Білоруський державний університет інформатики і радіоелектроніки
Кафедра ЕТТ
РЕФЕРАТ
На тему:
«Основи біохімії білків та амінокислот в організмі людини»
МІНСЬК, 2008
Білки - це високомолекулярні азотовмісні органічні речовини, молекули яких побудовані із залишків амінокислот. Назва протеїни (від грецького proteos - перший, найважливіший) відображає першорядне значення цього класу речовин. Білкам належить особлива роль у відтворенні основних структурних елементів клітини, а також в освіті таких найважливіших речовин як ферменти і гормони.
Спадкова інформація зосереджена в молекулі ДНК клітин будь-яких живих організмів, тому за допомогою білків реалізується генетична інформація. Без білків і ферментів ДНК не може реплікуватись, самопроізводіться. Таким чином, білки є основою структури і функції живих організмів.
Всі природні білки складаються з великого числа порівняно простих структурних блоків - амінокислот, пов'язаних один з одним в поліпептидні ланцюги. Білки являють собою полімерні молекули, до складу яких входить 20 різних АК. Оскільки ці АК можуть об'єднуватися в самій різній послідовності, то вони можуть утворювати величезну кількість різноманітних білків та їх ізомерів.
Білки виконують безліч найрізноманітніших функцій:
Живильну, резервну. До таких білків відносяться так звані резервні білки, які є джерелом живлення для розвитку плоду (білок яйця, молоко). Ряд інших білків використовується в якості джерела АК, які в свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процеси обміну речовин.
Каталітичну - за рахунок ферментів, біологічних каталізаторів.
Структурну - білки входять до складу органів, тканин, оболонок клітин (біомембран). Колаген, кератин-в волоссі і нігтях, еластин-в шкірі.
Енергетичну - при розпаді білків до кінцевих продуктів утворюється енергія. При розпаді 1 г білка утворюється 4,1 ккал.
Транспортну - білки забезпечують постачання тканин киснем і видалення вуглекислого газу (гемоглобін), транспорт жиророзчинних вітамінів - ліпопротеїди, ліпідів - альбуміни сироватки крові.
Білки виконують функцію передачі спадковості. Нуклеопротеїди - білки, складовими частинами яких є РНК і ДНК.
Захисна функція - (антитіла, g-глобулін) основну функцію захисту в організмі виконує імунологічна система, що забезпечує синтез специфічних захисних білків - антитіл у відповідь на вступ в організмі бактерій, вірусів, токсинів. Шкіра - кератин.
Скорочувальна функція - в акті м'язового скорочення і розслаблення беруть участь безліч білків .. Головну роль відіграють актин і міозин - специфічні білки м'язової тканини.
Гормональна - регуляторна. Обмін речовин в організмі регулюється за допомогою гормонів, ряд яких представлений білками або поліпептидами (гормони гіпофіза, підшлункової залоз).
Таким чином, білків належить виняткова і різнобічна роль в організмі людини.
Основна структурна одиниця білка - мономер-амінокислота. Амінокислоти - органічні кислоти, у яких водень у a-вуглецевого атома заміщений на аміногрупу NH 2. Окремі амінокислоти пов'язані один з одним пептидними (R-CO-NH-R 1) зв'язками, що виникають при взаємодії карбоксильних СООН і амінних NH 2 груп АК. Пептидний зв'язок - єдина ковалентний зв'язок за допомогою якої АК залишки з'єднуються один з одним, утворюючи остов білкової молекули. Існує ще тільки один важливий тип ковалентного зв'язку між АК в білках - дисульфідних місток або поперечна зв'язок між двома окремими пептидними ланцюгами-SS-.
Класифікація амінокислот:
1. Ациклічні АК - моноаміномонокарбоновие, містять 1-Амін і 1-карбоксильну групи:
L-гліцин, L-аланін, L-серин, L-треонін, L-цистеїн, L-метіонін, L-валін, L-лейцин.
Моноамінодікарбоновие-містять 1-амін і 2 карбоксильні групи:
L-глутамінова кислота, L-аспарагінова кислота.
Діаміномонокарбоновие - містять 2 амінні і 1 карбоксильну групи:
L-лізин і L-аргінін
2. Циклічні амінокислоти
Мають у своєму складі ароматичне або гетероциклическое ядро:
фенілаланін, L-тирозин, L-триптофан, L-гістидин
З'єднання складається з 2 АК - дипептид, що складається з 3 АК-трипептид
Класифікація білків: протеїни - прості, складаються тільки з амінокислот (альбуміни, глобуліни, протаміни, гістони). При гідролізі розпадаються тільки на АК.
Приклад протеїнів - альбумін, глобуліни, колаген, протаміни, гістони.
