Дослідження можливості реалізації навчальної розвиваючої і виховують функції природничого

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

Випускна кваліфікаційна робота
Дослідження можливості реалізації навчальної, розвиваючої і виховує функцій природничо-наукової освіти при вивченні теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »


ЗМІСТ

ВСТУП

ГЛАВА I. РІШЕННЯ ЗАДАЧ РОЗВИТКУ І ВИХОВАННЯ У СИСТЕМІ НАВЧАННЯ СЕРЕДНЬОЇ ШКОЛИ І ВУЗУ

1.1 Єдність освіти, виховання і розвитку в процесі навчання

1.2 Гуманізація і гуманітаризація хімії як засіб формування здорової моральної основи майбутнього фахівця

1.3 Психолого-педагогічні основи розвивального навчання

1.4 Засоби розвивального навчання

1.5 Лабораторні роботи як засіб закріплення знань, умінь, навичок, розвитку мислення та формування інтелекту учнів

Глава II. ТЕМА «БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ »В КУРСІ ХІМІЇ СЕРЕДНЬОЇ ШКОЛИ І ВУЗУ

2.1 Програмні вимоги до викладання теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »в середній школі

2.2 Програмні вимоги до викладання теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »у вузі

2.3 Теоретична підтримка теми

2.3.1 Амінокислоти

2.3.2 Білки

2.3.3 Нуклеїнові кислоти

2.4 Аналіз навчального матеріалу в шкільній програмі

2.5 Аналіз навчального матеріалу у вузівській програмі

Глава III. БАНК МЕТОДИЧНИХ ЗАВДАНЬ ЗА ТЕМОЮ «БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ

3.1 Розробка навчальних занять в середній та вищій школі

3.1.1 Інтегрований урок хімії та біології в 11-му класі на тему: "Хімія, біологія та толерантність»

3.1.2 Лекція за темою «Білки. Нуклеїнові кислоти »

3.1.3 Урок за темою «Нуклеїнові кислоти»

3.1.4 Узагальнюючий інтегрований урок-семінар

«Білки - будова та властивості»

3.2 Задачі за темою «Білки. Нуклеїнові кислоти »

3.3 Тести

3.3.1 Тести по шкільній програмі

3.3.2 Тести з вузівській програмі

ОБГОВОРЕННЯ РЕЗУЛЬТАТІВ

ВИСНОВКИ

ЛІТЕРАТУРА

ДОДАТОК

ВСТУП

Кожна наука являє собою складну систему, що виникла на основі взаємної інтеграції двох або кількох рівноправних систем, понять [1]. Кожна з функцій навчання - навчальна, розвиваюча і виховує - є предметом різних психолого-педагогічних наук - відповідно дидактики, психології та теорії виховання. При взаємної інтеграції цих наук, тобто систем їх понять у поєднанні з системою понять хімічних, і синтезується методика навчання хімії.
Мета навчання хімії в школі та вузі - озброїти хімічними знаннями, прищепити професійні навички, розвивати їх розумову активність і самостійність, формувати науково-матеріалістичний світогляд, здійснювати трудове і моральне виховання. Не менш важливо зробити курс таким, щоб він сприяв формуванню особистості самого майбутнього фахівця.
У зв'язку з цим особливої ​​важливості набуває розробка і використання при проектуванні навчального процесу таких програм навчання, які виконують не тільки освітню, але також виховну і розвиваючу функцію.
Актуальність пропонованої роботи обумовлена ​​наступними положеннями: по-перше, білки - це найвищий ступінь розвитку речовини в природі, що зумовила появу життя, наукові успіхи в області вивчення білків підтверджують правильність матеріалістичного розуміння природи і пізнаваність об'єктивного світу. По-друге, тема «Білки. Нуклеїнові кислоти »відкриває широкі можливості для розумового розвитку учнів і несе в собі велику філософську та етичну навантаження і формує інтерес до пізнання таємниць світобудови.
На жаль, доводиться констатувати, що випускники та шкіл і вузів не можуть скласти цілісне уявлення про хімічні законах, що діють в живих системах.
Однією з основних причин цієї проблеми є відсутність методичного матеріалу, що забезпечує доступність сприйняття теми «Білки. Нуклеїнові кислоти ». Отже, метою роботи стало дослідження можливості реалізації навчальної, розвиваючої і виховує функцій природничо-наукової освіти при вивченні теми «Білки. Нуклеїнові кислоти ».
Досягнення поставленої мети вимагало вирішення ряду приватних завдань:
1. Провести аналітичний огляд літературних даних по сучасному стану природничо-наукової освіти в галузі вирішення триєдиного завдання.
2. Проаналізувати методичні матеріали преподаваної теми «Білки. Нуклеїнові кислоти ».
3. Враховуючи досліджуваний матеріал розробити різні підходи до проведення занять по даній темі в шкільному та вузівському курсі.
4. Оцінити ефективність розроблених методичних підходів після проведення уроків за результатами підсумкового тестування.
Об'єктом дослідження є тема «Білки. Нуклеїнові кислоти »в курсі хімії середньої і вищої школи.
Предмет дослідження - реалізація триєдиної функції природничо-наукової освіти при викладанні прикладних аспектів теми «Білки. Нуклеїнові кислоти ».
У своїй роботі ми спробували знайти підтвердження головної гіпотези: «Розроблений нами методичний матеріал по темі« Білки. Нуклеїнові кислоти »дозволяє комплексно реалізувати навчальну, розвиваючу і виховує функції освіти».
При вирішенні поставлених завдань використовувалися такі методи дослідження: аналіз психолого-педагогічної та методичної літератури з проблеми дослідження; аналіз підручників з хімії та спеціальної наукової літератури на предмет пошуку міжпредметних зв'язків; моделювання структури системи навчальних занять, в якій міжпредметні зв'язки виступають одним з основних засобів системного підходу до навчання; анкетування, тестування, цілеспрямоване спостереження за студентами та школярами в навчальному процесі.
Наукова новизна роботи. Вперше на хімічному факультеті з метою комплексного вирішення триєдиного завдання природничо-наукової освіти у викладанні курсу «Високомолекулярні сполуки» розроблено та апробовано інтегрована лекція на тему «Білки. Нуклеїнові кислоти ». У рамках шкільної програми розроблений і вперше проведений узагальнюючий інтегрований урок-семінар на тему «Білки. Нуклеїнові кислоти », що розкриває взаємозв'язок біології, хімії та фізики.
Теоретична і практична значущість роботи. Робота проводилася в рамках циклу досліджень, які ведуться на кафедрах хімії високомолекулярних сполук та педагогіки і психології для надання методичної підтримки студентам хімічного факультету. Отримані результати також становлять певний інтерес для вчителів загальноосвітніх шкіл і викладачів хімічного факультету.

