Білки і ферменти

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

МІНІСТЕРСТВО СІЛЬСЬКОГО ГОСПОДАРСТВА Російської Федерації
«Воронезький державний аграрний університет
ім. К. Д. Глінки »
Кафедра агроекології
Реферат на тему:
Білки і ферменти
Виконав: студентка Е - 1 - 1а
Жаркова Е.Ю.
Перевірив: доцент
Кольцова О.М.
Воронеж 2006

Зміст
1. Білки. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1
2. Ферменти. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13
Висновок. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21
Список використаної літератури. . . . . . . . . . . .22

1.білка
Білки (протеїни) - високо молекулярні, азотовмісні природні органічні речовини, молекули яких побудовані з амінокислот. Вони є основною структурною і функціональною основою життєдіяльності всіх організмів, вони забезпечують ріст, розвиток і нормальне протікання всіх обмінних процесів в організмі. Це м'язи, кров, серце, шкіра, кістки ... в природі існує приблизно 1010 - 1012 різних білків, які забезпечують життєдіяльність організмів всіх ступенів складності: від вірусів до людини. Необхідність постійного оновлення білків лежить в основі обміну речовин. Білки також здійснюють енергетичні перетворення, нерозривно пов'язані з активними біологічними функціями. Вони входять до складу найважливіших клітинних структур - органел. Хоча органели містять і інші речовини, білки особливо важливі, вони - основні структуроутворювачі і грають найважливішу роль у виконанні фізіологічних функцій. Наприклад, завдяки організації різного роду білків біологічні мембрани, що покривають клітини, що активно переносячи в клітину або з неї молекули і іони. Зокрема транспорт катіонів створює електричну поляризацію, необхідну для процесів збудження. У рухових апаратах - м'язових волокнах - комплекси специфічних білків здійснюють скорочення, перетворюючи хімічну енергію в механічну роботу.
Діяльність білків багато в чому пов'язана з різними речовинами, з яких найбільше біологічне значення мають нуклеїнові кислоти. Проте вирішальним чинником молекулярних механізмів усіх активних проявів життєдіяльності є білки. У цьому сенсі підтверджено і деталізовано відоме положення Ф. Енгельса про білки, як основі біологічної форми руху матерії.
У структурному відношенні молекули білків нескінченно різноманітні - жорсткість і точність унікальної організації поєднуються в них з гнучкістю і пластичністю. Все це створює неозорі функціональні потенції: тому білки і стали тим винятковим матеріалом, який і послужив основою виникнення життя на землі.
Білок - один з основних продуктів харчування, як людини, так і тварин. Вони служать джерелом відновлення і оновлення цитоплазми клітин, утворення ферментів і гормонів.
Будова білків:
Виділяють первинну, вторинну, третинну і четвертинну структуру білків.
· Первинна структура: визначається порядком чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. 20 різних амінокислот можна уподібнити 20 буквах хімічного алфавіту, з яких складені «слова» довжиною в 300 - 500 літер. За допомогою 20 букв можна написати безліч таких довгих слів. Відомо, що заміна навіть одного амінокислотного ланки іншим у білковій молекулі змінює її властивості. У кожній клітині міститься кілька тисяч різних видів білкових молекул, і для кожного з них характерна строго певна послідовність амінокислот. Саме порядок чергування амінокислот в даній білковій молекулі визначає її особливі фізико-хімічні та біологічні властивості.
· Вторинна структура: у живій клітині багато молекул білків або їх окремі ділянки являють собою не витягнуту нитку, а спіраль з однаковими відстанями між витками. Спіраль зазвичай згорнута в клубок. Цей клубок утворений закономірним переплетенням ділянок білкового ланцюга.
Позитивні і негативно заряджені R-групи амінокислот притягуються і зближують навіть далеко віддалені один від одного ділянки білкової ланцюга. Зближуються і інші ділянки білкової молекули, що несуть, наприклад «водовідштовхувальні» радикали.
· Третинна структура: в результаті взаємодії різних залишків амінокислот спіраль молекула білка утворює клубок - третинну структуру. Для кожного виду білка характерна своя форма клубка з вигинами й петлями. Третинна структура залежить від первинної, тобто від порядку розташування амінокислот в ланцюзі.
