Ім'я файлу: 12 білки.docx
Розширення: docx
Розмір: 24кб.
Дата: 25.02.2021
скачати
Пов'язані файли:
Перший урок у 1 кл Проста.docx
ЛЕКЦІЇ Транспорт лісу мод 1.docx

Білки (поліпептиди) – біологічні полімери, що складаються з α - амінокислот сполучених пептидними зв’язками.

Молекулярна маса білків – від кількох тисяч до кількох мільйонів. Наприклад, інсулін має масу 5700 (складається з 51 амінокислоти), гемоглобін – 68000.

В живих організмах налічується до 5 млн. білків. Кожен з них виконує лише йому властиву функцію. Але всі вони побудовані лише з 20 α - амінокислот. Як таке можливе?

Зміна хоча б однієї амінокислоти у поліпептиді призводить до зміни структури, а, отже, і функцій білка.

Білки, що містять всі амінокислоти називають повноцінними – білки горіхів, гречки, вівса, молока, м’яса, яєць, риби.

В організмі вони виконують найголовніші функції:

  • каталітична – ферментативна – пепсин, трипсин

  • структурна – кератин рогових покривів, колаген сполучної тканини, еластин

  • рухова – актин та міозин м’язових волокон

  • транспортна – гемоглобін, міоглобін

  • регуляторна – гормони інсулін (51 амінокислота), вазопресин (9), соматотропін (190)

  • захисна – антитіла, інтерферон

  • енергетична – 17 кДж енергії виділяється з 1 г білку

  • рецепторна передача нервового імпульсу

Важливим етапом розвитку біологічної та хімічної науки стало вивчення первинної структури білків. Першим було вивчено інсулін Сенгером у 1945 - 54р.Дослідження структури білків сьогодні здійснюється в спеціальному приладі секвенаторі, який відриває по одній амінокислоті, які потім піддають ідентифікації.

Оскільки білки складаються з великої кількості амінокислот, їхня просторова будова досить складна, в ній виокремлюють чотири рівні.

Структура

Просторова будова

Назва, приклади

Типи зв’язків

Первинна

А-А-А-А-А-А-

Поліпептидний

ланцюг

Пептидні

Вторинна



Спіраль (кератин волосся, нігтів)

Водневі

Третинна




Глобула (ферменти, гормони)

Йонні, дисульфідні, водневі, гідрофобні

Четвертинна




Кілька глобул (гемоглобін – 2 по 141 і 2 по146 амінокислот)

Йонні, дисульфідні, водневі

Хімічні властивості білків:


  1. Гідроліз (відбувається під впливом ферментів або кислот, які руйнують пептидні зв’язки, в такій послідовності: білок – поліпептид – дипептид – амінокислота)

NH2-CH2-CONH-CH2-COOH + HOH →NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH

  1. Денатурація – руйнування ІІ, ІІІ, IV структури білка, що веде до втрати його функцій. Можливий зворотній процес – ренатурація – відновлення структури білка.

Денатурацію спричиняють:

  • температура

  • сильні кислоти, луги,

  • солі важких металів (свинець, ртуть, цинк,мідь)

  • спирт

  • струшування

  • радіація.

  1. Кольорові реакції білків (якісні реакції):

  1. ксантопротеїнова (для білків, що містять бензольне кільце):

білок + НNО3 (нітратна кислота(конц.)) →жовте забарвлення при нагріванні;

  1. біуретова (виявляю пептидні зв’язки):

білок + Сu(ОН)2↓ → фіолетове забарвлення

  1. Горіння білків:

Білок + О2 → запах паленого пір’я

Білки бувають:

  1. Прості (протеїни) – складаються лише з амінокислот

  2. Складні (протеїди) – містять жири (ліпопротеїни), вуглеводи (глікопротеїни), фосфопротеїни.

Багаті на білок такі харчові продукти: сир та молочні продукти, м'ясо, риба, яйця, горіхи, бобові рослини.

Добова норма людини – 90 г білків.
скачати

© Усі права захищені
написати до нас