Реферат
З хімії
Тема: Аміак і амінокислоти, їх роль в нашому житті
Підготувала студентка 1курс
Кузнєцова Вікторія
Амінокислоти
Амінокислоти - це органічні (карбонові) кислоти, у складі яких є аміногрупа (- NH2).
Беруть участь в обміні білків і вуглеводів, в освіті важливих для організмів сполук (наприклад, пуринових і піримідинових основ, які є невід'ємною частиною нуклеїнових кислот), входять до складу гормонів, вітамінів, алкалоїдів, пігментів, токсинів, антибіотиків і т. д.;
дигідроксифенілаланін (ДОФА) і -аміномасляна кислота служать посередниками при передачі нервових імпульсів.
Будова амінокислот
У клітинах і тканинах живих організмів зустрічається близько 300 різних амінокислот, але тільки 20 з них служать ланками (мономерами), з яких побудовані пептиди і білки всіх організмів (тому їх називають білковими амінокислотами). Послідовність розташування цих амінокислот в білках закодована в послідовності нуклеотидів відповідних генів (див. Генетичний код). Решта амінокислоти зустрічаються як у вигляді вільних молекул, так і в зв'язаному вигляді. Багато з амінокислот зустрічаються лише у певних організмах, а є й такі, які виявляються тільки в одному з безлічі описаних організмів.
Історія відкриття амінокислот
Перша амінокислота - аспарагін-була відкрита в 1806, остання з амінокислот, виявлених в білках, - треонін - була ідентифікована в 1938. Кожна амінокислота має тривіальне (традиційне) назва, іноді воно пов'язане з джерелом виділення. Наприклад, аспарагін вперше виявили в аспарагусі (спаржі), глутаминовую кислоту - у клейковині (від англ. Gluten - глютен) пшениці, гліцин був названий так за його солодкий смак (від грец. Glykys - солодкий).
Структура і властивості амінокислот
Загальну структурну формулу будь амінокислоти можна представити таким чином: карбоксильна група (- СООН) та аміногрупи (- NH2) пов'язані з одним і тим же -атомом вуглецю (рахунок атомів ведеться від карбоксильної групи за допомогою літер грецького алфавіту - , , і т. д.). Розрізняються ж амінокислоти структурою бічної групи, або бокового ланцюга (радикал R), які мають різні розміри, форму, реакційну здатність, визначають розчинність амінокислот у водному середовищі і їх електричний заряд. І лише у проліну бічна група приєднана не тільки до -вуглецевого атома, але і до аміногрупи, в результаті чого утворюється циклічна структура.
У нейтральному середовищі і в кристалах-амінокислоти існують як біполяром, або цвіттер-іони.
Тому, наприклад, формулу амінокислоти гліцину - NH2-CH2-СООH - правильніше було б записати як NH3 +-CH2-COO-Тільки в найбільш простий за структурою амінокислоті - гліцин - в ролі радикала виступає атом водню. У решти амінокислот всі чотири заступники при -вуглецевому атомі різні (тобто -вуглецевий атом вуглецю асиметричний). Тому ці амінокислоти мають оптичну активність (здатні обертати площину поляризованого світла) і можуть існувати у формі двох оптичних ізомерів - L (левовращающіе) і D (правообертальні). Проте всі природні амінокислоти є L-амінокислотами. До числа ж винятків можна віднести D-ізомери глутамінової кислоти, аланіну, валіну, фенілаланіну, лейцину і ряду інших амінокислот, які виявлені в клітинній стінці бактерій; амінокислоти D-конформації входять до складу деяких пептидних антибіотиків (у тому числі актиноміцин, бацитрацину, граміцидину A і S), алкалоїдів з ріжків і т. д.
Класифікація амінокислот
Вхідні до складу білків амінокислоти класифікують залежно від особливостей їх бічних груп. Наприклад, виходячи з їх ставлення до води при біологічних значеннях рН (близько рН 7,0), розрізняють неполярні, або гідрофобні, амінокислоти і полярні, або гідрофільні. Крім того, серед полярних амінокислот виділяють нейтральні (незаряджені); вони містять по одній кислої (карбоксильна) і однієї основній групі (аміногрупа). Якщо ж у амінокислоті присутні більше однієї з вищеназваних груп, то їх називають, відповідно, кислими і основними.
