Зміст:
Введення
Класифікація амінокислот
Види ізомерії амінокислот
Двохосновні моноаминокислотах
Одноосновні діамінокіслоти
Оксіамінокіслоти
Сірковмісні амінокислоти
Гетероциклічні амінокислоти
Способи отримання амінокислот
Хімічні властивості амінокислот:
А) Властивості амінокислот, що залежать від наявності карбоксилу.
Б) Властивості амінокислот, що залежать від наявності аміногрупи.
В) Властивості амінокислот, що залежать від спільного наявності карбоксильної і аміногрупи
Окислювально-відновні процеси, що протікають за участю амінокислот.
Зв'язування мінерального азоту амінокислотами.
Список використаної літератури
Введення
Амінокислоти - такі кислоти, які крім карбоксильної групи містять аміногрупу NH 2.
Класифікація амінокислот
1) за углеводородному радикалу (граничні, неграничні, ароматичні, циклічні, гетероциклічні.)
2) за кількістю карбоксильних груп (одноосновні, двохосновні і тд.)
3) по числу аміногруп (моноамінів, діамін і тд.)
4) за наявності інших функціональних груп (оксіамінокіслоти, сірковмісні амінокислоти)
Види ізомерії амінокислот
1) ізомерія вуглецевого скелета
2) ізомерія положення аміногрупи: 2, β, γ і α
У природних умовах, як правило, зустрічаються α-амінокислоти. Вони утворюють мономерні ланки білкових молекул, тобто входять до складу білка.
3) оптична ізомерія. Амінокислоти, які зустрічаються в природі L-ряду. Розглянемо оптичну ізомерію на прикладі α-амінопропіоновой кислоти.
З H 3 - * CH - C = O α-амінопропіоновая кислота, або аланін.
NH 2 OH
Оптичні ізомери:
ВІН OH
С = О C = O
Н - С - NH 2 H 2 N - C - H
CH 3 CH 3
D-ізомер (-) L - ізомер (+)
L - ізомери відрізняються від D - ізомерів смаком. D-ізомери солодкі, а L - ізомери гіркі або позбавлені смаку. Природні амінокислоти це L - ізомери. У біологічному відношенні амінокислоти дуже важливі з'єднання, так як з їх залишків будуються білкові молекули. До складу білків входять 20-25 амінокислот. Це наступні:
1) З H 2 - C = O амінооцтова кислота, або гліцин
NH 2 OH
2) CH 3 - CH - C = O α - амінопропіоновая кислота, аланін
NH 2 OH
3) З H3 - CH - CH - C = O валін
CH 3 NH 2 OH
4) CH 3 - CH - CH 2 - CH - C = O лейцин
CH 3 NH 2 OH
5) CH 3 - CH 2 - CH - CH - C = O ізолейцин
CH 3 NH 2 OH
6) C 6 H 5 - CH 2 - CH - C = O фенілаланін
NH 2 OH
Двохосновні моноаминокислотах
1) O = C - CH - CH 2 - C = O аспарагінова кислота
HO NH 2 OH
Амід цієї кислоти називається аспарагін. Причому на аміногрупу заміщається гідроксил найбільш віддалений від аміногрупи:
O = C - CH - CH 2 - C = O - аспарагін
HO NH 2 NH 2
2) O = C - CH - CH 2 - CH 2 - C = O - глутамінова кислота
HO NH 2 OH
O = C - CH - CH 2 - CH 2 - C = O - глутамін (амід глутамінової кислоти)
HO NH 2 NH 2
Одноосновні діамінокіслоти
1) CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - C = O - орнітин
NH 2 NH 2 OH
2) CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - C = O - лізин
NH 2 NH 2 OH
3) NH = C - NH - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - C = O-аргінін, в процесі обміну перетворюється на к-ту цитрулін
NH 2 NH 2 OH
4) NH 2 - C - NH - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - C = O - цитрулін
O NH 2 OH
Оксіамінокіслоти
1) З H2 - CH - C = O - серин
OH NH 2 OH
2) CH 3 - CH - CH - C = O - треонін
OH NH 2 OH
3) HO-C 6 H 4 - CH 2 - CH - C = O - оксіфенілаланін або тирозин
NH 2 OH
Серосодержащіе амінокислоти
1) CH 2 - CH - C = O - цистеїн
SH NH 2 OH
2) CH 2 - CH - C = O - цистин
S NH 2 OH
S
CH 2 - CH - C = O
NH 2 OH
3) CH 3 - S - CH 2 - CH 2-CH - C = O метіонін
NH 2 OH
Гетероциклічні амінокислоти
1) H2C CH 2 2) OH - HC CH 2
OH
H 2 C CH - C = OH 2 C CH - C = O
NH OH NH
пролін оксипролін
3) NC - CH 2 - CH - C = O 4) CH NH 2 OH
NH 2 OH HC CC - CH 2 - CH - C = O
HC CH HC C CH
NH CH NH
гістидин триптофан
Серед усіх амінокислот 9 є незамінними, тобто вони в тканинах синтезуватися не можуть і повинні надходити з їжею. Це кислоти:
Валін;
Лейцин;
Ізолейцин;
Фенілаланін;
Лізин;
Треонін;
Метіонін;
Гістидин;
Триптофан.