ГЛАВА I. РІШЕННЯ ЗАДАЧ РОЗВИТКУ І ВИХОВАННЯ У СИСТЕМІ НАВЧАННЯ СЕРЕДНЬОЇ ШКОЛИ І ВУЗУ

1.1 Єдність освіти, виховання і розвитку в процесі навчання

Всебічне, гармонійний розвиток особистості передбачає єдність її освіченості, вихованості та загальної розвиненості. Всі ці компоненти всебічного розвитку розуміються в їх вузькому розумінні, тобто відповідно як сформованість знань, умінь і навичок, вихованість особистісних якостей та розвиненість психічної сфери особистості. Виходячи із загальної мети сучасної школи і вузу, процес навчання покликаний здійснювати три функції - освітню, виховну і розвиваючу. Сучасна дидактика підкреслює, що завдання навчального процесу не можна зводити лише до формування знань, умінь і навичок. Він покликаний комплексно впливати на особистість, незважаючи на те, що освітня функція є особливо специфічною для цього процесу. Зауважимо, що межі між освітою, вихованням і розвитком в їх вузькому сенсі вельми відносні і деякі аспекти їх взаємно перехрещуються. Наприклад, у поняття «освіта» часто включають засвоєння не тільки фактичних і теоретичних знань, спеціальних умінь, а й формування загальнонавчальних умінь і навичок. У той же час інтелектуальні вміння і навички, що входять до загальнонавчальні, часто відносять до розвитку особистості. Терміни «освіта», «виховання» і «розвиток» вживаються ще й у широкому сенсі. Тоді виховання (у широкому сенсі) включає в себе навчання, освіту і виховання (у вузькому сенсі). Саме освіту в широкому сенсі передбачає вже не тільки формування знань і вмінь, а й формування особистісних якостей, світогляду, ідейності, моральності особистості та ін
Освітня функція (у її вузькому сенсі) передбачає засвоєння наукових знань, формування спеціальних і загальнонавчальних умінь і навичок. Наукові знання включають в себе факти, поняття, закони, закономірності, теорії, узагальнену картину світу. Спеціальні уміння та навички включають в себе специфічні тільки для відповідного навчального предмета і галузі науки практичні вміння і навички. Наприклад, по хімії це рішення задач, проведення лабораторних дослідів, показ демонстрацій, здійснення дослідницьких робіт. Крім спеціальних умінь і навичок, в процесі утворення учні опановують загальнонавчальних умінь і навичок, які мають відношення до всіх предметів, наприклад навичками роботи з книгою, довідниками, бібліографічним апаратом, навичками читання і письма, раціональної організації домашньої праці, дотримання режиму дня і ін Одночасно з освітньою процес навчання реалізує і виховну функцію, формуючи в учнів світогляд, моральні, трудові, естетичні, етичні уявлення, погляди, переконання, способи відповідної поведінки і діяльності в суспільстві, систему ідеалів, відносин, потреб, фізичну культуру, тобто сукупність якостей особистості, характерних для людини соціалістичного типу Виховна функція органічно випливає з самого змісту і методів навчання, але разом з тим вона здійснюється і за допомогою спеціальної організації спілкування вчителя з учнями. Об'єктивно навчання не може не виховувати певних поглядів, переконань, відносин, якостей особистості. Адже формування якостей особистості неможливо без засвоєння нею певних моральних та інших понять, вимог, норм. Це закономірно передбачає навчальний аспект виховання. Суть виховує функції навчання полягає в тому, що вона надає цьому об'єктивно можливого процесу певну цілеспрямованість і суспільну значущість. Між освітою і вихованням існує не односторонній зв'язок: від навчання до виховання. Процес виховання при правильній організації негайно ж робить благотворний вплив на хід навчання, тому що виховання дисциплінованості, організованості, суспільної активності і багатьох інших якостей створює умови для більш активного та успішного навчання. Ось чому процес навчання закономірно передбачає єдність освітньої та виховної функції. Підкреслимо, що мова йде про єдність, а не про паралельне незалежному їх здійсненні. Єдність освітньої і виховної функцій навчання проявляється і в тому, що методи навчання виступають в ролі окремих елементів методів виховання, а самі методи виховання - у ролі методів стимулювання вчення.
