МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ УКРАИНЫ
ОНАПТ
ИЗ и ДО Кафедра БИОХИМИИ
ВАРИАНТ № 43
КОНТРОЛЬНЫЕ РАБОТЫ №1,2
(ПО БИОХИМИИ)
ЛАВРЕНЧУКА ВАСИЛИЯ ПЕТРОВИЧА
СТУДЕНТА ЗАОЧНОГО ФАКУЛЬТЕТА СПЕЦ. 702 ГР. ТХП – 32
ЗАЧЕТНАЯ КНИЖКА №221543
ДОМАШНИЙ АДРЕСС: УЛ. ЗАНЬКОВЕЦКОЙ 55, Г. КОВЕЛЬ, ВОЛЫНСКОЙ ОБЛ. 45002
ОДЕССА 2005
Для варианта 43 задано:
Контрольная работа № 1
3. Полноценные и неполноценные белки, скор аминокислот. Пути повышения производства белка, содержание в различных видах сырья растительного и животного происхождения.
16. Трансферазы, Аминотрансферазы, фосфотрансферазы, ацилтрансферазы их значение в живом организме.
29. Константы жиров, их практическое значение. Механизм прогоркания жиров. Антиокислители.
Контрольная работа № 2.
43. Обмен азотистых соединений. Пути образования аминокислот в живом организме.
56. Биохимические процессы, происходящие в тесте-хлебе при выпечке.
69. Изменение качества хлеба при его хранении. Черствение хлеба, сущность процесса.
Контрольная работа № 1
3. Полноценные и неполноценные белки, скор аминокислот. Пути повышения производства белка, содержание в различных видах сырья растительного и животного происхождения.
Наиболее важными соединениями каждого организма являются белки. Они обязательно обнаруживаются во всех клетках организма, в большинстве из них на долю белка приходится более половины сухого остатка. Все основные проявления жизни связаны с белками.
Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков аминокислот. В составе некоторых белков наряду с аминокислотами обнаруживают и другие соединения.
Для живых организмов характерно большое разнообразие белков, которые составляют основу структуры организма и обеспечивают множество его функций. Несмотря на сложность строения и многообразие, все белки построены из сравнительно простых структурных элементов - аминокислот. Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных аминокислот. Изменение числа аминокислотных остатков и последовательности их расположения в молекуле белка обеспечивает возможность образования громадного количества белков, отличающихся своими физико-химическими свойствами, структурной или функциональной ролью в организме.
К показателям биологической ценности продуктов питания по качеству пищевых белков, определяемым простыми расчетными методами, можно отнести следующие:
отношение содержания незаменимых аминокислот (НАК) и общего азота белка (ОАБ) в 100 г белка, выраженное в граммах незаменимых аминокислот на 1 г азота;
количество незаменимых аминокислот в 100 г белка.
При оценке белков с помощью этих показателей исходят из того, что у белков с высокой биологической ценностью отношение НАК/ОАБ составляет не менее 2,5, а количество незаменимых аминокислот в 100 г белка — не менее 40. Их называют полноценными. Остальные белки имеют низкую биологическую ценность (неполноценные) (табл. 3.1).
Таблица 3.1. Биологическая ценность различных белков по расчетным показателям
| Белки | НАК/ОАБ | Количество незаменимых аминокислот в 100 г белка, г |
| Яйца куриного | 3,2 | 47,2 |
| Молока | 3,1 | 45,0 |
| Мяса | 2,8—2,9 | 41,2—42,5 |
| Рыбы | 2,7 | 40,0—42,0 |
| Ржи | 2,1 | 29,3 |
| Пшеницы | 2,0 | 27,6 |
Белки куриных яиц.
Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоальбумина) и желтка, который содержит 7 различных белков - альбумин, овоглобулин, коальбумин, овомукоид, овомуцин, лизоцин, авидин. Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин.
