Основні поняття молекулярної біології

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

Реферат на тему:

Основні поняття молекулярної біології

2009

Особливості атомів чотирьох елементів таблиці Менделєєва, що становлять основу всіх біологічних молекул: водню, вуглецю, азоту і кисню.

Водень. Номер 1 в таблиці Менделєєва. Мале за розміром ядро несе одиничний позитивний заряд. Електрон знаходиться на першій, близькою до ядра орбіті. Атом водню легко втрачає електрон, утворюючи позитивний іон Н +. Кажуть, що атом водню є гарним донором електрона, що переходить до інших атомів. Іон Н + грає важливу роль в біохімічних реакціях.

Вуглець (№ 6). Помітно більше, ніж у водню ядро має заряд +6. Відповідно, електронів теж 6. Два електрона, першої, найближчої до ядра оболонки не здатні брати участь в утворенні хімічних зв'язків. На другий, «валентної» оболонці - 4 електрони. Вони можуть знаходитися в двох станах. Перше - коли два електрони з чотирьох спарені (певним чином пов'язані між собою) і тому не можуть брати участі в утворенні хімічних («ковалентних») зв'язків з іншими атомами. У цьому стані вуглецю двухвалентен, як наприклад, в молекулі СО. В освіті зв'язків беруть участь тільки два не спарених електрона другий оболонки. Ковалентний зв'язок між двома атомами утворюють два валентних електрона - по одному від кожного з атомів. Ці електрони злучаються і звертаються по загальній орбіті навколо обох ядер. У цьому «співволодінні» електронами і складається хімічний зв'язок. Якщо електрони спарені на орбіті одного з атомів, то вони в хімічній зв'язку брати участь не можуть.

Однак, як раз у вуглецю спарені електрони зовнішньої оболонки легко відокремлюються і набувають здатність брати участь в утворенні ковалентних зв'язків. ). У цьому стані вуглець чотиривалентним (наприклад, COg). Чотиривалентний вуглець, зв'язуючись з чотирма іншими атомами (наприклад, в молекулі метану СН4), утворює дуже стійку просторову конфігурацію тетраедра, в центрі якого знаходиться ядро вуглецю.

Додамо, що ядро вуглецю міцно утримує всі чотири валентних електрони зовнішньої оболонки. Тому карбон не схильний утворювати іон.

Азот (№ 7). У нормальному стані має на зовнішній оболонці п'ять електронів, з яких два спарені. 3). Тому у сполуках азот частіше-всього трьохвалентний (наприклад, в аміаку - NH 3). 3. Проте освіту тетраедричних структури настільки вигідно, що атом азоту охоче віддає один з спарених електронів і перетворюється в чотиривалентний позитивно заряджений іон, який з'єднується ковалентно з чотирма іншими атомами, наприклад в іоні амонію NH 3.

До взаємовідносин нормального, тривалентного азоту і водню варто придивитися уважніше.

По-перше, партнерство маленького водню з більшим азотом далеко не рівноправне. Загальна пара електронів повинна оббігати обидва ядра. Але в околицях азоту вона проводить набагато більше часу, ніж біля ядра водню. Це означає, що атом азоту отримує невеликий додатковий негативний заряд (його позначають 5 -), а водень виявляється в такій же мірі позитивно зарядженим (б +). Відбувається зсув заряду. Значки 5 на цьому малюнку не мають кількісного сенсу, а лише позначають малу величину, свідомо меншу 1. Дві інші хімічні зв'язки азоту не сильно впливають на цей зсув.

По-друге, через наявність на зовнішній орбіті атома азоту спарених електронів цей атом за рахунок їх негативного заряду додатковою, хоча й дуже невеликої, силою утримує біля себе атом водню.

Ці особливості взаємин азоту і водню грають в живій природі дуже важливу роль.

