Характеристика білків

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати


Зміст

Введення

1 Загальна характеристика білків

2 Класифікація білків

3 Будова білків

4 Синтез білків

5 Приготування їжі

Тести

Висновок

Список літератури

Введення

Білки є головним носієм життя. «Всюди, де ми зустрічаємо життя, - пише Ф. Енгельс, - ми знаходимо, що вона пов'язана з яким-небудь білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо якесь білкове тіло, яке не знаходиться в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо і явища життя ...». «Життя є спосіб існування білкових тіл ...»

В організмах тварин і рослин білки виконують найрізноманітніші функції. Вони складають основу опорних, м'язової і покривних тканин (кістки, хрящі, сухожилля, шкіра), відіграють вирішальну роль у процесах обміну речовин і розмноження клітин. Білковими тілами є багато гормонів, ензими, пігменти, антибіотики, токсини.

Внаслідок виняткової нестійкості білки не мають певної температури плавлення і не переганяються. Це ускладнює їх виділення та ідентифікацію.

Як і амінокислоти, білки мають амфотерним характером. Положення ізоелектричної точки (рН,) для білків залежить від природи входять до їх складу амінокислот: желатину 4,2; казеїн 4,6; альбумін яйця 4,8; гемоглобін 6,8; гліа-дин пшениці 9,8; клупеін 12, 5.

Мета роботи -

Завдання роботи -

1 Загальна характеристика білків

Білки, або протеїни, - складні високомолекулярні органічні сполуки (складні поліпептиди), побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних між собою амідних зв'язками. До складу одного й того ж білка входять різні амінокислоти. При повному гідролізі білок перетворюється на суміш амінокислот.

Молекулярна маса білків дуже велика: так, молекулярна маса альбуміну сироватки крові людини 61500, у-глобуліну сироватки крові 153000, гемоцианин равлики б 600 000.

Більшість білків у твердому стані зберігає природну, форму (вовна, шовк) або існує у вигляді порошку. Тільки деякі білки вдається виділити в кристалічному стані.

Багато білки розчиняються у воді, в розбавлених розчинах солей, в кислотах. Майже всі білки розчиняються в лугах, і всі вони нерозчинні в органічних розчинниках. Розчини білків мають колоїдний характер і можуть бути очищені діалізом. З розчинів білки легко осаджуються органічними розчинниками водорозчинними (спиртом, ацетоном), розчинами солей, особливо солей важких металів, кислотами і т. д. осадженням розчинами солей різної концентрації білки можуть бути очищені і розділені. При осадженні деякі білки міняють конформацію ланцюгів і переходять в нерозчинний стан. Цей процес називається денатурацією. Денатурація багатьох білків може бути викликана і нагріванням.

Відмінності в кислотно-основні властивості білків дозволяють їх розділяти методом електрофорезу.

Всі білки оптично діяльні. Більшість з них володіє лівим обертанням.

Існує ряд кольорових реакцій на білки.

1. Ксантопротеиновая. З азотною кислотою білки дають жовте забарвлення, що переходить при дії аміаку в помаранчеве. При цій реакції відбувається нітрування ароматичного кільця містяться в білках ароматичних амінокислот.

2. Біуретова. З солями міді і лугами білки дають фіолетове забарвлення. Подібну забарвлення дають всі речовини, що містять пептидні зв'язку - МН - СО - (Біурета).

3. Реакція Міллона. З розчином нітрату ртуті в азотистої кислоти білки дають червоне забарвлення. Ця реакція пов'язана з наявністю фенольної угруповання.

4. Сульфгідрильних. При нагріванні білків з розчином плюм-біта натрію випадає чорний осад сульфіду свинцю. Ця реакція вказує на присутність сульфгідрильних груп (ДТ) 1.

2 Класифікація білків

Білки поділяються на протеїни (прості білки), до складу яких входять тільки залишки амінокислот і протеїди (складні білки). Останні дають при гідролізі амінокислоти і будь-які інші речовини, наприклад, фосфорну кислоту, глюкозу, гетероциклічні сполуки і т. д.