Навчання та виховання сприяють розвитку особистості. У такому разі, здавалося б, немає необхідності говорити ще і про розвиваючої функції навчання. Але життя показує, що навчання здійснює розвиваючу функцію більш ефективно, якщо має спеціальну розвиваючу спрямованість і включає учнів у такі види діяльності, які розвивають у них сенсорні сприйняття, рухову, інтелектуальну, вольову, емоційну, мотиваційну сфери. У зв'язку з цим в дидактиці в 60-і рр.. з'явився спеціальний термін «розвиваюче навчання». Він припускає, що в ході навчання крім формування знань і спеціальних умінь треба вживати спеціальні заходи щодо загального розвитку школярів. Правда треба особливо підкреслити, що навчання завжди було розвивають, але коло розвиваються якостей внаслідок недостатньої орієнтованості на це змісту і методів навчання був кілька звуженим. У цьому сенсі перехід до розвивального навчання означав розширення сфери розвиваючих впливів, посилення творчих елементів у навчальній діяльності. У роботах, присвячених проблемі розвиваючого навчання (Л. Занков У, Н. А. Менчинська, Д Б Ельконін, В. В. Давидов М О. Данілов. М. М. Скаткін та ін), висувалися різноманітні принципи і шляхи її рішення . Найбільш відомими є положення Л. В. Занкова про те, що для інтенсивного розвитку мислення в процесі навчання необхідно забезпечити викладання на високому рівні труднощі, у швидкому темпі забезпечити усвідомлення учнями своїх навчальних дій. Разом з тим розвиток не можна звести до формування мислення. Як було зазначено вище, воно повинно охопити всі сфери особистості. І тому сучасна дидактика шукає шляхи розширення розвивального впливу навчання Особливістю функції розвитку є те, що вона не існує самостійно, а є наслідком освітньої та виховної функцій навчання. Але інтенсивність, різнобічність широта і заглибленість розвитку залежать від того, як будуть реалізовуватися освіта і виховання. Всі три функції навчання не можна уявляти собі як три паралельно здійснювані, неперекрещівающіеся лінії в потоці впливів учбового процесу. Всі вони знаходяться в складно переплітаються зв'язках: одна передує інший, є її причиною, інша є її наслідком, але і одночасно умовою активації першопричини. Дві з них - освітня та виховна - є в єдності основою третьої, розвиваючої функції Остання в свою чергу інтенсифікує а подальшому освітню і виховну функції навчання і т. д Ось чому до взаємозв'язку цих функцій треба підходити, враховуючи діалектичний характер їх єдності. Основні функції навчання реалізуються на практиці, по-перше, шляхом планування комплексу завдань уроку, що включають у себе завдання освіти, виховання і розвитку школярів, по-друге, шляхом підбору такого змісту діяльності вчителя та школярів, яке б забезпечило реалізацію всіх трьох видів завдань, маючи на увазі, що на кожному етапі уроку якісь з них будуть вирішуватися в більшій чи меншій мірі, по-третє, єдність цих функцій здійснюється шляхом поєднання різноманітних методів, форм і засобів навчання, по-четверте, в процесі контролю і самоконтролю за ходом навчання і при аналізі його результатів одночасно оцінюється хід здійснення всіх трьох функцій, а не однієї з них.
Сукупність цих вимог при побудові навчального процесу піднімає його на якісно новий рівень, при якому комплексно здійснюються завдання, що стоять перед школою.
На сьогоднішній день необхідна диференціація цілей навчання хімії. У класах і школах гуманітарного профілю завдання навчання - розкриття ролі і місця хімії у формуванні природничо-наукової картини світу, в культурному житті суспільства. Мета навчання хімії в класах і факультетах природничо спрямованості передбачають поглиблене вивчення теорії і понять, посилення практичної сторони предмета, в школах - підготовка до продовження освіти. У фізико-математичних класах і факультетах посилюється математична компонента хімії як точної науки [1].
Зміст природничо-наукової освіти і, отже, будь-якого навчального предмета повинно бути представлено чотирма видами:
1) системою наукових знань;
2) системою умінь (спеціальних, інтелектуальних, загальнонавчальних);
3) досвідом творчої діяльності, накопиченої людством в даній галузі науки;
4) досвідом ставлення до навколишньої дійсності, правильної ціннісної орієнтації.
Всі ці чотири види змісту взаємопов'язані. Так, не знаючи закономірностей перебігу хімічної реакції, не можна здійснити її практично (1). Без експерименту не можна придбати повноцінних знань про досліджуваному об'єкті, як можна їх отримати, не вміючи працювати з підручником (2) [2]. Учень не зможе вирішувати ускладнені завдання, відповідати навіть на прості, але незвично поставлені питання, тому що не вміє перенести свої знання в нові ситуації, не вміє бачити проблему і т. д. [3]. На основі емоційно-вольової сфери особистості, її ставлення до досліджуваному, знання переростають у переконання, формується світогляд [4]. Цей процес неможливий без творчої діяльності з оволодіння знаннями й уміннями. При цьому знання повинні бути пов'язані з життям. Наприклад, переконання в необхідності охорони навколишнього середовища не можуть виникнути без вивчення хімічних виробництв і т.д., усвідомлення того, що кожна людина своєю діяльністю може завдати шкоди природі, якщо діє хімічно неграмотно.
Рішення.