Протаміни і гістони - мають своєрідний АК склад і представлені білками з невеликою молекулярною масою. У сотаве їх 60-80% аргініну, вони добре розчиняються у воді. Швидше за все вони є пептидами, оскільки молекулярна маса не перевищує 5000 дальтон. Є білковим компонентом у структурі нуклеопротеїдів.
Проламінів і Глютєїн - білки рослинного походження. Містять 20-25% глутамінової кислоти і 10-15% проліну.
Альбуміни й глобуліни-найбільш багаті цими білками сироватка крові, молоко, яєчний білок. м'язи. Обидва ці класу відносяться до глобулярних білків. Співвідношення альбумінів до глобулінів, що отримало назву білкового коефіцієнта в нормі в крові зберігається на постійному рівні. Це співвідношення при багатьох захворюваннях змінюється, тому визначення його має важливе практичне значення. Альбуміни - 69 дальтон, а глобуліни - 150000 дальтон.
Протеїди - складні білки, складаються з білкової частини і простетичної групи (небілкового компонента).
Фосфопротеіди - містять фосфорну кислоту. Ліпопротеїди - ліпіди. Глікопротеїди - вуглеводи. Металопротеїни - метали. Нуклеопротеїди містять в якості простетичної групи нуклеїнові кислоти. Хромопротеїди - пігменти.
Гемопротеіди містять в якості простетичної групи Fe. Порфірини містять Mg. Флавопротеідов (містять похідні ізоаллоксозіна).
Всі білки беруть участь у фундаментальних процесах життєдіяльності: фотосинтез, дихання клітин та цілісного організму, транспорт кисню і вуглекислоти, окислювально-відновні реакції, світло-і кольорово-сприйняття. Наприклад, хромопротеїдів грають виключно важливу роль у процесах життєдіяльності: досить придушити дихальну функцію Hb шляхом введення окису вуглецю, або придушити утилізацію кисню в тканинах синильною кислотою або її солями ціанідами, як моментально настає смерть.
Гемопротеіди - гемоглобін, міоглобін, хлорофіллсодержащіе білки і ферменти (вся цитохромних система, каталаза і пероксидаза). Всі вони перебувають у ролі небілкового компонента структурно схоже залізо або магній порфірини, але різні за складом і структурі білки, забезпечуючи тим самим різноманітність їх біологічних функцій. Гемоглобін містить як білкового компонента Глобино, а небілкового - гем.
Флавопротеідов містять міцно пов'язані з білком простетические групи, представлені ізоаллоксазіновие похідними ФМН і ФАД. Входять до складу оксидоредуктаз - ферментів, що каталізують окислювально-відновні реакції в клітині. Деякі містять іони металів (ксантиноксидаза, сукцинатдегідрогеназа, альдегідоксидазою).
Нуклеопротеїди - складаються з білків і нуклеїнових кислот, останні розглядаються як простетические групи.
ДНП-дезоксірібонуклеопротеіди
РНП-рібонуклеопротеідов
Відрізняються природою цукру (пентози), це або рибоза, або дезоксирибоза. ДНП містяться в основному в ядрі клітини, а РНП в цитоплазмі. ДНП присутні в мітохондріях, а РНП - ядрах і ядерцях. Природа синтезованих в клітинах білків залежить в першу чергу від природи ДНП, точніше ДНК, а властивості живих організмів визначаються властивостями синтезованих білків. ДНК зберігає спадкову інформацію.
Ліпопротеїди - простетичної група представлена ліпідом. У складі ліпопротеїдів відкриті нейтральні жири, вільні жирні кислоти, фосфоліпіди, холестеріди. Широко поширені в природі (рослини, тварини тканини, мікроорганізми). Входять до складу клітинної мембрани, внутрішньоклітинних біомембранах ядра, мітохондрій, мікросом, присутні у вільному стані в плазмі крові. Ліпопротеїди беруть участь у структурній комплексної організації мієлінових оболонок нервів, хлоропластів, паличок і колбочок сітківки ока.
Фосфопротеіди - казеїноген молока - в якому вміст фосфорної кислоти 1%. Вителлин, фосфовітін - містяться в жовтку курячого яйця. Овальбумін - у білку курячого яйця, іхтулін-в ікрі риб. Багато фосфоліпідів міститься в ЦНС. Вони містять органічно пов'язаний лабільний фосфат і є джерелами енергетичного і пластичного матеріалу в процесі ембріогенезу. Також беруть участь у процесах метаболізму.
Глікопротеїди - містять вуглеводи або їх похідні міцно пов'язані з білковою молекулою: глюкоза, маноза, галактоза, ксилоза і т.д. До складу груп входять простетических мукополісахариди. Гіалуронова і хондроітинсірчана кислоти входять до складу сполучних тканин. Білки плазми крові, за винятком альбумінів. Будучи складовою частиною клітинної оболонки беруть участь в імунологічних реакціях, іонному обміні.