Способи отримання амінокислот
1.Амінокіслоти виходять при гідролізі білка, який протікає при нагріванні білкових речовин при температурі дорівнює 100 0 С, у присутності сірчаної кислоти на протязі 24-48 годин. Цей спосіб застосовується при кількісному і якісному визначенні амінокислот в білку, як правило, методом хроматографії.
2.Действіе аміаку на галогенкіслоти:
CH 2 - C = O + NH 3 HCL + CH 2 - C = O
CL OH NH 2 OH
хлоруксусная гліцин
кислота
3. Приєднання аміаку до ненасичених кислот (таким способом отримують β-амінокислоти).
CH 2 = CH - C = O + HNH 2 CH 2 - CH 2 - C = O
OH NH 2 OH
акрилова к-та β - оксіпропіоновая к-та
Приєднання водню йде проти правила Марковникова, оскільки зв'язані подвійні зв'язки.
4.Восстановітельное амінірованіе. Протікає в рослинних і тваринних організмах. Це спосіб пов'язаний з введенням аміногрупи в кетокислоту. Протікає в два етапи:
ВІН OH ВІН
С = О + NH 3 C = O +2 H. С = O
С = О - H 2 O C = NH З H - NH 2
СН 3 CH 3 CH 3
піровіно-імінокіслота аланін
Градний к-та
Хімічні властивості амінокислот:
Вони залежать від наявності:
1) карбоксильної групи
2) аміногрупи
3) від спільного наявності двох цих груп.
А) Властивості амінокислот, що залежать від наявності карбоксилу.
Амінокислоти, як і будь-які кислоти, здатні утворювати: а) солі; б) галогенангідриди, в) складні ефіри; г) аміди; д) ангідриди; е) піддаються декарбоксилюванню.
R - CH - C = O + H 2 O - сіль
NH 2 ONa NH 2 CL
R - CH - C = O - хлорангидрид
R - CH - C = OR - CH - C = O + H 2 O
NH 2 OH NH 2 O - CH 3 - складний ефір
R - CH - C = O + H 2 O
NH 2 NH 2 - амід
R - CH 2 - амін
NH 2
Реакція декарбоксилювання амінокислот відбувається у присутності ферментів декарбоксилаз, а також при розкладанні білкових сполук, в результаті таких реакцій утворюються аміни (нижчі аміни містяться в кишкових газах і мають неприємний запах).
NH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH - C = O-CO2 NH 2 - (CH 2) 5 - NH 2
лізин NH 2 OH діамін пептаметілендіамін (кадаверин)
Б) Властивості амінокислот, що залежать від наявності аміногрупи.
1) Реакції ацилювання (ацил-радикал кислоти). З цієї реакцій один водень аміногрупи заміщується на радикал кислоти - ацил. Прикладом може служити реакція знешкодження бензойної кислоти в організмі тварин:
C 6 H 5 - C = O + HNH 2 - CH 2 - C = OC 6 H 5 - C = O OH
OH OH NH - CH 2 - C = O
бензойна к-та гліцин гиппуровая к-та
2) Реакція амінірованіе (амін-вуглеводневий радикал). З цієї реакцій один водень аміногрупи заміщується на вуглеводневий радикал - амін (такі реакції проводяться в лабораторії, коли треба протітровать амінокислоту, тобто кількісно визначити амінокислоту).
OH
CH 3 - CH - C = O + CH 3 - I HI + CH 3 - CH - C = O
NH 2 OH NH - CH 3
аланін пористий
метил
З цієї реакції аміногрупа як би затискається в лещата, блокується і стає нереакціонноспособной. Реакционноспособной стає тільки карбоксильная група.
3) Реакції дезамінування. Дезамінування-це відщеплення аміногрупи у вигляді аміаку. Такі реакції протікають в обмінних процесах, а часто і при порушенні обміну. Вони ведуть до розпаду амінокислот. Розрізняють чотири види дезамінування:
а) окисне дезамінування.