Фрагмент ланцюга аномального гемоглобіну
.
Фрагмент ланцюга нормального гемоглобіну.
Завдання 2. У поліпептидного ланцюга фиброина шовку повторюються фрагменти типу:-ала-гли-ала-гли. Напишіть хімічну формулу такого фрагмента, де ала-аланін, гли-гліцин.
Рішення.
СН 3 СН 3
| |
...- NH-CH-CO-NH-CH 2-CO-NH-CH-CO-NH-CH 2-CO-...
Завдання 3. При вивченні желатину в якості його моделі використовують синтетичний поліпептид полігліцін. Складіть реакцію поліконденсації гліцину і приведіть структурну форму полігліціна.
Рішення.
NH 2-CH 2-COOH + H 2 N-CH 2-COOH + H 2 N-CH 2-COOH +...®
nH 2 O + H 2 N-CH 2-CO-NH-CH 2-CO-NH-CH 2-CO-...(- NH-CH 2-СО-) n
Завдання 4. Чому відбувається зменшення ваги м'яса і риби після їх теплової обробки?
Рішення. Під час теплової обробки відбувається денатурація білків м'яса або риби. Білки стають практично не розчинними у воді і віддають значну частину міститься в них води, при цьому маса м'яса, наприклад, зменшується на 20-40%.
Завдання 5. Про що свідчить утворення «пластівців» під час варіння м'яса?
Рішення. Якщо м'ясо занурити в холодну воду і нагрівати, то розчинні білки з зовнішніх шарів м'яса переходять у воду в кількості до 0,2% від маси м'яса. Під час варіння відбувається їх денатурація, при цьому утворюються пластівці (піна, що спливає на поверхню).
Завдання 6. Встановіть структуру нуклеотиду, що має молекулярну формулу C 10 H 14 N 5 O 8 P.
Рішення. Загальна формула нуклеотидів:

де X - Н (для дезоксирибонуклеотидів) або-ОН (для рибонуклеотидов), Y - азотна основа. Згідно молекулярної формулі нуклеотиду, до складу підстави Y входять п'ять атомів азоту, п'ять атомів вуглецю (інші п'ять атомів вуглецю входять до складу залишку вуглеводу - рибози або дезоксирибози) і один або два атоми кисню. Єдине азотна основа, що задовольняє цим вимогам, - гуанін:

Оскільки до складу нуклеотиду входять 8 атомів кисню, а до складу залишків фосфорної кислоти й підстави - п'ять (чотири з кислоти і один з підстави), то залишок вуглеводу повинен містити три атома кисню, тобто X = ОН; вуглевод - рибоза. Бажаємий нуклеотид побудований із залишків рибози, гуаніну і фосфорної кислоти. Його структурна формула:

Відповідь. Нуклеотид побудований із залишків рибози, гуаніну і фосфорної кислоти.
Завдання 7. Напишіть формули протеіногенних амінокислот, що мають у розчині кислу реакцію. Завдяки чому вони мають кислу природу?
Рішення:
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2 - COOH
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
CH 2 - COOH
і

У білках є дві амінокислоти, що мають кислу природу - це аспарагінова (аміноянтарная) і глутамінова (аміноглутановая) кислоти:
Вони є моноамінодікарбоновимі, ​​що містять одну амінний і дві карбоксильні групи, завдяки чому вони і є кислими.
Завдання 8. Напишіть формули протеіногенних амінокислот, що мають у розчині лужну реакцію. Відповідь обгрунтуйте.
Рішення:
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
CH 2
|
H 2 N - CH 2
Орнитин
(A, d-діаміновалеріановая
кислота)
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
CH 2
|
CH 2
|
H 2 N - CH 2
Лізин
(A, e-діамінокапроновая
кислота)

