Розвиток екологічного мислення на уроках хімії при вивченні теми Амінокислоти

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

Курсова робота
На тему
«Розвиток екологічного мислення на уроках хімії при вивченні теми« Амінокислоти »»

ЗМІСТ
"1-3" Вступ
Глава 1. Чисті продукти харчування та здоров'я людини
Глава 2. Стан досліджуваного питання в сучасній російській школі
2.1. Амінокислоти
2.2. Способи отримання
2.3. Хімічні властивості

2.4. Значення і застосування амінокислот
Глава 3. Екологічні особливості вивчення теми «Амінокислоти»
Глава 4. Мої уроки
Література

ВСТУП
З перших кроків свого розвитку людина нерозривно пов'язаний з природою. Він завжди знаходився в тісній залежності від рослинного і тваринного світу, від їхніх ресурсів і був змушений повсякденно рахуватися з особливостями розподілу і способу життя звірів, риб, птахів. Уявлення давньої людини про навколишнє середовище не носили наукового характеру і були не завжди усвідомленими, але з плином часу вони послужили джерелом нагромадження екологічних знань. Повсюдно росте розуміння того, що людство руйнує навколишнє середовище і підриває власне майбутнє. Сучасна цивілізація здійснює небачений тиск на природу. Планета земля як ціле, включаючи воду, повітря, землю, надра, а також біологічні об'єкти, не виключаючи й людини, є цілісною системою. Екологічні проблеми є результат взаємодії нашої цивілізації і навколишнього середовища в епоху промислового розвитку. Початком цієї епохи прийнято вважати 1860 рік, приблизно в цей час у результаті бурхливого розвитку євроамериканського капіталізму стався вихід тодішньої промисловості на новий рівень.
Актуальність теми. Їжа складається з білків, жирів, вуглеводів, а білки в свою чергу складаються з амінокислот. Людина синтезує деякі амінокислоти, використовуючи їх у їжу і як добавка до корму тваринам. А як відомо будь-синтез супроводжується утворенням відходів, і виникає проблема їх вторинного використання або утилізації.
Мета моєї роботи полягала у розгляді теми «Амінокислоти» та виявленні фактів, що сприяють розвитку екологічного мислення на уроках хімії при вивченні даної теми. Для досягнення мети були поставлені наступні завдання:
1. Розглянути як дана тема розкривається в різних підручниках з хімії.
2. Вивчити прикладні та екологічні аспекти даної теми.
3. Розглянути виробництво амінокислот і способи утилізації відходів.
4. Запропонувати конспект уроку з даної теми.
5. Привести тести і завдання общехимической та екологічної спрямованості

РОЗДІЛ 1. ЧИСТІ ПРОДУКТИ ХАРЧУВАННЯ І ЗДОРОВ'Я ЛЮДИНИ
Кожна людина знає, що їжа необхідна для нормальної життєдіяльності організму. Але ми часто вживаємо в їжу те, що смачно, що можна швидко приготувати, і не дуже замислюємося про корисність і доброякісності вживаних продуктів. Лікарі стверджують, що повноцінне раціональне харчування - важлива умова збереження здоров'я і високої працездатності, а для дітей ще необхідна умова зростання і розвитку. Для нормального розвитку та підтримки життєдіяльності організму необхідні білки, жири, вуглеводи, вітаміни і мінеральні солі в потрібному йому кількості. Нераціональне харчування є однією з головних причин виникнення серцево-судинних захворювань, захворювань органів травлення, хвороб, пов'язаних з порушенням обміну речовин. Регулярне переїдання, споживання надлишкової кількості вуглеводів і жирів - причина розвитку таких хвороб обміну речовин, як ожиріння і цукровий діабет. Раціональне харчування - найважливіші і неодмінна умова профілактики не тільки хвороб обміну речовин, але і багатьох інших. Харчовий фактор відіграє важливу роль не тільки в профілактиці, але і в лікуванні багатьох захворювань. Спеціальним чином організоване харчування, лікувальне харчування, обов'язкова умова лікування багатьох захворювань. Лікарські речовини синтетичного походження на відміну від харчових речовин, є для організму чужорідними. Багато хто з них можуть викликати побічні реакції, наприклад, алергію. У продуктах харчування багато біологічно активні речовини виявляються у рівних, а іноді і в більш високих концентраціях, ніж в застосовуваних лікарських засобах. Ось чому продукти, в першу чергу овочі, фрукти, насіння, зелень застосовують при лікуванні різних хвороб. Багато продуктів харчування надають бактерицидні дії, пригнічуючи ріст і розвиток різних мікроорганізмів (яблучний сік, сік граната, сік журавлини). Але тепер з'явилася нова небезпека - хімічне забруднення продуктів харчування. З'явилося й нове поняття - екологічно чисті продукти. Кожному з нас доводилося купувати на ринку або в магазині великі, красиві овочі або фрукти. Але, спробувавши їх, з прикрістю з'ясовуєш, що вони водянисті і зовсім несмачні. Зазвичай це відбувається, коли сільськогосподарські культури вирощують із застосуванням великої кількості добрив і отрутохімікатів. Така сільськогосподарська продукція може мати не тільки погані смакові якості, але бути небезпечною для здоров'я. Азот - складова частина життєво важливих для рослин, а також для тварин організмів сполук, наприклад білків. У рослини азот надходить з грунту, а потім через продовольчі та кормові культури потрапляє в організми тварин і людини. Зараз сільськогосподарські культури мало не повністю отримують мінеральний азот з хімічних добрив, так як гною та інших органічних добрив вже не вистачає для збіднених азотом грунтів. Однак на відміну від органічних добрив у хімічних добривах не відбувається вільного виділення в природних умовах поживних речовин. Значить, не виходить і «гармонійного» харчування сільськогосподарських культур, що задовольняє вимоги їх зростання. У результаті відбувається надлишкове азотне живлення рослин і внаслідок цього накопичення в ньому нітратів. Надлишок азотних добрив веде до зниження якості рослинної продукції, погіршення її смакових властивостей, зниження витривалості рослин до хвороб, що, у свою чергу, змушує хлібороба збільшувати застосування отрутохімікатів. Вони також накопичуються в рослинах. Підвищений вміст нітратів призводить до утворення нітритів, шкідливих для здоров'я людини. Вживання такої продукції може викликати у людини серйозні отруєння, і навіть смерть. Особливо різко виявляється негативна дія добрив і отрутохімікатів при вирощуванні овочів у закритому грунті. Це відбувається тому, що в теплицях шкідливі речовини не можуть безперешкодно випаровуватися й нестися потоками повітря. Після випаровування вони осідають на рослини. Рослини здатні накопичувати в собі практично всі шкідливі речовини. Ось чому особливо небезпечна сельхоз. продукція, що вирощується поблизу промислових підприємств і великих автодоріг [1,2].

