1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11
Ім'я файлу: KROK (Farmaciya).doc
Розширення: doc
Розмір: 845кб.
Дата: 29.03.2024
скачати

Крок 1. Фармація

Дисципліна: Біологічна хімія


№ з/п

Питання

Вірна відповідь

Невірна відповідь 1

Невірна відповідь 2

Невірна відповідь 3

Невірна відповідь 4

1

Катiоннi глiкопротеїни є основними компонентами слини привушних залоз. Якi амiнокислоти обумовлюють їх позитивний заряд?

Лiзин, аргiнiн, гiстидин

Аспартат, глутамат, глiцин

Аспартат, аргiнiн, глутамат

Глутамат, валiн, лейцин

Цистеїн, глiцин, пролiн

2

До якого електроду буде рухатися частинка бiлка при електрофорезi, якщо його iзоелектрична точка дорiвнює 4,0, а рН становить 5,0?

До аноду

До катоду

До каломельного

До хлорсрiбного

До платинового

3

В клiнiчнiй практицi для фракцiонування бiлкiв сироватки кровi та iнших бiологiчних рiдин використовується метод висолювання. Якi сполуки застосовуються для цiєї мети?

Солi лужних металiв

Детергенти

Солi важких металiв

Кислоти

Луги

4

Фiзико-хiмiчнi методи використовують для кiлькiсного визначення лiкарських речовин. Якiй з наведених нижче методiв ґрунтується на визначеннi оптичної густини розчину?

Спектрофотометрiя

Полярографiя

Потенцiометрiя

Кулонометрiя

Електрогравiметрiя

5

Пацiєнту похилого вiку з метою попередження розвитку жирової iнфiльтрацiї печiнки рекомендовано вживати в їжу сир. Яка незамiнна амiнокислота, необхiдна для синтезу фосфолiпiдiв, є у сирi у великiй кiлькостi?

Метiонiн

Аргінін

Аланін

Аспартат

Пролiн

6

Iзоелектрична точка глобулiну 6,4. При якому значеннi pH буде вiдсутнiм рух при електрофорезi?

6,4

6,0

5,0

7,0

8,0

7

Донором метильної групи для метилювання лiкарських речовин може служити активна форма однiєї iз сульфурвмiсних амiнокислот. Оберiть її:

Метiонiн

Глiцин

Глутамiн

Тирозин

Глутамат

8

У клiнiцi для парентерального бiлкового харчування, використовують фармпрепарати гiдролiзату бiлкiв. Повноцiннiсть гiдролiзатiв визначається за наявнiстю незамiнних амiнокислот. Вкажiть, яка iз перерахованих амiнокислот вiдноситься до незамiнних:

Метiонiн

Цистеїн

Аланiн

Серин

Глiцин

9

IЕТ бiлку дорiвнює 8,3. При якому значеннi рН електрофоретична рухливiсть макромолекули бiлку дорiвнюватиме нулю?

8,3

11,5

7,0

2,3

4,7

10

Iзоелектрична точка бiлка дорiвнює 5,7. При якому значеннi рН макроiон бiлка рухається до анода?

7,0

5,0

5,7

4,0

4,7

11

При багатьох захворюваннях для підтвердження діагнозу в біохімічних лабораторіях проводять аналіз білкових фракцій за допомогою електрофоретичного методу. Яка властивість білків лежить в основі даного методу?

Наявність заряду

Оптична активність

Погана розчинність

Здатність до набухання

Висока в’язкість

12

Протеолітичні ферменти ШКТ каталізують гідроліз білків. Вкажіть, який хімічний зв’язок вони розщеплюють:

Пептидний

Глікозидний

Складноефірний

Водневий

Ефірний

13

При формуванні третинної структури більшості білків неполярні залишки амінокислот утворюють внутрішню гідрофобну частину глобули. Назвіть одну з таких гідрофобних амінокислот:

Валін

Лізин

Аргінін

Глутамінова кислота

Аспарагінова кислота

14

Багато білків має четвертинну структуру, тобто складається із декількох поліпептидних ланцюгів. Вкажіть один з таких білків

Гемоглобін

Міоглобін

Альбуміни

Еластин

Преальбумін

15

При термічній обробці їжи спостерігаються зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву:

Денатурація

Діаліз

Висолювання

Ренатурація

Гідратація

16

У результаті оксидазних реакцій утворюється пероксид водню, який є токсичною речовиною для організму. Важливу роль у його відновленні відіграє глутатіон. Назвіть амінокислоти, які входять до складу глутатіону:

Глутамінова кислота, цистеїн, гліцин

Аспарагінова кислота, валін, серин

Лізин, метіонін, триптофан

Фенілаланін, лізин, тирозин

Ізолейцин, гістидин, аланін

17

До складу білка входять протеїногенні амінокислоти. У якому положенні обов'язково повинна бути в їх структурі аміногрупа?

