Реферат
Білки, вуглеводи, жири і липоиди
1. Білки
Білки мають іншу назву - протеїни («протос» - перший, головний, грец.) Що підкреслює їх першочергового значення для життя.
На відміну від зазвичай зустрічаються речовин білки мають ряд суттєвих особливостей. Перш за все, у них величезна молекулярна маса. Молекулярна маса такого органічної речовини, як етиловий спирт, дорівнює 46, оцтової кислоти - 60, бензолу - 78 і т. д. Молекулярна маса одного з білків яйця дорівнює 36 000; а одного з білків м'язів досягає 1500 000. Ясно, що в порівнянні з молекулами спирту або бензолу та багатьох інших органічних сполук молекула білка - велетень. У її побудові беруть участь тисячі атомів. Для того, щоб підкреслити гігантські розміри такої молекули, її зазвичай називають макромолекулою («макрос» - великий, грец.).
Серед органічних сполук білки найскладніші. Вони відносяться до групи сполук, які називаються полімерами. Молекула будь-якого полімеру представляє собою довгий ланцюг, в якій багато разів повторюється одна і та ж порівняно проста структура, звана мономером. Якщо позначити мономер буквою А, то структура полімеру може бути записана так: А-А-А-А-А-А-А. У природі, окрім білків, існує багато інших полімерів, наприклад: целюлоза, крохмаль, каучук, нуклеїнові кислоти та ін В останні роки хіміки створили безліч штучних полімерів: поліетилен, капрон, лавсан тощо Більшість природних полімерів і всі штучні побудовані з однакових мономерів, і їх структура саме така, як на наведеній вище схемі. Білки ж, на відміну від звичайних полімерів, побудовані хоча і з подібних за структурою, але не цілком однакових мономерів.
Мономерами білка є амінокислоти. У складі білкових полімерів виявлено 20 різних амінокислот. Кожна амінокислота має особливу будову, властивості і назва. Для того щоб зрозуміти, в чому полягає подібність між амінокислотами і чим вони відрізняються один від одного, нижче дані формули двох з них:
H 3 C NH 2 CH CH NH 2
CH - CH 2 - C - COOH C - OH C - CH 2 - C - COOH
CH 3 H HC HC H
Лейцин Тирозин
Як видно з формул, в кожній амінокислоті міститься одна і та ж угрупування:
H - C - NH 2
COOH
До неї входить аміногрупи (NH 2) і карбоксильна група (СООН). Наявність обох цих груп в амінокислотах надає їм амфотерні властивості, тому що аміногрупи притаманні основні (лужні) властивості, а карбоксілу - кислотні. Змістом аміногрупи та карбоксильної схожість між амінокислотами й обмежується. Інша частина молекули у них різна і називається радикалом.
Радикали у різних амінокислот різні; в одних - вуглеводневі ланцюги, в інших - бензольні кільця і т. д.
Зчеплення амінокислот при утворенні білкового полімеру відбувається через загальну для всіх них угруповання. З аміногрупи однієї амінокислоти і карбоксилу інший виділяється молекула води, і за рахунок валентностей, що звільнилися залишки амінокислот з'єднуються.
Між які об'єднались амінокислотами виникає зв'язок NH-СО, звана пептидного зв'язком, а утворене з'єднання називається пептидом. З двох амінокислот утворюється дипептид (димер), з трьох амінокислот таким же чином виникає трипептид (тример), з багатьох - поліпептид (полімер). Природний білок і являє собою поліпептид, тобто ланцюг з декількох десятків або сотень амінокислотних ланок. Білки різняться між собою і за складом амінокислот, і за кількістю амінокислотних ланок, і по порядку проходження їх у ланцюги. Якщо позначити кожну амінокислоту буквою, вийде алфавіт з 20 букв. Спробуйте тепер скласти із цих букв фрази з 100, 200, 300 літер. Кожна така фраза і буде відповідати якому-небудь одному білку. Досить переставити одну букву - і зміст фрази спотвориться, вийде нова фраза і відповідно новий ізомер білка. Легко собі уявити, яке гігантське число варіантів можна при цьому отримати. Справді, кількість різних білків, що містяться в клітинах тварин і рослин, надзвичайно великий.
