Міністерство охорони здоров'я Російської Федерації
Саратовський Державний Медичний Університет
Кафедра біохімії
Реферат на тему
Загальні шляхи обміну амінокислот.
Шляхи знешкодження аміаку в організмі
Роботу виконала
студентка 12 групи
II курсу пед / ф-ту
Пасько С.П..
Саратов 2004
Проміжний обмін амінокислот у тканинах.
Проміжний метаболізм амінокислот білкових молекул, як і інших поживних речовин в організмі, включає катаболические (розпад до кінцевих продуктів) і анаболічні (біосинтез амінокислот) процеси, а також ряд інших специфічних перетворень, що супроводжуються утворенням біологічно активних речовин. Умовно проміжний метаболізм амінокислот можна розділити на загальні шляхи обміну та індивідуальні перетворення окремих амінокислот.
Загальні шляхи обміну амінокислот.
Загальні шляхи перетворення амінокислот включають реакції дезамінування, трансамінування, декарбоксилювання, біосинтезу та рацемізації. Реакції рацемізації характерні тільки для мікроорганізмів, фізіологічна роль якої полягає в синтезі D-ізомерів амінокислот для побудови клітинної оболонки.
· Дезамінування (відщеплення аміногрупи) - існує чотири типи реакцій, що каталізуються своїми ферментами:
1. Відновне дезамінорованіе (+2 H +)
2. Гидролитическое дезамінування (+ H 2 О)
3. Внутрімолекулярні дезамінування
4. Окислювальне дезамінування (+1 / 2 О 2)
У всіх випадках NH 2 - група амінокислоти вивільняється у вигляді аміаку. Крім аміаку продуктами дезамінування є жирні кислоти, окікіслоти і кетокислот. Для тварин тканин, рослин і більшості мікроорганізмів переважаючим типом реакцій є окислювальне дезамінування амінокислот, за винятком гістидину, який піддається внутрішньомолекулярної дезамінуванню.
Крім перелічених чотирьох типів реакцій і каталізують їх ферментів у тварин тканинах і печінці людини відкриті також три специфічних ферменту (серин-та треоніндегідратази і цістатіонін-γ-ліази), що каталізують неокислювальний дезамінування серину, треоніну і цистеїну. Вони вимагають присутності піридоксаль-фосфату в якості коферменту. Кінцевими продуктами реакції є піруват і α-кетобутірат, аміак і сірководень.
· Трансамінування - реакції міжмолекулярної перенесення аміногрупи (NH 2) від амінокислоти на α-кетокислот без проміжного утворення аміаку (глутамат + піруват =
α-кетоглутарат + аланін). Вперше ці реакції були відкриті в 1937р. А.Є. Браунштейном і М.Г. Кріцман. Реакції трансамінування є оборотними та універсальними для всіх живих організмів, вони протікають за участю специфічних ферментів - амінотрансфераз (трансамніназ). Теоретично реакції можливі між будь-аміно-і кетокислот, але найбільш інтенсивно вони протікають, якщо один з партнерів представлений дикарбонової аміно-або кетокислот. У перенесенні амніогруппи активну участь бере кофермет трансмінази - піридоксальфосфат (похідне вітаміну В 6). Для реакцій трансамінування характерний загальний механізм. Ферменти реакції каталізують перенесення аміногрупи не на α-кетокислот, а на кофермент; утворилося проміжне з'єднання (шіффово підстава) піддається внутрішньомолекулярним перетворенням, що призводить до звільнення α-кетокислот і пірідоксамнофосфата. Останній на втолрой стадії реагує з будь-якої іншої α-кетокислот, що через ті ж стадії призводить до синтезу нової амінокислоти і пиридоксальфосфата.