· Четвертичная структура: деякі білки, наприклад гемоглобін, складаються з декількох кіл, що розрізняються по первинній структурі. Об'єднуючись разом вони створюють складний білок, який володіє не тільки третинної, а й четвертинної структурою.
Класифікація білків:
До цих пір немає єдиного принципу класифікації білків. При розподілі всіх відомих білків на групи враховують їх склад (будова), фізико-хімічні властивості (розчинність, лужність), походження і роль в організмі.
Білки поділяють на:
1. Прості - протеїни, які складаються тільки з амінокислот. До них ставляться альбуміни, глобуліни, гістони, глутеліни, проламіни, протаміни і протеіноіди.
2. Складні - протеїни до складу молекули яких входять, крім амінокислот, та інші сполуки. До них відносять глікопротеїди (містять крім амінокислот вуглеводи), ліпопротеїди (що містять ліпіди, нуклеопротеїни (до їх складу входять і нуклеїнові кислоти), фосфопротеіди (що містять фосфорні кислоти) і хромопротеїди (що мають пігментні металовмісні групи).
Фізико-хімічні властивості білків:
Молекули білка мають масу від десятків тисяч до 1 мільйона і вище моль, так фермент рибонуклеаза має молярну масу 12700 моль, дихальний пігмент равлики гемоцианин - 6600000 моль.
Елементарний склад більшості білків: 50,6 - 54,5% вуглець, 6,5 - 7,3% водень, 21,5 - 23,5% кисень, 15 - 17,6% азот,
0,3 - 2,5% сірка. До складу ряду білків входить і фосфор.
Відомості про молекулярній масі і ряді властивостей молекул білка можна отримати, досліджуючи їх осадження в ультрацентрифуге, дифузію, в'язкість, розчинність і світлорозсіювання. Всі білки з дуже великою молярною масою складаються з більш дрібних частинок - субодиниць.
Розчинні білки це гідрофільні колоїди, активно зв'язують воду, їх розчини мають значної в'язкістю. Їх розчинність варіює не менше, ніж інші їхні властивості. Одні білки легко розчиняються у воді, інші вимагають для розчинення невеликих концентрацій солей, треті переходять в розчин тільки під впливом сильних лугів і т.д.
Молекули білка не проходять через напівпроникні мембрани, мають слабку здатність до дифузії. Це амфотерні електроліти, так як вони мають вільні карбоксильні (кислотні) і амінні (основні) групи.
Білки мають електричний заряд, що змінюється залежно від структури білка і реакції середовища. В електричному полі розчинені білки рухаються (електрофорез), причому напрямок і швидкість руху неоднакові для різних білків.
Біологічні функції білків:
З білками пов'язано все різноманіття функцій організму, однак найбільш важливими є:
· Транспортна: полягає в тому що за участю білків відбувається зв'язування і доставка різних речовин від одного органу до іншого. Так білок еритроцитів крові - гемоглобін з'єднується в легенях з киснем, перетворюючись на оксигемоглобін. Досягаючи з потоком крові органів і тканин, оксигемоглобін розщеплюється і віддає кисень необхідний для забезпечення життєвих процесів в тканинах.
· Захисна: її виконують специфічні білки (антитіла), які утворюються в організмі. Ці білки зв'язуються з чужорідними для організму білками збудників захворювань, ніж пригнічується їх життєдіяльність. Антитіла мають дивовижну властивість: серед тисяч різноманітних білків вони «дізнаються» лише один білок - чужорідний і тільки з ним реагують. Такий механізм опору збудника захворювання називають імунітетом. Щоб попередити захворювання, людям і тваринам вводять ослаблені або вбиті бактерії або віруси (вакцини), які не викликають хворобу, але змушують спеціальні клітини організму виробляти антитіла проти цих збудників. Якщо через деякий час хвороботворна неослаблений бактерія потрапляє в організм, вона зустрічає міцний захисний бар'єр з антитіл. Мільйони людських життів врятовано вакцинацією проти віспи, сказу, поліомієліту, жовтої лихоманки та інших хвороб.