Будова молекули білка. Якщо врахувати, що розмір кожного амінокислотного ланки складає близько 3 А, то очевидно, що макромолекула білка, яка складається з кількох сотень амінокислотних ланок, повинна була б представляти собою довгий ланцюг. У дійсності ж макромолекули білка мають вигляд кульок (глобул). Отже, в нативному білку («натівус» - природний, лат.) Поліпептидний ланцюг якимось чином закручена, як-то укладена. Дослідження показують, що в укладанні поліпептидного ланцюга немає нічого випадкового або хаотичного, кожному білку притаманний певний, завжди постійний характер укладання. У складній структурі білкової макромолекули розрізняють кілька рівнів організації. Першим, найбільш простим з них є сама поліпептидний ланцюг, тобто ланцюг амінокислотних ланок, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. Ця структура називається первинною структурою білка; в ній всі зв'язки ковалентні, тобто найбільш міцні хімічні зв'язки. Наступним, більш високим рівнем організації є вторинна структура, де білкова нитка закручується у вигляді спіралі. Витки спіралі розташовуються тісно, і між атомами і амінокислотними радикалами, що знаходяться на сусідніх витках, виникає тяжіння. Зокрема, між пептидними зв'язками, розташованими на сусідніх витках, утворюються водневі зв'язки (між NH-і СО-групами). Водневі зв'язки значно слабкіше ковалентних, але, повторені багато разів, вони дають міцне зчеплення. Поліпептидна спіраль, «прошита» численними водневими зв'язками, представляє досить стійку структуру. Вторинна структура білка піддається подальшій укладанні. Вона згортається вигадливо, але цілком виразно і в кожного білка суворо специфічно. У результаті виникає унікальна конфігурація, звана третинну структуру білка. Зв'язки, що підтримують третинну структуру, ще слабше водневих. Вони називаються гідрофобними. Це - сили зчеплення між молекулами неполярними або неполярними радикалами. Такі радикали зустрічаються у ряду амінокислот. З тієї ж причини, з якої розпорошені у воді частки масла або якого-небудь, іншого гідрофобного речовини злипаються в крапельки, відбувається злипання гідрофобних радикалів поліпептидного ланцюга. Хоча гідрофобні сили зчеплення відносяться до слабейшим зв'язків, але завдяки їх численності вони в сумі дають значну енергію взаємодії. Участь «слабких» зв'язків у підтримці унікальної структури білкової макромолекули забезпечує достатню її стійкість і разом з тим високу рухливість. У деяких білків у підтримці білкової макромолекули істотну роль грають так звані S-S (ес-ес зв'язку) - міцні ковалентні зв'язки, що виникають між віддаленими ділянками поліпептидного ланцюга.
З'ясування всіх деталей будови білкової макромолекули, тобто повна характеристика її первинної, вторинної та третинної структури, - дуже складна і тривала робота. Проте для ряду білків ці дані вже отримані. На малюнку 66 зображена структура білка рибонуклеази. Рибонуклеаза - один з перших білків, структура якого розшифрована повністю. Як видно з малюнка 66, первинна структура рибонуклеази утворена 124 амінокислотними залишками. Рахунок амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі прийнято вести від амінокислоти, що зберегла NH 2-групу (N - кінець ланцюга), останньою амінокислотою вважається амінокислота, яка зберегла карбоксильну групу (С - кінець ланцюга). Таким чином, перша за рахунком амінокислота рибонуклеази - лізин, друга - глютамінова кислота і т. д. Досить виключити або переставити одну амінокислоту в ланцюзі - і замість рибонуклеази виникне інший білок з іншими властивостями.
Для спрощення на малюнку не показано, як закручується в спіраль поліпептидний ланцюг, а третинна структура зображена в площини паперу. Зверніть увагу на «зшивання» між 26-й і 87-й амінокислотами, між 66-й та 73-ї, між 56-й і 111-й, між 40-й і 97-й. У цих місцях між радіола амінокислоти цистеїну, що знаходяться на віддалених ділянках поліпептидного ланцюга, утворюються-S-S-зв'язку.
Денатурація білка. Чим вище рівень організації білка, тим слабше підтримують його зв'язки. Під впливом різних фізичних і хімічних факторів - високої температури, дії хімічних речовин, променистої енергії та ін - «слабкі» зв'язки рвуться, структури білка - третинна, вторинна - деформуються, руйнуються і властивості його змінюються. Порушення нативної унікальної структури білка називається денатурацією. Ступінь денатурації білка залежить від інтенсивності впливу на нього різних факторів: чим інтенсивніше вплив, тим глибше денатурація.
При слабкому впливі зміна білка може обмежитися частковим розгортанням третинної структури. При більш сильному впливі макромолекула може розгорнутися повністю і залишитися у формі своєї первинної структури (рис. 67).
Різні білки сильно відрізняються один від одного за легкістю, з якою вони денатуруються. Денатурація яєчного білка відбувається, наприклад, при 60-70 ° С, а скорочувальної білок м'язів денатурируется близько 45 ° С. Багато білків денатуруються від дії незначних концентрацій хімічних речовин, а деякі навіть від незначного механічного впливу.
Як показують дослідження, процес денатурації звернемо, тобто денатурований білок може перейти назад в нативний. Навіть повністю розгорнута макромолекула білка здатна мимовільно відновити свою структуру. Звідси випливає, що всі особливості будови макромолекули нативного білка визначаються його первинною структурою, тобто складом амінокислот і порядком їх проходження в ланцюзі.