Кисень (№ 8). У нормальному стані на зовнішній орбіті атома знаходиться шість електронів, з яких чотири спарені, і тільки два можуть брати участь в утворенні хімічних зв'язків. Кисень двухвалентен. Крім цього, він володіє унікальною особливістю: надто схильний віднімати у інших атомів електрон і включати його до складу своєї зовнішньої оболонки, перетворюючись на негативний іон. У цьому сенс процесу окислення. Захоплений електрон злучається з одним із двох перш вільних електронів кисню і його іон виявляється одновалентних. Кажуть, що кисень має спорідненістю до електрона. Це обумовлено тим, що приєднав сьомий електрон до своєї зовнішній електронній оболонці іон кисню наближається до дуже стійкою конфігурації інертного атома неону. Азот і кисень в цьому плані є антиподами. Азот може служити донором електрона, а кисень є його акцептором »

Спорідненість кисню до електрона виявляється і тоді, коли обидва його вільних електрона зайняті в освіті ковалентних зв'язків. Кисень «прагне» утримати біля себе спарені електрони цих зв'язків, відтягуючи на себе таким чином електронну щільність і отримуючи певний негативний заряд.

Крім того кисень, маючи на зовнішній орбіті спарені електрони (навіть дві пари), здатний, подібно азоту притягувати опинився поблизу дефіцитний по електронній щільності атом водню.

Описані особливості атомів азоту і кисню дозволяють зрозуміти природу слабких сил взаємодії, що грають ключову роль як в освіті просторової структури білків і ферментативному каталізі, так і в паруванні ниток ДНК. Розглянемо три головних типи таких сил.

1. Іонна зв'язок. Такий зв'язок може виникнути при зближенні негативного іона кисню (наприклад після дисоціації водню від карбоксильної групи) і позитивного іона чотирьохвалентного азоту, як показано на рис. 3. Не цікавлять нас поки інші ділянки молекул зображені у вигляді прямокутників).

Відстань між ядрами іонів кисню та азоту близько ЗА, а сила взаємного тяжіння така, що для відриву їх один від одного потрібно затратити 0,95 кілокалорій на кожен моль іонних пар. Для розриву ж ковалентного хімічного зв'язку (наприклад, між двома атомами вуглецю) потрібно майже в сто разів більше енергії - близько 85 ккал / моль.

2. Водневий зв'язок. Освіта так званої водневої »зв'язки обумовлено зазначеними вище явищами:

поляризацією зв'язку N-Н

тяжінням збідненого електронами водню до атома азоту або кисню, які мають на зовнішній орбіті спарені електрони.

Відстані між ядрами двох азотом або азоту і кисню такі ж, як при іонного зв'язку - близько ЗА. Ядро водню як би затиснуте між майже дотичними зовнішніми електронними оболонками N і N або N і О. Для розриву водневого зв'язку потрібно близько 0,7 ккал / моль - це теж слабкий зв'язок.

3. Гідрофобна зв'язок. Це, по суті кажучи, не зв'язок, а «мимовільну» об'єднання молекул, відторгнутих молекулами води. Гідрофобні молекули «не люблять» воду - розчиняються в ній дуже погано. Розчинність у воді означає схильність речовини розпадатися на окремі молекули, кожну з яких оточує гідратне оболонка - шар «прилиплих» молекул води. «Прилипання» води (змочування) відбувається завдяки тяжінню поляризованих молекул води (диполів) до іонів або заряджених ділянок розчиняються молекул (рис1). Поляризованность молекули води, якщо врахувати, що в реальності обидва водню дійсно знаходяться по один бік від атома кисню.



Рис.1


Рис.2


Якщо велика молекула має на поверхні заряджену або поляризовану групу атомів, то навколо неї теж будуть утворюватися «місцеві» гідратів оболонки (рис. 2). Цього може бути достатньо для додання всій молекулі певної (гіршої, ніж для чистого іона) розчинності у воді. До першого шару «прилиплих» молекул води такими ж силами приєднуються ще шари молекул води, утворюється свого роду «шуба», яка «втягує» молекулу в водне оточення, навіть якщо інші ділянки молекули з водою не взаємодіють.

Природно, що самі диполі молекул води електростатично і водневими зв'язками притягуються одне до одного. Це обумовлює, зокрема, деяку трудність випаровування води (у порівнянні, наприклад, з ефіром і спиртом). Вода «прагне» порядок розташування своїх молекул за обсягом так, щоб між ними утворилося максимальне число зв'язків. Чим більше таких зв'язків, тим менше потенційна енергія всієї системи (адже для розриву зв'язків, наприклад випаровування води, треба підводити енергію нагрівання). Будь-яка рухома система прагне зайняти положення, що відповідає мінімуму потенційної енергії. Тепловий рух молекул води перешкоджає цьому. Максимальне впорядкування досягається лише при 0 ° С, коли вода кристалізується в лід.