· Будівельна: деякі бактерії і всі рослини здатні синтезувати всі амінокислоти, з яких будуються білки, використовуючи для цього неорганічні речовини: азот і вуглекислий газ повітря, водень, отриманий при розщепленні води (за рахунок енергії світла), неорганічні речовини грунту. Тварини в процесі еволюції втратили здатність здійснювати синтез 10 особливо складних амінокислот, званих незамінними. Вони отримують їх у готовому вигляді з рослинною і тваринною їжею. Такі амінокислоти містяться у білках молочних продуктів (молоко, сир, сир), в яйцях рибі, м'ясі, а також в сої, бобах і деяких інших рослинах. У травному тракті білки розщеплюються до амінокислот, які всмоктуються в кров і потрапляють в клітини. У клітинах з готових амінокислот будуються власні білки, характерні для даного організму. Білки є обов'язковим компонентом всіх клітинних структур і в цьому полягає їх важлива структурна роль.
· Скорочувальна: її виконують білки, в результаті взаємодії яких відбувається пересування в просторі, скорочення і розслаблення серця, рух інших внутрішніх органів.
· Регуляторна: виконується білками-регуляторами обміну речовин. Вони відносяться до гормонів, які утворюються в залозах внутрішньої секреції. Деяких органах і тканинах організму. Частина гормонів (але не всі) тварин і людини є білками. Так білковий гормон підшлункової залози - інсулін активізує захоплення клітинами молекул глюкози і розщеплення або запасання їх усередині клітини. Якщо не вистачає інсуліну, то глюкоза накопичується в крові в надлишку. Клітини без допомоги інсуліну не можуть її захопити - вони голодують. Саме в цьому причина розвитку діабету.
· Поживна: здійснюється білками, які є резервними, або поживними. Наприклад білки яйця забезпечують ріст і розвиток плода, білки молока служать джерелом харчування для новонародженого. Комі того вони можуть служити джерелом енергії для клітини. При нестачі вуглеводів або жирів окислюються молекули амінокислот. Звільнена у цьому енергія використовується для підтримки процесів життєдіяльності організму.
Перераховані функції білків є найбільш важливими, але ними не обмежується значення білків для життя.
Денатурація білків: під дією іонізуючої радіації, високої температури, сильного збовтування, екстремальних значень pH, а також ряду органічних розчинників, таких як спирт або ацетон, білки змінюють свій природний стан. Це порушення природної структури білка і називають денатурацією. Переважна більшість білків втрачають при цьому біологічну активність, хоча первинна структура їх після денатурації не змінюється. Справа в тому, що в процесі денатурації порушується вторинна, третинна та четвертинна структури, зумовлені слабкими взаємодіями між кислотними залишками, а ковалентні пептидні зв'язки не розриваються. Необоротну денатурацію можна спостерігати при нагріванні рідкого і прозорого білка курячого яйця: він стає щільним і непрозорим. Денатурація може бути і оборотного. Після усунення денатуруючого фактора багато білків здатні повернути природну форму, тобто ренатуріровать.
Здатність білків до оборотного зміни просторової структури у відповідь на дію фізичних або хімічних факторів лежить в основі подразливості - найважливішого властивості всіх живих істот.

2.Ферменти
Фермент (від лат. Fermentum - закваска), ензими, специфічні каталізатори, присутні у всіх живих клітинах. Майже всі біохімічні реакції, що протікають в організмі і в поєднанні складові його обмін речовин, катализируются відповідними ферментами. Направляючи і регулюючи обмін речовин, вони грають життєво важливу роль у всіх процесах життєдіяльності.
Як всякі каталізатори, ферменти знижують енергію активації, необхідну для здійснення тієї чи іншої хімічної реакції, спрямовуючи її обхідним шляхом - через проміжні реакції, які потребують значно менше енергії активації.
Приклад:
Реакція: АБ à А + Б у присутності ферменту йде наступним чином:
АБ + Ф à АБФ і далі: АБФ à БФ + А та БФ à Б + Ф
Подібне зниження активації під впливом ферментів-засіб перерозподілу електронних щільностей і певної деформації молекул субстрату. Ця деформація, послаблюючи внутрішньомолекулярні зв'язки, призводить до зниження необхідної енергії активації і, отже, прискорює перебіг реакції.