РОЗДІЛ 2. СТАН Вивчається питання в сучасній російській школі
План вивчення теми
Аміни. Амінокислоти. Білки - 7 годин
Аміни - органічні підстави
Анілін-представник ароматичних амінів, його практичне застосування
Амінокислоти - амфотерні органічні сполуки. Будова, ізомерія, властивості
Значення амінокислот. Синтез пептидів.
Білки - природні високомолекулярні з'єднання. Хімічні функції білків.
Хімічні властивості білків. Проблема синтезу білка
Повторення і закріплення знань з теми «Аміни. Амінокислоти. Білки ».
Викладання теми починається з 11 класу, першого півріччя. При вивченні цієї теми користуються підручником 11 класу хімії під редакцією Г. Є. Рудзітіс, Ф.Г. Фельдман, також підручником за 11 клас під редакцією М. С. Ахметова. Дидактичним матеріалом служить книга з хімії для 11класів під редакцією А. М. Радецького, В. П. Горшкова; використовуються завдання для самостійної роботи з хімії за 10-11 класу під редакцією Р. П. Суровцева, С. В. Софронова; використовується збірник завдань з хімії для середньої школи і для вступників до вузів під редакцією Г. П. Хомченко, І. Г. Хомченко. У 11 класі на вивчення теми «Амінокислоти» відводиться 1 годину [4].
Коротко розглянемо як дана тема висвітлюється в різних підручниках з хімії

2.1 Амінокислоти
Амінокислотами називаються сполуки, в молекулах яких містяться одночасно амінні і карбоксильні группи.В залежності від положення аміногрупи по відношенню до карбоксильної групі розрізняють α-, β-, γ-амінокислотами. Найбільше значення у процесах життєдіяльності відіграють α-амінокислоти, з них якраз складаються білки.
Найчастіше використовують тривіальні назви. Найбільш важливі кислоти представлені в таблиці.
Таблиця "Найважливіші α-амінокислоти"
Амінокислота
Формула
Умовне позначення
Т пл 0 C
Гліцин
формула
Гли
292
Аланін
формула
Ала
297
Валін
формула
Вал
315
Лейцин
формула
Лей
337
Ізолейцин
формула
Ілей
284
Аспаргиновой кислота
формула
Асп
270
Глутамінова кислота
формула
Гли
249
Орнитин
формула
Орн
140
Лізин
формула
Ліз
224
Серін
формула
Сер
228
Треонін
формула
Тре
253
Цистеїн
формула
цис-SH
178
Цистин
формула
цис-S
|
цис-S
260
Метіонін
формула
Мет
283
Фенілаланін
формула
Фен
275
Тирозин
формула
Тир
344
Триптофан
формула
Три
382
Пролін
формула
Про
299
Оксипроліну
формула
Про-ОН
270
Гістидин
формула
Гіс
277
Аргінін
формула
Арг
238
Аспаргін
формула
АСН
236
Глутамін
формула
Глн
185
Фізичні властивості
Амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини, добре розчиняються у воді, температура плавлення 230-300 · С. Багато а-амінокислоти мають солодкий смак [5].
2.2 Способи отримання
Для одержання а-амінокислот в лабораторних умовах зазвичай використовують два наступних способу.
1. Взаємодія а-галогенкарбонових кислот з надлишком аміаку. В ході цих реакцій відбувається заміщення атома галогену в галогенкарбонових кислотах (про їх отримання див. § 10.4) на аміногрупу. Виділяється при ЦЬОМУ хлороводень зв'язується надлишком аміаку в хлорид амонію.
2. Гідроліз білків. При гідролізі білків зазвичай утворюються складні суміші амінокислот, проте за допомогою спеціальних методів з цих сумішей можна виділяти окремі чисті амінокислоти.
2.3 Хімічні властивості

Основні властивості амінів кислотні властивості карбонових кислот
Амфотерні властивості
1. Взаємодія з підставами і з кислотами:
а) як кислота (бере участь карбоксильна група):
б) як підставу (бере участь аміногрупа)
2. Взаємодія всередині молекули-освіта внутрішніх солей
3. Взаємодія амінокислот один з одним-освіта пептидів
2.4 Значення та застосування амінокислот
Амінокислоти та їхні похідні використовуються в якості лікарських засобів в медицині. Так гліцин надає зміцнююча дія на організм і стимулює роботу мозку. Лізин і метіонін застосовуються як добавки до корму сільськогосподарським тваринам. Людський організм може синтезувати 12 з 20 амінокислот. Решта вісім повинні надходити в організм у готовому вигляді разом з білками пещі, тому вони називаються незамінними. Незамінні амінокислоти включають ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін та (для дітей) гістидин. При обмеженому надходження такої амінокислоти в організм вона стає лімітуючим речовиною при побудові будь-якого білка, до складу якого вона повинна входити. Якщо таке трапляється, то єдине, що може зробити організм, - це зруйнувати власний білок, який містить цю ж амінокислоту. Більшість тварин білків містять всі вісім незамінних амінокислот у достатніх кількостях. Будь-який білок, що має необхідне утримання всіх незамінних амінокислот, називається досконалим. Рослинні білки недосконалі: у них низький рівень деяких незамінних амінокислот. Хоча жоден з рослинних білків не може забезпечити нас всіма незамінними амінокислотами, суміші таких білків - можуть. Такі комбіновані продукти харчування, які містять взаємодоповнюючі (комплементарні) білки, входять до складу традиційної кухні всіх народів світу [5,6].

РОЗДІЛ 3. ЕКОЛОГІЧНІ ОСОБЛИВОСТІ ВИВЧЕННЯ ТЕМИ «Амінокислоти»
Людське тіло не може запасати білки, тому збалансоване білкове харчування потрібно людині щодня. Дорослій людині вагою 82 кг потрібно 79 г білка в день. Рекомендується, щоб при цьому з білками надходило 10 - 12% всіх калорій. L-триптофан - незамінна амінокислота з великим спектром дії. Він бере участь у підтримці азотистого рівноваги в обмінних процесах, актах порушення та гальмування, а також трансформації одного виду енергії в інший. Утворюється з триптофану нікотинова кислота є важливим компонентом в енергетичному обміні. L-триптофан регулює функцію ендокринного апарату, що попереджає анемію, що регулює кров'яний тиск, що відповідає за синтез гемоглобіну. Особливе значення ця амінокислота має у фармакології, де вона і її похідні застосовуються в якості інгредієнтів багатьох лікарських засобів. За таких важких захворюваннях, як рак, туберкульоз, діабет триптофан сприяє нормальному функціонуванню різних систем організму. Недолік його у людини і тварин веде до розвитку пелагри, ураження зубів, помутніння рогівки очей, катаракти. Встановлено, що у пацієнтів, що мають активну форму депресії, спостерігається знижений рівень триптофану в плазмі. Припускають, що ця амінокислота стимулює секрецію інсуліну, який у свою чергу активізує синтетазу жирних кислот в печінці. L-триптофан міститься в препаратах, які відновлюють функції мозку. Відомо, що в зонах підвищеної радіації та інсоляції і при лікуванні променевої хвороби вживання їжі, збагаченої L-триптофан, підвищує рівень серотоніну і знімає такі негативні наслідки, як геморагічний синдром. Триптофан використовується як антиокислювач харчових олій і жирів, як загального підвищення калорійності їжі, особливо містить бобові та кукурудзу. У Японії фірма Kyowa Hakko Ajinomoto виробляє L-триптофан для медичних та харчових цілей з використанням штамів мікроорганізмів, що працюють на низькомолекулярних субстратах. У Киргизстані в рамках Державних науково-технічних і Цільових Комплексних програм СРСР співробітники ВНІІгенетіка і фахівці Бішкекського заводу антибіотиків створюють унікальне дослідно-промислове виробництво по мікробіологічному синтезу L-триптофану. На основі лабораторного регламенту вони відпрацьовують технологію і випуск амінокислоти методом глибинного вирощування штаммапродуцента Bactilis subtilis на мелассного середовищах. Технологія отримання амінокислоти представляє собою послідовний ряд операцій, до яких відносяться ферментація, обробка культуральної рідини коагулянтами, виділення амінокислот з нативного розчину з допомогою іонообмінних смол, концентрування розчинів і очищення технічного продукту освітлюючими активованими вугіллям. Необхідно відзначити, що мікробіологічний синтез амінокислот пов'язаний з істотним витратою води і утворенням значних кількостей рідких і твердих відходів. Беручи до уваги, що у виробництві L-триптофану необхідно дотримуватися жорсткий санітарно-гігієнічний режим, створення маловідходної технології є однією з актуальних проблем [7].
За регламентом всі види відходів, включаючи рідкі стоки, збирають, обезводнюють. Сухий шлам знезаражують, затарюють у мішки для подальшого захоронення. При виділенні L-триптофану рідкі стоки утворюються за рахунок промивних вод виробничого обладнання, стадії іонообмінної хроматографії, маточників кристалізації, некондиційних розчинів посівного матеріалу і культуральної рідини. Знезараження значних обсягів стоків (більше 1 м 3 на 1 кг цільової амінокислоти) створює додаткові фінансові витрати, що відбиваються на собівартості триптофану. Диференційовані стоки, як показали дослідження хімічного складу, можуть служити сировиною для вторинної переробки. Враховуючи, що скидаються стоки мають температуру вище 40 o С, їх можна розглядати як готовий вихідний субстрат для проведення процесу метаногенеза органічної речовини. Бросові опади біомаси продуцентів амінокислот, які утворюються на стадії теплової та хімічної обробки культуральної рідини, і відпрацьовані активоване вугілля зі стадії освітлення технічного продукту так само, як і каналізаційні стоки мають температуру 40-60 o С, що служить позитивним фактором на користь анаеробного зброджування органічної речовини цього виду сировини метаногенних консорціумом мікроорганізмів. [8]. Споживання амінокислоти метаногенних консорціумом мікроорганізмів, тобто практично повне розкладання триптофану, як видно на малюнку, відбувається протягом 18 діб і виході біогазу понад 10 мМ . На підставі досліджень встановлено, що цей процес відбувається спочатку з розкладанням лінійного ланцюга, а потім деградації ароматичного кільця амінокислоти.