Більшість мікроорганізмів і рослини створюють всі необхідні їм амінокислоти з більш простих молекул. На відміну від них тваринні організми не можуть синтезувати деякі з амінокислот, в яких вони потребують. Такі амінокислоти вони повинні одержувати в готовому вигляді, тобто з їжею. Тому, виходячи з харчової цінності, амінокислоти ділять на незамінні і замінні. До числа незамінних для людини амінокислот відносяться валін, треонін, триптофан, фенілаланін, метіонін, лізин, лейцин, ізолейцин, а для дітей незамінними є також гістидин та аргінін. Недолік будь-якої з незамінних амінокислот в організмі призводить до порушення обміну речовин, уповільнення росту і розвитку.
В окремих білках зустрічаються рідкісні (нестандартні) амінокислоти, які утворюються шляхом різних хімічних перетворень бічних груп звичайних амінокислот в ході синтезу білка на рибосомах або після його закінчення (так звана Посттрансляційна модифікація білків) (див. Білки). Наприклад, до складу колагену (білка сполучної тканини) входять гідроксипролін і гідроксилізин, є похідними проліну та лізину відповідно; в м'язовому білка міозину присутній метіллізін; тільки в білку еластині міститься похідне лізину - десмозін.
Використання амінокислот
Амінокислоти знаходять широке застосування в якості харчових добавок. Наприклад, лізин, триптофан, треонін і метіоніном збагачують корми сільськогосподарських тварин, додавання натрієвої солі глютамінової кислоти (глутамату натрію) надає ряду продуктів м'ясний смак. У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині, у тому числі при порушеннях обміну речовин та захворюваннях органів травлення, при деяких захворюваннях центральної нервової системи (-аміномасляна і глутамінова кислоти, ДОФА). Амінокислоти використовуються при виготовленні лікарських препаратів, барвників, у парфумерній промисловості, у виробництві миючих засобів, синтетичних волокон і плівки і т. д.
Для господарських та медичних потреб амінокислоти отримують за допомогою мікроорганізмів шляхом так званого мікробіологічного синтезу (лізин, триптофан, треонін); їх виділяють також з гідролізатів природних білків (пролін, цистеїн, аргінін, гістидин). Але найбільш перспективні змішані способи отримання, поєднують методи хімічного синтезу та використання ферментів.
Аміак
АМІАК - (від грец. Hals ammoniakos - Амонового сіль, нашатир, який отримували близько храму бога Амона у Єгипті), NH3, безбарвний газ з різким запахом. Молекула має форму правильної піраміди. Зв'язки N-H полярні. Молярна маса 17 г / моль. Щільність 0,639 г / дм 3. Температура кипіння -33,35 ° C, температура плавлення -77,7 ° C. Критична температура 113 ° C, критичний тиск 11,425 кПа. Теплота випаровування 23,27 кДж / моль, теплота плавлення 5,86 кДж / моль.
Отримання
Вперше чистий аміак був отриманий в 1774 Дж. Прістлі. Промислову технологію отримання аміаку розробили і здійснили в 1913 німці Ф. Габер і К. Бош, які отримали за свої дослідження Нобелівські премії.
У промисловості аміак одержують у сталевих колонах синтезу, наповнених каталізатором - пористим залізом. Через колону під тиском 30 МПа і при температурі 420-500 ° C пропускають суміш азоту і водню. Так як реакція
3Н2 + N2 = 2NH3 + 104 кДж
оборотна, при одноразовому проході газової суміші через колону в аміак перетворюється не більше 15-25% вихідних речовин. Для повного перетворення необхідна багаторазова циркуляція, яку здійснюють за допомогою компресора. У цикл безперервно вводять свіжу газову суміш замість використаної на освіту аміаку.
У лабораторії газоподібний аміак отримують нагріванням аміачної води чи твердої суміші NH4Сl і Сa (OH) 2:
2NH4Сl + Сa (OH) 2 = 2NH3 + CaCl2 + 2H2О
Для осушення аміаку його пропускають через суміш вапна з їдким натром.
Фізичні і хімічні властивості
Добре розчинний у воді (700 обсягів NH3 в 1 об'ємі води при кімнатній температурі). Максимальна масова концентрація (%) аміаку у водному розчині 42,8 (0 ° C), 33,1 (20 ° C), 23,4 (40 ° C). Щільність водних розчинів аміаку (кг/дм3): 0,97 (8% за масою), 0,947 (16%), 0,889 (32%). Розчин аміаку у воді називають аміачною водою, її концентрація 25%. У водному розчині аміак частково іонізоване, що обумовлює лужну реакцію розчину:
NH3 + Н2О = NH4 + + ОН-
Насправді молекул NH4ОН в розчині не існує. Атом N в молекулі аміаку пов'язаний трьома ковалентними зв'язками з атомами водню і зберігає при цьому одну неподільну пару. Він не може бути з'єднаний з атомами кисню і водню п'ятьма полярними ковалентним і зв'язками. Мається на увазі гідратований аміак, NН3 · Н2О.