Історія вивчення ферментів:
У 1814г російський хімік Кірхгоф відкрив ферментативне дію водних витяжок з пророслого ячменю, розщеплюють крохмаль до цукру. Можна вважати, що ці роботи поклали початок ферментології, як самостійного розділу біологічної хімії. У 1833 французькими хіміками Пайеном і Персо вперше був виділений з солоду препарат ферменту амілази, що сприяло розвитку препаративної хімії ферментів. У середині 19 століття розгорілася дискусія про природу бродіння. Пастер говорив про те, що бродіння викликається лише живими мікроорганізмами і що процес їх бродіння нерозривно пов'язаний з їх життєдіяльністю. Лібіх і його прихильники відстоювали хімічну природу бродіння і вважали, що воно є наслідком утворення в клітинах мікроорганізмів розчинних ферментів. Однак всі спроби виділити з дріжджових клітин розчинна фермент, здатний викликати бродіння, не вдавалися. Ця дискусія була дозволена в 1897р Бухнер, який, розтираючи дріжджі з інфузорні землею, виділив з них безклітинний розчинна ферментний препарат, що викликав спиртове бродіння. Відкриття Бунхера затвердив матеріалістичне розуміння природи бродіння і мало велике значення для розвитку, як ферментології, так і всієї біохімії.
З середини 20 століття завдяки розвитку методів фізико-хімічного аналізу і методів білкової хімії розшифрована первинна структура багатьох ферментів. Так, роботами американських біохіміків Мура, Стайна, Анфінсен показано, що фермент рибонуклеаза з підшлункової залози бика являє собою поліпептидний ланцюжок, що складається з 124 амінокислотних залишків, сполучених в 4 місцях дисульфідними зв'язками.
За допомогою рентгеноструктурного аналізу розшифрована вторинна і третинна структура ряду ферментів. Так, методом рентгеноструктурного аналізу англійський учений Філіпс в 1965 встановив тривимірну структуру лізоциму. Показано, що багато ферментів мають також четвертинної структурою, тобто їх молекула складається з декількох ідентичних або різних за складом і структурою білкових субодиниць.
Загальна характеристика ферментів:
Всі ферменти поділяються на дві великі групи:
· Однокомпонентні, тобто складаються виключно з білка
· Двокомпонентні, що складаються з білка, званим апоферментом (або білкових носіїв), і небілкової частини, званої простетичної групою (або активною групою).
Завдяки роботам Варбурга, Теореля, Лінена, Ліпмана і Лелуар встановлено, що простетичні групи багатьох ферментів є похідні вітамінів і нуклеотидів. Таким чином була відкрита найважливіша функціональний зв'язок між ферментами, вітамінами і нуклеотидами, які є будівельними «цеглинками» нуклеїнових кислот.
Багато ферменти містять метали, без яких фермент не активний. Ці метали, називають кофакторами. Так, пероксидаза і каталаза містять залізо, аскорбінатоксідаза, що каталізує окислення аскорбінової кислоти, - мідь, алкогольдегідрогенеаза, окислююча спирти і відповідні альдегіди, - цинк.
Умови дії ферментів:
    Дія ферментів залежить від ряду факторів, насамперед від температури і реакції середовища (pH). Оптимальна температура, при якій активність ферментів найбільш висока, знаходиться зазвичай в межах 40 - 50 ˚ С. При більш низьких температурах швидкість ферментативних реакцій знижується, а при температурах близьких до 0 ˚ С практично повністю припиняється. При підвищенні температури, швидкість також знижується і, нарешті, повністю припиняється. Зниження інтенсивності ферментів при підвищенні температури, пояснюється головним чином руйнуванням що входить до складу ферменту білка. Оскільки білки в сухому стані денатуруються значно повільніше, ніж оводнення (у вигляді білкового гелю або розчину), інактивування ферментів в сухому стані відбувається набагато повільніше, ніж у присутності вологи. Тому сухі суперечки бактерій або сухе насіння можуть витримати нагрівання до набагато більш високих температур, ніж насіння і спори більш зволожені.
Важливим чинником, від якого залежить дію ферментів, як встановив вперше Серенсен є активна реакція середовища - pH. Окремі ферменти розрізняються за оптимальною для їх дії величиною pH. Так, наприклад пепсин, що міститься в шлунковому соку, найбільш активний у сільнокіслой середовищі
(PH 1 - 2); трипсин - протеолітичний фермент, що виділяється підшлунковою залозою, має оптимум дії в слабощелочной середовищі (pH 8 - 9); папаїн, фермент рослинного походження, оптимально діє в слабокислою середовищі
(PH 5 - 6).
