МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ ТА НАУКИ УКРАЇНИ
МИКОЛАЇВСЬКИЙ НАЦІОНАЛЬНИЙ АГРАРНИЙ УНІВЕРСИТЕТ
ФАКУЛЬТЕТ ТВППТСБ
Реферат
З дисципліни «Харчова хімія»
На тему: «Білки харчової промисловості»
Виконала:
Здобувач вищої освіти
Групи ХТ2/1
Шумилова І.С.
Перевірила:
доц.Петрова О.І.
Миколаїв
2020р.
Зміст
Вступ
Білки злаків
Білки бобових і олійних культур
Білки плодів і овочів
Білки м’яса
Білки молока
Вступ
Білки – високомолекулярні органічні сполуки, нітроген вмісні біополімери, побудовані з великої кількості залишків амінокислот, сполучених пептидним та іншими видами зв'язків. Свою назву білки дістали від яєчного білка, що з давніх-давен використовувався як харчовий продукт.
Класифікацію білків за їхньою розчинністю у різних речовинах запропонував Т.Осборн ще у 1907 році. При послідовній обробці досліджуваного продукту фракції білків послідовно екстрагують водою (такі білки називають альбумінами), 5-10% розчином NаСІ (глобуліни), 60-80% спиртом (проламіни) і 0,1-0,2% розчином NаОН (глютеліни).
Склеропротеїни – нерозчинні білки, які містяться в оболонках і виконують в основному структурну функцію у комплексі з полісахаридами. Фракції білків відрізняються між собою амінокислотним складом, за яким судять про біологічну цінність білка харчової сировини.
Білки злаків
У порівнянні з еталоном білка для харчування людини білки злаків бідні на лізин, окрім овесу, ізолейцин окрім рису і сорго. Пшениця містить недостатньо треоніну і метіоніну, кукурудза – триптофану, білки жита, ячменю теж бідні на метіонін. Більш збалансовані за амінокислотним складом білки овесу, жита і рису.
Найбільш вивчені білки, які кількісно переважають у зернових це: гліадін і глютенін пшениці; зеїн кукурудзи; орізин рису; секалін жита; кафірин сорго; авенін овесу.
Основна кількість білків у зернівці припадає на ендосперм (65-75%), менше – на алейроновий шар (до 15,5%) і зародок (до 22%). Білки зародку й алейронового шару виконують в основному каталітичну функцію при проростанні зерна, вони представлені в основному альбумінами і глобулінами. Ці білки входять також до складу мембран, рибосом, мітохондрій переважно у складі нуклеопротеїдів, ліпопротеїдів, фосфопротеїдів. До 80% запасних білків ендосперма складають проламіни і глютеліни (таблиці).
Таблиця 1. Вміст білкових фракцій у зернових культурах
| Культура | Азот фракцій (у % від білкового азоту) | ||||
| альбуміни | глобуліни | проламіни | глютеліни | склеропротеїни | |
| Пшениця м’яка | 5,2 | 12,6 | 35,6 | 28,2 | 8,7 |
| Жито | 24,5 | 13,9 | 31,1 | 23,3 | 7,2 |
| Ячмінь | 6,4 | 7,5 | 41,6 | 26,6 | 17,9 |
| Кукурудза | 9,6 | 4,7 | 29,9 | 40,3 | 15,5 |
| Овес | 7,8 | 32,6 | 14,3 | 33,5 | 11,8 |
| Гречка | 21,7 | 42,6 | 1,1 | 12,3 | 23,3 |
| Рис | 11,2 | 4,8 | 4,4 | 63,2 | 16,4 |
Білкові фракції зернових – це суміш компонентів, які схожі за фізико-хімічними властивостями, але відрізняються між собою за молекулярною масою, амінокислотним складом, швидкістю руху при електрофорезі, здатністю взаємодіяти між собою та з іншими речовинами. Наприклад, сорти фуражної м’якої пшениці, на відміну від твердої, яка використовується в харчовій промисловості і кулінарії, містять 12-14 компонентів альбумінної водорозчинної фракції з молекулярною масою близько 11 і 20 кДа.
