Процес трансляції

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

ГОУВПО

"Красноярський державний медичний університет імені професора В. Ф. Войно-Ясенецького

Міністерства охорони здоров'я і соціального розвитку Російської Федерації "

Кафедра біологічної хімії з курсом медичної, фармацевтичної та токсикологічної хімії

Реферат

Трансляція

Виконала: студентка 206 групи

Мамрукова О.В.

Перевірила: ст. викладач

Клімова А.Д.

Красноярськ

2010

Зміст

Введення

  1. Генетичний код: загальні відомості

  2. Білоксинтезуюча система

  3. Етапи синтезу поліпептидного ланцюга

  4. Процеси трансляції

  5. Регуляція біосинтезу білка на етапі трансляції

Висновок

Список літератури

Програми

Введення

Живий організм характеризується вищим ступенем впорядкованості складових його інгредієнтів і унікальною структурною організацією, що забезпечує як його фенотипічні ознаки, так і різноманіття біологічних функцій. У цьому структурно-функціональному єдності організмів, що становить сутність життя, білки відіграють найважливішу роль, не замінює іншими органічними сполуками.

Одним із завдань сучасної біології та її новітніх розділів - молекулярної біології, біоорганічної хімії, фізико-хімічної біології - є розшифровка механізмів синтезу молекули білка, що містить сотні, а іноді і тисячі залишків амінокислот. Механізм синтезу має бути точно кодує системою, яка автоматично програмує включення кожного амінокислотного залишку в певне місце поліпептидного ланцюга Кодирующая система визначає первинну структуру, а вторинна і третинна структури білкової молекули визначаються фізико-хімічними властивостями і хімічною будовою амінокислот.

У сучасні уявлення про механізм синтезу білка великий внесок внесли радянські біохіміки. Так, в лабораторії А. Є. Браунштейна було вперше зазначено на участь АТФ у синтезі квазіпептідних зв'язків. В. Н. Орєхович ще 50-ті роки було показано, що перенесення аміноцільних або пептідільних угруповань на NH2 групу амінокислот може здійснюватися не тільки з амідної або пептидного, але і з складноефірний зв'язку. Як буде показано нижче, саме цей механізм лежить в основі реакції транспептидирования в 50S рибосоме у стадії елонгації синтезу білка.

Значний внесок у сучасні уявлення про місце, факторів та механізмі синтезу білка внесли дослідження Т. Касперсона, П. Берга, П. Замечніка, С. Очоа, А. А. Баєва, А. С. Спіріна та ін

1. Генетичний код: загальні відомості

Переклад інформації, укладеної в полинуклеотидной послідовності мРНК, в амінокислотну послідовність білка вимагає певного способу кодування або шифрування, тобто існування певного закону, за яким чергування чотирьох нуклеотидів в мРНК задає специфічну послідовність амінокислот у білку.

Необхідність кодування структури білків в лінійній послідовності нуклеотидів мРНК і ДНК продиктована тим, що в ході трансляції:

- Немає відповідності між числом мономерів в матриці мРНК та продукт - синтезованих за білку;

- Відсутній структурний подібність між мономерами РНК та білка.

Це виключає комплементарное взаємодія між матрицею і продуктом - принцип, за яким здійснюється побудова нових молекул ДНК і РНК в ході реплікації і транскрипції.

Звідси ставати ясним, що повинен існувати "словник", що дозволяє з'ясувати, яка послідовність нуклеотидів мРНК забезпечує включення в білок амінокислот в заданій послідовності. Цей "словник" отримав назву генетичного, біологічного, нуклеотидного, або амінокислотного коду. , G , T , C . Генетичний код - заснований на використанні алфавіту, що складається всього з чотирьох букв: A, G, T, C.