Роль білків в клітині. Значення білків для життя велике і різноманітне. На першому місці стоїть їх каталітична функція. Швидкість хімічної реакції залежить від природи реагуючих речовин і від їх концентрації. Хімічна активність клітинних речовин, як правило, невелика. Концентрації їх у клітці здебільшого незначні. Таким чином, реакції \ в клітці повинні були б протікати нескінченно повільно. Тим часом відомо, що хімічні реакції в клітині йдуть зі значною швидкістю. Це досягається завдяки наявності в клітці каталізаторів. Усі клітинні каталізатори - білки. Вони називаються біокаталізаторами, а частіше їх називають ферментами. Каталітична активність ферментів надзвичайно велика. Так, наприклад, фермент каталаза, що каталізує реакцію розпаду перекису водню, прискорює цю реакцію в 10 11 разів. По хімічній структурі ферменти нічим не відрізняються від білків, що не володіють ферментативними функціями: ті й інші побудовані із звичайних амінокислот, ті й інші мають вторинної, третинної і т. д. структурами. У більшості випадків ферменти каталізують перетворення речовин, розміри молекул яких у порівнянні з макромолекулами ферментів дуже малі. Наприклад, фермент каталаза має молекулярну масу близько 100 000, а перекис водню, розпад якої каталізує каталаза, всього 34. Таке співвідношення між розмірами ферменту і його субстрату (речовини, на яке діє фермент) наводить на думку, що каталітична активність ферментів визначається не всієї його молекулою, а яким-то невеликим її ділянкою. Ця ділянка називається активним центром ферменту. Мабуть, активний центр представляє собою якесь поєднання груп, що лежать на розташованих поряд поліпептидних ланцюгах у третинної структурі ферменту. Таке уявлення добре пояснює той факт, що при денатурації ферменту він позбавляється своєї каталітичної активності. Очевидно, при порушенні третинної структури взаємне розташування поліпептидних ланцюгів змінюється, структура активного центру спотворюється, і фермент позбавляється активності. Майже кожна хімічна реакція в клітці каталізується своїм особливим ферментом. Структура активного центру та структура субстрату точно відповідають один одному. Вони підходять один до одного, як ключ до замка. Завдяки наявності просторового відповідності між структурою активного центру ферменту і структурою субстрату вони можуть тісно зблизитися між собою, що і забезпечує можливість реакції між ними.
Крім каталітичної функції, дуже важлива рухова функція білків. Всі види рухів, до яких здатні клітини та організми, - скорочення м'язів у вищих тварин, мерехтіння війок у найпростіших, рухові реакції рослин та ін - виконуються особливими скоротливі білками.
Ще одна функція білків - транспортна. Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його по всьому тілу.
При введенні чужорідних речовин або клітин в організм в ньому відбувається вироблення особливих білків, званих антитілами, які пов'язують і знешкоджують чужорідні речовини. У цьому випадку білки виконують захисну функцію.
Істотно значення білків і як джерела енергії. Білки розпадаються в клітці до амінокислот. Частина амінокислот вживається для синтезу білків, частина ж піддається глибокому розщепленню, в ході якого звільняється енергія. При розщепленні 1 г білка звільняється 17,6 кдж (4,2 ккал).
Білки - це матеріал, з якого складається клітина. Білки беруть участь у побудові зовнішньої оболонки клітини, внутрішньоклітинних мембран. У вищих організмів з білків утворені кровоносні судини, рогівка ока, сухожилля, хрящ, волосся.
Таким чином, крім каталітичної, рухової, транспортної, захисної та енергетичної функцій, білкам належить ще й структурна функція.
2. Вуглеводи
У тваринної клітці вуглеводи містяться в невеликій кількості-близько 1% (від маси сухої речовини). У клітинах печінки і м'язах зміст їх більш високе - до 5%. Найбільш багаті вуглеводами рослинні клітини. У листі, насінні, бульбах картоплі і т. д. вуглеводи складають майже 90%.
Вуглеводи являють собою органічні сполуки, до складу яких входять вуглець, водень і кисень.
Вуглеводи поділяються на прості і складні. Прості вуглеводи називаються інакше моносахаридами, складні - полісахариди. Полісахариди представляють полімери, в яких роль мономерів грають моносахариди.
Моносахариди. Для того щоб мати уявлення про хімічному будову моносахаридів, наводимо структурну формулу одного з них:
OH OH OH OH OH
C - C - C - C - C - CH 2 OH
HHHH
Назви моносахаридів мають закінчення «оза». Коренем слова служить число С-атомів в молекулі або яке-небудь властивість моносахариду. Таким чином, назви «тріоза», «тетроза», «пентози», «гексоз» і т. д. вказують на число атомів вуглецю в молекулі моносахариду, а назва «глюкоза» - на солодкий смак цього моносахарида («глікос» - солодкий , грец:), «фруктоза» - на утримання цього моносахарида у фруктах («фруктус» - плоди, лат.).
Всі моносахариди - безбарвні речовини, добре розчинні у воді, майже всі вони мають приємний солодкий смак.
Найпоширеніші моносахариди - гексози, пентози і тріози. З гексоз особливо важливі глюкоза, фруктоза і галактоза. Глюкоза і фруктоза містяться в багатьох продуктах у вільному стані. Солодкий смак багатьох фруктів і ягід, а також меду залежить від присутності в них глюкози і фруктози. Глюкоза міститься також у крові (0,1%). Глюкоза, фруктоза і галактоза входять до складу багатьох ді-і полісахаридів. З пентоз важливі рибоза і дезоксирибоза. Обидві у вільному стані не зустрічаються. Вони входять до складу нуклеїнових кислот і АТФ.
Полісахариди. Із двох моносахаридів утворюється дисахарид, з трьох - трісахарід, з багатьох - полісахарид. Ді-і трісахаріди, подібно моносахаридам, добре розчиняються у воді, мають солодкий смак. Зі збільшенням числа мономерних ланок розчинність полісахаридів зменшується, солодкий смак зникає.