Протеїни поділяються на групи залежно від їх розчинності і положення ізоелектричної точки.

Альбуміни. Розчиняються у воді, при нагріванні згортаються. Осідають насиченими розчинами солей. Мають порівняно невелику молекулярну касу. При гідролізі дають мало глікокол, Входять до складу білка яйця, крові, молока.

Глобуліни. Нерозчинні у воді. Розчиняються в розведених розчинах солей і осідають концентрованими розчинами солей. Згортаються при нагріванні. Входять до складу м'язових волокон, яйця, молока, крові, рослинних насінь (коноплі, горох).

Проламінів. Нерозчинні у воді. Розчиняються в 60-80%-ном спирті. Містять багато проліну. Входять до складу рослинних білків (гліадин пшениці, ячменю гордеін, зеин кукурудзи).

Протаміни. Сильні підстави. Не містять сірки. Мають простий амінокислотний склад і низьку молекулярну масу, Входять до складу сперми та ікри риб.

Гістони, Менш сильні підстави, Входять до складу багатьох і складних білків.

Склеропротеіни. Нерозчинні у воді, розчинах солей, кислот і лугів. Стійкі до гідролізу. До цієї групи належать білки опорних і покривних тканин організму: коллаген'костей і шкіри, еластин зв'язок, кератину вовни, еолос, роги, нігтів, фиброин шовку, Характеризуються високим вмістом сірки.

Протеїди поділяються на групи в залежності від складу небілкової частини.

Нуклеопротеїди. Гідролізуються на простий білок (найчастіше гістони або протаміни) і нуклеїнові кислоти. Останні в свою чергу гідролізуються з утворенням вуглеводу, фосфорної кислоти, гетероциклічного підстави. Розчиняються у лугах і нерозчинні в кислотах, Входять до складу протоплазми, клітинних ядер, вірусів.

Фосфопротеіди. Гідролізуються на простий білок і фосфорну кислоту. Слабкі кислоти. Згортаються не при нагріванні, а від дії кислот. До них відноситься казеїн молока,

Глікопротеїди. Гідролізуються на простий білок і вуглевод. Нерозчинні у воді. Розчиняються в розбавлених лугах. Нейтральні, Не згортаються при нагріванні. Входять до складу слизів.

Хромопротеїди. Розпадаються при гідролізі на простий білок і барвник 2.

3 Будова білків

Гідроліз білків проводять нагріванням з розведеними кислотами або лугами при звичайному або підвищеному тиску. В результаті виходять суміші а-амінокислот. Деякі амінокислоти при цьому зазнають змін.

Потужними гідролітичні агентами для білків є протеолітичні ферменти (протеази): пепсин (фермент шлунку), трипсин (фермент підшлункової залози), пептідази (ферменти кишечника). Дія ферментів специфічно: кожен розщеплює пептидних зв'язок, утворену тільки однієї певної амінокислотою.

В даний час запропонований ряд методів, які дозволяють розшифрувати амінокислотний склад білка при наявності дуже невеликих його кількостей. Серед цих методів найбільше значення мають хроматографія, ізотопне розведення.

До складу білків входить близько 25 різних амінокислот. При гідролізі кожного даного білка можуть утворитися всі ці амінокислоти або тільки деякі з них у різних пропорціях для кожного білка. З 20 різних амінокислот можна побудувати 2,3 - 1018 ізомерів білкової молекули, що підкреслює складність визначення структури та здійснення синтезу білків.

Розчинні білки монодисперсних, оскільки мають строго певний амінокислотний склад і чергування окремих залишків амінокислот.

Залишки амінокислот пов'язані в білковій молекулі лінійно пептидними зв'язками. Карбоксильная група однієї молекули амінокислоти утворює амід, взаємодіючи з аминогруппой сусідньої молекули амінокислоти. Окремі пептидні ланки - МН - СО - РНК - відрізняються один від одного тільки бічними групами.