альфа-положенні

бета - положенні

гама-положенні

дельта -положенні

епсілон-положенні

18

В основі структурної класифікації амінокислот лежить будова бічного радикалу. Яка з перелічених амінокислот відноситься до диаміномонокарбонових?

Лізин

Пролін

Валін

Лейцин

Метіонін

19

Фермент здiйснює перенесення структурного фрагменту вiд одного субстрату до iншого з утворенням двох продуктiв. Назвiть клас цього ферменту:

Трансферази

Ізомерази

Оксидоредуктази

Лiгази

Гiдролази

20

Амiлолiтичнi ферменти каталiзують гiдролiз полiсахаридiв i олiгосахаридiв. На який хiмiчний зв’язок вони дiють?

Глiкозидний

Водневий

Пептидний

Амiдний

Фосфодiефiрний

21

Дегiдрогенази - це ферменти, якi вiдщеплюють атоми гiдрогену вiд субстрату. До якого класу ферментiв вiдноситься лактатдегiдрогеназа?

Оксидоредуктази

Трансферази

Гiдролази

Iзомерази

Лiази

22

Кiнцевим продуктом гiдролiзу крохмалю є:

D-Глюкоза

D-фруктоза

Сахароза

Мальтоза

D-галактоза

23

У дванадцятипалiй кишцi пiд впливом ферментiв пiдшлункової залози вiдбувається перетравлення рiзних компонентiв їжi. Який з перерахованих ферментiв гiдролiзує глiкозиднi зв’язки вуглеводiв?

α-амiлаза

Трипсин

Карбоксипептидаза

Лiпаза

Еластаза

24

Ферменти (бiологiчнi каталiзатори) застосовують як фармакологiчнi препарати. Який механiзм дiї ферментiв в бiохiмiчних реакцiях?

Знижують енергiю активацiї реакцiї

Пiдвищують енергiю активацiї реакцiї

Iнгiбують процес реакцiї

Змiнюють константу швидкостi реакцiї

Змiнюють порядок реакцiї

25

Пiдшлункова залоза видiляє фермент, який здатний гiдролiзувати α-1,4-глiкозиднi зв’язки в молекулi глiкогену. Вкажiть цей фермент:

α-Амiлаза

Фосфатаза

Ентерокiназа

Хiмотрипсин

Лiзоцим

26

Який фермент приймає участь у гiдролiзi вуглеводiв у ШКТ?

α-амiлаза пiдшлункового соку

Пептидаза пiдшлункового соку

Лiпаза пiдшлункового соку

Рибонуклеаза кишкового соку

Ентерокiназа кишкового соку

27

У чоловiка 53-х рокiв дiагностовано сечокам’яну хворобу з утворенням уратiв. Цьому пацiєнту призначено аллопуринол, який є конкурентним iнгiбiтором ферменту:

Ксантиноксидази

Уреази

Уратоксидази

Дигідроурацилдегідрогеназа

Уридилтрансфераза

28

У вiддiлення реанiмацiї надiйшов чоловiк 47-ми рокiв з дiагнозом iнфаркт мiокарда. Яка з фракцiй лактатдегiдрогенази (ЛДГ) буде переважати в сироватцi кровi впродовж перших двох дiб захворювання?

ЛДГ1

ЛДГ2

ЛДГ3

ЛДГ4

ЛДГ5

29

Перетворення сукцинату в фумарат каталiзується сукцинатдегiдрогеназою. Який конкурентний iнгiбiтор гальмує активнiсть ферменту?

Малонова кислота

Щавлевооцтова кислота

Яблучна кислота

Фумарова кислота

Піровиноградна кислота

30

У хворого виявлено гострий панкреатит. Для уникнення аутолiзу пiдшлункової залози необхiдно застосувати:

Iнгiбiтори протеолiтичних ферментiв

Інсулін

Трипсиноген

Антибіотики

Сульфаніламідні препарати

31

Вiдомо, що визначення iзоферментiв ЛДГ використовують в диференцiальнiй дiагностицi патологiчних станiв. За якою властивiстю роздiляють iзоформи лактатдегiдрогенази?

Електрофоретична рухомiсть

Гідрофільність

Гідрофобність

Розчинність

Небілкові компоненти

32

У сироватцi кровi хворого визначено пiдвищену активнiсть iзоферменту ЛДГ1. В якому органi локалiзовано патологiчний процес?

Серце

Печінка

Нирки

М’язи

Шлунок

33

Сульфанiламiди широко використовуються як бактерiостатичнi засоби. Механiзм протимiкробної дiї сульфанiламiдних препаратiв ґрунтується на структурнiй подiбностi їх з:

Параамiнобензойною кислотою

Глутамiновою кислотою

Фолiєвою кислотою

Нуклеїновою кислотою

Антибiотиками

  1   2   3   4   5   6   7   8   9   10   11

скачати

© Усі права захищені
написати до нас