Накопичення біогазу та конверсія амінокислоти при анаеробної мікробіологічної конверсії триптофану.
Оскільки в рідких відходах вміст органічних речовин (ОР) може змінюватися в залежності від кількості некондиційних розчинів культуральної рідини та маточників кристалізації триптофану в умовах виробництва, стоки, одержувані від регламентних стадій виділення амінокислот розглядають як технологічні каналізаційні. Про кількість ОР в цих стоках, а їх всього 9 видів, судять за показниками біологічного (БПК) і хімічного (ГПК) споживання кисню. Високі значення цих двох показників спостерігаються у промивних вод іоніти ІА-1 після сорбції та в стоці після промивки виробничого обладнання, відповідно для першого 300 і 400 і другого - 975 і 1400 МГО 2 / л. Технологічні стоки збирають в одну збірку, після усереднення і взаємної нейтралізації у них показники БПК і ГПК наближаються до нормативного вимогу і становлять 392-420 і 560-580 МГО 2 / л. Біоконверсія таких стоків протягом 1500 год в термофильном режимі показала, що через 750 год процес утворення метану виходить на стабільний режим, а отриманий трансформований розчин не вимагає подальшого знезараження, так як є екологічним рідким біодобрива. У плані охорони навколишнього середовища метаногенеза такого стоку дозволяє виключити з технологічного циклу стадію стерилізації, висушування та захоронення шламу. Реалізація нового виду продукції - добрива - суттєво позначається на підвищенні загальної рентабельності виробництва.
Біоконверсія трапних операцій культуральних рідин (ЯЖ), маточників кристалізації (МК) та їх сумішей показала, що при часі обороту реактора 552 год ступінь конверсії органічних речовин дорівнювала 48,0; 21,6 та 34,8% (табл. 1). Для зіставлення результатів трансформації рідких відходів показники по виходу біогазу та ступеня конверсії віднесені до єдиного компоненту - органічних речовин. Різна ступінь конверсії, як видно з табл. 2, очевидно, може трактуватися особливостями метаногенеза триптофану та інших органо домішок, що містяться в даних субстратах (табл. 2). Проведені дослідження свідчать, що анаеробна обробка зазначених рідких відходів метаногенних консорціумом мікроорганізмів у виробничому циклі прийнятна і економічно виправдана, оскільки температура продуктів, що викидаються становить 40-60 o С, і для них немає необхідності проводити додатковий нагрів для здійснення процесу метаногенеза.
Таблиця 1. Розрахункові показники конверсії відходів триптофану
Вид відходу
Вміст сухих речовин,%
Вміст органічних речовин,%
Вихід біогазу, л / г ОВ
Конверсія, ОВ,%
ЯЖ триптофану
10,2
90,5
0,387
48,0
Маточник кристалізації (МК)
35,4
88,0
0,154
21,6
Суміш ЯЖ + МК
22,8
89,3
0,270
34,8
Таблиця 2. Конверсія відпрацьованих активних вугіль виробництва триптофану (временя утримування - 23 діб)
Вміст органічної речовини (ОР),%
Зміст вуглецю,%
Вміст азоту,%
Перетворення речовини в біогаз - вихідне на вугіллі
Конвертовані
90,91
92,75
72,8
4,94
4,45
У триптофанового виробництві великі проблеми пов'язані з утилізацією опадів біомаси продуцентів триптофану (ОБПТ) і відпрацьованих осветляющих активованого вугілля.
Великомасштабна реалізація біогазової технології у виробництві триптофану вимагає з'ясування ступеня конверсії ОВ названих продуктів. Біоконверсія відпрацьованого активованого вугілля в мікробіологічному синтезі триптофану обумовлена ​​самою технологією використання осветляющих активованого вугілля. В умовах виробництва відпрацьований вугілля представляє собою гарячу масу, яка за регламентом висушується і відправляється на утилізацію. При цьому необхідно враховувати, що при сушінні вугілля разом з вологою десорбується значна кількість забруднень і відбувається додаткову витрату енергоносіїв. Дослідження з біоконверсії відпрацьованих активованого вугілля триптофанового виробництва дозволяють зробити висновок, що при культивуванні термофільного природного метаногенів консорціуму на відпрацьованих вугіллі спостерігалася типова картина, характерна для конверсії чистого триптофану (табл.2). ​​При цьому значення коефіцієнта газифікації (КГ), обчислена з відношення суми виділилися метану та діоксиду вуглецю до органічного речовини, як видно з табл. 2, складає 90%. Високий відсоток сорбованих речовин вугіллям, а також його дрібнодисперсних дозволяють розглядати процес біоконверсії в анаеробних умовах цього виду відходу економічно та екологічно більш вигідним. Перетворення органічної речовини водної суспензії осаду біомаси продуцента триптофану при часі утримання 23 діб в термофильном режимі метаногенних консорціумом мікроорганізмів, як показали дослідження, склало 61%, і цей показник значно вищий спостережуваного для розчинів ЯЖ (48%) і представленого в табл. 1.
Таблиця 3
Склад субстрату для анаеробної конверсії з суміші відходів осаду біомаси продуцента триптофану та культуральної рідини
№ досвіду
Співвідношення компонентів-культуральна рідина,%
Співвідношення компонентів-осад біомаси продуцента,%
Зміст твердої речовини,%
Вміст органічної речовини,%
1
90
10
19,2
86,0
2
80
20
28,2
81,7
3
75
25
32,7
79,5
4
50
50
55,1
68,6
5
25
75
77,6
57,5
Більш високий показник деградації ОВ осаду біомаси продуцента триптофану, можливо, пов'язаний з вмістом в ньому фосфатів і пептидів, які виконують роль активують ростових домішок. Тому для порівняння було проведено метаногенеза ОБПТ в різному співвідношенні з розчином культуральної рідини (табл. 3).
Як і слід було очікувати, вихід біогазу (0.43 л / г) і ступінь конверсії ОВ (57,8%) були вище для суміші ОБПТ + ЯЖ в співвідношенні 75:25.
Таким чином, одним із шляхів екологічно виправданою утилізації відходів та знезараження стоків триптофанового виробництва може служити їх досить легко здійсненний метаногенеза, який здатний стати однією з альтернативних можливостей вторинного використання непридатних продуктів для випуску екологічного добрива, повторного використання тепла та додаткового отримання енергоносія у вигляді біогазу [ 9,10].