· Декарбоксилювання - відщеплення карбоксильної групи у вигляді СО 2, які утворюються продукти реакції називаються біогенними амінами, вони роблять сильний фармакологічна дія на безліч функцій. Ці реакції є незворотними, вони каталізіруютя специфічними ферментами - декарбоксилази амінокмлот-які в якості коферменту містять піридоксальфосфат (крім гістідіндекарбоксілази і аденозілдекарбоксілази - містять залишок піровиноградної кислоти в якості коферменту). У живих організмах відкриті чотири типи декарбоксилювання амінокислот.
1. Α-декарбоксилювання - характерно для тканин тварин: від амінокислот відщеплюється сусідня від α-вуглецевого атома карбоксильна група.
2. Ω-декарбоксилювання-властиво мікроорганізмам
3. Декарбоксилювання, пов'язане з реакцією трансамінування. Утворюється альдегід і нова амінокислота, що відповідає вихідної кетокислот.
4. Декарбоксилювання, пов'язане з реакцією конденсацією двох молекул:
Знешкодження аміаку в організмі.
В організмі людини піддається розпаду близько 70г амінокислот на добу: при цьому звільняється велика кількість аміаку, що є високотоксичним з'єднанням. Тому крнцентрація аміаку повинна зберігатися на низькому рівні (у нормі рівень його не перевищує 60 мкмоль / л). Концентрація аміаку 3 ммоль / л є летальною.
Одним із шляхів зв'язування і знешкодження аміаку в мозку, сітківці, нирках і м'язах, є біосинтез глутаміну (і, можливо, аспарагіну). Оскільки глутамін і аспарагін з сечею виділяються в невеликих кількостях, було висловлено припущення, що вони виконують скоріше транспортну функцію переносу аміаку в нетоксичного формі.
Частина аміаку легко зв'язується з α-кетоглутарової кислотою завдяки оборотності глутаматдегідрогеназной реакції; при синтезі глутаміну зв'язується ще 1 молекула, таким чином нейтралізуються дві молекули аміаку:
Орнітіновий цикл мочевінообразованія.
Основним механізмом знешкодження аміаку в організмі є біосинтез сечовини (в основному, в печінці). Вона виводиться з сечею в якості головного кінцевого продукту білкового, відповідно амінокислотного, обміну. На частку сечовини припадає до 80-85% всього азоту сечі. Реакції синтезу сечовини, представлені у вигляді циклу, який отримав назву орнітінового циклу мочевінообразованія Кребса.
· На першому етапі синтезується макроергічні з'єднання карбамоілфосфат - це метаболічно активна форма аміаку, що використовується в якості вихідного продукту для синтезу ряду інших азотистих сполук.
· На другому етапі циклу мочевінообразованія відбувається конденсація карбамоілфосфата і орнитина з утворенням
цитруліну; реакцію каталізує орнитинкарбамоилтрансфераза:
На наступній стадії цитрулін перетворюється на аргінін в результаті двох послідовно протікають реакцій. Перша з них, енергозалежна, зводиться до конденсації цитруліну і аспаргиновой кислоти з утворенням аргініносукціната (цю реакцію каталізує аргініносукцінат-синтетаза). Аргінінсукцінат розпадається у другій реакції на аргінін і фумарат піддією аргініносукцінат-ліази.
На останньому етапі аргінін розщеплюється на сечовину і орнітин під дією аргінази. Сумарна реакція синтезу сечовини без урахування проміжних продуктів:
Це енергетично вигідна реакція, тому процес завжди протікає в напрямку синтезу сечовини.
У стані азотистого рівноваги організм людини споживає і відповідно виділяє приблизно 15 г азоту на добу; з екскретіруемого з сечею кількості азоту на частку сечовини припадає близько 85%, креатиніну-близько 5%, амонійних солей - 3%, сечової кислоти-1% і на інші форми-близько 6%.
Типи азотистого обміну. А м м о н і о т е л і ч е з до і і т і п, при якому головним кінцевим продуктом азотистого обміну є аміак, властивий рибам. У р е о т е л і ч е з до і і т і п обміну - основним кінцевим продуктом обміну білків є сечовина, характ
Саратовський Державний Медичний Університет
Кафедра біохімії
Реферат на тему
Загальні шляхи обміну амінокислот.