Найбільш вивчені, так звані, клейковинні білки пшениці – гліадін і глютенін, які мають велике значення для виробництва продукції з борошна. За допомогою іонообмінної хроматографії, гельхроматографії, електрофорезу та інших методів гліадінова фракція пшениці розділена на велику кількість компонентів, які умовно об’єднані за зменшенням їхньої електрофоретичної рухливості в кислому середовищі у 4 групи: α-, β-, γ- та ω-гліадіни. Кожна з цих фракцій складається з декількох компонентів, загальна кількість яких у пшениці складає від 40 до 50.
При визначених умовах електрофорезу (у ПААГ, у крохмальному гелі) електрофоретичний спектр розглядається як фенотипічна ознака виду і сорту пшениці.Еталонний електрофоретичний спектр гліадіну пшениці
Еталонний спектр має 30 позицій, які розподіляються за фракціями так: α 01234567, β 1-5, γ 1-5, ω 1-12. Відповідно до цього еталону досліджується і записується гліадін різних сортів, що має велике значення для використання пшеничного борошна у виробництві різних продуктів харчування.
Бі
льшість гліадінових білків складаються з одного поліпептидного ланцюга з молекулярною масою 30-45 кДа і внутрішньомолекулярними дисульфідними зв'зками. У меншій кількості виявлені білки з молекулярною масою 22, 25, 48, 57, 64-80 кДа.–S–S– –S–S– –S–S–
Глютенін пшениці – більш гетерогенна фракція і складається з багатьох компонентів з молекулярною масою 50-3000 кДа. Цей білок без розриву дисульфідних зв'зків не рухається в гелі при електрофорезі. Причиною є те, що окрім внутрішньомолекулярного S-S зв‘яку, на кожний поліпептидний ланцюг припадає 2-3 дисульфідних зв’язки з сусідніми ланцюгами.
–
S–S– –S–S– –S–S–– S – S – – S – S –
Складністю при вивченні будови глютеніну була здатність білків до утворення полімерних структур. Більшість учених дійшли думки, що глютенін в основному складається з білкових субодиниць з молекулярною масою від 100 до 300 кДа. Частка високомолекулярних білків і одно ланцюгових молекул складає близько 20%.
Здатність білків клейковини утворювати полімерні структури є дуже важливою для виробництва продукції з борошна. Питання формування клейковинного комплексу до кінця не вияснене. Запропоновано декілька наступних гіпотез, але жодна з них не дає вичерпної відповіді на питання взаємозв’язку будови і пружно-еластичних властивостей пшеничного тіста. Глютеліни зернових культур, які утворюють клейковину мають лінійну структуру на відміну від розгалуженої у культур, які її не утворюють (овес, кукурудза). Еластичність виникає внаслідок здатності розтягнутих, поліпептидних ланцюгів повертатись до попереднього спіралевидного стану, а також внаслідок постійного зміщення (ковзання) лінійних молекул одна відносно одної. Відсутність пружно-еластичних властивостей вівсяного, кукурудзяного тіста обумовлена розгалуженим, трьохмірним способом з’єднання поліпептидних ланцюгів. Найбільш виражений вплив на якість клейковини має наявність 50-60% високомолекулярних субодиниць глютеліну з молекулярною масою близько 100 кДа. Взаємодія фракцій глютеліну, який надає клейковині міцність і пружність і гліадіну, що обумовлює еластичність, і здатність розтягуватись, створює клейковинний білковий полімер з властивими йому особливостями.
Властивості клейковинного комплексу залежать не лише від будови і взаємодії білкових фракцій. У структурі трьохвимірної сітки комплексу гліадіну і глютеліну окрім ковалентних дисульфідних зв'язків значну роль відіграють нековалентні: водневі, електростатичні, гідрофобні взаємодії. Висока реакційна здатність молекул білка сприяє взаємодії їх з ліпідами і вуглеводами, утворенню відповідно ліпопротеїнових і глікопротеїнових комплексів, які теж впливають на структуру і властивості клейковини. Загальновизнана гіпотеза: ліпопротеїн забезпечує листкову структуру тіста і процес «ковзання» між білковими пластинами.