Сполуки, що містять кілька амінокислотних залишків, називають пептидами. З'єднання з великою кількістю пептидних ланок називають поліпептидами.

Білки побудовані ще складніше, ніж поліпептиди. Однак фрагменти білкової молекули можуть розглядатися як поліпептидні ланки.

Групи До можуть містити вільні аміно-або карбоксильні групи, так як деякі білкові амінокислоти містять дві аміно-(лізин) або дві карбоксильні (аспарагінова кислота) групи. Вони можуть містити також групи ОН, 5Н і амідні.

Дипептид, що складається із залишків двох різних амінокислот А і Б, може бути побудований двома способами. Наприклад, дипептид, побудований з гліцину і аланіну, може мати будову I або II:

МН2-СН2-СО-Ш-СН-СООН

СН

гліцілаланін (I)

СН3-СН-СО-N Н-СН2-СООН

N Н 2

аланілгліцін (II)

Три різні амінокислоти можуть бути з'єднані шістьма різними способами і т. д.

Порядок чергування залишків амінокислот у ланцюгу може бути встановлений послідовним отщеплением з обох кінців молекули окремих амінокислот, які попередньо «метятся» перетворенням в будь-які стійкі до гідролізу похідні. Цим шляхом було встановлено будову багатьох найбільш простих білків (інсуліну, міоглобіну, рибонуклеази тощо), молекули яких побудовані з декількох десятків або сотень різних і однакових залишків а-амінокислот і мають молекулярну масу близько 5 000-20 000. Ці дані доповнюються результатами рентгеноструктурного аналізу. Для багатьох більш складних білків встановлений порядок чергування кількох амінокислотних ланок з кожного кінця молекули.

Таким чином може бути ідентифікована кінцева амінокислота. Процес може бути знову повторений для деградованого пептиду.

У разі складних білків або поліпептидів розшифровці піддають продукти їх часткового гідролізу - прості полі-пептиди, причому визначаються місця їх «стикування» (по відмінності в амінокислотним складом окремих осколків) в складну молекулу.

У сучасних лабораторіях аналіз амінокислотного складу і визначення простих осколків проводиться за допомогою спеціальних хроматографів - автоматичних амінокислотних аналізаторів.

Унікальна послідовність амінокислотних залишків у ланцюзі, характерна для кожного білка, називається первинною структурою білка.

На відміну від вуглеводів первинна структура білків строго специфічна для кожного виду організмів. Так, гормон інсулін, побудований з 51 залишку а-амінокислот у вигляді двох ланцюгів, з'єднаних дисульфідними містками, має неоднаковий склад у різних видів тварин. Тричленні ланки в певному місці ланцюга А молекули інсуліну містять такі амінокислотні залишки: у бика аланін-серії-валін; у свині трео-нін-серії-ізолейцин; у коня треонін-гліцин-ізолейцин; у вівці аланін-гліцин-валін; у людини треонін-серії-ізолейцин (на схемі 9 вони відзначені зірочками). Відмінності спостерігаються також в С-кінцевій залишку В-ланцюга: в інсуліні людини це залишок треоніну, а в інсуліні бика - залишок аланіну.

Окремі молекули білка взаємодіють один з одним, утворюючи водневі зв'язки, причому ланцюга «згортаються» у вигляді спіралей. У так званих фибрилярного білках окремі ланцюгу більш розтягнуті. У глобулярних білках упаковка ланцюгів більш компактна.

У кристалічному вигляді отримані тільки глобулярні білки; фибрилярного білки не здатні кристалізуватися. Кристали білків, що ростуть з розчинів, містять розчинник, який входить в структуру білка, так що видалення його викликає втрату кристалічності.

Особливості скручування ланцюгів білкових молекул (взаємне положення фрагментів в просторі) називаються вторинною структурою білків.

Поліпептидні ланцюги білків можуть з'єднуватися між собою з утворенням амідних, дисульфідних, водневих та інших зв'язків за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. У результаті виникнення цих зв'язків відбувається закручування спіралі в клубок. Ці особливості будови білків називають третинної структурою.