Але яким же чином передається інформація від РНК, що містить всього чотири нуклеотиду, на білок, що містить 20 різних амінокислот? Якщо б кожен нуклеотид передавав інформацію на синтез однієї амінокислоти, то всього кодувалося б 4 амінокислоти. Не може код складатиметься з двох нуклеотидів, так як в цьому випадку можна було б охопити не більше 16 амінокислот (4 2 = 16). Роботами М. Ниренберга та співавторів було встановлено, що для кодування однієї амінокислоти потрібно не менше трьох послідовно розташованих нуклеотидів, які називаються кодонами або триплетами. При цьому між окремими кодонами немає проміжків, і інформація записана разом, без знаків пунктуації. Число сполучень 3 квітня дає підставу вважати, що 20 амінокислот кодується 64 кодонами. и UGA не несут в себе информации и первоначально были названы бессмысленными, или нонсенс-кодонами. Експериментально доведено, що таких кодонів менше, всього 61, а 3 інших UAA, UAG і UGA не несуть у собі інформації і спочатку були названі безглуздими, або нонсенсом-кодонами. Однак у подальшому було показано, що ці триплети сигналізують про завершення трансляції, і тому їх почали називати терминирующего, або стоп-кодони.

Кодони мРНК і триплети нуклеотидів в кодує нитки ДНК з направленням від 5 до 3 - кінця мають однакову послідовність азотистих основ, за винятком того, що в ДНК замість урацилу, характерного для мРНК, варто тимін.

Виявлено також цікава особливість взаємодії кодону з антикодоном. Виявилося, що перше і друге азотисті основи кодону утворюють міцніші зв'язки з комплементарними основами антикодоном. Що ж стосується третього підстави, то цей зв'язок менш міцна, більш того, підстава кодону може паруватися з іншим, не комплементарним підставою антикодоном. Цей феномен називають механізмом неоднозначного відповідності або хитання. Відповідно до цього урацил антикодоном може взаємодіяти не тільки в аденіном, а й гуаніном кодону. Гуанін антикодоном здатний зв'язуватися не лише з цитозином, але і з урацилом кодону. Це вказує на можливість декількох кодонів кодувати одну і ту ж саму амінокислоту. І дійсно було встановлено, що ряд амінокислот кодується двома і більше антикодоном (Додаток 1, табл. 1). З таблиці видно, що тільки дві амінокислоти - метіонін і триптофан - кодуються за допомогою одного кодону. Той факт, що однією і тією ж амінокислоті відповідає кілька кодонів, називається виродженим генетичного коду. Біологічний сенс цього явища пов'язаний, мабуть, з можливістю більш швидкого відділення тРНК від мРНК, що дуже важливо для процесу білкового синтезу.

На підставі вищевикладеного можна підсумувати основні властивості генетичного коду:

-Триплетного - одну амінокислоту кодують три нуклеотида (триплет або кодон);

-Безперервність - у всіх організмів код лінійний, односпрямований і безперервний;

-Неперекриваемость - один і той же нуклеотид не може входити одночасно до складу двох або більш кодонів;

-Специфічність - певний кодон відповідає тільки одній амінокислоті;

-Вирожденність (надмірність) - одній і тій же амінокислоті може відповідати декілька кодонів;

-Універсальність - генетичний код працює однаково у всіх живих організмів.

До останнього часу генетичний код вважався абсолютно універсальним. Тепер стало відомо, що набір тРНК в мітохондріях клітин як нижчих, так і вищих еукаріотичних організмів, зчитує 4 кодону інакше, ніж тРНК-молекули цитоплазми цих же або будь-яких інших клітин. У мітохондріях необхідні тільки 22 види тРНК, в той час як для синтезу білка в цитоплазмі використовується весь набір, що включає 31 вид тРНК-молекул. І все ж, за вищезгаданим винятком, генетичний код - універсальний.

До розшифровки генетичного коду було неможливо зрозуміти механізм синтезу білка і пояснити походження мутацій. Відкриття генетичного коду дозволило відповісти на питання про те, як пов'язані між собою дефекти певних білків людини і спадкові захворювання. Крім того, завдяки розшифровці генетичного коду були створені необхідні передумови для діагностики та лікування таких захворювань.

2. Білоксинтезуюча система

Клітки повинні володіти спеціальними механізмами для точного, акуратного і ефективного перекладу послідовності мРНК у відповідну послідовність амінокислот кодованого білка. Трансляція (біосинтез білків з використанням мРНК в якості матриці) здійснюється в клітинах за допомогою складної білок-синтезуючої системи. Окремі компоненти цієї системи асоціюють в єдину структуру в міру її функціонування та разобщаются по закінченню синтезу. До складу білок-синтезуючої системи входять наступні структури:

  • Рибосоми;

  • матрична РНК;

  • транспортна РНК;

  • білкові фактори і ферменти ініціації, елонгації і термінації трансляції;

  • набір амінокислот;

  • набір аміноацил-тРНК-синтетаз, що утворюють аміноацил-тРНК;

  • макроергів АТФ і ГТФ;

  • іони Mg 2 +, Ca 2 +, K +, NH 4 +.