Шляхи знешкодження аміаку в організмі
Роботу виконала
студентка 12 групи
II курсу пед / ф-ту
Пасько С.П..
Саратов 2004
Проміжний обмін амінокислот у тканинах.
Проміжний метаболізм амінокислот білкових молекул, як і інших поживних речовин в організмі, включає катаболические (розпад до кінцевих продуктів) і анаболічні (біосинтез амінокислот) процеси, а також ряд інших специфічних перетворень, що супроводжуються утворенням біологічно активних речовин. Умовно проміжний метаболізм амінокислот можна розділити на загальні шляхи обміну та індивідуальні перетворення окремих амінокислот.
Загальні шляхи обміну амінокислот.
Загальні шляхи перетворення амінокислот включають реакції дезамінування, трансамінування, декарбоксилювання, біосинтезу та рацемізації. Реакції рацемізації характерні тільки для мікроорганізмів, фізіологічна роль якої полягає в синтезі D-ізомерів амінокислот для побудови клітинної оболонки.
· Дезамінування (відщеплення аміногрупи) - існує чотири типи реакцій, що каталізуються своїми ферментами:
1. Відновне дезамінорованіе (+2 H +)
2. Гидролитическое дезамінування (+ H 2 О)
3. Внутрімолекулярні дезамінування
4. Окислювальне дезамінування (+1 / 2 О 2)
У всіх випадках NH 2 - група амінокислоти вивільняється у вигляді аміаку. Крім аміаку продуктами дезамінування є жирні кислоти, окікіслоти і кетокислот. Для тварин тканин, рослин і більшості мікроорганізмів переважаючим типом реакцій є окислювальне дезамінування амінокислот, за винятком гістидину, який піддається внутрішньомолекулярної дезамінуванню.
Крім перелічених чотирьох типів реакцій і каталізують їх ферментів у тварин тканинах і печінці людини відкриті також три специфічних ферменту (серин-та треоніндегідратази і цістатіонін-γ-ліази), що каталізують неокислювальний дезамінування серину, треоніну і цистеїну. Вони вимагають присутності піридоксаль-фосфату в якості коферменту. Кінцевими продуктами реакції є піруват і α-кетобутірат, аміак і сірководень.
· Трансамінування - реакції міжмолекулярної перенесення аміногрупи (NH 2) від амінокислоти на α-кетокислот без проміжного утворення аміаку (глутамат + піруват =
α-кетоглутарат + аланін). Вперше ці реакції були відкриті в 1937р. А.Є. Браунштейном і М.Г. Кріцман. Реакції трансамінування є оборотними та універсальними для всіх живих організмів, вони протікають за участю специфічних ферментів - амінотрансфераз (трансамніназ). Теоретично реакції можливі між будь-аміно-і кетокислот, але найбільш інтенсивно вони протікають, якщо один з партнерів представлений дикарбонової аміно-або кетокислот. У перенесенні амніогруппи активну участь бере кофермет трансмінази - піридоксальфосфат (похідне вітаміну В 6). Для реакцій трансамінування характерний загальний механізм. Ферменти реакції каталізують перенесення аміногрупи не на α-кетокислот, а на кофермент; утворилося проміжне з'єднання (шіффово підстава) піддається внутрішньомолекулярним перетворенням, що призводить до звільнення α-кетокислот і пірідоксамнофосфата. Останній на втолрой стадії реагує з будь-якої іншої α-кетокислот, що через ті ж стадії призводить до синтезу нової амінокислоти і пиридоксальфосфата.