Металопротеїни - біополімери, що містять крім білка іони якого-небудь одного або декількох металів. Типові представники - залізовмісні - феритин, трансферин і гемосидерин. Феритин містить 17-23% Fe. Зосереджений в печінці, селезінці, кістковому мозку, виконує роль депо заліза в організмі. Залізо в ферритине міститься в окисленої формі. Трансферин - розчинний у воді залізопротеїд, що міститься в основному, в сироватці крові в складі b-глобулінів. Зміст Fe - 0,13%. Служить фізіологічним переносником заліза. Гемосидерин-водорозчинний залізовмісний компонент, який складається на 25% з нуклеотидів і вуглеводів. Міститься в ретикулоендотеліальних клітинах печінки та селезінки. Біологічна роль вивчена недостатньо.
Друга група - ферменти. для яких метал служить містком між білковим компонентом і субстратом і безпосередньо виконує каталітичну функцію.
Природні пептиди. Низькомолекулярні пептиди, природно зустрічаються в організмі і володіють специфічними функціями. Поділяються:
1. Пептиди, що володіють гормональною активністю (вазопресин, окситоцин, адренокортикотропний гормон)
2. Пептиди, що приймають участь у травленні (гастрин, секретин)
3. Мають своїм джерелом a 2-глобулярну фракцію крові (ангіотензин, брадикінін, калідін).
4. Нейропептиди.
Структура білка:
Кожен білок має у своєму складі певну кількість амінокислот, з'єднаних між собою в строго зафіксованої послідовності за допомогою пептидних зв'язків. Ця унікальна, специфічна для кожного білка послідовність АК визначена як первинна структура білка.
Встановлено, що поліпепептідная ланцюг знаходиться в молекулі білків в закрученому стані у вигляді альфа-спіралі. Спирализация забезпечується водневими зв'язками, які виникають між залишками карбоксильних і амінних груп, розташованих на протилежних витках спіралі. Це-вторинна структура білка.
Просторова упаковка альфа-спіралі визначається як третинна структура білка. Основним видом зв'язку, який утримує спіралі в певному положенні, є дисульфідний зв'язок, який виникає між двома молекулами цистеїну на різних ділянках спіралі. Третинну структуру білка також стабілізують різні ковалентні зв'язки, сили Ван-дер-Ваальса. Залежно від просторового розташування поліпептидних ланцюгів (третинної структури) молекули білка можуть мати різну форму. Якщо поліпептиди покладені як клубка, то такі білки називаються глобулярних. Якщо у вигляді ниток - фібрилярні.
Четвертинна структура білка - це кілька індивідуальних поліпептидних ланцюгів, певним чином пов'язані один з одним (наприклад, гемоглобін). Терміном субодиниця прийнято позначати функціонально активну частину молекули білка. Багато ферменти складаються з двох або чотирьох субодиниць. Завдяки різним сполученням субодиниць фермент існує в декількох формах - ізоферменту.
Всі білки мають гідрофільні властивості, тобто мають велику спорідненість до води. Стійкість білкової молекули в розчині обумовлена наявністю певного заряду і водної (гідратної) оболонки. У разі видалення цих двох факторів білок випадає в осад. Даний процес може бути оборотним і необоротним. Оборотне осадження білків (висолювання) - білок випадає в осад під дією певних речовин. після видалення яких знову може повертатися у своє вихідне нативне (природне) стан. Необоротне осадження характеризується значними внутрішньомолекулярними змінами структури білка, що призводить до втрати ним нативних властивостей. такий білок - денатурований, процес - денатурація.
Таким чином, під денатурацією слід розуміти зміну унікальної структури нативної молекули білка, що приводить до втрати характерних для неї властивостей (розчинності, електрофоретичної рухливості, біологічної активності).
Велика частина білкових молекул зберігає свою біологічну активність тільки в межах дуже вузької області, температури, рН В нормальних умовах температури і рН поліпептидний ланцюг білка володіє тільки однією конформацією, яка носить назву нативної. Стабільність її висока, що дозволяє виділити і зберегти білок. Більшість білків можна повністю осадити з водного розчину при додаванні трихлороцтової і хлорної кислоти, які утворюють з білками кіслотонерастворімие солі. Білки можна осадити і за допомогою катіонів (Zn 2 + або Pb 2 +).