Білки, які виконують функції ферментів, теж впливають на якість клейковини і виробів з тіста. Протеази, розщеплюючи білки, послаблюють клейковину. Ліпоксигеназа сприяє взаємодії продуктів окиснення жирних кислот з –SН групами білків і цим зміцнює клейковину. Помірна активність амілаз необхідна для бродіння і газоутворення.
За поживною цінністю серед злаків цінною є культура тритікале - гібрид пшениці (Triticum) і жита (Secale)), яка містить 11-22% білка і краще співвідношення амінокислот: більше лізину, метіоніну, ніж пшениця (таблиці).
Таблиця 2. Амінокислотний склад білків борошна (у % від кількісті білка)
| № за/п | Амінокислота | Яре жито | Тритікеле | Тверда пшениця |
| 1 | Глутамінова кислота | 30,51 | 32,91 | 35,78 |
| 2 | Пролін | 15,29 | 14,18 | 13,92 |
| 3 | Лейцин | 6,65 | 7,55 | 7,46 |
| 4 | Аспарагінова кислота | 6,82 | 5,67 | 4,62 |
| 5 | Фенілаланін | 5,16 | 4,98 | 5,48 |
| 6 | Валін | 5,22 | 4,93 | 4,77 |
| 7 | Ізолейцин | 4,21 | 4,37 | 4,51 |
| 8 | Аргінін | 4,55 | 4,77 | 3,64 |
| 9 | Серин | 4,11 | 4,37 | 4,37 |
| 10 | Гліцин | 3,82 | 3,87 | 3,52 |
| 11 | Аланін | 4,06 | 3,55 | 3,27 |
| 12 | Треонін | 3,26 | 3,05 | 2,82 |
| 13 | Цистин | 2,65 | 3,22 | 2,66 |
| 14 | Тирозин | 2,16 | 2,81 | 2,67 |
| 15 | Лізин | 3,49 | 2,80 | 2,29 |
| 16 | Гістидин | 2,14 | 2,34 | 2,37 |
| 17 | Метіонін | 2,15 | 2,25 | 2,14 |
Білки бобових і олійних культур
Бобові містять від 20 до 40% білка від їх загальної маси. Основну частину сім’я долей сої, гороху, квасолі складають запасні білки, які за класифікацією Т. Осборна є в основному глобулінами. Виявлена також незначна кількість альбумінів і не знайдені глютеліни. Із сольового екстракту виділяють два основних компоненти – віцилін і легумін, які мають складну четвертинну структуру. Вона вивчена на основі хроматографічного розділення, електрофорезу, амінокислотного аналізу, тощо. У результаті дисоціації молекули легуміну одержано 12 поліпептидних ланцюгів з молекулярною масою близько 30 кДа. У різних бобових культурах ці білки незначною мірою відрізняються між собою за молекулярною масою, вмістом амінокислот.
Серед бобових культур, як джерело повноцінного харчового білка найбільше значення має соя. Організоване виробництво соєвого борошна, концентратів та ізолятів (таблиці.).
Таблиця 3. Амінокислотний склад і кількість сумарного білку у продуктах
| Характеристика | Продукт | |||
| Соєві боби | Обезжирене соєве борошно | Концентрати сої | Ізоляти сої | |
| Склад білку, % на с.в. | 39,6 | 57,0 | 68,0 | 91,0 |
| Склад амінокислот, г на 100г білка | ||||
| Лізин | 6,5 | 6,3 | 6,3 | 6,0 |
| Метіонін + цистин | 1,3 | 2,9 | 2,8 | 2,2 |
| Треонін | 4,6 | 4,0 | 4,3 | 3,5 |
| Лейцин | 8,5 | 7,7 | 7,9 | 7,8 |
| Ізолейцин | 5,2 | 4,4 | 4,6 | 4,5 |
| Фенілаланін+ тирозин | 5,2 | 8,6 | 8,9 | 8,7 |
| Валін | 5,6 | 4,8 | 4,8 | 4,6 |
До складу бобових культур входять сполуки білкової природи, які є інгібіторами протеаз шлунково-кишкового тракту, а також лектини.