ГЛАВА 4. МОЇ УРОКИ
Урок за темою: "Амінокислоти. Білки"
"Життя - це спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишнім їх зовнішньою природою, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що призводить до розкладання білка".
Ф. Енгельс
Цілі:
1. навчальна: забезпечити свідоме засвоєння учнями найважливіших хімічних законів, понять, теорій у контексті вивчення амінокислот і білків.
2. розвиваюча: формувати високий рівень розумової діяльності, навчити використовувати у вирішенні повсякденних завдань різні розумові прийоми.
3. Виховує: показати діалектичний взаємозв'язок і взаємозумовленість хімічних фактів. Довести до учнів думку про те, що спростовуються тільки теорії, факти спростувати не можна. За допомогою міжпредметних зв'язків сприятиме формуванню картини світу.
Обладнання:
1. Листи із завданнями експрес тесту, бланки відповіді на тест (для кожного учня по два аркуші, скріплених скріпкою, між якими вкладена копіювальний папір). (Додаток 1)
2. Листи з текстом для вивчення (по одному на парту). (Додаток 2)
3. Оформлення дошки:
На дошці записана тема уроку, на аркушах формули і назви амінокислот, для вивчення функцій білків на аркушах: типи і приклади в центрі записані функції білків.
4. Обладнання для проведення лабораторного експерименту:
Продукти харчування: молоко, молочні продукти (кисле молоко, сметана, кефір, сир тощо), борошно (суміш з водою), крупа (будь-яка крупа, розмочений або розварена до кашоподібного стану), бобові (горох, квасоля, боби, соя) , размельченниє м'ясо і риба, замочені дріжджі, желатин.
Пробірки, 10%-ний розчин гідроксиду натрію, 1%-ний розчин сульфату міді.
Методика проведення досвіду: До 0,5 мл розчину білка додають стільки ж 10%-ного розчину гідроксиду натрію (калію) і 6-10 крапель 1%-ного розчину сульфату міді (II). Блакитне забарвлення розчину, властива солям міді (II), разом з формуванням комплексної сполуки переходить на бузковий.
5. Листи із завданнями для роботи в групах.
Етапи уроку:
1. Вступне слово вчителя. Постановка цілей уроку.
2. Експрес - тест за темами «Амінокислоти. Білки ». Перевірка та обговорення результатів.
3. Робота з текстом в парах по темі «Історія відкриття та вивчення білків».
4. «Типи білків і їх функції в організмі людини» дидактична гра.
5. Лабораторний експеримент за темою «Виявлення білків у харчових продуктах».
6. Розповідь вчителя про перетвореннях білків в травній системі.
7. Рішення пізнавальних завдань з практичним змістом (робота в групах).
8. Підведення підсумків уроку. Виставлення оцінок. Позначення подальших тем.
ХІД УРОКУ
1. Вступне слово вчителя. Постановка цілей уроку.
Білки - це найважливіші для життя речовини. Білки - основний структурний компонент тканин. Подивіться на свого сусіда. Все, що ви бачите: шкіра, волосся, очі, нігті, - це білки. Кісткові тканини, кров, мозок - все містить білки. Крім того, всі ферменти, що контролюють хімічні процеси в організмі, представляють собою білки. В кожній людині десятки різних білків.
На попередніх уроках ми з вами вивчили склад, будова і властивості амінокислот, склад і структуру білків. Сьогодні ми розширимо наші знання. Дізнаємося історії відкриття і вивчення білків, про різноманітність білків, їх функції в організмі людини, властивості, проведемо ряд дослідів, що підтверджують наявність білків у продуктах харчування, і обговоримо перетворення білків в травній системі. На завершення уроку ми будемо вирішувати пізнавальні завдання з практичним змістом.
2. Експрес - тест за темами «Амінокислоти. Білки ». Перевірка та обговорення результатів.
Перед тим, як дізнаватися нове, ми повинні згадати і узагальнити раніше вивчений матеріал. Для цього виконаємо тест. Відповіді ви пишете через копіювальний папір, таким чином, кожен з вас зможе сам перевірити свою роботу, виставити оцінки і побачити свої помилки і виправити їх.
Учні виконують завдання тесту. Вчитель збирає один з листів з відповідями. Далі йде обговорення результатів тесту та виставляння оцінок.
Критерії оцінювання тесту:
«5» - 7 правильних відповідей.
«4» - 5-6 правильних відповідей.
«3» - 4 правильних відповіді.
3. Робота з текстом в парах по темі «Історія відкриття та вивчення білків»
Після того, як в 1728 році Якоб Беккарі (1682 -1766) вперше виділив білкова речовина з пшеничного борошна, учениого різних країн стали активно займатися вивченням будови білкових молекул. Результати досліджень показали надзвичайно важливу роль білків у життєдіяльності тварин і рослин. Першу теорію будови білків висунув у 1844 році Герріт Ян Мульдер.
На ваших партах листи з уривком з робіт Мульдер і коротким викладом його теорії. Ваше завдання уважно прочитати матеріал і виділити, ніж теорія Мульдер вірна, а в чому він помилявся. Через 10 хвилин ми обговоримо ваші спостереження. Для зручності ви будете наголошувати на тому, з чим ви згодні червоною пастою, а з чим ні - чорною.
Учні працюють з текстом, учитель консультує пари, у яких виникли труднощі. Далі слід обговорення та пояснення вчителя про причини недосконалості теорії Мульдер.
Недосконалість теорії Мульдер пояснюється панівної на той час в хімії теорією радикалів. У 1846 році російський вчений Микола Лясковський встановив, що емпіричні формули білків, виведені Мульдер, неприйнятні через допущених помилок у розрахунках і, таким чином, не відповідають даним хімічного аналізу самого Мульдер. Лясковський показав, що речовина, прийняте Мульдер за протеїн, позбавлений сірки, насправді її містить, і позбутися від сірки дуже важко. Тому немає підстав вважати, що протеїн є фундаментальним речовиною для білків. Подальше вивчення білкових молекул показало, що вони є природними полімерами, побудованими із залишків a-амінокислот.
4. «Типи білків і їх функції в організмі людини» дидактична гра
Білки - незамінний компонент живого організму, вони необхідні як для його зростання, так і для підтримки нормальної життєдіяльності. У цих випадках відбувається утворення нових тканин. Взагалі кажучи, заміна старих клітин на нові відбувається дуже часто. Наприклад, червоні кров'яні клітини щомісяця повністю оновлюються. Клітини, що вистилають стінки кишечника, оновлюються щотижня. Кожного разу, приймаючи ванну, ми скидаємо з себе мертві клітини шкіри.
Зараз, використовуючи наші знання з хімії, біології та повсякденному житті, ми будемо співвідносити типи білків і їх функції в організмі людини. На дошці листи з віддрукованими на них типами білків. Поруч у стовпчик записані врозкид їх функції. Ваше завдання співвіднести їх і підібрати приклад того чи іншого типу білків. Отже, починаємо роботу: працюємо в парах. Той, хто знайшов відповідність, піднімає руку і виходить до дошки.