З дисахаридів всім відомий харчовий цукор, званий часто також тростинним цукром, буряковим цукром або сахарозою. Сахароза утворена з молекули глюкози і молекули фруктози. Широко поширений молочний цукор, що міститься в молоці усіх ссавців. Молочний цукор утворений з молекули глюкози і молекули галактози. З полісахаридів Мономер крохмалю - глюкоза. На відміну від звичайних полімерів, в яких мономерні ланки слідують один за одним і утворюють витягнуту ланцюг, крохмаль представляє собою гіллястий полімер. Зі структурою крохмалю подібна структура глікогену, що міститься в печінці і м'язах тварин. Мономером глікогену, як і крохмалю, служить глюкоза.
Найпоширеніший у природі вуглевод - клітковина (целюлоза). Деревина - майже чиста целюлоза. За своєю структурою целюлоза - це звичайний витягнутий в довгий ланцюг полімер. Мономер целюлози - глюкоза: кожна молекула целюлози складається приблизно з 150-200 молекул глюкози.
Біологічна роль вуглеводів. Вуглеводи грають роль джерела енергії, необхідної для здійснення клітиною різних форм активності. Будь-яка діяльність - рух, секреція, біосинтез, свічення і т. д. - потребує затрати енергії. Вуглеводи піддаються в клітці глибокому розщепленню і окислюванню і перетворюються на найпростіші продукти: СО 2 і Н 2 О. У ході цього процесу звільняється енергія. При повному розщепленні й окислюванні 1 г вуглеводів звільняється 17,6 кдж (4,2 ккал).
Крім енергетичної ролі, вуглеводи виконують і будівельну функцію: з вуглеводу клітковини складаються стінки рослинних клітин.
3. Жири та липоиди
Вміст жиру в клітинах зазвичай невелика і складає 5-15% від маси сухої речовини. Існують, однак, клітини, жиру в яких майже 90%. Ці клітини містяться в жировій тканині. У тварин жирова тканина знаходиться під шкірою і в сальнику. Жир міститься в молоці усіх ссавців тварин, причому у деяких з них вміст жиру в молоці досягає 40% (у самки дельфіна). У ряду рослин велика кількість жиру зосереджено в насінні і плодах, наприклад у соняшнику, волоського горіха.
Найбільш примітним властивістю жиру є його різко виражений гідрофобний характер, тобто нездатність розчинятися у воді. Для розчинення жиру застосовуються неводні розчинники: бензин, ефір, ацетон.
З хімічної боку жири є з'єднання гліцерину (трехатомного спирту) з високомолекулярними органічними кислотами. Залишок гліцерину, що міститься в жирі, володіє гідрофільними властивостями, залишки ж високомолекулярних жирних кислот - 3 довгі вуглеводневі ланцюги - різко гідрофобні. Якщо на поверхню води нанести краплю жиру, вона розтікається по ній, утворюючи найтонший шар. Встановлено, що в такому шарі жиру до поверхні води звернені гідрофільні залишки гліцерину, а з води частоколом стирчать вгору вуглеводневі ланцюги. Таким чином, розташування молекул жиру у водному середовищі мимовільно упорядковується і визначається молекулярною структурою жиру.
Крім жиру, в клітині зазвичай присутня досить велика кількість речовин, які мають, як і жири, сильно гідрофобними властивостями. Ці речовини називаються ліпоїдами («ліпосом» - жир, «ейдос» - вид, грец.).
По хімічній структурі деякі липоиди подібні з жиром. До таких ліпоїдами відносяться, наприклад, фосфатиди. Фосфатиди виявлені у всіх клітинах. Особливо багато їх міститься у жовтку яйця, в клітинах мозкової тканини.
Біологічна роль жиру різноманітна. Перш за все, повинно бути зазначено його значення як джерела енергії. Жири, як і вуглеводи, здатні розщеплюватися в клітці до простих продуктів (СО 2 і Н 2 О), і в ході цього процесу звільняється велика кількість енергії 38,9 кдж (9,3 ккал) на 1 г жиру. Єдиною їжею новонароджених у ссавців є молоко. Енергоємність молока визначається головним чином вмістом у ньому жиру. Тварини й рослини відкладають жир в запас і витрачають його у випадку необхідності. Це має значення для тварин, що пристосувалися до тривалого позбавлення їжі, наприклад для впадають в холодну пору року в сплячку або здійснюють тривалі переходи через місцевість, позбавлену 'джерел живлення (верблюди в пустелі). Високий вміст жиру в насінні необхідно для забезпечення енергією розвивається рослини, поки в ньому не зміцниться і не почне функціонувати коренева система.
Крім енергетичної функції, жири і липоиди виконують структурні і захисні функції. Жири та липоиди нерозчинні у воді. Найтонший їх шар входить до складу клітинних мембран. Це створює перешкоду для змішування вмісту клітини з навколишнім середовищем, а також вмісту окремих частин клітини між собою.
Жир погано проводить тепло. Він відкладається під шкірою, утворюючи у деяких тварин (наприклад, тюленів, китів) значні скупчення (товщиною до 1 л ).