Найбільш всебічно досліджений білок, що надає червоне забарвлення тканин м'язів, - міоглобін. Його молекулярна маса 17 000. Він містить одну окрашивающие групу на молекулу. Остання має вигляд глобули.

4 Синтез білків

Проблема синтезу білків має величезне практичне, теоретичне і філософське значення.

Перш ніж синтезувати білки, необхідно було навчитися отримувати більш прості речовини, побудовані за тим же принципом, що і білки, - поліпептиди. Синтез поліпептидів білків з великого числа-молекул амінокислот - дуже складне завдання. Так, якщо потрібно отримати поліпептид, що складається, наприклад, з 20 залишків амінокислот і на кожній стадії синтезу вихід буде 90%, то остаточний вихід на вихідну сировину буде 0,9020 X 100 = 12%.

Найпростіші поліпептиди-кристалічні речовини, розчинні у воді і майже нерозчинні у спирті. Вони дають біуретову реакцію. Поліпептиди, як і білки, грають важливу роль в процесах життєдіяльності і є продуктами часткового гідролізу білків.

Синтез поліпептидів здійснюється різними методами. Найпростіші з них розроблені Е. Фішером і Абдергальденом на початку нашого століття. Останнім часом розроблені нові методи, що дозволяють одержувати більш складні поліпептиди.

Синтез поліпептидів цими методами здійснюється в три стадії:

1. Отримання амінокислот з захищеними аміно-або карбоксильними групами.

2. Освіта пептидного зв'язку.

3. Виборче відщеплення захищають груп.

Перша стадія. Тимчасовий захист амінних або карбоксильних груп дозволяє з'єднувати амінокислотні залишки в бажаної послідовності, а також позбавляє амінокислоти амфотерних властивостей. Для дикарбонових амінокислот необхідна додаткова захистив другу карбоксильної групи, для діамінокіслот - додатковий захист аминогрупп, для амінокислот, що містять сульфгідрильні групи, - захист цих груп. Захисні групи повинні бути стійкими в умовах синтезу, і їх введення не повинно викликати рацемізації амінокислот, Для оборотного захисту аминогрупп придатні наступні групи.

Карбобензоксігруппа С 6 Н 5-СН2-О-СО-, вводиться за допомогою карбо-бензоксіхлоріда С 6 Н 5-СН2-О-СО-С L і відщеплюється або каталітичним гідруванням, або бромистим амонієм в рідкому аміаку.

n-Толуолсульфонільная група (тозільная) n-СН 3-С 6 Н 4-5О 2 -, вводиться за допомогою п-толуолсульфхлоріда СН 3-С 6 Н 4-5О 2-С L і видаляється дією суміші йодистого фосфония і іодістоводородной кислоти,

Тріфенілметільная група (С 6 Н 5) 3 С-, вводиться за допомогою тріфенілхлор-метану (С 6 Н 5) 3 С-С L і видаляється каталітичним гідруванням.

трет-Бутоксікарбонільная (СН 3) 3 С-О-СО-, вводиться за допомогою карбо-трет-бутілазіда (СН 3) 3 С-О-СО-N 3 та видаляється за допомогою бромистого водню в оцтовій кислоті.

Карбоксильні групи оборотно захищаються перетворенням в метилові, / прет-бутилові, етилові, бензиловий, нітробензіловие ефіри, аміди і гід-разіди. Найбільш зручні трет-бутилового ефіру, які легко отримати дією изобутилена під тиском у присутності сірчаної кислоти або переетері-фікації з трет-бутилацетатом і хлорною кислотою та розщеплюються в дуже м'яких умовах, наприклад при дії тріфторуксусной кислоти.