У розчині лужну реакцію дають лізин та орітнін, тому що в них містяться дві амінні групи
Завдання 9. В одному з білків міститься 0,32% сірки. Яка його відносна молекулярна маса, якщо припустити, що в молекулі міститься тільки один атом сірки?
Рішення: Молекулярна маса речовини буде в стільки разів більше атомної маси сірки, у скільки 100% більше 0,32%:
, Звідси
Отже, відносна молекулярна маса білка 10000.
Завдання 10. Яку роль відіграє АТФ в живому організмі?
Рішення: АТФ в організмі знаходиться у вільному вигляді і виконує енергетичну функцію. При розпаді АТФ, тобто при відщепленні останнього залишку фосфорної кислоти виділяється величезна кількість енергії »8000 кал, відбувається перетворення хімічної енергії в теплову.
Задача 11. Напишіть формули протеіногенних ароматичних амінокислот, що мають у своєму складі гетероциклічне кільце.
Рішення: Деякі білки містять ароматичні амінокислоти. Такими є фенілаланін і тирозин.
SHAPE \ * MERGEFORMAT
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
|
OH
Тирозин (a-аміно-b-пара-оксипропіонова кислота)
Фениламин (a-аміно-b-фенілпропіоновая кислота)

Задача 12. Напишіть формули протеіногенних амінокислот, що містять сірку.
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
SH
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
CH 2
|
S
|
CH 2
Метіонін
Цистеїн
H 2 N - CH - COOH
|
CH 2
|
S
|
S
|
H 2 N - CH - COOH
Цистин

Рішення: сірковмісних амінокислот в білках декілька: цистеїн, метіонін, цистин.
Задача 13. У складі мононуклеотидів зустрічаються дві пентози: D-рибоза і D-дезоксирибоза. Напишіть формули.
Рішення:

HO
\ / /
C
|
H - C - OH
|
H-C - OH
|
H - C - OH
|
CH 2 OH
HO
\ / /
C
|
H - C - H
|
H - C - OH
|
H - C - OH
|
CH 2 OH
D-рибоза
D-дезоксирибоза
Завдання 14. Які низькомолекулярні НК ви знаєте?
Рішення: Поряд з високомолекулярними НК-ми, типу ДНК, в організмі є низькомолекулярні НК. Такими є транспортна РНК (т-РНК), інформаційна РНК (і-РНК), рибосомальная РНК (р-РНК).
Задача 15. З яких азотистих основ складаються НК? Напишіть відповідні формули.
SHAPE \ * MERGEFORMAT
N
N
NH 2
N
N
N
СH
і
HO
H
N
N
NH 2
N
N
N
СH
Н

Рішення: Існує два різновиди НК: РНК і ДНК. До складу і тих і інших входять і пуринові піримідинові підстави. До пуріновим відносяться -
Аденін гуанін