ТИП
ФУНКЦІЯ
ПРИКЛАД
Структурні білки м'язів
Скорочення, забезпечення рухових функцій.
Міозин (м'язи)
Білки сполучних тканин
Забезпечення цілісності організму, захист від зовнішніх впливів
Кератин (шкіра, волосся, нігті); колаген (сухожилля)
Хромосомні білки
Частина структури хромосом
Гістони
Білки мембран
Контроль за потоком речовин всередину зовні організму, передача інформації усередині організму
Рецептори
Транспортні білки
Переносники кисню та інших речовин
Гемоглобін
Контролюючі білки
Підтримання рН, сольового складу організму
Сироватковий альбумін
Ферменти
Контроль метаболізму
Протеази
Гормони
Регуляція процесів життєдіяльності
Інсулін, статеві гормони
Захисні білки
Антитіла (захист від інфекцій)
Гаммаглобулін
Учні в зошитах записують таблицю.
5. Лабораторний експеримент за темою «Виявлення білків у харчових продуктах»
Як вже було сказано, білки містяться у всіх тканинах живих організмів. Біохіміками розроблені спеціальні реакції, що дозволяють достовірно встановити присутність білка або певних амінокислот. Такі реакції називають якісними, багато хто з них іменні, тобто носять ім'я першовідкривача.
На урок ви принесли різні продукти харчування
Біуретова реакція - універсальна реакція на всі білки, тому що в ході її утворюються координаційні комплексні сполуки іонів міді (II) з компонентами пептидних зв'язків білків.
Учні проводять експеримент, використовуючи різні продукти харчування: молоко, молочні продукти (кисле молоко, сметана, кефір, сир тощо), борошно (суміш з водою), крупу (будь-яка крупа, розмочений або розварена до кашоподібного стану), бобові (горох, квасоля, боби, соя), размельченниє м'ясо і рибу, замочені дріжджі, желатин. Потім учні демонструють свої результати і роблять висновок про те, що білки - невід'ємна частина їжі.
6. Розповідь вчителя про перетвореннях білків в травній системі.
Після того як ви з'їли який-небудь білок, ферменти, звані протеазами, розривають пептидні зв'язки. Відбувається це в шлунку і тонкому кишечнику. Вільні амінокислоти переносяться струмом крові спочатку в печінку, а потім в усі клітини. Там з них синтезуються нові білки, необхідні організму. Якщо в організм надійшло білка більше, ніж треба, або організму потрібно "спалити" білки через нестачу вуглеводів, то ці реакції амінокислот відбуваються в печінці; тут азот з амінокислот утворює сечовину, що виділяється з організму з сечею через сечовидільну систему. Саме тому білкове харчування дає зайве навантаження на печінку і нирки. Частина, що залишилася молекули амінокислоти або переробляється в глюкозу і окислюється, або перетворюється на жирові запаси.
Людський організм може синтезувати 12 з 20 амінокислот. Решта вісім повинні надходити в організм у готовому вигляді разом з білками пещі, тому вони називаються незамінними. Незамінні амінокислоти включають ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін триптофан, валін та (для дітей) гістидин. При обмеженому надходження такої амінокислоти в організм вона стає лімітуючим речовиною при побудові будь-якого білка, до складу якого вона повинна входити. Якщо таке трапляється, то єдине, що може зробити організм, - це зруйнувати власний білок, який містить цю ж амінокислоту.
Більшість тварин білків містять всі вісім незамінних амінокислот у достатніх кількостях. Будь-який білок, що має необхідне утримання всіх незамінних амінокислот, називається досконалим. Рослинні білки недосконалі: у них низький рівень деяких незамінних амінокислот. Хоча жоден з рослинних білків не може забезпечити нас всіма незамінними амінокислотами, суміші таких білків - можуть. Такі комбіновані продукти харчування, які містять взаємодоповнюючі (комплементарні) білки, входять до складу традиційної кухні всіх народів світу.
Людське тіло не може запасати білки, тому збалансоване білкове харчування потрібно людині щодня. Дорослій людині вагою 82 кг потрібно 79 г білка в день. Рекомендується, щоб при цьому з білками надходило 10 - 12% всіх калорій.
7. Рішення пізнавальних завдань з практичним змістом (робота в групах)
Багато методів хімії та хімічної технології виросли з давніх прийомів «кухонних справ майстрів». Не дарма німецький физикохимик Вільгельм Фрідріх Оствальд свого часу зауважив, що «кожен хімік повинен протягнути руку куховарці і потиснути її як своєму колезі». Кулінарні операції, склад і властивості поширених компонентів їжі не поясниш без знання хімії.
Прийшов час показати ваші знання з хімії, зв'язавши їх з своїм повсякденним життям. Працювати будемо в групах по чотири людини. Кожна група отримає питання з кулінарії. Користуючись літературою і своїми конспектами, ви повинні підготувати грамотний з точки зору і хімії, і кулінарії відповідь.
Після виконання завдання один представник від групи озвучує своє запитання і дає на нього відповідь.
УРОК ЗА ТЕМОЮ: "БУДОВА І ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ"
Мета: Сформувати поняття білок, структури білка, фізичні і хімічні властивості білків.
Хід уроку
I. Організаційний момент.
II. Актуалізація знань.
(Учням заздалегідь пропонується повторити тему "Амінокислоти").
Два учні працюють біля дошки.
Завдання 1. Напишіть формули 2-амінопропановой кислоти (аланіну) і 3-метил-2-амінобутановой кислоти (валіну). Які ще назви цих кислот Ви можете запропонувати?
Завдання 2. Напишіть формулу 2-аміноетановой кислоти. Які ще назви цієї кислоти Вам відомі? Складіть дипептид з двох залишків цієї кислоти. Вкажіть місце пептидного зв'язку.
Фронтальна бесіда.
1. Які дві функціональні групи входять до складу амінокислот?
2. Чим є амінокислоти з точки зору кислотно-основних властивостей? За рахунок яких функціональних груп?
3. Дати поняття пептидного зв'язку.
4. Чи можуть амінокислоти утворювати водневі зв'язки? За рахунок яких атомів?
5. Які речовини називаються полімерами? Наведіть приклади відомих вам полімерів.
III. Постановка пізнавального завдання.
Учні, які працювали біля дошки, звітують про виконане завдання.
Давайте подивимося на дошку, де зображений дипептид, що складається із залишків однієї і тієї ж амінокислоти - гліцину. Також на дошці ви бачите дві окремі формули амінокислот - аланіну і валіну.
Скажіть, на ваш погляд, чи може утворитися дипептид з різних за складом амінокислот? Для того, щоб відповісти на це питання, зверніть увагу на місце пептидного зв'язку в дипептид.