Также необходимо отметить, что употреблять в пищу большого количества сырых куриных яиц не рекомендуется, так как они содержат ингибитор (вещество значительно замедляющее процесс переваривания) пищеварительного фермента трипсина. Более того, белок авидин, содержащийся в желтке, жадно присоединяет к себе жизненно важный биотин (витамин H), образуя прочный комплекс, который не переваривается и не усваивается организмом. Поэтому рекомендуют употреблять куриные яйца только после термической обработки (при 70°С разрушается ингибитор трипсина, а при 80°С высвобождается активный биотин из биотин-авидинового комплекса).
Белки молочной сыворотки.
Белки молочной сыворотки (лактальбумин, лактоглобулин и иммуноглобулин) имеют наивысшую скорость расщепления среди цельных белков. Концентрация аминокислот и пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.
Аминокислотный состав сывороточных белков наиболее близок к аминокислотному составу мышечной ткани человека, а по содержанию незаменимых аминокислот и аминокислот с разветвленной цепью (BCAA): валина, лейцина и изолейцина, они превосходят все остальные белки животного и растительного происхождения. Кроме того, примерно 14% белков молочной сыворотки находится в виде продуктов гидролиза (аминокислот, ди-, три- и полипептидов), которые являются инициаторами пищеварения и участвуют в синтезе большинства жизненно важных ферментов и гормонов. Также белки молочной сыворотки заметно снижают уровень холестерина в крови.
Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок, что связано с низким содержанием белка (около 5 %) и наличием большого количества лактозы (молочного сахара) - основного вещества вызывающего непереносимость молочных продуктов некоторыми людьми. Технология получения так называемых концентратов сывороточных белков (КСБ - УФ) в нативной форме с содержанием белка 35%, 65% и 80%, основана на методе ультрафильтрации. В настоящее время в СНГ производится только 65% - ый КСБ и только на Березовском сыродельном комбинате, расположенном в Республике Беларусь.
Казеин.
Как правило, казеин вводится в смеси для детского питания, что по современным представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка. Поэтому диетологи рекомендуют для грудных детей применять смеси на основе казеина.
Что же касается взрослого человека, то низкая усваиваемость, а также медленное прохождение сгустков казеина по желудочно-кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов), по всей вероятности, малоэффективны. Однако выход из положения может быть найден за счет использования белковых композиций на основе казеина и сывороточных белков. После соответствующих исследований был определен максимальный коэффициент эффективности белка и соответствующие ему пропорции сывороточных белков и казеина. Этой пропорцией оказалось соотношение 63:37 при коэффициенте эффективности белка 3,49. Полученное значение биологической ценности для данного соотношения белков оказалось очень высоким и, судя по данным литературы, не уступающим таковым для других высокоценных белков животного происхождения.
Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она постепенно возрастала, подтверждает известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином.
Соевые белки.
Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).
Однако главный недостаток соевого белка - наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также существуют данные, что соевый белок оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно ограничивает применение соевого белка в пищевых добавках.
Растительные белки.
В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:
- Толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся действию пищеварительных соков;
- Наличие ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых растениях, например, в бобовых;
- Трудности расщепления растительных белков до аминокислот.
По современным представлениям под биологической ценностью пищевых белков понимают, зависящую от аминокислотного состава и других структурных особенностей, степень задержки азота или эффективность его утилизации для поддержания азотистого баланса у человека. Иными словами, указанный критерий позволяет установить место тех или иных пищевых белков по степени сравнительной пользы для организма человека. Биологическая ценность белков зависит от следующих факторов:
Сбалансированный аминокислотный состав, в первую очередь по незаменимым аминокислотам. Для построения подавляющего большинства белков организма человека требуются все 20 аминокислот, причем в определенных соотношениях. Более того, важно не столько достаточное количество каждой из незаменимых аминокислот, сколько их соотношение, максимально приближенное к таковому в белках тела человека. Нарушение сбалансированности аминокислотного состава пищевого белка приводит к нарушению синтеза собственных белков, сдвигая динамическое равновесие белкового анаболизма и катаболизма в сторону преобладания распада собственных белков организма, в том числе белков-ферментов. Недостаток той или иной незаменимой аминокислоты, лимитирует использование других аминокислот в процессе биосинтеза белка. Значительный же избыток ведет к образованию высокотоксичных продуктов обмена неиспользованных для синтеза аминокислот.