Найкращим способом захисту сульфгідрильної групи є заміщення її водню бензільной групою, яка легко відщеплюється дією натрію в рідкому аміаку, Друга і третя стадії. При синтезі вищих поліпептидів і білків застосовуються багато методи. Добре себе виправдав, наприклад, карбодіімідний метод. Діціклогексілкарбодімід (I) додають до концентрованого розчину компонентів. При взаємодії його з захищеною по аминогруппе амінокислотою (II) утворюється О-ацілірованная діціклогексілмочевіна (III), яка з винятковою легкістю взаємодіє з ефіром амінокислоти (IV), утворюючи похідне дипептиду (V). Важко розчинна діціклогексілмочевіна (VI) легко відділяється від пептиду Захист аміногрупи може бути здійснена реакцією з карбобензоксі-хлоридом З 6 Н 5 СН 2 Осос L, що одержуються з бензилового спирту і фосгену. Бенз-Локсі карбонильная угруповання легко вдається каталітичним гідрірованйем.

Існують автоматичні пристрої, які синтезують поліпептиди цим методом із заданою програмуючим пристроєм послідовністю амінокислот. Синтез пептидів надзвичайно трудомісткий, оскільки необхідно після кожної стадії виділяти і очищати продукт реакції. При цьому неминучі втрати речовини. Для синтезу рибонуклеази - білка, що містить 124 амінокислотних залишку, необхідно провести 369 хімічних реакцій, що включають 11 931 стадію. Якщо проводити такий синтез класичним шляхом, з виділенням та очищенням речовини на кожній стадії, речовина буде повністю втрачено задовго до досягнення заключній стадії.

В даний час такі багатостадійні синтези проводять так званим твердофазним способом, коли речовина, яка підлягає послідовним перетворенням, прикріплене до твердої підкладці ковалентним зв'язком. Це дозволяє уникнути втрат, так як очищення речовини після кожної чергової стадії синтезу досягається простий промиванням. На кінцевій стадії готовий продукт знімають з підкладки розщепленням ковалентного зв'язку. При такому способі всі операції здійснюються автоматично,

Використання нових методів привело до значних успіхів у синтезі складних поліпептидів. Починаючи з 1954 р. здійснено синтез, ряду гормонів, що є складними поліпептиди. Так, наприклад, синтезовані один з гормонів гіпофіза - окситоцин (8 залишків амінокислот); гормон інсулін, побудований з кількох поліпептидних фрагментів, найбільший з яких містить 30 амінокислотних залишків, фермент панкреатична Нуклеази і ряд інших.

У рослинах білки синтезуються з неорганічних сполук при дії ензимів, в організмі тварин - з амінокислот;

Останні надходять з їжею у вигляді рослинних або тваринних білків. Тільки деякі амінокислоти в організмі тварин синтезуються з кетокислот та аміаку або інших амінокислот. Такі амінокислоти називаються замінними (гліцин, аланін, орнітин та ін.)

З простих амінокислот незамінними є валін, лейцин, лізин та ін

Споживані організмами тварин білки обов'язково повинні містити незамінні амінокислоти, інакше білкова їжа буде неповноцінною: припиниться ріст організму, і він може навіть загинути. Неповноцінними білками є желатину (нема триптофану), зеин кукурудзи (не містить лізину) та ін

Організм може засвоювати і вільні амінокислоти, що вводяться з їжею 3.

5 Приготування їжі

Найважливішим компонентом харчування є білки. Білки становлять основу структурних елементів клітини і тканин. З білками пов'язані основні прояви життя: обмін речовин, скорочення м'язів, подразливість нервів, здатність до зростання і розмноження і навіть вища форма руху матерії - мислення. Пов'язуючи значні кількості води, білки утворюють щільні колоїдні структури, що визначають конфігурацію тіла. Крім структурних білків, до білкових речовин відносяться гемоглобін - переносник кисню в крові, ферменти - найважливіші прискорювачі біохімічних реакцій, деякі гормони - тонкі регулятори обмінних процесів, нуклеопротеїди - речовини, значною мірою визначають напрямок синтезу білка в організмі, які є носіями спадкових властивостей. Будова білків, каж дой клітинки і тканини організму відрізняється великою різноманітністю і разом з тим суворим сталістю. У той же час безліч різних видів білків, з якими ми зустрічаємося в тваринних і рослинних організмах, побудовано всього лише з 20 найпоширеніших в природі амінокислот, поєднання яких у молекулах білка може зумовити їх величезна різноманітність.