Гліцин
-Амінооцтова кислота

Аланін
-Амінопропіоновая кислота
Так, так як в освіті пептидного зв'язку приймають участь аміногрупа однієї амінокислоти і карбоксильна група іншої амінокислоти, вуглеводневі радикали не беруть участі в утворенні пептидних зв'язків.
Як ви думаєте, чи можливо подальше приєднання амінокислот до цієї речовини? Відповідь обгрунтуйте.
Так, можливо приєднання, так як у молекули дипептиду є вільні карбоксильна група (С - кінець) та аміногрупи (N - кінець). Ланцюг може рости з двох сторін.

Ала-гли
Скільки варіантів з'єднання ви можете запропонувати?
Два. Коли амінокислота гліцин стоїть на першому місці і коли амінокислота гліцин стоїть на другому місці?

Ала-гли

Гли-ала
У клітинах і тканинах живих організмів виявлено понад 170 різних амінокислот, і з них 20 альфа-амінокислот входять до складу найважливіших біологічних речовин, званих білками.
Отже, тема нашого уроку "Білки. Будова і властивості ".
Давайте спробуємо дати визначення білків.
Білки - це біологічні полімери, що складаються з альфа-амінокислот.
Дуже добре. Запишіть це визначення у свої робочі листки.
Перед нами дві поліпептидні ланцюжки. Який з пептидів, на ваш погляд, може бути білком і чому?


Перша. Тому що утворена альфа-амінокислотами.
Вірно. Дана полипептидная ланцюжок представляє собою первинну структуру білка. Отже, за рахунок яких зв'язків виникає первинна структура білка?
Первинна структура виникає за рахунок пептидних зв'язків.

Вірно. Давайте запишемо це в таблицю.
Але білок набагато більш складна система, ніж полипептидная ланцюжок. Крім первинної структури білка необхідно розглядати вторинну, третинну, а в деяких випадках і четвертинну структури.
В освіті вторинної структури білка величезну роль грають водневі зв'язки. На початку уроку ми згадали з вами про те, які атоми можуть брати участь в утворенні цього виду зв'язку.
Водень і кисень, азот.
Існують два типи вторинної структури ( -Спіраль і -Структура), але в основі кожного з них лежать водневі зв'язки.


-Спіраль
Заповнимо робочі листки.
Третинна структура білка - це спосіб розташування -Спіралі і -Шару в просторі. Здійснюється за рахунок декількох типів зв'язків, а саме:
1. Ковалентні зв'язку між атомами сірки різних амінокислот (дисульфідні містки S - S).
2. Гідрофільно-гідрофобні взаємодії
Гідро - вода
Філос - любов
Фобос - ненависть

Третинна структура білка.
Заповнимо робочі листки.
Деякі білки утворюють четвертинну структуру, що здійснюється за рахунок усе тих же водневих зв'язків і сил електростатичного притягання.


Четвертинна структура білка гемоглобіну.
Заповнимо робочі листки.
Слід зазначити, що білки "працюють" правильно тільки в третинної або четвертинної структурах (якщо така є).
Ми розглянули будову і тепер переходимо до властивостей білків. Адже, як відомо, властивості речовин грунтуються на їх будові. Спочатку розглянемо фізичні властивості білків.
1. Білки - високомолекулярні з'єднання, тобто це речовини з високою молекулярною масою від 5 тис. до мільйонів а.е.м. (6500 - інсулін; 32 млн. - білок вірусу грипу).
2. Розчинність білків у воді залежить від їх функцій. Молекули фібрилярних білків витягнуті в довжину, ниткоподібної і схильні групуватися одна біля одної з утворенням волокон. Це основний будівельний матеріал для тканин: сухожиль, м'язових і покривних. Такі білки у воді не розчиняються. Міцність білкових молекул просто вражаюча! Людський волосся міцніше міді і може змагатися із спеціальними видами сталі. Пучок волосся площею 1 см 2 витримує вагу в 5 тонн, а на жіночій косі в 200 тис. волосинок можна підняти навантажений КамАЗ вагою 20 тонн.
Глобулярні білки згорнуті в клубочки. В організмі вони виконують ряд біологічних функцій, що вимагають їх рухливості, тобто розчинності. Тому глобулярні білки розчиняються у воді або в розчинах солей, кислот або підстав. З-за великого розміру молекул утворюються розчини, звані колоїдними.
Демонстрація розчинення альбуміну у воді.
Тепер переходимо до хімічних властивостями білків. І знову ми тут побачимо не зовсім звичайні хімічні реакції, тому що білки є полімерними молекулами. Подивіться у свої робочі картки і дайте відповідь на наступні питання:
1. Які зв'язку, на Вашу думку, є найбільш міцними: пептидні або водневі?
Пептидні, тому що цей зв'язок відноситься до ковалентного хімічного зв'язку.
2. Які структури білків будуть руйнуватися швидше і легше?
Четвертичная (якщо така є), третинна і вторинна. Первинна структура буде зберігатися довше інших, тому що вона утворена більш міцними зв'язками.
Денатурація - це руйнування білка до первинної структури (пептидні зв'язки зберігаються).

Демонстрація досвіду. У 5 невеликих пробірок налити по 4 мл розчину альбуміну. Першу пробірку нагріти протягом 6 - 10 с (до помутніння). У другу пробірку додати 2 мл 3М HCl. У третю - 2 мл 3М NaOH. У четверту - 5 крапель 0,1 М AgNO 3. У п'яту - 5 капедь 0.1 М NaNO 3.
Після проведення досвіду на робочих листках учні заповнюють прогалини в наступній фразі:
Денатурація - це руйнування білка до структури під дією, а також під дією розчинів різних хімічних речовин (,, солей) та радіації.
Чи будуть білки після денатурації проявляти свої специфічні властивості?
Більшість білків при денатурації втрачають біологічну активність, тому що білки проявляють свої специфічні властивості тільки у вищих структурах, тобто третинної і четвертинної.
Як ви вважаєте, чи можна зруйнувати первинну структуру білка?
Напевно, можна.
Це відбувається у вашому організмі кожен раз, коли в нього поступає білкова їжа! Зараз ми будемо розглядати одне з найважливіших властивостей білків, а саме - гідроліз.
Гідроліз білка. При гідролізі білка відбувається руйнування первинної структури.
Які речовини будуть утворюватися при гідролізі?
-Амінокислоти.
Гідроліз - це руйнування структури білка під дією, а так само водних розчинів кислот або лугів.
Подумайте, яке значення для нашого організму має гідроліз білків і де він відбувається?
Отримання амінокислот для потреб організму в результаті процесів травлення, починається в шлунку, закінчується в дванадцятипалої кишці.
Кольорові реакції білків - якісні реакції на білки.
а) Біуретова реакція (Демонстрація досвіду).
б) Ксантопротеїнова реакція (Демонстрація досвіду).
Заповнюємо робочі листки (звернути увагу на умови перебігу цих реакцій та їх важливість для проведення дослідів на наступному уроці.) [7-9].
IV. Закріплення


ТЕСТИ
1. Виберіть формулу амінокислоти:


2. У завданні 1 вкажіть хімічну формулу аміду.
3. У завданні 1 вкажіть хімічну формулу уреїди.
4. Яка формула в завданні 1 може належати -Бутіролактаму?
5. Серед наведених нижче хімічних формул вкажіть формулу амінокислоти, що містить ароматичний заступник.
6. Яка речовина в завданні 5 має назву «пролін»?
7. Яка речовина (див. завдання 5) є ізомером антранілової кислоти?
8. Підберіть друга назва для 2-аміно-3-меркаптопропановой кислоти.
1) Валін.
2) Серін.
3) Тирозин.
4) Метіонін.
5) Цистеин. +
6) Треонін.
7) аспарагін.
9. Яка речовина в завданні 8 є амідом амінокислоти? 7)
10. Яку назву отримає ця амінокислота за номенклатурою ІЮПАК:
H 2 N-(CH 2) 4-CH (NH 2)-COOH?
1) 2,6-Діаміногексановая кислота. +
2) 2,6-Діамінокапроновая кислота.
3) , -Діамінокапроновая кислота.
4) 1-карбокси-1 ,5-діамінопентан.
11. У формулі амінооцтовою кислоти стрілками показано зміщення електронної густини за sigma.gif (69 bytes) -Зв'язкам:

В якому місці напрямок зсуву електронної щільності показано неправильно? У відповіді вкажіть номер зв'язку. (2)
12. Який з пронумерованих атомів в молекулі гліцину є об'єктом атаки електрофільних частинок? (1)

13. Відомо, що амінокислоти представлені у водних розчинах у вигляді біполярних іонів (цвіттер-іонів):

Визначте помилкове твердження в описі будови і властивостей цвіттер-іона.
1) цвіттер-іон існує в розчинах, у яких рН відповідає
зоелектріческой точці амінокислоти.
2) Біполярна частка не може проявляти кислотні властивості, тому що в карбоксігруппе відсутня іон Н +.
3) При додаванні в розчин більш сильної кислоти карбоксігруппа набуває свій звичайний склад:-СООН.
4) В електричному полі цвіттер-іон нерухомий.
5) цвіттер-іони утворюють всі амінокислоти незалежно від будови радикала.
6) Водні розчини, що містять вказані іони, не змінюють забарвлення індикаторів. +
14. Виберіть невірний пункт в описі будови і властивостей аспарагінової кислоти
Ноосі-СН 2-СН (NН 2)-СООН.
1) У водному розчині утворює іони, рухливі в електричному полі.
2) Фіолетовий лакмус у розчині аспарагінової кислоти набуває червоне забарвлення.
3) Іони, утворені аспарагінової кислотою у водному розчині, в електричному полі переміщуються до анода.
4) Іони аспарагінової кислоти в електричному полі нерухомі, тому що являють собою біполярні іони. +
5) У водному розчині аспарагінова кислота присутня в такій формі:

15. Всі амінокислоти, що утворюють білки, - -Амінокислоти. Їх будова (за винятком проліну) може бути представлено наступними структурної та проекційної формулами:

Визначте неправильне твердження в описі проекційної формули амінокислоти і властивостей молекули.
1) Це оптично активне з'єднання обертає площину поляризованого світла вліво або вправо.
2) Дана амінокислота відноситься до D-ряду.
3) Належність до D-ряду визначається обертанням площини поляризації світла. У даному випадку спостерігається обертання площині поляризації вправо. +
4) Належність до D-або до L-ряду визначається відносним розташуванням атома Н і NH 2-групи при С-2 в просторі, групи-СООН і-R повинні бути віддалені від спостерігача. При зображенні на площині віддаленість показана вертикальною лінією зв'язку; наближеність до спостерігача демонструє горизонтальна лінія.
5) Амінокислота наведеної оптичної конфігурації не може бути виявлена ​​в білках.
16. Яке твердження в описі будови і властивостей лізину

найбільш сумнівно?
1) Речовина може бути названо , -Діамінокапроновой кислотою.
2) Це незамінна амінокислота, тому що в організмі людини неможливий її синтез з більш простих речовин.
3) Водні розчини лізину мають рН> 7 і змінюють колір індикаторів фіолетового лакмусу і безбарвного фенолфталеїну.
4) В освіті пептидного ланцюга білка у лізину беруть участь карбоксильна група і -Аміногрупа. +
17. За яких умов можливе таке перетворення:

1) Досить розчинення вихідної речовини у воді. У водному розчині встановлюється рівновага між зазначеними формами.
2) При додаванні до вихідного речовини розчину кислоти.
3) При додаванні до водного розчину речовини розчину основи. +
4) Подібний перехід спостерігається при дії на цвіттеріон сил електричного поля.
5) Перехід можливий тільки при дії на вихідна речовина окислювачів.
18. У якій формі існує амінокислота валін в розчині при рН, відповідному ізоелектричної точці для даної амінокислоти?

19. Одним із способів отримання амінокислот є синтез галогенсодержащих карбонових кислот з наступним дією надлишку аміаку. Для яких амінокислот найбільш прийнятний даний спосіб отримання?
1) -Аминокислот. +
2) -Амінокислот.
3) -Аминокислот.
4) -Аминокислот.
20. Яке вихідна речовина необхідно взяти для отримання амінокислоти за наведеною схемою:
4 CN + Х -Аміномасляна кислота?
Речовина Х - це:

21. Вкажіть найбільш ймовірний продукт реакції метакрилової кислоти з аміаком:



22. Яка речовина утворюється в результаті наступних перетворень:

23. У даній схемі перетворень визначте речовину Х 1:

24. У завданні 23 визначте кінцевий продукт ланцюжка перетворень, речовина X 4 (вкажіть основний продукт).

25. Яка речовина Х слід взяти для отримання -Аміноізовалеріановой кислоти з метилового ефіру нітроуксусной кислоти:

1) СН 3-СНСl-CН 3. +
2) СН 3-СН 2-CН 2 Сl.
3) (СН 3) 2 СН-СН 2 Сl.
4) СН 2 Сl-СН 2-СH 3.
5) (СН 3) 3 ССl.
26. Виберіть правильне твердження, яке описує наведену нижче схему:

1) Амінокислота проявила специфічна властивість, яку слід розглядати як результат присутності в молекулі одночасно NН 2 - і СООН-груп.
2) Амінокислота проявила властивості основи, тому що зміни відбулися за -Групі, яка визначає основні властивості речовини.
3) Амінокислота в такому стані не може проявляти властивості кислоти, тому що в карбоксігруппе відсутня атом водню.
4) Амінокислота проявила властивість кислоти, тому що в реакції відщеплюються іони Н +. +
5) Перебіг реакції за наведеною схемою неможливо.
27. Яка речовина найімовірніше утворюється в реакції
H 2 N-(СН 2) 2-СООН + РСl 5 ... ?

28. Амінокислоти можуть бути проалкіліровани за допомогою ангідридів кислот. Вам пропонується визначити продукт реакції, що йде за наступною схемою:

29. Яке умова буде сприяти реакції етерифікації -Амінопропіоновой кислоти з етанолом:

1) Додавання лугу.
2) Амінокислота повинна бути взята у вигляді водного розчину.
3) Підвищення тиску.
4) Додавання соляної кислоти. +
30. Яка речовина є продуктом реакції етерифікації аланіну з етанолом у присутності бромоводорода?


31. Яким речовиною слід скористатися для отримання


32. Яка речовина із запропонованих у завданні 31 при нагріванні легко відщеплює аміак і утворює неграничних кислоту? (3)
33. Яка амінокислота із запропонованих у завданні 31 при нагріванні відщеплює воду і може утворити похідне дікетопіперазін? (1)
34. Який із запропонованих лактамів легше піддається гідролізу?

35. Яка з наведених нижче хімічних реакцій при зазначених умовах призведе до дезамінуванню амінокислоти?