Доступность отдельных аминокислот может снижаться при наличие в пищевых белках ингибиторов пищеварительных ферментов (присутствующих, например, в бобовых) или тепловом повреждении белков и аминокислот, при кулинарной обработке. Степень усваиваемости белка отражает его расщепление в желудочно-кишечном тракте и последующее всасывание аминокислот. По скорости переваривания пищеварительными ферментами пищевые белки можно расположить в следующей последовательности:
- яичные и молочные;
- мясные и рыбные;
- растительные белки;
Биологическую ценность белков определяют путем сравнения аминокислотного состава изучаемого белка со справочной шкалой аминокислот гипотетического идеального белка или аминограммами высококачественных стандартных белков. Этот методический прием получил название аминокислотного скора. Существует несколько способов расчета аминокислотного скора, наиболее простым из которых является расчет отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в испытуемом белке к количеству этой же аминокислоты в гипотетическом белке с идеальной аминокислотной шкалой по следующей формуле:
Аминокислотный скор = (мг АК в 1г исследуемого белка) / (мг АК в 1г идеального белка * 100)
где АК - любая незаменимая аминокислота.
При этом принято, что аминокислотой, лимитирующей биологическую ценность белка, считается та, скор которой имеет наименьшее значение. В идеальном или стандартном белке аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты принимают за 1,00, а в белках пищевых продуктов, обычно потребляемых человеком, значение скора для отдельных аминокислот могут быть существенно ниже.
Одновременно с определением аминокислотного скора выявляют лимитирующую для данного белка незаменимую аминокислоту, то есть ту, для которой скор является наименьшим. Пример определения аминокислотного скора белков коровьего молока и риса приведен в табл. 3.2.
Таблица 3.2. Аминокислотный состав и химический скор некоторых белков
| Аминокислоты | Аминокислотный образец ФАО/ВОЗ | Белок коровьего молока | Белок риса | |||
| А* | AC** | А* | AC** | А* | AC** | |
| Изолейцин | 40 | 100 | 47 | 117,5 | 44 | 110 |
| Лейцин | 70 | 100 | 95 | 136,0 | 86 | 123 |
| Лизин | 55 | 100 | 78 | 142,0 | 38 | 69 |
| Метионин + цистин*** | 35 | 100 | 33 | 94,0 | 38 | 108 |
| Фенилаланин + тирозин*** | 60 | 100 | 102 | 170,0 | 86 | 143 |
| Треонин | 40 | 100 | 44 | 110,0 | 35 | 87 |
| Триптофан | 10 | 100 | 14 | 140,0 | 14 | 140 |
| Валин | 50 | 100 | 64 | 128,0 | 61 | 122 |
* А — содержание аминокислоты в 1 г белка, мг.
** АС—аминокислотный скор относительно образца ФАО/ВОЗ, %.
*** Потребность организма человека в метионине удовлетворяется на 80—89% заменимой аминокислотой цистином, а в фенилаланине — на 70—75% заменимой аминокислотой тирозином, поэтому обе названные пары аминокислот оцениваются в сумме.
Из таблицы следует, что белок коровьего молока лимитирован по серосодержащим аминокислотам (метионин+ цистин), так как скор у них наименьший (94) по сравнению с другими аминокислотами. Для риса лимитирующей аминокислотой является лизин (69).
Белки – главная составная часть любой клетки, в том числе растительной. Они представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. Именно белки играют основную роль в обмене веществ. Молекулярная масса белков составляет от нескольких тысяч до нескольких миллионов углеродных единиц. Как правило, в растениях белков меньше, чем в организмах животных. В вегетативных органах культурных растений количество белков достигает 5—15% веса сухой ткани, в семенах злаков – 10—20%, в семенах бобовых и масличных культур – 25—35% (рис. 6). Основную часть белков в клетках любых организмов составляют белки-ферменты.
Рис. 6. Растения, богатые белками: а — пшеница; б — люпин; в — фасоль; г — горох
1 2 3 4