Гідрофобні молекули утворюються незарядженими і неполяризованим атомами і групами атомів. Вони не зв'язують воду, не змочуються. 2— CH 2—... Такі, наприклад, аліфатичні ланцюжка виду СНз-CH 2 - CH 2 -... 3— и — CH 2— . та й самі утворюють їх групи CH 3 - і - CH 2 -. 6 H 6), фенола, толуола и других, в состав которых входят разного рода замкнутые циклы с сопряженными связями. Висока гідрофобність ароматичних молекул: бензолу (C 6 H 6), фенолу, толуолу та інших, до складу яких входять різного роду замкнуті цикли з сполученими зв'язками. Вода такі молекули як би «не помічає». Але, опинившись у воді, незмочувальна молекули займають місце і заважають молекулам води утворити максимально можливе при даній температурі число зв'язків. Перешкоди зменшаться, якщо гідрофобні молекули зберуться в тісні купки (краплі), як показано на рис. 3, де гуртками зображені гідрофобні молекули, а зачорненими - молекули води.

Рис.3

Саме так вода «виштовхує» гідрофобні молекули, точніше - зберігає їх випадкове об'єднання. І хоча самі гідрофобні молекули ніяк не взаємодіють один з одним, кінцевий результат виглядає так, ніби вони притягуються якимись силами, які і умовилися називати «гідрофобними зв'язками». Щоб ці молекули роз'єднати (розчинити), треба затратити енергію на розрив зв'язків між молекулами води, розчистити місця для розподілу гідрофобних молекул по всьому об'єму. (Саме тому жир відносно легко змивається гарячою водою).

Енергія розриву таких зв'язків, вважаючи на моль гідрофобної речовини (за умови надлишку води) помітно більше, ніж у випадку іонної або водневого зв'язку, а саме - близько 2,4 ккал / моль. Але й вона мала в порівнянні з ковалентним зв'язком. Так що гідрофобна зв'язок теж слабка.

Білкова кулька. Амінокислоти

Ми вже знаємо, що всі білки складаються з комбінації 20-ти амінокислот. Їх можна отримати з будь-якої суміші білків гідролізом в 6М соляній кислоті при 110 ° Св протягом доби без доступу повітря (в запаяній ампулі). Методом хроматографії, - з яким ми свого часу познайомимося, - всі 20 амінокислот, що знаходяться в гідролізаті можна розділити між собою. Згадувалося, що амінокислоти, утворюючи білок, шикуються в міцні ланцюги і що вони мають різного роду вільними, хімічними групами атомів. Перша обставина забезпечується наявністю в усіх амінокислотах триланкової ланцюжка атомів, показаної на рис. 8. Прямокутник і ромб там позначають якісь бічні гілки, будовою яких амінокислоти відрізняються один від одного.

- CH - COOH W - CH - COOH

Очевидно, в бічних гілках і слід шукати вільні групи атомів. Цим ми займемося трохи пізніше. А зараз подивимося на доступні нашій увазі тричлен. ), на другом — карбоксил (СООН), характерный для карбоновых кислот. На одному кінці у них коштує аміногрупа (NHg), на іншому - карбоксил (СООН), характерний для карбонових кислот. Звідси й назва - амінокислоти.

Тепер приступимо до розгляду бічних гілок амінокислот. Для спрощення малюнка тепер вже ланцюжок тричлена будемо зображати у вигляді прямокутника. Під ним - повне та скорочене найменування амінокислоти, а в другій сходинці - умовне однобуквеному її позначення і молекулярна вага (дальтон). За хімічним особливостям бічних гілок амінокислоти можна розбити на кілька груп.

1. Амінокислоти, що несуть електричний заряд (у воді):

а) основні: заряд позитивний

б) кислі: заряд від'ємний

У аспарагіну і глутаміну в освіті водневих зв'язків беруть участь аміногрупи та атоми кисню, а у серину і треоні-ну в цій ролі виступають ОН-групи.

3. Амінокислоти, схильні до утворення гідрофобних зв'язків:

а) аліфатичні;

б) ароматичні

Помітне ультрафіолетове поглинання розчинів білків при 280 нм обумовлено головним чином поглинанням триптих-фана, меншою мірою - тирозину і зовсім незначно - фенілаланіну.