· Декарбоксилювання - відщеплення карбоксильної групи у вигляді СО 2, які утворюються продукти реакції називаються біогенними амінами, вони роблять сильний фармакологічна дія на безліч функцій. Ці реакції є незворотними, вони каталізіруютя специфічними ферментами - декарбоксилази амінокмлот-які в якості коферменту містять піридоксальфосфат (крім гістідіндекарбоксілази і аденозілдекарбоксілази - містять залишок піровиноградної кислоти в якості коферменту). У живих організмах відкриті чотири типи декарбоксилювання амінокислот.
1. Α-декарбоксилювання - характерно для тканин тварин: від амінокислот відщеплюється сусідня від α-вуглецевого атома карбоксильна група.
2. Ω-декарбоксилювання-властиво мікроорганізмам
3. Декарбоксилювання, пов'язане з реакцією трансамінування. Утворюється альдегід і нова амінокислота, що відповідає вихідної кетокислот.
4. Декарбоксилювання, пов'язане з реакцією конденсацією двох молекул:
Знешкодження аміаку в організмі.
В організмі людини піддається розпаду близько 70г амінокислот на добу: при цьому звільняється велика кількість аміаку, що є високотоксичним з'єднанням. Тому крнцентрація аміаку повинна зберігатися на низькому рівні (у нормі рівень його не перевищує 60 мкмоль / л). Концентрація аміаку 3 ммоль / л є летальною.
Одним із шляхів зв'язування і знешкодження аміаку в мозку, сітківці, нирках і м'язах, є біосинтез глутаміну (і, можливо, аспарагіну). Оскільки глутамін і аспарагін з сечею виділяються в невеликих кількостях, було висловлено припущення, що вони виконують скоріше транспортну функцію переносу аміаку в нетоксичного формі.
Частина аміаку легко зв'язується з α-кетоглутарової кислотою завдяки оборотності глутаматдегідрогеназной реакції; при синтезі глутаміну зв'язується ще 1 молекула, таким чином нейтралізуються дві молекули аміаку:
Орнітіновий цикл мочевінообразованія.
Основним механізмом знешкодження аміаку в організмі є біосинтез сечовини (в основному, в печінці). Вона виводиться з сечею в якості головного кінцевого продукту білкового, відповідно амінокислотного, обміну. На частку сечовини припадає до 80-85% всього азоту сечі. Реакції синтезу сечовини, представлені у вигляді циклу, який отримав назву орнітінового циклу мочевінообразованія Кребса.
· На першому етапі синтезується макроергічні з'єднання карбамоілфосфат - це метаболічно активна форма аміаку, що використовується в якості вихідного продукту для синтезу ряду інших азотистих сполук.
· На другому етапі циклу мочевінообразованія відбувається конденсація карбамоілфосфата і орнитина з утворенням
цитруліну; реакцію каталізує орнитинкарбамоилтрансфераза:
На наступній стадії цитрулін перетворюється на аргінін в результаті двох послідовно протікають реакцій. Перша з них, енергозалежна, зводиться до конденсації цитруліну і аспаргиновой кислоти з утворенням аргініносукціната (цю реакцію каталізує аргініносукцінат-синтетаза). Аргінінсукцінат розпадається у другій реакції на аргінін і фумарат піддією аргініносукцінат-ліази.
На останньому етапі аргінін розщеплюється на сечовину і орнітин під дією аргінази. Сумарна реакція синтезу сечовини без урахування проміжних продуктів:
Це енергетично вигідна реакція, тому процес завжди протікає в напрямку синтезу сечовини.
У стані азотистого рівноваги організм людини споживає і відповідно виділяє приблизно 15 г азоту на добу; з екскретіруемого з сечею кількості азоту на частку сечовини припадає близько 85%, креатиніну-близько 5%, амонійних солей - 3%, сечової кислоти-1% і на інші форми-близько 6%.
Типи азотистого обміну. А м м о н і о т е л і ч е з до і і т і п, при якому головним кінцевим продуктом азотистого обміну є аміак, властивий рибам. У р е о т е л і ч е з до і і т і п обміну - основним кінцевим продуктом обміну білків є сечовина, характ