SHAPE \ * MERGEFORMAT
НN
O

Про
N
NH 2

Про
C - CH 2
НN
O

Про
До
N
пірімідіновим -
N

уроціл, цитозин тимін
Завдання 16. Які функції виконують НК в живому організмі?
Рішення: НК забезпечують зберігання і передачу спадкової інформації, бере безпосередню участь у синтезі білка та освіті генетичного матеріалу.
Завдання 17. Яку форму мають макромолекули НК?
Рішення: Вони утворюють кілька структур: первинну, вторинну, третинну. Кожна структура має свою будову: первинне - лінійне, вторинне - спиралевидні, третинне - глобулярні.
Завдання 18. Що таке генетичний матеріал?
Рішення: Генетичний матеріал - це ділянка ДНК, пов'язаний з білком.
Задача 19. Хімічний аналіз показав, що 28% від загального числа нуклеотидів даної і-РНК припадає на аденін, 6% - на гуанін, 40% - на урацил. Який має бути нуклеотидний складу відповідної ділянки дволанцюжкової ДНК, інформація з якого «переписана» даної і-РНК?
Рішення:
1. Знаючи, що ланцюг молекули РНК і робоча ланцюг молекули ДНК комплементарні один одному, визначаємо зміст нуклеотидів (у%) в робочій ланцюга ДНК:
· В ланцюзі іРНК Г = 6%, значить у робочій ланцюга ДНК Ц = 6%;
· В ланцюзі іРНК А = 28%, значить у робочій ланцюга ДНК Т = 28%;
· В ланцюзі іРНК У = 40%, значить у робочій ланцюга ДНК А = 40%;
2. Визначаємо зміст в ланцюзі іРНК (у%) цитозину.
· Підсумовуємо утримання трьох інших типів нуклеотидів у ланцюзі іРНК: 6% + 28% + +40% = 74% (Г + А + У);
· Визначаємо частку цитозину в ланцюзі іРНК: 100% - 74% = 26% (Ц);
· Якщо в колі іРНК Ц = 26%, тоді в робочій ланцюга ДНК Г = 26%.
Відповідь: Ц = 6%; Т = 28%; А = 40%; Г = 26%
Завдання 20. На фрагменті одного ланцюга ДНК нуклеотиди розташовані в послідовності: А-А-Г-Т-Ц-Т-А-А-Ц-Г-Т-А-Т. Намалюйте схему структури дволанцюжкової молекули ДНК. Яка довжина цього фрагмента ДНК? Скільки (у%) міститься нуклеотидів у цьому ланцюзі ДНК?
Рішення:
1. За принципом комплементарності вибудовує другий ланцюжок даної молекули ДНК: Т-Т-Ц-А-Г-А-Т-Т-Г-Ц-А-Т-А.
2. Знаючи довжину одного нуклеотиду (0,34 нм) визначаємо довжину даного фрагмента ДНК (у ДНК довжина одного ланцюга дорівнює довжині всієї молекули): 13х0, 34 = 4,42 нм.
3. Розраховуємо процентний вміст нуклеотидів у колі ДНК:
13 нуклеотидів - 100%
5 А - х%, х = 38% (А).
2 Г - х%, х = 15,5% (Г).
4 Т - х%, х = 31% (Т).
2 Ц - х%, х = 15,5% (Ц).
Відповідь: Т-Т-Ц-А-Г-А-Т-Т-Г-Ц-А-Т-А; 4,42 нм; А = 38%; Т = 31%; Г = 15,5%; Ц = 15,5%.
Завдання 21. На фрагменті одного ланцюга ДНК нуклеотиди розташовані в послідовності: А-А-Г-Т-Ц-Т-А-Ц-Г-Т-А-Т ...
1. Намалюйте схему структури другий ланцюга даної молекули ДНК.
2. Яка довжина в нм цього фрагмента ДНК, якщо один нуклеотид займає близько 0,34 нм?
3. Скільки (у%) міститься нуклеотидів в цьому фрагменті молекули ДНК?
Рішення:
1. Добудовуємо другий ланцюжок даного фрагмента молекули ДНК, користуючись правилом комплементарності: Т-Т-Ц-А-Г-А-Т-Г-Ц-А-Т-А.
2. Визначаємо довжину даного фрагмента ДНК: 12х0, 34 = 4,08 нм.
3. Розраховуємо процентний вміст нуклеотидів в цьому фрагменті ДНК.
24 нуклеотиду - 100%
8А - х%, звідси х = 33,3% (А);
тому що за правилом Чаргаффа А = Т, значить вміст Т = 33,3%;
24 нуклеотиду - 100%
4Г - х%, звідси х = 16,7% (Г);
тому що за правилом Чаргаффа Г = Ц, значить зміст Ц = 16,6%.
Відповідь: Т-Т-Ц-А-Г-А-Т-Г-Ц-А-Т-А; 4,08 нм; А = Т = 33, 3%; Г = Ц = 16,7%
Завдання 22. Який буде складу другої ланцюжка ДНК, якщо перша містить 18% гуаніну, 30% аденіну і 20% тиміну?
Рішення:
1. Знаючи, що ланцюга молекули ДНК комплементарні один одному, визначаємо зміст нуклеотидів (у%) у другій ланцюга:
тому що в першому ланцюжку Г = 18%, значить у другій ланцюга Ц = 18%;
тому що в першій ланцюга А = 30%, значить у другій ланцюга Т = 30%;
тому що в першому ланцюжку Т = 20%, значить у другій ланцюга А = 20%;
2. Визначаємо утримання в першому ланцюжку цитозину (у%).
· Підсумовуємо утримання трьох інших типів нуклеотидів в першому ланцюжку ДНК: 18% + 30% + 20% = 68% (Г + А + Т);
· Визначаємо частку цитозину в першому ланцюжку ДНК: 100% - 68% = 32% (Ц);
· Якщо в першому ланцюжку Ц = 32%, тоді в другий ланцюга Г = 32%.
Відповідь: Ц = 18%; Т = 30%; A = 20%; Г = 32%
Завдання 23. У молекулі ДНК налічується 23% аденілових нуклеотидів від загального числа нуклеотидів. Визначте кількість тіміділових і цітозілових нуклеотидів.
Рішення:
1. За правилом Чаргаффа знаходимо зміст тіміділових нуклеотидів в даній молекулі ДНК: А = Т = 23%.
2. Знаходимо суму (у%) вмісту аденілових і тіміділових нуклеотидів в даній молекулі ДНК: 23% + 23% = 46%.
3. Знаходимо суму (у%) змісту гуанілових і цітозілових нуклеотидів в даній молекулі ДНК: 100% - 46% = 54%.
4. За правилом Чаргаффа, в молекулі ДНК Г = Ц, в сумі на їх частку припадає 54%, а окремо: 54%: 2 = 27%.
Відповідь: Т = 23%; Ц = 27%
Завдання 24. Дана молекула ДНК з відносною молекулярною масою 69 тис., з них 8625 припадає на частку аденілових нуклеотидів. Відносна молекулярна маса одного нуклеотиду в середньому 345. Скільки міститься нуклеотидів окремо в даної ДНК? Яка довжина її молекули?
Рішення:
1. Визначаємо, скільки аденілових нуклеотидів в даній молекулі ДНК: 8625: 345 = 25.
2. За правилом Чаргаффа, А = Г, тобто в даній молекулі ДНК А = Т = 25.
3. Визначаємо, скільки припадає від загальної молекулярної маси даної ДНК на частку гуанілових нуклеотидів: 69 000 - (8625х2) = 51 750.
4. Визначаємо сумарну кількість гуанілових і цітозілових нуклеотидів в даної ДНК: 51 750:345 = 150.
5. Визначаємо зміст гуанілових і цітозілових нуклеотидів окремо: 150:2 = 75;
6. Визначаємо довжину даної молекули ДНК: (25 + 75) х 0,34 = 34 нм.
Відповідь: А = Т = 25; Г = Ц = 75; 34 нм.
Завдання 25. На думку деяких учених загальна довжина всіх молекул ДНК в ядрі однієї статевої клітини людини становить близько 102 см. Скільки всього пар нуклеотидів міститься в ДНК однієї клітини (1 нм = 10-6 мм)?
Рішення:
1. Переводимо сантиметри в міліметри і нанометра: 102 см = 1020 мм = 1020000000 нм.
2. Знаючи довжину одного нуклеотиду (0,34 нм), визначаємо кількість пар нуклеотидів, що містяться в молекулах ДНК гамети людини: (10 2 х 10 7): 0,34 = 3 х 10 9 пар.
Відповідь: 3'109 пар.
Завдання 26. Напишіть формули дипептиду, утворених:
а) тирозином і цістеноіном; б) серину і фенилаланином; в) гліцином і цистеїном.