4. Серусодержащих амінокислоти Ці амінокислоти не беруть участь в утворенні слабких зв'язків. Для остаточної фіксації білкової глобули непогано було б її закріпити більш міцними хімічними «зшивками». Це завдання беруть на себе пари цистеїном. и вступив в реакцию окисления они образуют ковалентную связь между атомами серы Такую связь называют дисульфидным мостиком. Во многих белках дисульфидные мостики отсутствуют, в других их немного (3-6), но бывают и исключения. Зблизившись групами SH і вступивши в реакцію окислення вони утворюють ковалентний зв'язок між атомами сірки Такий зв'язок називають дисульфідними містками. У багатьох білках дисульфідні містки відсутні, в інших їх небагато (3-6), але бувають і виключення. Наприклад, в сироваткового альбуміну бика їх 17. —С2Н5ОН). Дисульфідний зв'язок можна розірвати додаванням відновлюючого агента, наприклад, бета-мер-каптоетанола (HS-С2Н5ОН).

Метіонін, як ми побачимо, відіграє особливу роль в ініціації синтезу білка.

5. Остання амінокислота Пролін (Про) має особливу структуру. Намалюємо її формулу в повному вигляді. 3) в трехзвенной цепочке, стоит иминог-руппа ( NH ). Власне кажучи, це не амінокислота, а імінокіслота, тому що замість аміногрупи (NH 3) у триланкової ланцюжку, варто іміног-рупи (NH). Але це не заважає утворювати пептидний зв'язок, що має вигляд, зображений на рис. 17. Триланкового ланцюжок проліну не прямолінійна, а утворює якийсь кут. Це забезпечує вигин ланцюга білка в тому місці, де в ній знаходиться пролін.

Всі білки мають однаковий елементарний хімічний склад. Тим часом, набір амінокислот у різних індивідуальних білків різний. Протиріччя знімається, якщо згадати, що білкові ланцюги містять сотні амінокислот. ; 7% Н; 1,5% S , по 1% Р и Fe (по весу). Сумарний склад усереднюється до приблизно таких величин: 52% С; 22,5% О; 16% N; 7% Н; 1,5% S, по 1% Р і Fe (по вазі). Фосфор і залізо входять до складу не всіх білків.

Освіта білкової глобули.

Для спрощення малюнків введемо умовні позначення груп амінокислот.

Процес згортання білкової ланцюга після її синтезу відбувається в два етапи.

I етап. Початково віддалені один від одного гідрофобні амінокислоти поступово зближуються і утворюють сильно гідрофобні зони.

Такі зони, по можливості, прагнуть ще зблизитися й утворити гідрофобна ядро глобули. Зважаючи на обмеженість гнучкості ланцюга не всі гідрофобні амінокислоти потраплять всередину. Деякі гідрофобні бокові гілки опиняться на поверхні глобули. Однак переважати там (крім особливих випадків, наприклад білків мембран) будуть бічні гілки гідрофільних амінокислот. Це забезпечить хорошу змочуваність, а значить - розчинність білка у водному середовищі.

II етап. Хоча кулька пройшла етап первинного формування і начорно згорнулася, вона ще рихла. Поштовхи молекул води можуть викликати взаємні переміщення ділянок глобули. У ході цих переміщень зближуються активні групи бічних гілок амінокислот, здатні утворити додаткові слабкі (іонні та водневі) зв'язку. Вони фіксують структуру глобули. Якщо фіксації не відбувається, то спочатку утворилися гідрофобні зони і все внутрішнє ядро можуть зазнати одну або кілька реорганізацій, поки не буде знайдена оптимальна структура, яку зможуть зафіксувати іонні та водневі зв'язки. Ці зв'язки слабкі, але їх багато, і кулька набуває не тільки остаточну конфігурацію, але і достатню міцність. Якщо ж функція білка вимагає більшої жорсткості, то спадково задається таке розташування цистеїну в первинній структурі білка, що в завершальній фазі формування глобули вони виявляються один проти одного і міцно «зшивають» дисульфідними містками глобулу.

Як би складно не було згорнуто білкова кулька, вона утворена лінійним полімером і тому має два кінці - дві кінцевих амінокислоти. З способу з'єднання амінокислот, показаного на рис. 3, с другой — карбоксил —СООН. 8, слід, що кінцевими хімічними групами всього білка будуть: з одного боку аміногрупа - NH 3, з іншого - карбоксил-СООН. Відповідно прийнято називати ці кінці білкової молекули: «N-кінець» і «С-кінець».