Аміак проявляє властивості основи (підстави Бренстедта). У кислому середовищі молекула NH3 приєднує іон Н +, утворюється іон амонію NH4 +. Реагуючи з кислотами, аміак нейтралізує їх, утворюючи солі амонію:
NH3 + HCl = NH4Cl
Більшість солей амонію безбарвні і добре розчиняються у воді. Розчини солей, утворені аміаком і сильними кислотами, мають слабокислу реакцію.
Суміш аміаку і повітря вибухонебезпечна. Але горить аміак тільки в чистому кисні блідим зеленим полум'ям:
4NH3 + 3О2 = 2N2 + 6Н2О,
застосування платинового каталізатора, утворюється оксид азоту (II) NО:
4NH3 + 5О2 = 4NО + 6Н2О
Аміак має відновні властивості:
2NH3 + Fe2O3 = 2Fe + N2 + 3H2O
За певних умов аміак реагує з галогенами. Лужні і лужноземельні метали реагують з рідким і газоподібним аміаком, даючи аміди. При нагріванні в Атмосфері аміаку багато метали і неметали (Zn, Cd, Fe, Cr, B, Si та інші) утворюють нітриди. Рідкий аміак взаємодіє із сіркою:
10S + 4 NH3 = 6 Н2S + N4S4
При 1000 ° C аміак реагує з вугіллям, утворюючи HCN і частково розкладаючись на азот і водень.
Застосування
У промисловості аміак використовують при отриманні азотної кислоти HNO3, у виробництві азотних мінеральних добрив, в якості холодоагенту. Аміачна вода є азотним добривом. Нашатирний спирт використовують у медицині.
Фізіологічна дія
Аміак отруйний, ГДК 20 мг/м3. Рідкий аміак викликає сильні опіки. При вмісті в повітрі 0,5% за обсягом аміак сильно дратує слизові оболонки. При гострому отруєнні уражаються очі та дихальні шляхи. При хронічному отруєнні - розлад травлення, катар верхніх дихальних шляхів, ослаблення слуху.
Список літератури
1. Радянська енциклопедія «Біологія і Хімія»
2. Радянська енциклопедія «Хочу все знати» С. С. Бердоносов, П. С. Бердоносов, Р. А. Матвєєва
З хімії
Тема: Аміак і амінокислоти, їх роль в нашому житті
Підготувала студентка 1курс
Кузнєцова Вікторія
Амінокислоти
Амінокислоти - це органічні (карбонові) кислоти, у складі яких є аміногрупа (- NH2).
Беруть участь в обміні білків і вуглеводів, в освіті важливих для організмів сполук (наприклад, пуринових і піримідинових основ, які є невід'ємною частиною нуклеїнових кислот), входять до складу гормонів, вітамінів, алкалоїдів, пігментів, токсинів, антибіотиків і т. д.;
дигідроксифенілаланін (ДОФА) і -аміномасляна кислота служать посередниками при передачі нервових імпульсів.
Будова амінокислот
У клітинах і тканинах живих організмів зустрічається близько 300 різних амінокислот, але тільки 20 з них служать ланками (мономерами), з яких побудовані пептиди і білки всіх організмів (тому їх називають білковими амінокислотами). Послідовність розташування цих амінокислот в білках закодована в послідовності нуклеотидів відповідних генів (див. Генетичний код). Решта амінокислоти зустрічаються як у вигляді вільних молекул, так і в зв'язаному вигляді. Багато з амінокислот зустрічаються лише у певних організмах, а є й такі, які виявляються тільки в одному з безлічі описаних організмів.
Історія відкриття амінокислот
Перша амінокислота - аспарагін-була відкрита в 1806, остання з амінокислот, виявлених в білках, - треонін - була ідентифікована в 1938. Кожна амінокислота має тривіальне (традиційне) назва, іноді воно пов'язане з джерелом виділення. Наприклад, аспарагін вперше виявили в аспарагусі (спаржі), глутаминовую кислоту - у клейковині (від англ. Gluten - глютен) пшениці, гліцин був названий так за його солодкий смак (від грец. Glykys - солодкий).
Структура і властивості амінокислот
Загальну структурну формулу будь амінокислоти можна представити таким чином: карбоксильна група (- СООН) та аміногрупи (- NH2) пов'язані з одним і тим же -атомом вуглецю (рахунок атомів ведеться від карбоксильної групи за допомогою літер грецького алфавіту - , , і т. д.). Розрізняються ж амінокислоти структурою бічної групи, або бокового ланцюга (радикал R), які мають різні розміри, форму, реакційну здатність, визначають розчинність амінокислот у водному середовищі і їх електричний заряд. І лише у проліну бічна група приєднана не тільки до -вуглецевого атома, але і до аміногрупи, в результаті чого утворюється циклічна структура.