OH OH OH
C = O + O C = O + H2O C = O + NH 3
CH - NH 2 ОКИСНЕННЯ C = NH C = O
CH 3 CH 3 CH 3
аланін імінокіслота кетокислот (піровиноградна)
Окислювальне дезамінування - процес, зворотний відновного амінірованіе.
б) відновне дезамінування. Протікає під дією водню:
OH OH
C = O +2 H C = O + NH 3
CH - NH 2 CH 2
CH 3 CH 3
аланін пропіонова (гранична) к-та
в) гидролитическое дезамінування. Протікає під дією води. При цьому з амінокислоти утворюються оксикислоти:
OH OH
C = O + HOH C = O + NH 3
CH - NH 2 CH - OH
CH 3 CH 3
аланін оксикислота (молочна)
г) внутрішньо дезамінування:
R R
CH 2 CH
CH - NH 2 протікає в основному в мікроорганізмах CH + NH 3
C = O C = O
OH OH
неграничних к-та
Основний шлях дезамінування - це окислювальне дезамінування. Цей вид дезамінування переважає у тварин, рослин і більшості мікроорганізмів. Відбувається під дією ферментів дегідрогеназ. Проте, активність дегідрогенази тканин тварин для більшості амінокислот дуже низька. Активна тільки дегідрогеназа глутамінової кислоти. Тому більшість амінокислот в організмі тварин дезамінується непрямим шляхом. Непряме окисне дезамінування характеризується попередніми переамінуванням амінокислот з α-кетоглутарової кислотою:
COOH COOH
R CH 2 R CH 2
CH - NH 2 + CH 2 C = O + CH 2
COOH C = O COOH CH - NH 2
COOH COOH
аміно-α-кетоглутаровая кетокіс-глутамінова
кислота к-та лота кислота
Утворюється при цьому глутамінова кислота потім дезамінується під дією глутаматдегідрогенази до α-кетоглутарової кислоти, яка може знову брати участь у непрямому дезамінуванні інших амінокислот.
COOH COOH COOH
CH 2 CH 2 CH 2
CH 2 -2H CH 2 + H2O CH 2 + NH 3
CH - NH 2 C = NH C = O
COOH COOH COOH
глутамінова імінокіслота α-кетоглутаовая к-та
к-та
В) Властивості амінокислот, що залежать від спільного наявності карбоксильної і аміногрупи
1) Амфотерні властивості одноосновних моноаминокислотах. Реакція водних розчинів таких амінокислот на лакмус нейтральна. Це пояснюється тим, що карбоксильна група володіє кислотними властивостями, а аміногрупа - основними. Ці групи взаємодіють з освітою, так званих внутрішніх солей. Внутрішні солі - це солі, що утворюються в результаті взаємодії кислотних і основних груп, що знаходяться в межах однієї і тієї ж молекули. При утворенні внутрішніх солей амінокислот іон водню відщеплюється від карбоксильної групи і приєднується до аміногрупи, яка перетворюється як би в іон замещенного амонію. Наприклад, для аланіну:
CH 3 - CH - C = O CH 3 - CH - C = O -
NH 2 OH + NH 3 O
внутрішня сіль (має два полюси + і -).
ОН
Такі амінокислоти (з одного - С = О і однієї NH 2) мають амфотерними властивостями, вони можуть реагувати як з кислотами, так і з основами, утворюючи при цьому комплексні солі. Взаємодія амінокислоти з кислотою:
CH 3 - CH - C = O + H + CL - CH 3 - CH - C = O +
+ NH 3 O - NH 3 OH CL -
комплексна сіль, де амінокислота є катіоном
Взаємодія з лугом:
CH 3 - CH - C = O + NaOH CH 3 - CH - C = O -
+ NH 3 O - NH 2 O - Na + + H 2 O
комплексна сіль, де амінокислота є аніоном
2) Освіта ді-три і поліпептидів. Ця реакція протікає в організмі під дією ферментів пептидаз. Вона веде до утворення первинної структури білка. При утворенні дипептида дві амінокислоти зв'язуються пептидной зв'язком. При цьому одна амінокислота реагує карбоксильною групою, а інша - аминогруппой.
CH 3 - CH - C = O + HNH - CH 2 - C = O-H2O CH 3 - CH - C - NH - CH 2 - C = O
NH 2 OH OH NH 2 O OH
аланін гліцин діпептідаланінгліцін
- С = О-пептидний зв'язок
NH
Та амінокислота, від якої йде гідроксил карбоксильної групи, тобто залишається кислотний радикал - ацил, змінює закінчення «ін» на «мул».