При денатурації властива білків біологічна активність втрачається. Оскільки відомо, що при денатурації немає розриву ковалентних зв'язків пептидного остову білка, був зроблений висновок, що причиною денатурації є розгортання поліпептидного ланцюга, який в нативної білкової молекули характерним чином згорнута. У денатурованому стані поліпептидні ланцюги утворюють випадкові і безладні петлі і клубки. Ренатурації денатурованого білка - процес не вимагає хімічної енергії ззовні, цей процес відбувається спонтанно при значенні рН і t, які забезпечують стабільність нативної форми.
Амінокислоти відрізняються один від одного хімічної природою радикала (R). Майже всі a-аміно-і a-карбоксільниие групи беруть участь в утворенні пептидних зв'язків білкової молекули.
Раціональна класифікація АК заснована на полярності радикалів, виділяють 4 класу АК:
1. неполярні або гідрофобні
2. полярні (гідрофільні) незаряджені
3. негативно заряджені
4. позитивно заряджені
Загальні властивості амінокислот:
Амінокислоти легко розчиняються у воді. Вони кристалізуються з нейтральних водних розчинів. Будучи розчиненими у воді вони здатні обертати площину поляризованого променя. Близько половини АК правообертальні (+), а половина-левовращающіе (-).
Стереохімію АК оцінюють виходячи з абсолютної конфігурації всіх чотирьох заміщуючих груп, розташованих навколо асиметричного атома вуглецю. Існують L і D - стереоізомери.
Основні фізико-хімічні властивості АК:
Висока в'язкість розчинів, незначна дифузія, здатність до набухання в невеликих межах, оптична активність, рухливість в електричному полі, низький осмотичний тиск, поглинання в УФ області при 280 нм.
Число різних типів білків у всіх видів живих організмів становить величину порядку 10 10 -10 12. Амінокислот всього 20. Число сполучень величезне.
Наприклад дипептид АВ і ВА. Для трипептид - 6 поєднань, четирехпептіда - 24.
Стереоизомерии АК. Амінокислоти можуть існувати в різних формах стереоізомерних - вони відрізняються один від одного різної просторової орієнтацією груп, приєднаних до a-вуглецевого атома.
L і D стереоізомери - це два несумісних при накладенні дзеркальних відображення - енактомери. До складу білків входять тільки L-АК.
Взаємоперетворення L ® D процес рацімерізаціі.
Рівновага зміщене до L-в живих і до D після смерті організму.
Поліпептидні ланцюги можуть містити сотні АК ланок, причому білкова молекула може складатися або з однієї, або з кількох поліпептидних ланцюгів. Однак білкові молекули - це не безладно побудовані полімери різної довжини, кожен тип білка володіє особливим, властивим тільки йому хімічним складом, визначеними молекулярною вагою і специфічної послідовністю АК залишків.
Білкова молекула якого типу в нативному стані має характерною для неї просторової структурою, конформацією, залежно від неї білки поділяються на фібрилярні і глобулярні.
Крім 20 звичайних є кілька рідкісних АК - вони є похідними від звичайних АК. Ці АК входять до складу білків, але відрізняються від звичайних АК в генетичному сенсі, т.к. для них не існує кодують триплетів. Вони виникають шляхом модифікації вихідних АК вже після того як ці АК-попередники включаться в поліпептидний ланцюг. Існують ще понад 150 АК, які зустрічаються в різних клітинах і тканинах або у зв'язаному стані, але ніколи не зустрічаються у складі білків. Деякі з них грають роль попередників продуктів метаболізму. Амінокислоти, що зустрічаються в грибах та вищих рослинах відрізняються винятковою різноманітністю і незвичайною структурою. Роль їх в обміні речовин невідома, деякі з них токсичні для інших форм життя.
Вищі хребетні тварини здатні синтезувати далеко не всі АК. Вищі тварини для синтезу замінних амінокислот можуть використовувати амонійні сполуки N, але не нітрити, нітрати або N 2. Жуйні тварини можуть використовувати нітрити та нітрати, які відновлюються до аміаку бактеріями рубця. Вищі рослини здатні самі створювати всі АК, необхідні для синтезу білка, використовуючи і аміак і нітрати. Бобові рослини фіксують молекулярний азот атмосфери, перетворюючи його на аміак і синтезуючи далі АК. Гриби і бактерії також використовують нітрити та нітрати.
Існує безліч хімічних реакцій, характерних для a-аміно-і a-карбоксильних груп АК.
ЛІТЕРАТУРА
Мецлер Д. Біохімія. Т. 1, 2, 3. "Світ 2000
Ленинджер Д. Основи біохімії. Т.1, 2, 3. "Мир" 2002
Фрімель Г. Імунологічні методи. М. "Медицина 2007
Медична електронна апаратура для охорони здоров'я. М 2001
Резніков О.Г. Методи визначення гормонів. Київ "Наукова думка 2000
Бредікіс Ю.Ю. Нариси клінічної електроніки. М. "Медицина 1999