У нейтральному середовищі і в кристалах-амінокислоти існують як біполяром, або цвіттер-іони.
Тому, наприклад, формулу амінокислоти гліцину - NH2-CH2-СООH - правильніше було б записати як NH3 +-CH2-COO-Тільки в найбільш простий за структурою амінокислоті - гліцин - в ролі радикала виступає атом водню. У решти амінокислот всі чотири заступники при -вуглецевому атомі різні (тобто -вуглецевий атом вуглецю асиметричний). Тому ці амінокислоти мають оптичну активність (здатні обертати площину поляризованого світла) і можуть існувати у формі двох оптичних ізомерів - L (левовращающіе) і D (правообертальні). Проте всі природні амінокислоти є L-амінокислотами. До числа ж винятків можна віднести D-ізомери глутамінової кислоти, аланіну, валіну, фенілаланіну, лейцину і ряду інших амінокислот, які виявлені в клітинній стінці бактерій; амінокислоти D-конформації входять до складу деяких пептидних антибіотиків (у тому числі актиноміцин, бацитрацину, граміцидину A і S), алкалоїдів з ріжків і т. д.
Класифікація амінокислот
Вхідні до складу білків амінокислоти класифікують залежно від особливостей їх бічних груп. Наприклад, виходячи з їх ставлення до води при біологічних значеннях рН (близько рН 7,0), розрізняють неполярні, або гідрофобні, амінокислоти і полярні, або гідрофільні. Крім того, серед полярних амінокислот виділяють нейтральні (незаряджені); вони містять по одній кислої (карбоксильна) і однієї основній групі (аміногрупа). Якщо ж у амінокислоті присутні більше однієї з вищеназваних груп, то їх називають, відповідно, кислими і основними.
Більшість мікроорганізмів і рослини створюють всі необхідні їм амінокислоти з більш простих молекул. На відміну від них тваринні організми не можуть синтезувати деякі з амінокислот, в яких вони потребують. Такі амінокислоти вони повинні одержувати в готовому вигляді, тобто з їжею. Тому, виходячи з харчової цінності, амінокислоти ділять на незамінні і замінні. До числа незамінних для людини амінокислот відносяться валін, треонін, триптофан, фенілаланін, метіонін, лізин, лейцин, ізолейцин, а для дітей незамінними є також гістидин та аргінін. Недолік будь-якої з незамінних амінокислот в організмі призводить до порушення обміну речовин, уповільнення росту і розвитку.
В окремих білках зустрічаються рідкісні (нестандартні) амінокислоти, які утворюються шляхом різних хімічних перетворень бічних груп звичайних амінокислот в ході синтезу білка на рибосомах або після його закінчення (так звана Посттрансляційна модифікація білків) (див. Білки). Наприклад, до складу колагену (білка сполучної тканини) входять гідроксипролін і гідроксилізин, є похідними проліну та лізину відповідно; в м'язовому білка міозину присутній метіллізін; тільки в білку еластині міститься похідне лізину - десмозін.
Використання амінокислот
Амінокислоти знаходять широке застосування в якості харчових добавок. Наприклад, лізин, триптофан, треонін і метіоніном збагачують корми сільськогосподарських тварин, додавання натрієвої солі глютамінової кислоти (глутамату натрію) надає ряду продуктів м'ясний смак. У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині, у тому числі при порушеннях обміну речовин та захворюваннях органів травлення, при деяких захворюваннях центральної нервової системи (-аміномасляна і глутамінова кислоти, ДОФА). Амінокислоти використовуються при виготовленні лікарських препаратів, барвників, у парфумерній промисловості, у виробництві миючих засобів, синтетичних волокон і плівки і т. д.
Для господарських та медичних потреб амінокислоти отримують за допомогою мікроорганізмів шляхом так званого мікробіологічного синтезу (лізин, триптофан, треонін); їх виділяють також з гідролізатів природних білків (пролін, цистеїн, аргінін, гістидин). Але найбільш перспективні змішані способи отримання, поєднують методи хімічного синтезу та використання ферментів.
Аміак
АМІАК - (від грец. Hals ammoniakos - Амонового сіль, нашатир, який отримували близько храму бога Амона у Єгипті), NH3, безбарвний газ з різким запахом. Молекула має форму правильної піраміди. Зв'язки N-H полярні. Молярна маса 17 г / моль. Щільність 0,639 г / дм 3. Температура кипіння -33,35 ° C, температура плавлення -77,7 ° C. Критична температура 113 ° C, критичний тиск 11,425 кПа. Теплота випаровування 23,27 кДж / моль, теплота плавлення 5,86 кДж / моль.