Незважаючи на те, що білки становлять 1 / 4 частина людського тіла і близько 2 / з його щільного залишку, організм володіє лише незначними білковими резервами. Єдиним джерелом утворення білків в організмі є амінокислоти білків їжі. Ось чому білки абсолютно незамінні в харчуванні людини. Про повноцінності постачання організму білком судять за показниками азотистого балансу. Білки є єдиним джерелом засвоюється організмом азоту. Враховуючи кількості що надходить з їжею і виділяється з оргацізма азоту, можна судити про благополуччя або порушенні білкового обміну. В організмі дорослих здорових людей, як правило, має місце азотисте рівновагу, коли кількість надходить з їжею азоту зрівнюється з кількістю азоту, що виділяється з організму. У дітей азотистий баланс характеризується накопиченням білків у тілі (стимул ріс та), при цьому кількість надходить з їжею азоту значно перевищує його виділення з продуктами розпаду. У цих випадках лікарі говорять про позитивний азотистому балансі. Позитивний азотистий баланс в організмі дитини, юнаки та дівчата є ознакою здоров'я.

У людей, які отримують недостатня кількість білка з їжею або у тяжкохворих, в організмі яких білок засвоюється погано, спостеріга дається втрата азоту, тобто негативний азотистий баланс.

Які ж потреби людини в білку? Нерідко за цю величину пропонують приймати мінімальну норму білка, необхідну для підтримки азотистого рівноваги в організмі, нижче якої нормальна життєдіяльність людини неможлива. Для дорослої людини ця мінімальна норма становить усього 40-50 г засвоюваного білка в день. Немає потреби доводити, що ця величина набагато нижче оптимальних потреб організму. При їх визначенні необхідно виходити з інтенсивності процесу оновлення білків у тканинах організму, яка залежить як від індивідуальних особливостей організму, статі, віку, росту, ваги і т. п., так і від характеру діяльності людини, забезпечення імунних реакцій, пов'язаних із захистом організму від інфекцій і т. п. Показано, що якщо робота не пов'язана з інтенсивним фізичною працею, організм дорослої людини в середньому потребує отримання з їжею приблизно 1 -1,2 г білка на 1 кг ваги тіла. Це означає, що людина, що важить 70-75 кг, повинен отримувати від 70 до 90 г білка на добу.

Зі збільшенням інтенсивності фізичної праці зростають і потреби організму в білку.

Потреба зростаючого організму в білку значно вище і залежить від віку. На першому році життя дитина повинна отримувати не менше 3-4 г білка на 1 кг ваги. У наступні роки ця величина поступово знижується.

Нерідко виникає питання: чи рівноцінні для людського організму білки, що містяться в різних продуктах харчування? Безумовно, нерівноцінні. В даний час доведено, що харчова цінність білків різних видів залежить від їх амінокислотного складу. Найбільше значення для визначення повноти засвоєння білків з 20 амінокислот мають лише 8, які є незамінними в харчуванні для дорослої людини (і на одну більше для дитини раннього віку).

Незамінні амінокислоти не синтезуються в організмі і повинні обов'язково в певних кількостях надходити в організм з їжею. Відповідно до концепції збалансованого харчування можна назвати наступні величини, що характеризують мінімальні потреби в кожній з незамінних амінокислот для організму дорослої людини та їх оптимальні співвідношення, що забезпечують повноту використання білка.

Значення дефіциту певної амінокислоти при синтезі білка може бути представлено більш ясно за аналогією з виробництвом якого-небудь виробу, коли виникає брак однієї з деталей, необхідної для складання. При цьому кількості випущених заводом виробів визначаються не загальною кількістю деталей, а їх комплектністю. Аналогічна комплектність, але щодо незамінних амінокислот, повинна дотримуватися при синтезі білків в організмі.