Завдання 27. З метану отримаєте гліцин, не використовуючи інші вуглевмісні речовини.



Завдання 28. На проведення реакції гідролізу лізілфенілаланіна витратили 50,0 мг 21% - ної соляної кислоти (щільністю 1,10 г / мл). Обчисліть масу підданого гідролізу дипептиду.




Завдання 29. Оцініть молекулярну масу білка інсуліну, якщо відомо, що до його складу входять шість залишків цистеїну, а масова частка сірки дорівнює 3.3%. Відповідь: 5800
Завдання 30. Яка маса води витратиться при повному гідролізі 10,0 г інсуліну (див. попередню задачу), якщо відомо, що до складу цього білка входить 51 амінокислотний залишок? Відповідь: 1,6 г води [72-76].
Диктант «Порівняння ДНК і РНК»
Учитель читає тези під номерами, учні записують у зошит номери тих тез, які підходять за змістом їх варіанту.
Варіант 1 - ДНК; варіант 2 - РНК.
1. Одноланцюжкова молекула.
2. Дволанцюжкова молекула.
3. Містить аденін, урацил, гуанін, цитозин.
4. Містить аденін, тимін, гуанін, цитозин.
5. До складу нуклеотидів входить рибоза.
6. До складу нуклеотидів входить дезоксирибоза.
7. Міститься в ядрі, хлоропластах, мітохондріях, центриолях, рибосомах, цитоплазмі.
8. Міститься в ядрі, хлоропластах, мітохондріях.
9. Бере участь у зберіганні, відтворенні і передачі спадкової інформації.
10. Бере участь у передачі спадкової інформації.
Відповіді: Варіант 1 - 2, 4, 6, 8, 9, Варіант 2 - 1, 3, 5, 7, 10.