36. У ході якої хімічної реакції (див. відповіді до завдання 35) відбудеться декарбоксилювання амінокислоти? (4)
37. Яка хімічна реакція з наведених у завданні 35 призведе до утворення пропанаміна? (4)
38. В якій реакції з наведених у завданні 35 утворюється масляна кислота? (2)
39. Яка речовина утворюється в результаті повного гідролізу 3,6-діетил-2 ,5-дікетопіперазін:

40. Чи можливо освіта дипептиду між зазначеними речовинами при участі в хімічному процесі атома Сl:

Виберіть правильну відповідь.
1) Так, можливо. Реакція супроводжується відщепленням НCl і утворенням пептидного зв'язку. +
2) Ні, пептидний зв'язок утворюється лише при взаємодії карбокси-і NН 2-груп різних молекул амінокислот з відщепленням води.
3) Ні, тому що атом Сl, маючи вільні електронні пари, входить в пару з р-орбіталей карбонільної групи. Внаслідок цього зв'язок С-Сl виявляється міцною. Дипептид не утворюється.
4) Ні, дипептид за вказаною схемою не утворюється. Продуктом реакції є

41.Сколько різних дипептиду можна отримати, використовуючи тільки гліцин і фенілаланін?
а) 1
б) 2
в) 3
г) 4 +
42. Реагуючи з якими речовинами за певних умов амінооцтова кислота утворює сіль?
а) хлороводень +
б) етанол
в) гідроксид натрію +
г) сірчана розбавлена ​​кислота +
43. Реагуючи з якими речовинами за певних умов гліцин формує пептидний зв'язок?
а) хлороводень
б) гідроксид калію
в) альфа-аланін +
г) гліцілгліцін +
44. При гідролізі яких речовин можна отримати амінокислоту?
а) гліцілфенілаланін +
б) крохмаль
в) білок
г) твердий жир +
45. Амінокислоту можна отримати при взаємодії аміаку з:
а) хлорбензол
б) етілбромідом
в) 2 - пропанолом
г) β-хлорпропіоновой кислотою +
46. У молекулі білка міститься один атом сірки і масова частка сірки в білку 0,32%. Розрахуйте значення молярної маси (г / моль) білка:
а) 1000
б) 10000 +
в) 1 *
г)
47. Вкажіть назву речовин, які реагують з :
а) анілін
б) хлорид феніламмонія +
в) гліцин +
г) бромід тріметіламмонія +
48. З хлороводородом реагують:
а) анілін +
б) хлорид метіламмонія
в) гліцин +
г) бромід тріметіламмонія +
49. Які твердження щодо будови і властивостей білків справедливі?
а) первинна структура-послідовність альфа-амінокислотних ланок в лінійній поліпептидного ланцюга +
б) продукт реакції поліконденсації β-амінокислот
в) при гідролізі утворює суміш різних альфа - амінокислот +
г) гемоглобін-білок з четвертинної структурою +
50. Які з названих сполук мають амфотерні властивості?
а) метиламін
б) анілін
в) амінооцтова кислота +
г) альфа-аланін +
51. Біполярний іон амінокислоти утворюється в результаті:
а) взаємодії з лугами
б) взаємодії з галогеноводородами
в) освіти поліпептидів
г) внутрішньої нейтралізації +
52. Амін може утворитися в результаті реакцій:
а) гідролізу дипептиду
б) взаємодії броміду феніламмонія з водним розчином лугу +
в) внутрішньої нейтралізації амінокислоти
г) відновлення нітробензолу воднем +
53. З якими речовинами, що вказані нижче реагує глікокол:
а) бромоводород +
б) гідроксид калію +
в) 1 - пропанол +
г) β-аланін +
54. Скільки пептидних зв'язків входить до складу молекули тетрапептіда?
а) 1
б) 3 +
в) 2
г) 4
55. Реагуючи з якою речовиною гліцин утворює складний ефір?
а) гідроксид натрію
б) етанол (кисле середовище) +
в) бромоводород
г) амінооцтова кислота
56. Реагуючи з якими речовинами хлороводень утворює сіль?
а) фенол
б) альфа-аланін +
в) анілін +
г) нітробензол
57. Щоб виділити з броміду феніламмонія фениламин потрібно скористатися реактивом:
а) водою
б) воднем
в) водним розчином лугу +
г) бромної водою
58. Процес синтезу метіоніну включає:
а) 6 стадій
б) 2 стадії
в) 1 стадію
г) 5стадій +
59. Побічні продукти при синтезі метіоніну:
а) сірководень і ціановодород +
б) сірчана кислота
в) формальдегід
г) фенол
60. Одним з промислових способів метіоніну є:
а) синтез з метилового спирту +
б) синтез із ацетилену
в) синтез із азотної кислоти
г) синтез з елементарної сірки [11].
Кількість виконаних завдань, у%
Оцінка
35-40
незадовільно
40-60
задовільно
60-95
добре
95-100
відмінно

Література
1.В.М.Комягін «Екологія та промисловість».
2.Одум Ю. «Основи екології» - М.: Світ, 1985.
3.Нікітін Д.П. Новіков Ю.В. Навколишнє середовище і людина. - М.: 1986.
4. Горковенко М. Ю. Поурочні розробки з хімії, Москва «ВАКО»,
5. Ахметов М. С. Підручник для 11 класу загальноосвітніх установ. М.: Просвещение, 1998 р .
6.Рудзітіс Г. Є., Фельдман Р. Г. Підручник для 11 класу середньої школи. М.: Просвещение, 1992
7. Котова Т.А., Волкова М.В. Успіхи в області виробництва і застосування амінокислот. - М.: ОНТІТЕ Імікробіопром, 2003.
8. Дослідно-промисловий регламент № 254 виробництва L-триптофану мікробіологічним синтезом. - М.; Бішкек, 1994. - 195 с.
9. Литовченко І.В., Макаренко К.В., Стручаліна Т.І. Проблеми і перспективи анаеробної мікробіологічної конверсії амінокислот у біогаз. - Фрунзе: Ілім, 1990. - 20с. .
10. Литовченко В.В., Таштаналіев А.С., Стручаліна Т.І.., Прохоренко В.В. Біотрансформація органічних відходів виробництва амінокислот / / / Изв. НАН КР. - 2001. - № 1-2. - С. 31-35.
11. Габрієлян О.С., Остроумов І.Г., Остроумова Є.Є. Органічна хімія в тестах, задачах, вправах. 10 клас: Учеб. посібник для загальноосвітніх установ. - М.: Дрофа, 2004. - С. 190-215.
12. Енциклопедія для дітей. Т. 17. Хімія / Под ред. В.А. Володіна. - М.: Аванта +, 2001. - С. 370-393
13. Барковський Є. В., Врублевський О. І. Тести з хімії, Мінськ, Юніпресс, 2002
14. Хімія: Великий довідник для школярів і вступників у вузи / Є. А. Алфьорова, Н. С. Ахметов, Н. В. Богомолова та ін М.: Дрофа, 1999. 485-498
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Педагогіка | Курсова
161.9кб. | скачати


Схожі роботи:
Реалізація варіативного підходу при вивченні теми Солі амонію на уроках хімії
Проблемно-розвиваючий експеримент при вивченні властивостей гідросульфіта натрію на уроках хімії
Використання комп`ютерних слайд фільмів на уроках технології при вивченні теми Конструювання і
Використання комп`ютерних слайд-фільмів на уроках технології при вивченні теми Конструювання і
Розвиток мовленнєвих умінь при вивченні теми Прикметник
Розвиток мотивації школярів при вивченні хімії в умовах переходу до профільного навчання
Розвиток звязного мовлення молодших школярів при вивченні теми Прислівник
Формування і розвиток хімічних понять при вивченні теми Електроліз розчинів і розплавів
Екологічні аспекти викладання теми Р-елементи на уроках хімії та екології
© Усі права захищені
написати до нас