Оцінюючи із цієї точки зору величезна різноманітність білків, що містяться в продуктах харчування, ми повинні будемо визнати їх виражену нерівноцінність. Вивчення амінокислотного складу різних продуктів показало, що білки тваринного походження більше відповідають структурі людського тіла. Більш того, амінокислотний склад білків яєць був прийнятий за ідеальний, так як їх засвоєння організмом людини наближається до 100%. Дуже висока ступінь засвоєння та інших продуктів тваринного походження: молока (75-80%), м'яса (70-75%), риби (70-80%) і т. д.,

Багато рослинні продукти, особливо злакові, містять білки зниженою біологічної цінності: в кукурудзі, наприклад, виявлений значний дефіцит лізину та триптофану, у пшениці - лізину і треоніну. У більшості рослинних матеріалів виявляється недолік сірковмісних амінокислот. Таким чином, у харчуванні значної частини населення земної кулі відзначається певний дефіцит трьох амінокислот: лізину, триптофану і метіоніну, які певною мірою лімітують засвоєння їжі.

Знання особливостей амінокислотних складів різних продуктів дозволяє значно більш раціонально використовувати для задоволення амінокислотних потреб людського організму комбінації харчових продуктів за принципом взаємного доповнення лімітують їх біологічну цінність амінокислот. З цієї точки зору сприятливими є поєднання рослинних і молочних продуктів. Навіть настільки просте і широко використовується поєднання скибки пшеничного хліба зі склянкою молока робить їх сумарну амінокислотну формулу значно більш сприятливою, ніж при роздільному споживанні тих же продуктів 4.

На підставі цих міркувань розроблені і впроваджені в практику сорти хліба, збагачені знежиреним молоком, білками сої і т. д.; комбіновані крупи («Піонерська», «Сильна», «Південна» тощо), випуск яких розпочато у нашій країні. При цьому слід мати на увазі, що введення в злакові продукти наприклад знежиреного молока призводить не тільки до збільшення загального вмісту білка, а й до значного ефекту, одержуваному від більш повного засвоєння білкових компонентів злакових продуктів. Вигідними з точки зору відповідності оптимальної амінокислотної формулою є також різні борошняні вироби з сиром (вареники, сочнікі т. п.), борошняні страви з м'ясом (пельмені, млинчики, пиріжки і т. д.). У той же час пиріжки з рисом та іншими крупами, повидлом, капустою, картоплею, з точки зору задоволення оптимальних потреб організму в амінокислотах, є менш виправданими 5.

Тести

1. Як називається реакція з розчинами нітрату ртуті, якій, азотистої кислоти білки дають червоне забарвлення?

А) Ксантропротеіновая

Б) Біуретіновая

В) Реакція Мілона

Правильна відповідь В

2. Як протікає сульфгідрильних реакція?

А) При нагріванні білків з розчином плюмбіта натрію випадає чорний осад сульфіду свинцю.

Б) З азотною кислотою білки дають жовте забарвлення, що переходить при дії аміаку в помаранчеве.

В) З солями міді і лугами білки дають фіолетове забарвлення.

Правильна відповідь А

3. Які протеїди розпадаються при гідролізі на простий білок і барвник?

А) Глікопротеїди

Б) Хромопротеїди

В) Нуклеопротеїди

Правильна відповідь Б

4. Які протеїни характеризуються високим вмістом сірки?

А) Альбуміну

Б) Протамін

В) Склеропротеіни

Правильна відповідь В

5. Як називаються сполуки, що містять кілька амінокислотних залишків?

А) Пептиди

Б) Поліпептиди

В) Пептидні зв'язку

Правильна відповідь А

6. Що називається первинною структурою білка?

А) Унікальна послідовність амінокислотних залишків у ланцюзі

Б) Особливості скручування ланцюгів білкових молекул

В) Закручування спіралі в клубок

Правильна відповідь А

7. Чи здатні кристалізуватися фібрилярні білки

А) Здатні

Б) Не здатні

В) Частково

Правильна відповідь Б

8. Що змінюється при денатурализации пептидних зв'язків?