У насінні сої міститься близько 5 інгібіторів трипсину, що становить 5-10% від загальної кількості білка. Це добре вивчені: інгібітор Кунітца, який має 90% активності всіх інгібіторів та інгібітор Баумана-Бірк. Їх дія полягає у взаємодії з активними центрами певних ферментів, з утворенням стійких білкових комплексів. Інгібітор Кунітца має молекулярну масу 21 кДа, 181 залишок амінокислот, 2 дисульфідні зв’язки у поліпептидному ланцюзі. Він взаємодіє з трипсином і ферментом крові - плазміном, а інгібітор Баумана-Бірк – знижує активність трипсина і хімотрипсина, взаємодіючи одночасно з двома різними активними центрами цих ферментів.
У технологічному процесі виготовлення продукції з сої передбачається інактивація інгібіторів обробкою парою, НВЧ нагрівом та іншими способами.
Лектини – глікопротеїни здатні викликати аглютинацію (склеювання) еритроцитів крові, клітин шляхом взаємодії з вуглеводневим компонентом поверхні клітини. У бобових їх кількість досягає 10 % від загального білка. Зниження їх активності відбувається при нагріванні продуктів до температури 80ºС.
Ферменти сої ліпооксигеназу і β-амілазу застосовують у хлібопекарській промисловості для покращення якості хліба. -амілаза сої більш термостабільна, ніж пшенична і довше інтенсифікує гідроліз крохмалю до простих цукрів і відповідно утворення СО2 у процесі бродіння, ароматичних і смакових речовин. Ліпоксигеназа, окиснюючи ненасичені жирні кислоти сприяє їхній взаємодії з клейковинними білками, зміцнюючи комплекс, який відповідає за газоутримуючу здатність тіста.
Вміст білків у насінні олійних культур складає від 14 до 37% сухої речовини: у насінні соняшника до 15%, арахісу – 37%, бавовни – 37%. У їх складі 10-30% альбумінів і до 90% глобулінів. Зосереджені вони в паренхімі сім'ядолей і ендоспермі, у так званих алейронових зернах, які оточені ліпідами. Ці білки є складною гетерогенною системою, до якої входять як запасні білки, так і ферменти. Як і в бобових виділені і найбільш вивчені глобулінові фракції названі біциліном і легуміном. Всі компоненти фракцій відрізняються між собою за амінокислотним складом, співвідношенням лужних і кислих субодиниць.
У наш час із цієї сировини після вилучення олії одержують білкову продукцію. Білки олійних культур багаті на триптофан, тирозин, фенілаланін та інші незамінні амінокислоти (табл. ) Як і в бобових, тут містяться інгібітори трипсину, рицин, уреаза, ліпоксигеназа, протеази. Рицин, як і соїн викликає гемаглютинацію крові, цьому запобігають інактивацією фермента при підвищених температурах.
Таблиця 4.Склад незамінних амінокислот насіння олійних культур (мг/1г білка)
| Амінокислоти | Соняшник | Арахіс | Ріпак | Кунжут | Бавовна |
| Валін | 52 | 50 | 52 | 46 | 45 |
| Ізолейцин | 37 | 36 | 40 | 40 | 35 |
| Лейцин | 67 | 70 | 74 | 69 | 57 |
| Лізин | 38 | 37 | 60 | 28 | 41 |
| Треонін | 47 | 30 | 42 | 40 | 39 |
| Метіонін + цистин | 42 | 25 | 51 | 45 | 25 |
| Фенілаланін +тирозин | 80 | 95 | 86 | 83 | 83 |
| Триптофан | 17 | 11 | 18 | 15 | 10 |
У процесі гідротермічної обробки насіння при одержанні олії відбувається денатурація білків, що призводить до зниження кількості альбумінів, лізину, метіоніну у глютеліновій фракції. Білки у процесі переробки сировини при підвищенні температури взаємодіють з іншими компонентами, особливо поліфенольними сполуками. Наприклад, хлорогенова і кавова кислоти соняшника та госсіпол бавовника окиснюються в ортофеноли, полімеризуються з утворенням коричневих пігментів, взаємодіють з білками, у результаті чого біологічна цінність сировини знижується.
