхом - через проміжні реакції, які потребують значно менше енергії активації.
Приклад:
Реакція: АБ à А + Б у присутності ферменту йде наступним чином:
АБ + Ф à АБФ і далі: АБФ à БФ + А та БФ à Б + Ф
Подібне зниження активації під впливом ферментів-засіб перерозподілу електронних щільностей і певної деформації молекул субстрату. Ця деформація, послаблюючи внутрішньомолекулярні зв'язки, призводить до зниження необхідної енергії активації і, отже, прискорює перебіг реакції.
Історія вивчення ферментів:
У 1814г російський хімік Кірхгоф відкрив ферментативне дію водних витяжок з пророслого ячменю, розщеплюють крохмаль до цукру. Можна вважати, що ці роботи поклали початок ферментології, як самостійного розділу біологічної хімії. У 1833 французькими хіміками Пайеном і Персо вперше був виділений з солоду препарат ферменту амілази, що сприяло розвитку препаративної хімії ферментів. У середині 19 століття розгорілася дискусія про природу бродіння. Пастер говорив про те, що бродіння викликається лише живими мікроорганізмами і що процес їх бродіння нерозривно пов'язаний з їх життєдіяльністю.
Кірчгоф Пайен Пастер
Лібіх і його прихильники відстоювали хімічну природу бродіння і вважали, що воно є наслідком утворення в клітинах мікроорганізмів розчинних ферментів. Однак всі спроби виділити з дріжджових клітин розчинна фермент, здатний викликати бродіння, не вдавалися. Ця дискусія була дозволена в 1897р Бухнер, який, розтираючи дріжджі з інфузорні землею, виділив з них безклітинний розчинна ферментний препарат, що викликав спиртове бродіння. Відкриття Бунхера затвердив матеріалістичне розуміння природи бродіння і мало велике значення для розвитку, як ферментології, так і всієї біохімії.
З середини 20 століття завдяки розвитку методів фізико-хімічного аналізу і методів білкової хімії розшифрована первинна структура багатьох ферментів. Так, роботами американських біохіміків Мура, Стайна, Анфінсен показано, що фермент рибонуклеаза з підшлункової залози бика являє собою поліпептидний ланцюжок, що складається з 124 амінокислотних залишків, сполучених в 4 місцях дисульфідними зв'язками.
Лібіх Бухнер Анфінсен
За допомогою рентгеноструктурного аналізу розшифрована вторинна і третинна структура ряду ферментів. Так, методом рентгеноструктурного аналізу англійський учений Філіпс в 1965 встановив тривимірну структуру лізоциму. Показано, що багато ферментів мають також четвертинної структурою, тобто їх молекула складається з декількох ідентичних або різних за складом і структурою білкових субодиниць.
Філіпс
Загальна характеристика ферментів:
Всі ферменти поділяються на дві великі групи:
· Однокомпонентні, тобто складаються виключно з білка
· Двокомпонентні, що складаються з білка, званим апоферментом (або білкових носіїв), і небілкової частини, званої простетичної групою (або активною групою).
Завдяки роботам Варбурга, Теореля, Лінена, Ліпмана і Лелуар встановлено, що простетичні групи багатьох ферментів є похідні вітамінів і нуклеотидів. Таким чином була відкрита найважливіша функціональний зв'язок між ферментами, вітамінами і нуклеотидами, які є будівельними «цеглинками» нуклеїнових кислот.
Багато ферменти містять метали, без яких фермент не активний. Ці метали, називають кофакторами. Так, пероксидаза і каталаза містять залізо, аскорбінатоксідаза, що каталізує окислення аскорбінової кислоти, - мідь, алкогольдегідрогенеаза, окислююча спирти і відповідні альдегіди, - цинк.
Умови дії ферментів:
Дія ферментів залежить від ряду факторів, насамперед від температури і реакції середовища (pH). Оптимальна температура, при якій активність ферментів найбільш висока, знаходиться зазвичай в межах 40 - 50 ˚ С. При більш низьких температурах швидкість ферментативних реакцій знижується, а при температурах близьких до 0 ˚ С практично повністю припиняється. При підвищенні температури, швидкість також знижується і, нарешті, повністю припиняється. Зниження інтенсивності ферментів при підвищенні температури, пояснюється головним чином руйнуванням що входить до складу ферменту білка. Оскільки білки в сухому стані денатуруються значно повільніше, ніж оводнення (у вигляді білкового гелю або розчину), інактивування ферментів в сухому стані відбувається набагато повільніше, ніж у присутності вологи. Тому сухі суперечки бактерій або сухе насіння можуть витримати нагрівання до набагато більш високих температур, ніж насіння і спори більш зволожені.