А) Первинна структура

Б) Вторинна структура

В) Третинна структура

Правильна відповідь В

9. Скільки стадій включає синтез поліпептидів?

А) Одну

Б) Дві

В) Три

Правильна відповідь В

10. Скільки грамів білка має отримувати організм дорослої людини?

А) 50

Б) 100

В) 200

Правильна відповідь Б

11. Для чого служать білки кров'яної сироватки та желатини?

А) Лінз

Б) фотоемульсії

В) Дріжджів

12. Що спостерігається у людей, які отримують недостатнє кількості білка з їжею?

А) Цинку

Б) Заліза

В) Азоту

Правильна відповідь В

13. Скільки грамів білка має отримувати дитина на першому році життя?

А) 3-4

Б) 10-20

В) 30-40

Правильна відповідь А

14. Що є найважливішим джерелом білка?

А) Картопля

Б) Квасоля

В) М'ясо

Правильна відповідь В

15. Як називаються білки складаються тільки із залишків амінокислот?

А) Протеїни

Б) Протеїди

В) Лепід

Висновок

Білки входять до складу харчових продуктів. Організм дорослої людини повинен отримувати щодня близько 100 г білків.

Білковими речовинами є шкіра, шерсть, шовк, столярний клей, желатину. Білки кров'яної сироватки та желатини служать для виготовлення фотоемульсій.

В останні роки стала бурхливо розвиватися нова галузь промисловості - виробництво кормових дріжджів на основі вуглеводнів нафти і відходів промисловості.

Встановлено, що деякі мікроорганізми типу дріжджів здатні у відповідній сольовий середовищі засвоювати вуглеводні, починаючи від метану, перетворюючи їх у білок. За амінокислотним складом білки такі не поступаються найбільш якісним білків тваринного походження. Швидкість накопичення білкової маси мікроорганізмами у багато разів перевищує швидкість її накопичення тваринами. Органічна маса дріжджів подвоюється за 10-15 хв, у той час як у птахів в період їх найбільш інтенсивного росту вона подвоюється за кілька діб, а у рогатої худоби - за кілька місяців. Вивчається можливість виготовлення на основі дріжджових білків їжі для людини, не відрізняється за смаковими якостями і поживністю від звичайної білкової їжі.

Список літератури

  1. Білки: Довідкові матеріали. М.: Харчове виробництво, 2004.

  2. Книга про смачну і здорову їжу / Под ред. акад. АМН СРСР А.А. Поеровского. М.: Агропромиздат, 1989.

  3. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органічна хімія: Підручник для ВНЗ / Під ред. Петрова А.А. М.: Вища школа, 1981.

  4. Товарознавство / Под ред. І.Ю. Лаврової. М.: Юніті, 2005.

  5. Хімія: Довідкове видання / В. Шретер. М.: Хімія, 1989.

1 Петра А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органічна хімія: Підручник для ВНЗ / Під ред. Петрова А.А. М.: Вища школа, 1981. С. 495.

2 Хімія: Довідкове видання / В. Шретер. М.: Хімія, 1989. С. 515.

3 білки: Довідкові матеріали. М.: Харчове виробництво, 2004. С. 22-29.

4 книга про смачну і здорову їжу / Под ред. акад. АМН СРСР А, А, Поеровского. М.: Агропромиздат, 1989. С. 9-12.

5 білків: Довідкові матеріали. М.: Харчове виробництво, 2004. С. 144.

Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Хімія | Курсова
81.2кб. | скачати


Схожі роботи:
Роль білків в організмі
Наслідуваний біосинтез білків
Роль білків в організмі
Зміни вуглеводів і білків
Виділення мембранних білків
Обмін білків в організмі тварини
Виділення та очищення білків сухожиль
Поділ білків за розмірами з використанням DDC-Na
Роль білків і ліпідів у життєдіяльності водоростей
© Усі права захищені
написати до нас