Білки овочів і плодів
Відносно низький вміст азотистих речовин у плодах і овочах (0,4-2%) свідчить про те, що вони не відіграють великої ролі в забезпеченні білком організму людини (табл. ).
Таблиця 5. вміст білка у плодах і овочах (у % на суху масу)
| Плоди і овочі | % | Плоди і овочі | % |
| Капуста білоголовкова | 1,8 | Огірки | 0,8 |
| Морква | 1,3 | Кавун | 0,7 |
| Буряк | 1,5 | Абрикос | 0,9 |
| Цибуля | 1,4 | Яблука | 0,4 |
| Баклажани | 1,2 | | |
Виключення складає картопля, оскільки, вживаючи її близько 330г на день, людина одержує 6-8% добової потреби білка. Співвідношення білкового і небілкового азоту (вільних амінокислот, амінного і нітратного азоту) в овочах різне, у картоплі останнього 15-30%, білків до 70%, у капусті відповідно 60 і 40, у винограді – 90 і 7, у всіх плодах і овочах білкового азоту менше 50%.
Біологічна цінність білка картоплі 85% по відношенню до білка яйця і 70% - до ідеального. Лімітуючі амінокислоти: метіонін, цистеїн, лейцин. 30% білків картоплі складають альбуміни, 70% - глобуліни. Різниця складу фракцій білків, яка виявлена при електрофорезі є ознакою сорту і використовується при виведенні нових сортів картоплі з підвищеною урожайністю, стійкістю до хвороб і шкідників.
Серед овочевих культур великим вмістом білка відрізняються: зелений горошок (28-32% на суху речовину), цукрова кукурудза (10-15%). Це білки віцилін і легумін у горошку і спирторозчинний зеїн у кукурудзі. У молодих зернах більше легкорозчинних фракцій білків: альбумінів і глобулінів, у стиглих – збільшується відсоток інших фракцій. Значну кількість амінокислот у горошку складають лейцин та ізолейцин, аргінін, фенілаланін, валін, метіонін, треонін; у кукурудзі – теж лейцин, ізолейцин, аргінін, а також, глутамінова кислота, аланін, серин, гістидин.
Азотисті речовини картоплі, плодів і овочів мають суттєве значення при формуванні смаку, аромату й кольору у процесі дозрівання. Наприклад, вільні амінокислоти беруть участь в утворенні ароматичних сполук за реакцією Майяра.
Ферменти відіграють велику роль при достиганні і зберіганні овочів. Створені умови зберігання спрямовані на пригнічення діяльності анаеробних дегідрогеназ, які каталізують дихальні процеси плодів і овочів, і як результат втрату кислот і цукрів у цьому процесі. Швидка інактивація ферментів при переробці сировини (консервуванні, сушінні, одержанні соків) і тепловій обробці напівфабрикатів сприяє високій якості, збереженню природного кольору, аромату і смаку одержаної продукції.
Білки м’яса
Харчова цінність м’яса (табл) залежить від співвідношення м’язової, з’єднувальної, жирової та ін. тканин, які входять до його складу. Білки м’язової тканини більш повноцінні і легше засвоюються організмом.
Таблиця 6. Харчова цінність м’яса різних тварин (у %)
| Хімічний склад | Яловичина | Телятина | Свинина | Баранина |
| Білки | 16,2-19,5 | 19,1-19,4 | 13,5-16,4 | 12,8-18,6 |
| Вода | 55-69 | 68-70 | 49-58 | 48-65 |
| Жир | 11-28 | 5-12 | 25-37 | 16-37 |
| Мінеральні речовини | 0,8-1,0 | 1,0-1,3 | 0,7-0,9 | 0,8-0,9 |
| Калорійність (ккал на 100 г) | 180-230 | 140-190 | 300-390 | 220-380 |
Основними м’язовими білками є міозин (55% всіх білків) і актин (25%), функція їх полягає у забезпеченні механізму м’язового скорочення, що базується на їх фібрилярній природі. Міозин являє собою гексамер з молекулярною масою 460 кДа, який має фібрилярну частину – дві переплетені –спіралі (200 кД), що закінчуються глобулярними «головками» і дві пари легких ланцюгів (15-27 кД). Актин – мономерний глобулярний білок (43 кДа).