Список літератури
1. Азімов А. Коротка історія біології. М., 1997.
2. Кемп П., Армс К. Введення в біологію. М., 2000.
3. Лібберт Е. Загальна біологія. М., 1978 Льоцці М. Історія фізики. М., 2001.
4. Найдиш В.М. Концепції сучасного природознавства. Навчальний посібник. М., 1999.
5. Небел Б. Наука про навколишнє середовище. Як влаштований світ. М., 1993.
Білки, вуглеводи, жири і липоиди
1. Білки
Білки мають іншу назву - протеїни («протос» - перший, головний, грец.) Що підкреслює їх першочергового значення для життя.
На відміну від зазвичай зустрічаються речовин білки мають ряд суттєвих особливостей. Перш за все, у них величезна молекулярна маса. Молекулярна маса такого органічної речовини, як етиловий спирт, дорівнює 46, оцтової кислоти - 60, бензолу - 78 і т. д. Молекулярна маса одного з білків яйця дорівнює 36 000; а одного з білків м'язів досягає 1500 000. Ясно, що в порівнянні з молекулами спирту або бензолу та багатьох інших органічних сполук молекула білка - велетень. У її побудові беруть участь тисячі атомів. Для того, щоб підкреслити гігантські розміри такої молекули, її зазвичай називають макромолекулою («макрос» - великий, грец.).
Серед органічних сполук білки найскладніші. Вони відносяться до групи сполук, які називаються полімерами. Молекула будь-якого полімеру представляє собою довгий ланцюг, в якій багато разів повторюється одна і та ж порівняно проста структура, звана мономером. Якщо позначити мономер буквою А, то структура полімеру може бути записана так: А-А-А-А-А-А-А. У природі, окрім білків, існує багато інших полімерів, наприклад: целюлоза, крохмаль, каучук, нуклеїнові кислоти та ін В останні роки хіміки створили безліч штучних полімерів: поліетилен, капрон, лавсан тощо Більшість природних полімерів і всі штучні побудовані з однакових мономерів, і їх структура саме така, як на наведеній вище схемі. Білки ж, на відміну від звичайних полімерів, побудовані хоча і з подібних за структурою, але не цілком однакових мономерів.
Мономерами білка є амінокислоти. У складі білкових полімерів виявлено 20 різних амінокислот. Кожна амінокислота має особливу будову, властивості і назва. Для того щоб зрозуміти, в чому полягає подібність між амінокислотами і чим вони відрізняються один від одного, нижче дані формули двох з них:
Лейцин Тирозин
Як видно з формул, в кожній амінокислоті міститься одна і та ж угрупування:
H - C - NH 2
До неї входить аміногрупи (NH 2) і карбоксильна група (СООН). Наявність обох цих груп в амінокислотах надає їм амфотерні властивості, тому що аміногрупи притаманні основні (лужні) властивості, а карбоксілу - кислотні. Змістом аміногрупи та карбоксильної схожість між амінокислотами й обмежується. Інша частина молекули у них різна і називається радикалом.
Радикали у різних амінокислот різні; в одних - вуглеводневі ланцюги, в інших - бензольні кільця і т. д.
Зчеплення амінокислот при утворенні білкового полімеру відбувається через загальну для всіх них угруповання. З аміногрупи однієї амінокислоти і карбоксилу інший виділяється молекула води, і за рахунок валентностей, що звільнилися залишки амінокислот з'єднуються.
Між які об'єднались амінокислотами виникає зв'язок NH-СО, звана пептидного зв'язком, а утворене з'єднання називається пептидом. З двох амінокислот утворюється дипептид (димер), з трьох амінокислот таким же чином виникає трипептид (тример), з багатьох - поліпептид (полімер). Природний білок і являє собою поліпептид, тобто ланцюг з декількох десятків або сотень амінокислотних ланок. Білки різняться між собою і за складом амінокислот, і за кількістю амінокислотних ланок, і по порядку проходження їх у ланцюги. Якщо позначити кожну амінокислоту буквою, вийде алфавіт з 20 букв. Спробуйте тепер скласти із цих букв фрази з 100, 200, 300 літер. Кожна така фраза і буде відповідати якому-небудь одному білку. Досить переставити одну букву - і зміст фрази спотвориться, вийде нова фраза і відповідно новий ізомер білка. Легко собі уявити, яке гігантське число варіантів можна при цьому отримати. Справді, кількість різних білків, що містяться в клітинах тварин і рослин, надзвичайно великий.