Отримання
Вперше чистий аміак був отриманий в 1774 Дж. Прістлі. Промислову технологію отримання аміаку розробили і здійснили в 1913 німці Ф. Габер і К. Бош, які отримали за свої дослідження Нобелівські премії.
У промисловості аміак одержують у сталевих колонах синтезу, наповнених каталізатором - пористим залізом. Через колону під тиском 30 МПа і при температурі 420-500 ° C пропускають суміш азоту і водню. Так як реакція
3Н2 + N2 = 2NH3 + 104 кДж
оборотна, при одноразовому проході газової суміші через колону в аміак перетворюється не більше 15-25% вихідних речовин. Для повного перетворення необхідна багаторазова циркуляція, яку здійснюють за допомогою компресора. У цикл безперервно вводять свіжу газову суміш замість використаної на освіту аміаку.
У лабораторії газоподібний аміак отримують нагріванням аміачної води чи твердої суміші NH4Сl і Сa (OH) 2:
2NH4Сl + Сa (OH) 2 = 2NH3 + CaCl2 + 2H2О
Для осушення аміаку його пропускають через суміш вапна з їдким натром.
Фізичні і хімічні властивості
Добре розчинний у воді (700 обсягів NH3 в 1 об'ємі води при кімнатній температурі). Максимальна масова концентрація (%) аміаку у водному розчині 42,8 (0 ° C), 33,1 (20 ° C), 23,4 (40 ° C). Щільність водних розчинів аміаку (кг/дм3): 0,97 (8% за масою), 0,947 (16%), 0,889 (32%). Розчин аміаку у воді називають аміачною водою, її концентрація 25%. У водному розчині аміак частково іонізоване, що обумовлює лужну реакцію розчину:
NH3 + Н2О = NH4 + + ОН-
Насправді молекул NH4ОН в розчині не існує. Атом N в молекулі аміаку пов'язаний трьома ковалентними зв'язками з атомами водню і зберігає при цьому одну неподільну пару. Він не може бути з'єднаний з атомами кисню і водню п'ятьма полярними ковалентним і зв'язками. Мається на увазі гідратований аміак, NН3 · Н2О.
Аміак проявляє властивості основи (підстави Бренстедта). У кислому середовищі молекула NH3 приєднує іон Н +, утворюється іон амонію NH4 +. Реагуючи з кислотами, аміак нейтралізує їх, утворюючи солі амонію:
NH3 + HCl = NH4Cl
Більшість солей амонію безбарвні і добре розчиняються у воді. Розчини солей, утворені аміаком і сильними кислотами, мають слабокислу реакцію.
Суміш аміаку і повітря вибухонебезпечна. Але горить аміак тільки в чистому кисні блідим зеленим полум'ям:
4NH3 + 3О2 = 2N2 + 6Н2О,
застосування платинового каталізатора, утворюється оксид азоту (II) NО:
4NH3 + 5О2 = 4NО + 6Н2О
Аміак має відновні властивості:
2NH3 + Fe2O3 = 2Fe + N2 + 3H2O
За певних умов аміак реагує з галогенами. Лужні і лужноземельні метали реагують з рідким і газоподібним аміаком, даючи аміди. При нагріванні в Атмосфері аміаку багато метали і неметали (Zn, Cd, Fe, Cr, B, Si та інші) утворюють нітриди. Рідкий аміак взаємодіє із сіркою:
10S + 4 NH3 = 6 Н2S + N4S4
При 1000 ° C аміак реагує з вугіллям, утворюючи HCN і частково розкладаючись на азот і водень.
Застосування
У промисловості аміак використовують при отриманні азотної кислоти HNO3, у виробництві азотних мінеральних добрив, в якості холодоагенту. Аміачна вода є азотним добривом. Нашатирний спирт використовують у медицині.
Фізіологічна дія
Аміак отруйний, ГДК 20 мг/м3. Рідкий аміак викликає сильні опіки. При вмісті в повітрі 0,5% за обсягом аміак сильно дратує слизові оболонки. При гострому отруєнні уражаються очі та дихальні шляхи. При хронічному отруєнні - розлад травлення, катар верхніх дихальних шляхів, ослаблення слуху.
Список літератури
1. Радянська енциклопедія «Біологія і Хімія»
2. Радянська енциклопедія «Хочу все знати» С. С. Бердоносов, П. С. Бердоносов, Р. А. Матвєєва