Рибосоми

Рибосоми є рібонуклеопротеіновие освіти - своєрідні "фабрики", на яких триває складання амінокислот у білки. , выражаемой в единицах Сведберга S. Зазвичай рибосоми характеризують по швидкості їх седиментації в центрифужну полі, яка кількісно виражається константою седиментації s, яка виражається в одиницях Сведберга S. Еукаріотичні рибосоми мають константу седиментації 80S і складаються з 40S (малої) і 60S (великий) субодиниць. Кожна субодиниця включає рРНК та білки. У 40S субодиницю входить рРНК з константою седиментації 18S і близько 30-40 білків. У 60S субодиниці виявлено 3 види рРНК: 5S, 5,8 S і 28S і близько 50 різних білків.

Білки входять до складу субодиниць рибосоми в кількості однієї копії і виконують структурну функцію, забезпечуючи взаємодію між мРНК і тРНК, пов'язаними з амінокислотою або пептидом.

У присутності мРНК 40S і 60S субодиниць об'єднуються з утворенням повної рибосоми, маса якої приблизно в 650 разів більше маси молекули гемоглобіну.

У рибосоме є 2 центри для приєднань молекул тРНК: аміноацільний (А) і пептідільний (Р) центри, в освіті яким беруть участь обидві субодиниці. Разом центри А і Р включають ділянку мРНК, рівний 2 кодонам. Під час трансляції центр А пов'язуємо аа-тРНК, будова якої визначає кодон, що знаходиться в області цього центру. У струк турі цього кодону зашифрована природа амінокислоти, яка буде включена в зростаючу поліпептидний ланцюг. Центр Р займає пептидил-тРНК, тобто тРНК, пов'язана з пептидного ланцюжком, яка вже синтезована.

У еукаріотів розрізняють рибосоми 2 типом "вільні", які виявляються в цитоплазма клітин, і пов'язані з ендоплазматичним ретикулумом (ЕР). Рибосоми, асоціювання з ЕР, відповідальні за синтез білків "на експорт", які виходять у плазму крові і беруть участь в оновленні білків ЕР; мембрани апарату Гольджі, мітохондрій або лізосом.

Мітохондрії містять свій набір рибосом. Мітохондріальні рибосоми дрібніше, ніж рибосоми еукаріотів, прокаріотів і мають константу седиментації 55S. Вони також складався з двох субодиниць, але відрізняються від еукаріріотіческіх рибосом кількістю і складом РНК і білків.

Матрична РНК

Містить інформацію про структуру синтезованого білка і використовується в якості матриці.

Досліди Ниренберга свідчать про те, що не рибосома і не рРНК є матрицею, на якій синтезуються специфічні білки, цю роль виконують надходять ззовні матричні РНК. ДНК зраджує інформацію на РНК, що синтезується в ядрі і потім надходить у цитоплазму. Тут РНК виконує матричну функцію для синтезу специфічної білкової молекули. Матрична гіпотеза синтезу білка, як і інших полімерних молекул ДНК і РНК, отримала в даний час повне підтвердження. Її правильність була доведена в експериментах, які забезпечували точне відтворення первинної структури полімерних молекул; причому цей синтез на відміну від безладного хімічного синтезу відрізнявся не тільки високою швидкістю і специфічністю, але й спрямованістю самого процесу, в суворій відповідності з програмою, записаною в лінійній послідовності молекули матриці.