У м’язових клітинах міститься глобулярний, водорозчинний хромопротеїд міоглобін (у крові-гемоглобін), який містить простетичну групу – гем – циклічний тетрапірол із йоном заліза у центрі кільця. Він надає м’ясу червоного кольру.
Біологічна функція міоглобіну – запасання кисню. Складається білок з одного ланцюга, 153 залишків амінокислот. Зміна кольору м'яса у процесі переробки пов’язана зі зміною міоглобіну. Поверхня свіжого м’яса (на межі з повітрям) яскраво – червоного кольору – характерного для окисненого міоглобіну - оксиміоглобіну (MbO2),. Внутрішній шар – темно-червоного кольору, типовий для пігментів без кисню. Зміна забарвлення м’яса до коричневого, сірого, або зеленого обумовлена окисненням гемопротеїнів.
Ок
исненняFe2+ Fe3+ утворює коричневі похідні гемпротеїну – метміоглобін (MetMb). Окиснення гемпротеїну у присутності сульфіду і кисню утворює сульфміоглобін зеленого кольору, який може бути переведений у міоглобін. При окисненні речовинами, які не містять сірки у присутності кисню утворюється холеміоглобін (не може перетворюватися в міоглобін). У холеміоглобіні окиснені порфіринові кільця. При подальшому окисненні вищезгадані речовини розпадаються на вільний глобін,Feі порфірини, що приводить до появи коричневого, жовтого забарвлення, або знебарвлення.При тепловій денатурації білка втрачається здатність міоглобіну зв’язувати кисень, колір м’яса стає непривабливим сірим. Для покращення товарних властивостей м’ясних виробів застосовують нітрити, які взаємодіючи з міоглобіном утворюють нітрозоміоглобін (NOMb), що забезпечує пігменту стійкий до температури рожевий колір.
При оцінюванні якості м’яса використовують спектрофотометричні методи аналізу, які базуються на визначенні різних спектрів похідних Mb.
За амінокислотним складом одні й ті ж м’язи різних тварин аналогічні. Помітно відрізняються різні частини м’яса, особливо ті, до яких входить багато з’єднувальної тканини. Це пояснюється амінокислотним складом її білків. Так, колаген містить більше гліцину, проліну і оксипроліну, у ньому відсутні триптофан, цистин, цистеїн і дуже мало тирозину і метіоніну. Колаген найбільш розповсюджений білок у тваринному світі – головна макромолекула шкіри, сухожиль, кровоносних судин, кісток, рогівки ока, хрящів. Він має трьохспіральну структуру. Три ліві трьохланцюгові спіралі закручені у праві суперспіралі, які об’єднуються у фібрили.Желатин є продуктом неповного гідролізу колагену.
Близький за властивостями до колагену у з’єднувальній тканині еластин. У його молекулі немає оксипроліну, мало аргініну і лізину, багато гліцину. Харчова цінність сполучної тканини нижча ще і тому, що протеази кишкового тракту гірше перетравлюють ці білки, ніж м’язові. М’ясо, яке містить багато сполучної тканини тверде, але при необхідності посилення моторики шлунково-кишкового тракту вживання таких продуктів бажане.
Білки молока
81% всіх білків (2,3-2,9%) молока складає казеїн - головний біологічно повноцінний білок. Він є комплексом декількох фракцій, з яких основні α - ,β-, γ- і ǽ – казеїн.
Ка
зеїн відноситься до фосфопротеїдів, тобто містить залишки фосфорної кислоти, приєднані до амінокислот серину і треоніну моноефірним зв’язком.45-55% всього казеїну складає - казеїн, він містить у молекулі 8 залишків фосфатної кислоти; 25-35 % - β- казеїн має 4 фосфатні залишки; 8-15% - ǽ - казеїн - 1 залишок; 3-17% -γ-казеїн, який при зберіганні під дією ферментів перетворюється в β- казеїн.
Внаслідок наявності великої кількості залишків фосфату молекули α- і β-казеїну у присутності іонів Са2+об’єднуються у комплекси (міцели) з утворенням кальцієвих містків.