Важливим чинником, від якого залежить дію ферментів, як встановив вперше Серенсен є активна реакція середовища - pH. Окремі ферменти розрізняються за оптимальною для їх дії величиною pH. Так, наприклад пепсин, що міститься в шлунковому соку, найбільш активний у сільнокіслой середовищі
(PH 1 - 2); трипсин - протеолітичний фермент, що виділяється підшлунковою залозою, має оптимум дії в слабощелочной середовищі (pH 8 - 9); папаїн, фермент рослинного походження, оптимально діє в слабокислою середовищі
(PH 5 - 6).
Дія ферментів також залежить від присутності специфічних активаторів або інгібіторів. Так фермент підшлункової залози Ентерокиназа перетворює неактивний трипсиноген в активний трипсин. Подібні неактивні ферменти, що містяться в клітинах і в секретах різних залоз, називаються проферменту. Фермент може бути конкурентним і неконкурентним. При конкурентному інгібуванні інгібітор і субстрат конкурують між собою, прагнучи витіснити один одного з фермент - субстратного комплексу. Дія конкурентного інгібітора знімається високими концентраціями субстрату, в той час як дія неконкурентного інгібітора в цих умовах зберігається. Дія на фермент специфічних активаторів та інгібіторів має велике значення для регулювання ферментативних процесів в організмі.
Класифікація і номенклатура ферментів:
За рекомендацією Міжнародного біохімічного союзу ферменти поділяють на 6 класів:
1. Оксидоредуктази: включає в себе ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції, і розділяється на 14 підкласів в залежності від природи тієї групи в молекулі субстрату, що піддається окисленню.
2. Трансферази: об'єднує ферменти, що каталізують реакції перенесення груп, підрозділяється на 8 підкласів в залежності від природи переносимих груп, якими можуть бути одноуглеродние або глікозільние залишки, азотисті або містять сірку групи і т.д.
3. Гідролази: належать ферменти, що каталізують гидролитическое розщеплення різних сполук.
4. Ліази: відщеплюють від субстрату ту чи іншу групу з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки приєднують групи до подвійних зв'язків. Мають 5 підкласів.
5. Ізомерази: каталізують реакції ізомеризації, поділяють на 5 підкласів, в залежності від типу каталізуються реакції.
6. Лігази (синтетази): ферменти, які каталізують з'єднання двох молекул, поєднане з розщепленням пірофосфатная зв'язку в молекулі аденозинтрифосфорної кислоти.
Практичне значення ферментів:
Ферментативні процеси є основою багатьох виробництв: хлібопечення, виноробства, пивоварна, сироваріння, виробництва спирту, чаю, оцту. З початку 20 століття за пропозицією японського вченого Такаміне в спиртовій та інших галузях промисловості почалося застосування ферментних препаратів, одержуваних з цвілевих грибів чи бактерій. У ряді країн цей спосіб широко використовується для оцукрювання, за допомогою амілаз крохмалистої сировини з метою отримання кристалічної глюкози або його зброджування на спирт. Концентровані амилолитические препарати ферментів з цвілевих грибів при добавці в тісто призводять до поліпшення якості хліба та прискоренню технологічного процесу. Препарати протеолітичних ферментів, отримуваних з мікроорганізмів, застосовуються у шкіряній промисловості для видалення волосся і пом'якшення сировини, а в сироробний промисловості для заміни дефіцитного сичужного ферменту (реніну). Препарати мікробних пектологіческіх ферментів широко використовують при виробництві соків (вихід соку підвищується на 10 - 20%).
Висновок
Вивчення ферментів і білків, ферментів і ферментативних процесів дозволить надалі розширити сферу їх застосування і відкриє додаткові можливості, а надалі, можливо, допоможе позбутися багатьох хвороб і розгадати складну машину, придуману природою - людський організм.
Список використаної літератури
1. Велика радянська енциклопедія, т.27
2. Загальна біологія, підручник для 10 - 11 класів під ред. Бєляєва, М., Просвітництво, 2002р.
3. Ферментні препарати в харчової промисловості. М., 1975