Транспортна РНК

На частку тРНК припадає близько 10-15% загальної кількості клітинної РНК. До теперішнього часу відкрито понад 60 різних тРНК. тРНК називають "адапторние молекули", тому що до акцепторного кінця цих молекул може бути приєднана певна амінокислота, а за допомогою антикодоном вони дізнаються специфічний кодон на мРНК. Для кожної амінокислоти в клітині є принаймні одна специфічна РНК (для ряду амінокислот відкрито більше однієї, зокрема для серину - 5 різних тРНК, для лізину і гліцину - по 4 різних тРНК, хоча і в цьому випадку кожна тРНК пов'язана зі специфічною аміноацил -тРНК-синтетазою). Молекулярна маса більшості тРНК коливається від 24000 до 29000 Так. Вони містять від 75 до 85 нуклеотидів. Амінокислоти приєднуються до вільної 3 -ОН-групі кінцевого мононуклеотид, представленого у всіх тРНК АМФ, шляхом утворення ефірного зв'язку. Цікаво, що майже всі тРНК володіють не тільки індивідуально подібними функціями, але і дуже схожою тривимірною структурою.

Встановлено первинна структура майже всіх 60 відкритих тРНК. Спільною для тРНК виявилася також нативна конформація, встановлена ​​методом рентгеноструктурного аналізу і названа спочатку названа конформацією конюшини; насправді ця конформація має неправильну, Г-образну, форму.

Визначення структури тРНК дозволило виявити ряд відмінних ділянок; так, 3 -гідроксильної кінці розташовується однакова для всіх тРНК послідовність триплетів ЦЦА - ОН, до якої приєднується за допомогою ефірного зв'язку специфічна амінокислота. Зв'язування в основному відбувається через 3 -ОН-групу кінцевого аденілових нуклеотидів, хоча отримані докази можливості приєднання амінокислоти і через 2 -ОН-групу. Тимидин-псевдоуридин-цітіділовая петля, мабуть, забезпечує зв'язування аміноацил-тРНК з поверхнею рибосоми. Є крім того, додаткова петля, склад якої варіює у різних типів молекул тРНК; її призначення невідомо. Дігідроуріділовая петля, з іншого боку, виявилася необхідною як сайт (місце) для впізнавання специфічним ферментом - аміноацил-тРНК-синтетазою. Є також антікодоновая петля, що несе триплет, названий антикодоном, і розташована на протилежній стороні від того кінця, куди приєднується амінокислота. Антикодон є антипаралельними у своїй комплементарності.

Білкові фактори

У кожній стадії білкового синтезу на рибосомі ініціації, елонгації і термінації бере участь різний набір внерібосомних білковий факторів:

- Ініціації elF 1, elF 2;

- Елонгації FF 1, FF 2;

- Термінації RF 1, RF 2, RF 3;

- Інші.

Ці білки зв'язуються з рибосомою або її субодиницями на певних стадіях процесу і стабілізують або полегшують функціонування білоксинтезуючої машини.

Амінокислоти

Всі 20 амінокислот, що входять в структуру білків організму людини, повинні бути присутніми в достатній кількості. Ця вимога перш за все відноситься до незамінних (тобто не синтезуються в організмі) амінокислотам, оскільки недостатнє постачання клітини хоча б однієї незамінною амінокислотою призводить до зниження, а іноді й повної зупинки синтезу білка на кодоні, що вимагає включення цієї амінокислоти в білок.

Аміноацил-тРНК синтетази

Так як у нуклеїнових кислот немає якого-небудь спеціального спорідненості до бічних ланцюгів амінокислот, взаємопізнавання має відбуватися з допомогою спеціальної молекули білка, здатної виявляти одночасно і певну тРНК-молекулу, і відповідну амінокислоту. Для подібного впізнавання і правильного приєднання відповідної амінокислоти до молекули тРНК має існувати принаймні 20 специфічних ферментів. Процес упізнання і приєднання відбувається у два етапи і каталізується ферментом - унікальним для кожної з 20 амінокислот, що належить до класу аміноацил-тРНК-синтетаз. Цей фермент утворює активоване проміжний аміноацил-АМР-ферментативний коплекс, який специфічно дізнається відповідну молекулу тРНК і переносить амінокислотний залишок на 3 -OH групу кінцевого аденозину. Амінокислота залишається приєднаної ефірним зв'язком до тРНК аж до включення в певне положення зростаючої поліпептидного ланцюга попередника білка.