3) Особливу поведінка амінокислот при нагріванні, у присутності водоотнимающих речовин.
а) α-амінокислоти при нагріванні утворюють циклічні аміди - дікетопіперазіни. взаємодіють дві молекули:
H 3 CH 3 C
CH - C = O CH - C = O
H 2 N OH-2H2O NH NH
HO NH 2 O = C - HC
O = C - CH CH 3
CH 3 дікетопіперазін (2, 5-диметил - 3, 6 дікетопіперазін)
Для різних кислот радикали при групі - СН можуть бути різними, а ядро дікетопіперазіна одне й те саме. На думку російських вчених Землінського, Садикова дікетопіперазіни містяться в поліпептидних ланцюгах. Вони пов'язують залишки амінокислот також, як і пептидні зв'язки.
б) β-амінокислоти при нагріванні втрачають молекулу аміаку і перетворюються на ненасичені кислоти.
CH 3 - CH - CH 2 - C = O-NH3 CH 3 - CH = CH - C = O
NH 2 OH OH
Β-аміномасляна к-та кротоновий к-та
в) γ-амінокислоти при нагріванні, виділяючи воду, утворюють внутрішньомолекулярні циклічні аміди, так звані лактами:
CH 2 - CH 2 - CH 2 - C = OH 2 C - CH 2
NH 2 OH H 2 C C = O - лактам γ-аміномасляної до-ти
γ-аміномасляна к-та NH
Лактам капронової кислоти при полімеризації утворює волокно-капрон.
Окислювально-відновні процеси, що протікають за участю амінокислот.
Ці процеси протікають в організмах рослин і тварин. Є такі сполуки, які здатні або виділяти водень, або поглинати його (приєднувати). При біологічному окисленні йде відщеплення двох атомів водню, а при біологічному відновленні - приєднання двох томів водню. Розглянемо це на прикладі цистеїну і цистину.
CH 2 - CH - C = O CH 2 - CH - C = O
HS NH 2 OH-2H S NH 2 OH
HS NH 2 OH +2 H S NH 2 OH
CH 2 - CH - C = O CH 2 - CH - C = O
цистеїн цистин
відновлена форма окислена форма
Дві молекули цистину, втрачаючи два атоми водню, утворюють окислену форму - цистеїн. Цей процес зворотний, при приєднанні двох атомів водню до цистину утворюється цистеїн - відновлена форма. Аналогічно протікає процес окислювально-відновний на прикладі трипептид - глутатіону, який складається з трьох амінокислот: глутамінової, гліцину та цистеїну.
цистеїн
O = C - NH - CH - CH 2 - SH O = C - NH - CH - CH 2 - S - S-CH 2 - CH - NH - C = O
CH 2 C = O -2 н CH 2 C = OC = O CH 2
CH 2 NH +2 Н CH 2 NH NH CH 2
CH - NH 2 CH 2 гліцин CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2
C = OC = OC = OC = OC = OC = O
OH OH OH OH OH OH
(2 молекули)
трипептид відновлена форма гексапептид - окислена форма
При окисленні відщеплюється 2 атома водню і з'єднуються дві молекули глутатіону та трипептид перетворюється на гексапептид, тобто окислюється.
Зв'язування мінерального азоту амінокислотами.
У рослин при надлишку азоту в грунті амінокислоти (аспарагінова і глутамінова) здатні пов'язувати його у вигляді аміаку з утворенням амідів - глутаміну і аспарагіну.
OH NH 2
C = OC = O
CH 2 CH 2
CH 2 + NH 3 CH 2
CH - NH 2 CH - NH 2
C = O C = O
OH OH
глутамінова к-та глутамін
Аналогічно йде освіта аспарагіну. В організмах тварин також утворюються аміди аспарагінової і глутамінової кислот, які є резервом (депо) азоту.
Аміак, що утворюється при дезаміірованіі амінокислот, може зв'язуватися аспарагінової і глутамінової кислотами. При цьому утворюються аміди аспарагін і глутамін.
Список використаної літератури:
1) Овчинников Ю.А. Біоорганічна хімія / Ю.А. Овчинников. - М.: Просвещение, 1987.
2) Яковишин Л.А. Обрані голови біоорганічної хімії / Л.А. Яковишин. - Севастополь: Стрижак-прес, 2006.
3) Пилипович Ю.В. Основи біохімії. - М., 2007
4) Нейланд О.Я. Органічна хімія .- М., 1990