Будова молекули білка. Якщо врахувати, що розмір кожного амінокислотного ланки складає близько 3 А, то очевидно, що макромолекула білка, яка складається з кількох сотень амінокислотних ланок, повинна була б представляти собою довгий ланцюг. У дійсності ж макромолекули білка мають вигляд кульок (глобул). Отже, в нативному білку («натівус» - природний, лат.) Поліпептидний ланцюг якимось чином закручена, як-то укладена. Дослідження показують, що в укладанні поліпептидного ланцюга немає нічого випадкового або хаотичного, кожному білку притаманний певний, завжди постійний характер укладання. У складній структурі білкової макромолекули розрізняють кілька рівнів організації. Першим, найбільш простим з них є сама поліпептидний ланцюг, тобто ланцюг амінокислотних ланок, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. Ця структура називається первинною структурою білка; в ній всі зв'язки ковалентні, тобто найбільш міцні хімічні зв'язки. Наступним, більш високим рівнем організації є вторинна структура, де білкова нитка закручується у вигляді спіралі. Витки спіралі розташовуються тісно, і між атомами і амінокислотними радикалами, що знаходяться на сусідніх витках, виникає тяжіння. Зокрема, між пептидними зв'язками, розташованими на сусідніх витках, утворюються водневі зв'язки (між NH-і СО-групами). Водневі зв'язки значно слабкіше ковалентних, але, повторені багато разів, вони дають міцне зчеплення. Поліпептидна спіраль, «прошита» численними водневими зв'язками, представляє досить стійку структуру. Вторинна структура білка піддається подальшій укладанні. Вона згортається вигадливо, але цілком виразно і в кожного білка суворо специфічно. У результаті виникає унікальна конфігурація, звана третинну структуру білка. Зв'язки, що підтримують третинну структуру, ще слабше водневих. Вони називаються гідрофобними. Це - сили зчеплення між молекулами неполярними або неполярними радикалами. Такі радикали зустрічаються у ряду амінокислот. З тієї ж причини, з якої розпорошені у воді частки масла або якого-небудь, іншого гідрофобного речовини злипаються в крапельки, відбувається злипання гідрофобних радикалів поліпептидного ланцюга. Хоча гідрофобні сили зчеплення відносяться до слабейшим зв'язків, але завдяки їх численності вони в сумі дають значну енергію взаємодії. Участь «слабких» зв'язків у підтримці унікальної структури білкової макромолекули забезпечує достатню її стійкість і разом з тим високу рухливість. У деяких білків у підтримці білкової макромолекули істотну роль грають так звані S-S (ес-ес зв'язку) - міцні ковалентні зв'язки, що виникають між віддаленими ділянками поліпептидного ланцюга.
З'ясування всіх деталей будови білкової макромолекули, тобто повна характеристика її первинної, вторинної та третинної структури, - дуже складна і тривала робота. Проте для ряду білків ці дані вже отримані. На малюнку 66 зображена структура білка рибонуклеази. Рибонуклеаза - один з перших білків, структура якого розшифрована повністю. Як видно з малюнка 66, первинна структура рибонуклеази утворена 124 амінокислотними залишками. Рахунок амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі прийнято вести від амінокислоти, що зберегла NH 2-групу (N - кінець ланцюга), останньою амінокислотою вважається амінокислота, яка зберегла карбоксильну групу (С - кінець ланцюга). Таким чином, перша за рахунком амінокислота рибонуклеази - лізин, друга - глютамінова кислота і т. д. Досить виключити або переставити одну амінокислоту в ланцюзі - і замість рибонуклеази виникне інший білок з іншими властивостями.
Для спрощення на малюнку не показано, як закручується в спіраль поліпептидний ланцюг, а третинна структура зображена в площини паперу. Зверніть увагу на «зшивання» між 26-й і 87-й амінокислотами, між 66-й та 73-ї, між 56-й і 111-й, між 40-й і 97-й. У цих місцях між радіола амінокислоти цистеїну, що знаходяться на віддалених ділянках поліпептидного ланцюга, утворюються-S-S-зв'язку.
Денатурація білка. Чим вище рівень організації білка, тим слабше підтримують його зв'язки. Під впливом різних фізичних і хімічних факторів - високої температури, дії хімічних речовин, променистої енергії та ін - «слабкі» зв'язки рвуться, структури білка - третинна, вторинна - деформуються, руйнуються і властивості його змінюються. Порушення нативної унікальної структури білка називається денатурацією. Ступінь денатурації білка залежить від інтенсивності впливу на нього різних факторів: чим інтенсивніше вплив, тим глибше денатурація.
При слабкому впливі зміна білка може обмежитися частковим розгортанням третинної структури. При більш сильному впливі макромолекула може розгорнутися повністю і залишитися у формі своєї первинної структури (рис. 67).
Різні білки сильно відрізняються один від одного за легкістю, з якою вони денатуруються. Денатурація яєчного білка відбувається, наприклад, при 60-70 ° С, а скорочувальної білок м'язів денатурируется близько 45 ° С. Багато білків денатуруються від дії незначних концентрацій хімічних речовин, а деякі навіть від незначного механічного впливу.
Як показують дослідження, процес денатурації звернемо, тобто денатурований білок може перейти назад в нативний. Навіть повністю розгорнута макромолекула білка здатна мимовільно відновити свою структуру. Звідси випливає, що всі особливості будови макромолекули нативного білка визначаються його первинною структурою, тобто складом амінокислот і порядком їх проходження в ланцюзі.