АТФ і ГТФ як джерела енергії

На включення однієї амінокислоти в зростаючу поліпептидний ланцюг клітина витрачає 4 макроергічні зв'язку: 2 з АТФ в ході реакції, що каталізується аа-тРНК синтетазою (у процесі активації амінокислот АТФ розщеплюється на АМФ і пірофосфат), і 2 молекули ГТФ: одна використовується на зв'язування аміноацил- тРНК в А-центрі рибосоми, а друга витрачається на стадію транслокації. До цього слід додати використання ще двох макроергічних зв'язків молекул: АТФ і ГТФ на ініціацію і терминацию синтезу поліпептидного ланцюга.

3. Етапи синтезу поліпептидного ланцюга

Синтез білка є циклічний багатоступінчастий енергозалежний процес, в якому вільні амінокислоти полімеризується в генетично детерміновану послідовність з утворенням поліпептидів. Система білкового синтезу, точніше система трансляції, яка використовує генетичну інформацію, транскрибований в мРНК, для синтезу поліпептидного ланцюга з певною первинної структурою, включає близько 200 типів макромолекул - білків і нуклеїнових кислот. Серед них близько 100 макромолекул, що в активуванні амінокислот і їх перенесення на рибосоми, більше 60 макромолекул, що входять до складу 70S або 80S рибосом, і близько 10S макромолекул, які беруть безпосередню участь у системі трансляції. Білковий синтез, або процес трансляції, може бути умовно розділений на 2 етапи: активування амінокислот і власне процес трансляції.

Другий етап матричного синтезу білка, власне трансляцію, що протікає в рибосоме, умовно ділять на три стадії: ініціації, елонгації і термінації.

Активування амінокислот

Велика частина амінокислот у цитоплазмі клітин перебувати не у вільному стані, а у вигляді аміноацил-тРНК. Це охороняє амінокислоти від метаболічних перетворень і сприяє збереженню набору амінокислот для синтезу білка. Утворенню комплексу амінокислота-тРНК передує активація амінокислоти і знаходження відповідної тРНК (рекогніція). Це відбувається під дією ферменту аміноацил-тРНК-синтетази, або АРС-ази. Ці ферменти мають два активних центру, один з яких відповідає певній тРНК, а інший строго специфічний відповідної амінокислоті. Таким чином, у клітці має бути не менше 20 АРС-аз, хоча фактично їх дещо більше. Освіта аміноацил-тРНК відбувається в два етапи, першим з яких є взаємодія АК з АТФ:

Аміноаціладенілат (АК АМФ) залишається в комплексі з АРС-Азою до приєднання до другого активного центру ферменту тРНК. При взаємодія комплексу (АК АМФ)-АРС-аза з тРНК утворюється аміноацил-тРНК, при цьому виділяється вільний фермент і АМФ:

4. Процеси трансляції

Другий етап матричного синтезу білка, власне трансляцію, що протікає в рибосоме, умовно ділять на три стадії: ініціацію, елонгацію і терминацию.

Ініціація

У ході ініціації відбувається образованіe комплексу, що включає Мет-тРНК i мет, мРНК і рибосому, де-тРНК i мет ініціює метионінова тРНК. У цьому процесі беруть участь не менше 10 факторів ініціації, які позначають як elF (від англ. Eukaryotic initiation factors) із зазначенням номера та букви. У більшості мРНК-молекул еукаріот 5 -кінець "кепірован". Кеп являє собою залишок метілгуанозілтріфосфата і, можливо, бере участь у зв'язування РНК-молекул з 40S-субодиницею рибосоми. Спочатку 40S субодиниця рибосоми з'єднується з фактором ініціації, який перешкоджає її зв'язування з 60S субодиницею, але стимулює об'єднання з потрійним комплексом, що включає Мет-тРНКi мет, eIF-2 і ГТФ (Додаток 2 рис.1). Потім цей тепер вже більш складний комплекс зв'язується з 5'-кінцем мРНК за участю декількох elF. Один з факторів ініціації (elF-4F) дізнається і приєднується до ділянки "кеп" на молекулі мРНК, тому він отримав назву кепсвязивающего білка. Прикрепившись до мРНК, 40S субодиниця починає ковзати по некодирующей частини мРНК до тих пір, поки не досягне ініціюючого кодону AUG кодує нуклеотидної послідовності. Ковзання 40S субодиниці по мРНК супроводжується гідролізом АТФ, енергія якого витрачається на подолання ділянок спіралізаціі в нетрансльованій частини мРНК. В еукаріотичних Клек некодуючі ділянки мРНК мають різну довжину, але зазвичай від 40 до 80 нуклеотидів, хоча зустрічаються області з протяжністю більше 700 нуклеотидів.