Кількість вільних карбоксильних груп в казеїні більша ніж в інших білкових молекул, тому він має кислу реакцію. У молоці казеїн міститься у вигляді казеїнатів кальцію, з’єднаних також з неорганічним кальцій фосфатом. Іони Са2+можуть приєднуватися до карбоксильних груп казеїну.
Але в першу чергу вони взаємодіють із залишками фосфатної кислоти казеїну.
У першому випадку кальцій має вільний зв’язок і може утворювати кальцієвий місток між розташованими один проти одного серинфосфатними групами двох молекул казеїну. Такий кальцій називається структуроутворюючим. Ці містки сприяють агрегації колоїдних частинок при сичужній і кальцієвій коагуляції молока.
Неорганічний фосфор колоїдного фосфату кальцію (Са3(РО4)2)nабо (Са2НРО4)nтакож може приєднуватись до серинфосфатних груп казеїнових молекул і може з’єднувати молекули казеїну між собою містком.
Отже, казеїн міститься у вигляді так званого казеїнат-кальцій-фосфатного комплексу (ККФК), куди входить незначна кількість лимонної кислоти, Mg,K,Na.
ǽ - казеїн є глікопротеїдом, вуглеводневий компонент його – трисахарид, який складається з галактозаміну, галактози і сіалової кислоти. Він має великі гідрофільні властивості, розташовуючись на поверхні казеїнових міцел, утворює гідратну захисну оболонку. Казеїнові частинки знаходяться у молоці в колоїдному стані.
Молоко – колоїдний розчин, в якому стійкість колоїдних частин казеїну обумовлена електричним зарядом груп NH2+,COOH-і гідрофільністю всіх складових (білків, жирів). Гідрофільні властивості казеїну не лише визначають стійкість білкових частин у молоці, але і впливають на хід технологічних процесів, наприклад на здатність згустку утримувати і виділяти вологу.
При виготовленні молочних продуктів коагуляцію казеїну здійснюють за допомогою кислот (кислотна), реніну (сичужна) і CaCl2(кальцієва коагуляція). Суть кислотної коагуляції – це нейтралізація негативних зарядів казеїну позитивно зарядженими іонами Н+кислоти, кальцієвої коагуляції – іонами Са2+. Механізм дії сичужного ферменту – відщеплення від ǽ - казеїну негативно заряджених глікомакропептидів. Стійкість системи порушується при ослабленні сил відштовхування, молекули зближаються і коагулюють.
Для одержання казеїну у промисловості на обезжирене молоко діють солями Ca, Na, кислотами, молочною сироваткою, реніном та іншими ферментами, залежно від подальшого його використання.
Після осадження казеїну в сироватці залишається 0,6% білків які являються більш цінними за амінокислотним складом і виконують важливі фізіологічні функції. Їх виділяють з допомогою сушіння, осадження, гель – фільтрації, електродіалізу і використовують як білкові добавки до харчових продуктів.
Серед них – β-лактоглобулін – коагулює при t85-100° С. При пастеризації разом з Са3РО4утворює комплекси з ǽ - казеїном і випадає в осад у складі «молочного каменя» на стінках посуду.
α – лактоальбумін стійкий до температури, не звертається при сичужній ферментації і не коагулює в ізоелектричній точці. Це обумовлено наявністю в молекулі великої кількості S-Sзв’язків. Виконує роль фермента – бере участь у синтезі лактози і галактози.
Імуноглобуліни – глікопротеїди, володіють властивостями антитіл. Виділено 3 групи: G, A M-антитіла, якими особливо багате жіноче молоко. Вони денатурують при температурі до 70° С.
Лактоферин (червоний протеїн) – глікопротеїд (містить Fe) має антибіотичну активність до кишкової палички. У жіночому молоці його в 10 разів більше ніж у коров’ячому (0,2 мг/мл)
Також молоко містить лізоцим – фермент, який визиває лізис бактеріальних оболонок та інші ферменти; ліпопротеїди оболонок жирових шариків, небілкові азотисті сполуки - амінокислоти, пептиди, сечовину, креатин, пуринові основи.