Розташовані на поверхні бічні гілки амінокислот визначають взаємини білка з зовнішнім середовищем. Електрично заряджені, поляризовані і схильні до утворення водневих зв'язків активні групи гідратіруются і тим самим, як уже згадувалося, забезпечують розчинність білка у воді. Однак такі групи можуть утворювати іонні зв'язки і між різними глобулами, викликаючи їх агрегацію і вьшаданіе білка в осад. Щоб уникнути цього слід розчиняти білки не в чистій воді, а в слабкому сольовому розчині: іони солей екранують заряджені групи амінокислот (така ж сольова середовище існує і всередині живих клітин). ( NHg ) g . Іноді до розчину білка доводиться додавати (і в значних кількостях) сечовину, 0 === C (NHg) g. Вона сприяє розриву водневих зв'язків між глобулами, замикаючи ці зв'язки на себе.

3 SO 4). Необхідно роз'яснити і природу явища «висолювання» - випадання білків в осад у міцних сольових розчинах, наприклад, сульфату амонію, (NH 3 SO 4). Іони солей актівносвязивают воду, формуючи власні гідратів оболонки. Якщо таких іонів дуже багато, вільної води не вистачає для повної гідратації білків.

Другою важливою характеристикою білків є електричний заряд. Сумарний заряд білкової глобули дорівнює алгебраїчній сумі позитивних і негативних зарядів іонізованих бічних гілок амінокислот, що лежать на поверхні білка. Гілки таких самих амінокислот, що опинилися всередині нього, або взаємно нейтралізовані у іонного зв'язку, або перебувають у неіонізованной формі через відсутність води всередині глобули.

Бічні гілки амінокислот, розташованих на поверхні білкової глобули, забезпечують створення активного центру ферменту. Рентгеноструктурньш аналіз показав, що активний центр являє собою западину на поверхні білка, форма якої відповідає конфігурації молекули (або молекул) субстратів ферментативної реакції. У суворо визначених місцях цієї западини розташовуються активні групи амінокислот, відповідальні за утворення декількох слабких зв'язків з субстратом, що утримують його в западині і забезпечують правильну орієнтацію реагуючих молекул.

Роль слабких зв'язків всередині білкової глобули показана в дослідах по денатурації і ренатурації ферментів. У ряді випадків обережним нагріванням, незначними змінами кислотності середовища та іншими впливами вдається розгорнути білкову глобулу (що підтверджують фізичні методи контролю). Фермент при цьому «денатурує» - втрачає каталітичну здатність. При поступове відновлення сприятливих умов кулька білка мимоволі і правильно згортається, ферментативна активність з'являється знову - відбувається «ренатурацією».

Література

Авдоніна П.В., Ткачук В.А, Рецептори і внутрішньоклітинний кальцій.1994.-Наука, Москва. - С. 29-42.

Авцин А.П., Жаворонков А.А., Ріш М.А., Строчкова Л.С. Мікроелементи людини, Медицина. М. -1991.

Анестіаді В.Х., Нагорний В.А. Про пато-і морфогенезі атеросклерозу. Кишинів, Медицина. -1985.-С.92.

Антонов В.Ф. Ліпіди і іонна проникність мембран. -М.: Медицина, 1982.

Аронов Д.М., Бубнова Н.Р., Перова Н.В. та ін Вплив ловастатину на динаміку ліпідів і аполіпротеідов сироватки крові після максимальної фізичного навантаження в період харчової ліпемії у хворих на ІХС / / Кардіологія, -1995. -Т.35. -N 31. -С.38-39.

Атаджанов М.А., Баширова Н.С., Усманходжаева А.І. Спектр фосфоліпідів в органах-мішенях при хронічному стресі / / патологічний. фізіологія т фіз. терапія. -1995,-N 3:-С.46-48.

Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Біологія | Реферат
46кб. | скачати


Схожі роботи:
Основні поняття про молекулярної біохімічної генетики
Сучасна лабораторія молекулярної біології
Основні питання з біології
Генетика і еволюція Основні аксіоми біології
Формування поняття фермент у шкільному курсі біології і зв`язок з шкільним курсом хімії
Алгоритмічна загадка молекулярної еволюції
Наближається ера молекулярної електроніки
Основні теорії праворозуміння Основні причини і закономірності появи права Поняття соціального
Основні поняття та формули
© Усі права захищені
написати до нас