Досягнувши початку кодує послідовності мРНК, 40S субодиниця зупиняється і зв'язується з іншими факторами ініціації, які прискорюють приєднання 60S субодиниці та освіта 80S рибосоми за рахунок гідролізу ГТФ до ГДФ і неорганічного фосфату. При утворенні повної рибосоми формуються два центри трансляції: донорний (пептідільний, P-центр) і акцепторний (аміноацільний, А-центр).

У Р-центрі надається AUG-кодон мРНК з приєднаним до нього Мет-тРНКi мет, аміноацільний ділянку містить аміноацил-тРНК, з'єднану з відповідним кодоном мРНК.

Елонгація

Найтриваліший етап білкового синтезу - елонгація, в ході якого рибосома за допомогою аа-тРНК послідовно "читає" мРНК у вигляді триплетів нуклеотидів, наступних за ініціював кодоном в напрямку від 5 'до З'-кінця, нарощуючи полипептидную ланцюжок за рахунок послідовного приєднання амінокислот . Приєднання відповідної аміноацил-тРНК в А-ділянці вимагає точного впізнавання кодону. Фактор елонгації EF1 утворює комплекс з ГТФ і молекулою аміноацил-тРНК. Завдяки цьому аміноацил-тРНК може приєднатися до рибосоми. При цьому відбудеться вивільнення комплексу EF1-ГДФ і фосфату (додаток 2, рис. 2). Комплекс EF1-ГДФ потім знову перетворюється на EF1-ГТФ за участю інших вільних білкових факторів і ГТФ.

-аміногрупи нової аміно-ацил-тРНК в ділянці А здійснює нуклеофільних атаку етерефіцірованной карбоксильної групи пептидил-тРНК, що займає P-ділянка. Ця реакція каталізується пептіділтрансферазой - білковим компонентом, що входять до складу 60S-рибосомной субодиниці.

Після видалення пептідільного залишку з тРНК в Р-ділянці вільна молекула тРНК швидко покидає P-ділянка. Комплекс ГТФ з EF2 бере участь у процесі транслокації новообраованной пептидил-тРНК з А-ділянки в Р-ділянка. При цьому відбувається гідроліз ГТФ, що використовується як кофактора EF2, до ГДФ і фосфату (рис.3). У результаті транслокації знову сформована пептидил-тРНК і відповідний їй кодон переходять в Р-ділянку, звільняючи А-ділянку для нового циклу впізнавання наступного кодону відповідної молекулою аміноацил-тРНК і елонгації.

Термінація

Термінація представляє собою завершення синтезу поліпептидного ланцюга та звільнення її від рибосоми (рис. 4). Після багатьох циклів елонгації, в результаті яких синтезується поліпептидний ланцюг білка, в А-ділянка з'являється терминируются або нонсенсом-кодон. У нормі відсутні молекули тРНК, здатні впізнавати нонсенс-кодони. А при участии ГТФ и пептидилтрансферазы обеспечивают гидролиз связи между полипептидом и молекулой тРНК, занимающей P-участок. Поява в А-ділянці терминирующего кодону розпізнається так званими факторами вивільнення (R-факторами). R А за участю ГТФ та пептіділтрансферази забезпечують гідроліз зв'язку між поліпептидом і молекулою тРНК, що займає P-ділянка. Після гідролізу і вивільнення синтезованого поліпептиду і тРНК 80S-рибосома дисоціює на 40S-і 60S-субодиниці.

Одну й ту ж саму ланцюг мРНК можуть транслювати одночасно безліч рибосом. Рибосоми, розташовані на одній молекулі мРНК, утворюють полісом.