Роль білків в клітині. Значення білків для життя велике і різноманітне. На першому місці стоїть їх каталітична функція. Швидкість хімічної реакції залежить від природи реагуючих речовин і від їх концентрації. Хімічна активність клітинних речовин, як правило, невелика. Концентрації їх у клітці здебільшого незначні. Таким чином, реакції \ в клітці повинні були б протікати нескінченно повільно. Тим часом відомо, що хімічні реакції в клітині йдуть зі значною швидкістю. Це досягається завдяки наявності в клітці каталізаторів. Усі клітинні каталізатори - білки. Вони називаються біокаталізаторами, а частіше їх називають ферментами. Каталітична активність ферментів надзвичайно велика. Так, наприклад, фермент каталаза, що каталізує реакцію розпаду перекису водню, прискорює цю реакцію в 10 11 разів. По хімічній структурі ферменти нічим не відрізняються від білків, що не володіють ферментативними функціями: ті й інші побудовані із звичайних амінокислот, ті й інші мають вторинної, третинної і т. д. структурами. У більшості випадків ферменти каталізують перетворення речовин, розміри молекул яких у порівнянні з макромолекулами ферментів дуже малі. Наприклад, фермент каталаза має молекулярну масу близько 100 000, а перекис водню, розпад якої каталізує каталаза, всього 34. Таке співвідношення між розмірами ферменту і його субстрату (речовини, на яке діє фермент) наводить на думку, що каталітична активність ферментів визначається не всієї його молекулою, а яким-то невеликим її ділянкою. Ця ділянка називається активним центром ферменту. Мабуть, активний центр представляє собою якесь поєднання груп, що лежать на розташованих поряд поліпептидних ланцюгах у третинної структурі ферменту. Таке уявлення добре пояснює той факт, що при денатурації ферменту він позбавляється своєї каталітичної активності. Очевидно, при порушенні третинної структури взаємне розташування поліпептидних ланцюгів змінюється, структура активного центру спотворюється, і фермент позбавляється активності. Майже кожна хімічна реакція в клітці каталізується своїм особливим ферментом. Структура активного центру та структура субстрату точно відповідають один одному. Вони підходять один до одного, як ключ до замка. Завдяки наявності просторового відповідності між структурою активного центру ферменту і структурою субстрату вони можуть тісно зблизитися між собою, що і забезпечує можливість реакції між ними.
Крім каталітичної функції, дуже важлива рухова функція білків. Всі види рухів, до яких здатні клітини та організми, - скорочення м'язів у вищих тварин, мерехтіння війок у найпростіших, рухові реакції рослин та ін - виконуються особливими скоротливі білками.
Ще одна функція білків - транспортна. Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його по всьому тілу.
При введенні чужорідних речовин або клітин в організм в ньому відбувається вироблення особливих білків, званих антитілами, які пов'язують і знешкоджують чужорідні речовини. У цьому випадку білки виконують захисну функцію.
Істотно значення білків і як джерела енергії. Білки розпадаються в клітці до амінокислот. Частина амінокислот вживається для синтезу білків, частина ж піддається глибокому розщепленню, в ході якого звільняється енергія. При розщепленні
Білки - це матеріал, з якого складається клітина. Білки беруть участь у побудові зовнішньої оболонки клітини, внутрішньоклітинних мембран. У вищих організмів з білків утворені кровоносні судини, рогівка ока, сухожилля, хрящ, волосся.
Таким чином, крім каталітичної, рухової, транспортної, захисної та енергетичної функцій, білкам належить ще й структурна функція.
2. Вуглеводи
У тваринної клітці вуглеводи містяться в невеликій кількості-близько 1% (від маси сухої речовини). У клітинах печінки і м'язах зміст їх більш високе - до 5%. Найбільш багаті вуглеводами рослинні клітини. У листі, насінні, бульбах картоплі і т. д. вуглеводи складають майже 90%.
Вуглеводи являють собою органічні сполуки, до складу яких входять вуглець, водень і кисень.
Вуглеводи поділяються на прості і складні. Прості вуглеводи називаються інакше моносахаридами, складні - полісахариди. Полісахариди представляють полімери, в яких роль мономерів грають моносахариди.
Моносахариди. Для того щоб мати уявлення про хімічному будову моносахаридів, наводимо структурну формулу одного з них:
HHHH
Назви моносахаридів мають закінчення «оза». Коренем слова служить число С-атомів в молекулі або яке-небудь властивість моносахариду. Таким чином, назви «тріоза», «тетроза», «пентози», «гексоз» і т. д. вказують на число атомів вуглецю в молекулі моносахариду, а назва «глюкоза» - на солодкий смак цього моносахарида («глікос» - солодкий , грец:), «фруктоза» - на утримання цього моносахарида у фруктах («фруктус» - плоди, лат.).
Всі моносахариди - безбарвні речовини, добре розчинні у воді, майже всі вони мають приємний солодкий смак.
Найпоширеніші моносахариди - гексози, пентози і тріози. З гексоз особливо важливі глюкоза, фруктоза і галактоза. Глюкоза і фруктоза містяться в багатьох продуктах у вільному стані. Солодкий смак багатьох фруктів і ягід, а також меду залежить від присутності в них глюкози і фруктози. Глюкоза міститься також у крові (0,1%). Глюкоза, фруктоза і галактоза входять до складу багатьох ді-і полісахаридів. З пентоз важливі рибоза і дезоксирибоза. Обидві у вільному стані не зустрічаються. Вони входять до складу нуклеїнових кислот і АТФ.