Дія ферментів також залежить від присутності специфічних активаторів або інгібіторів. Так фермент підшлункової залози Ентерокиназа перетворює неактивний трипсиноген в активний трипсин. Подібні неактивні ферменти, що містяться в клітинах і в секретах різних залоз, називаються проферменту. Фермент може бути конкурентним і неконкурентним. При конкурентному інгібуванні інгібітор і субстрат конкурують між собою, прагнучи витіснити один одного з фермент - субстратного комплексу. Дія конкурентного інгібітора знімається високими концентраціями субстрату, в той час як дія неконкурентного інгібітора в цих умовах зберігається. Дія на фермент специфічних активаторів та інгібіторів має велике значення для регулювання ферментативних процесів в організмі.
Класифікація і номенклатура ферментів:
За рекомендацією Міжнародного біохімічного союзу ферменти поділяють на 6 класів:
1. Оксидоредуктази: включає в себе ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції, і розділяється на 14 підкласів в залежності від природи тієї групи в молекулі субстрату, що піддається окисленню.
2. Трансферази: об'єднує ферменти, що каталізують реакції перенесення груп, підрозділяється на 8 підкласів в залежності від природи переносимих груп, якими можуть бути одноуглеродние або глікозільние залишки, азотисті або містять сірку групи і т.д.
3. Гідролази: належать ферменти, що каталізують гидролитическое розщеплення різних сполук.
4. Ліази: відщеплюють від субстрату ту чи іншу групу з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки приєднують групи до подвійних зв'язків. Мають 5 підкласів.
5. Ізомерази: каталізують реакції ізомеризації, поділяють на 5 підкласів, в залежності від типу каталізуються реакції.
6. Лігази (синтетази): ферменти, які каталізують з'єднання двох молекул, поєднане з розщепленням пірофосфатная зв'язку в молекулі аденозинтрифосфорної кислоти.
Практичне значення ферментів:
Ферментативні процеси є основою багатьох виробництв: хлібопечення, виноробства, пивоварна, сироваріння, виробництва спирту, чаю, оцту. З початку 20 століття за пропозицією японського вченого Такаміне в спиртовій та інших галузях промисловості почалося застосування ферментних препаратів, одержуваних з цвілевих грибів чи бактерій. У ряді країн цей спосіб широко використовується для оцукрювання, за допомогою амілаз крохмалистої сировини з метою отримання кристалічної глюкози або його зброджування на спирт. Концентровані амилолитические препарати ферментів з цвілевих грибів при добавці в тісто призводять до поліпшення якості хліба та прискоренню технологічного процесу. Препарати протеолітичних ферментів, отримуваних з мікроорганізмів, застосовуються у шкіряній промисловості для видалення волосся і пом'якшення сировини, а в сироробний промисловості для заміни дефіцитного сичужного ферменту (реніну). Препарати мікробних пектологіческіх ферментів широко використовують при виробництві соків (вихід соку підвищується на 10 - 20%).

Висновок
Вивчення ферментів і білків, ферментів і ферментативних процесів дозволить надалі розширити сферу їх застосування і відкриє додаткові можливості, а надалі, можливо, допоможе позбутися багатьох хвороб і розгадати складну машину, придуману природою - людський організм.

Список використаної літератури
1. Велика радянська енциклопедія, т.27
2. Загальна біологія, підручник для 10 - 11 класів під ред. Бєляєва, М., Просвітництво, 2002р.
3. Ферментні препарати в харчової промисловості. М., 1975
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Біологія | Реферат
43.9кб. | скачати


Схожі роботи:
Ферменти та білки живої клітини це молекулярні біологічні автомати з програмним управлінням
Ферменти
Ферменти 3
Каталізатори і ферменти
Іммобілізовані ферменти
Ферменти клінічної діагностики
Ферменти біологічної мембрани
Травні соки поняття про ферменти та їх значення
Хімічна структура біохімічні властивості і ферменти бактерій
© Усі права захищені
написати до нас