5. Регуляція біосинтезу білка на етапі трансляції

Лімітуючою стадією процесу трансляції є її ініціація. Найбільш докладно описаний процес зміни швидкості ініціації трансляції в результаті фосфорилювання фактора ініціації IF 2. 2 -киназой, причем присоединение фосфатной группы инактивирует фактор инициации. Реакція каталізується ферментом IF 2-кіназою, причому приєднання фосфатної групи інактивує фактор ініціації. Цей феномен був вивчений на прикладі синтезу гемоглобіну в ретикулоцитах. Виявилося, що активація IF 2-кінази відбувається за рахунок її фосфорилювання цАМФ-залежної протеїнкінази. Взаємодія цієї протеїнкінази з цАМФ і її активацію блокує гем, виконуючи тим самим негативний контроль синтезу гемоглобіну.

До лікарських речовин, ефективно впливає на синтез білка, відносяться антибіотики. Більшість антибіотиків протибактеріальної дії інгібують процеси трансляції. Такі антибіотики, як норвалін і індоміцін, перешкоджають утворенню аміноацил-тРНК; стрептоміцин, неоміцин, конвалін, аурінтрікарбоновая кислота інгібують ініціацію трансляції; тетрациклін і стрептоміцин інгібують елонгацію, перешкоджаючи зв'язування аміноацил-тРНК з А-центром рибосоми. Пептиділтрансферазний реакція блокується пуроміцін і хлорамфеніколом, а транслокація - еритроміцином і виомицин.

Висновок

Трансляція вкрай важливий процес, і порушення чи випадання будь-якої ланки, що бере участь у синтезі білка, майже завжди призводить до розвитку патології, причому клінічні прояви хвороби будуть визначатися природою і функцією білка, синтез якого виявляється порушеним (структурний або функціональний білок). Іноді синтезуються так звані аномальні білки як результат дії мутагенних факторів і, відповідно, зміни генетичного коду (наприклад, гемоглобін при серповидно-клітинної анемії). Наслідки цих порушень можуть виражатися в розвитку найрізноманітніших синдромів або закінчуватися летально. Слід зазначити, що організм має в своєму розпорядженні потужними механізмами захисту: подібні зміни генетичного апарату швидко розпізнаються специфічними ферментами - рестріктазами, змінені послідовності вирізаються і знову заміщуються відповідними нуклеотидами за участю полімераз і лігази.

Список літератури

  1. Біохімія людини у 2 томах, Т. 2 / / Р. Маррі 2009

  2. Біохімія / / Комов В.П., 2004р.

  3. Біологічна хімія / / Шапіро Я.С., 2004р.

  4. Біохімія / / Северин Є.С., 2005р.

  5. Біологічна хімія / / Березів Т.Т., Коровкін Б.Ф., 1990 р.

Додаток 1

Таблиця 1. Виродженість коду амінокислот

Амінокислота

Число кодонів

Амінокислота

Число кодонів

Мет

Трп

1

Мулі

3

АСН

Асп

Цис

Глн

Гли

Гіс

Ліз

Тир

Фен

2

Ала

Гли

Про

Тре

Вал

4

Арг

Сер

Лей

6

Таблиця 2. Генетичний код

Перша підстава

Друга підстава

Третя підстава

U

U

Фен

Фен

Лей

Лей

C

Сер

Сер

Сер

Сер

A

Тир

Тир

*

*

G

Цис

Цис

*

Три


U

З

A

G

C

Лей

Лей

Лей

Лей

Про

Про

Про

Про

Гіс

Гіс

Глн

Глн

Арг

Арг

Арг

Арг

U

З

A

G

A

Мулі

Мулі

Мет

Мет

Тре

Тре

Тре

Тре

АСН

АСН

Ліз

Ліз

Сер

Сер

Арг

Арг

U

З

A

G

G

Вал

Вал

Вал

Вал

Ала

Ала

Ала

Ала

Асп

Асп

Гли

Гли

Гли

Гли

Гли

Гли

U

З

A

G

Додаток 2

Малюнок 1

Малюнок 2

Малюнок 3

Малюнок 4

Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Біологія | Реферат
87.4кб. | скачати


Схожі роботи:
Регуляція біосинтезу білків на етапі трансляції
Частинки і колектив невиразно і симетрія Корекція статистичних сум для трансляції та ротації
Бюджетний процес 2
Процес буріння
Процес ціноутворення
Таємний процес
Господарський процес
Юридичний процес
Педагогічний процес
© Усі права захищені
написати до нас