Полісахариди. Із двох моносахаридів утворюється дисахарид, з трьох - трісахарід, з багатьох - полісахарид. Ді-і трісахаріди, подібно моносахаридам, добре розчиняються у воді, мають солодкий смак. Зі збільшенням числа мономерних ланок розчинність полісахаридів зменшується, солодкий смак зникає.
З дисахаридів всім відомий харчовий цукор, званий часто також тростинним цукром, буряковим цукром або сахарозою. Сахароза утворена з молекули глюкози і молекули фруктози. Широко поширений молочний цукор, що міститься в молоці усіх ссавців. Молочний цукор утворений з молекули глюкози і молекули галактози. З полісахаридів Мономер крохмалю - глюкоза. На відміну від звичайних полімерів, в яких мономерні ланки слідують один за одним і утворюють витягнуту ланцюг, крохмаль представляє собою гіллястий полімер. Зі структурою крохмалю подібна структура глікогену, що міститься в печінці і м'язах тварин. Мономером глікогену, як і крохмалю, служить глюкоза.
Найпоширеніший у природі вуглевод - клітковина (целюлоза). Деревина - майже чиста целюлоза. За своєю структурою целюлоза - це звичайний витягнутий в довгий ланцюг полімер. Мономер целюлози - глюкоза: кожна молекула целюлози складається приблизно з 150-200 молекул глюкози.
Біологічна роль вуглеводів. Вуглеводи грають роль джерела енергії, необхідної для здійснення клітиною різних форм активності. Будь-яка діяльність - рух, секреція, біосинтез, свічення і т. д. - потребує затрати енергії. Вуглеводи піддаються в клітці глибокому розщепленню і окислюванню і перетворюються на найпростіші продукти: СО 2 і Н 2 О. У ході цього процесу звільняється енергія. При повному розщепленні й окислюванні
Крім енергетичної ролі, вуглеводи виконують і будівельну функцію: з вуглеводу клітковини складаються стінки рослинних клітин.
3. Жири та липоиди
Вміст жиру в клітинах зазвичай невелика і складає 5-15% від маси сухої речовини. Існують, однак, клітини, жиру в яких майже 90%. Ці клітини містяться в жировій тканині. У тварин жирова тканина знаходиться під шкірою і в сальнику. Жир міститься в молоці усіх ссавців тварин, причому у деяких з них вміст жиру в молоці досягає 40% (у самки дельфіна). У ряду рослин велика кількість жиру зосереджено в насінні і плодах, наприклад у соняшнику, волоського горіха.
Найбільш примітним властивістю жиру є його різко виражений гідрофобний характер, тобто нездатність розчинятися у воді. Для розчинення жиру застосовуються неводні розчинники: бензин, ефір, ацетон.
З хімічної боку жири є з'єднання гліцерину (трехатомного спирту) з високомолекулярними органічними кислотами. Залишок гліцерину, що міститься в жирі, володіє гідрофільними властивостями, залишки ж високомолекулярних жирних кислот - 3 довгі вуглеводневі ланцюги - різко гідрофобні. Якщо на поверхню води нанести краплю жиру, вона розтікається по ній, утворюючи найтонший шар. Встановлено, що в такому шарі жиру до поверхні води звернені гідрофільні залишки гліцерину, а з води частоколом стирчать вгору вуглеводневі ланцюги. Таким чином, розташування молекул жиру у водному середовищі мимовільно упорядковується і визначається молекулярною структурою жиру.
Крім жиру, в клітині зазвичай присутня досить велика кількість речовин, які мають, як і жири, сильно гідрофобними властивостями. Ці речовини називаються ліпоїдами («ліпосом» - жир, «ейдос» - вид, грец.).
По хімічній структурі деякі липоиди подібні з жиром. До таких ліпоїдами відносяться, наприклад, фосфатиди. Фосфатиди виявлені у всіх клітинах. Особливо багато їх міститься у жовтку яйця, в клітинах мозкової тканини.
Біологічна роль жиру різноманітна. Перш за все, повинно бути зазначено його значення як джерела енергії. Жири, як і вуглеводи, здатні розщеплюватися в клітці до простих продуктів (СО 2 і Н 2 О), і в ході цього процесу звільняється велика кількість енергії 38,9 кдж (9,3 ккал) на
Крім енергетичної функції, жири і липоиди виконують структурні і захисні функції. Жири та липоиди нерозчинні у воді. Найтонший їх шар входить до складу клітинних мембран. Це створює перешкоду для змішування вмісту клітини з навколишнім середовищем, а також вмісту окремих частин клітини між собою.
Жир погано проводить тепло. Він відкладається під шкірою, утворюючи у деяких тварин (наприклад, тюленів, китів) значні скупчення (товщиною до
Список літератури
1. Азімов А. Коротка історія біології. М., 1997.
2. Кемп П., Армс К. Введення в біологію. М., 2000.
3. Лібберт Е. Загальна біологія. М., 1978 Льоцці М. Історія фізики. М., 2001.
4. Найдиш В.М. Концепції сучасного природознавства. Навчальний посібник. М., 1999.
5. Небел Б. Наука про навколишнє середовище. Як влаштований світ. М., 1993.