3.3 Тести

3.3.1 Тести по шкільній програмі

1. Карбоксил та аміногрупи в білках пов'язані:
1) іонним зв'язком
2) пептидного зв'язком +
3) водневим зв'язком
4) амінної зв'язком
2. У наведеному переліку назв (гліцин, лізин, глутамінова кислота, фениламин, валін, аденін, серин, тимін, лейцин) число амінокислот одно:
1) 6 +
2) 7
3) 8
4) 9
3. Амінокислоти виявляють властивості:
5) основні
6) кислотні
7) амфотерні +
4. Амінопропановая кислота не реагує з
1) гідроксидом натрію
2) соляною кислотою +
3) хлоридом натрію
5. Для водного розчину етилового ефіру амінооцтовою кислоти характерна наступна реакція середовища:
1) основна
2) кисла
3) нейтральна +
6. Для водного розчину хлориду амінооцтовою кислоти характерна наступна реакція середовища:
1) основна
2) кисла +
3) нейтральна
7. Амінокислоти утворюють поліпептиди в процесі реакції:
1) полімеризації +
2) поліконденсації
3) дегидрогенизации
8. Замість букв вставте відповідні поняття. В організмі людини і тварини білки під впливом (А) піддаються (Б), в результаті утворюються (В), які використовуються організмом для синтезу власних специфічних (Г), провідну роль при цьому грають (Д). Відповідь: А-ферменти, Б-гідроліз, В-α-амінокислоти, Г-білки, Д-НК.
9. Замість букв вкажіть відповідні кольори. Для білків характерні кольорові реакції: з гідроксидом міді (А) забарвлення, при дії концентрованої сірчаної кислоти (Б) забарвлення, при нагріванні білків у присутності ацетату свинцю і луги (В) осад. Відповідь: А - червоно-фіолетова, Б - жовта, В - чорний.
10. При нагріванні білків в розчинах кислот і лугів відбувається:
1) денатурація
2) гідроліз +
3) розчинення
4) випадання білків
Результатом є утворення:
1.первічной структури білка
2.декстрінов
3.α-амінокислот +
4.оксіда вуглецю (IV), сечовини і води
11. Замість букв вставте відповідні терміни і числа. Білкові молекули утворюються приблизно (А) різними (Б), які з'єднуються між собою в лінійні (У) за допомогою (Г) зв'язків, визначаючи тим самим (Д) структуру білка. Відповідь: А - 20, Б - α-амінокислот, В - ланцюга, Г - пептидних, Д - первинну.
12. Третинна структура білка:
1) конфігурація поліпептидного спіралі в просторі +
2) головна характеристика білка
3) положення білкової молекули в живій клітині організму
4) положення білкової молекули в потрійній системі координат.
13. Четвертинна структура білка:
1) сукупність всіх білків у живій клітині
2) четвертий рівень білка
3) чотири білка з'єднані між собою донорно-акцепторними зв'язками
4) агрегат або комплекс з декількох макромолекул білка +
14. Нуклеїнові кислоти виконують у клітині функції
1) каталітичну;
3) енергетичну;
2) транспортну;
4) інформаційну +
15. У синтезі білка ДНК відіграє роль
1) каталітичну;
2) забезпечує клітину енергією;
3) містить інформацію про первинну структуру білка; +
4) здійснює доставку кислот до рибосоми.
16. Відрізок молекули ДНК, що містить інформацію про первинну структуру одного білка, називається
1) геном; +
3) генетичним кодом;
2) генотипом;
4) генофондом.
17. Молекула ДНК є
1) подвійну спіраль; +
2) одиночну спіраль;
3) молекулу, яка створює багаті енергією зв'язку;
4) довгу поліпептидний ланцюг.
18. Яку роль у синтезі білка грає Т-РНК
1) каталітичну;
2) енергетичну;
3) здійснює транспорт амінокислот; +
4) інформаційну.
19. РНК являє собою
1) молекулу, що складається з нуклеотидів має форму подвійної спіралі; +
2) молекулу, що складається з нуклеотидів і має одну спіраль;
3) молекулу, що складається з різних амінокислот і має форму клубка.
20. Роль РНК в синтезі білка полягає в
1) забезпечення зберігання спадкової інформації; +
2) забезпечення клітини енергією;
3) забезпечення передачі генетичної інформації з ядра в цитоплазму;
4) здійсненні транспортування амінокислот до рибосоми.
21. До складу ДНК входить
1) рибоза;
3) дезоксирибоза; +
2) глюкоза;
4) фруктоза.
22. Комплементарними основами в макромолекулах нуклеїнових кислот є
1) тимін і гуанін; аденін і цитозин;
2) тимін і цитозин; аденін і гуанін;
3) цитозин і аденін; гуанін і тимін;
4) тимін і аденін; цитозин і гуанін. +
23. Просторовою структурою ДНК є
1) подвійна спіраль, +
3) -спіраль,
2) одинарна спіраль,
4) -складчаста структура.
24. Яке визначення неправильно характеризує білки?
1) Білки - це високомолекулярні пептиди.
2) Білки - це ферменти. +
3) Білки - це поліпептиди, утворені залишками -амінокислот.
25. Який елемент зазвичай не входить до складу білків?
1) Азот 3) Фосфор +
2) Сірка 4) Кисень
26. Первинна структура - це ...
1) послідовність амінокислот у білку +
2) амінокислотний склад білка
3) молекулярна формула білка
4) будова α-спіралі білка
27. Яке взаємодія не впливає на формування тре ¬ тичної структури білка?
1) Водневі зв'язки між функціональними групами
2) гідрофобна взаємодія між вуглеводневими радикалами
3) Дисульфідний зв'язок між цистеїнових залишками
4) Пептидний зв'язок +
28. Денатурація білків призводить до руйнування ...
1) пептидних зв'язків
2) первинної структури
3) водневих зв'язків +
4) вторинної та третинної структур +
29. У яких умовах відбувається гідроліз білків?
1) при кип'ятінні з концентрованою соляною кислотою +
2) під дією надлишку лугу
3) під дією ферментів +
4) при додаванні кип'яченої води
30. Вкажіть загальну якісну реакцію на білки і пептиди:
1) ксаптопротеіновая реакція
2) біуретова реакція +
3) реакція Льюїса
4) реакція Едман
31. Яка з перелічених речовин не відноситься до біл ¬ кам?
1) гемоглобін 3) пеніцилін +
2) інсулін 4) рибонуклеаза
32. Вкажіть найважливішу, на ваш погляд, біологічну функцію білків.
1) Каталіз біохімічних процесів +
2) Транспорт речовин
3) Регуляція імунної системи живих організмів
4) Забезпечення будівельного матеріалу для тканин
33. Додавання яких із зазначених речовин викликає необоротне осадження білків?
1) етанол
2) сульфат міді (II)
3) сульфат калію
4) гідроксид калію
5) сірчана кислота конц. +
34. При повному гідролізі білків утворюються
1) карбонові кислоти
2) аміни
3) нуклеїнові кислоти
4) амінокислоти. +
35. Скільки залишків різних амінокислот міститься в наступному поліпептиди [66-69]:
1) 1
2) 2
3) 3 +
4) 4
3.3.2 Тести з вузівській програмі
Представлені тести входили окремим блоком в завдання по рейтинговому контрольному заходу № 2.
1. Головними структурними одиницями білків і пептидів є
1) залишки амінокислот, пов'язані карбоксамідной пептидного зв'язком між α-карбоксильної і -аміногрупи
2) залишки амінокислот, пов'язані карбоксамідной пептидного зв'язком між α-карбоксильної і α-аміногрупи +
3) залишки амінокислот, пов'язані карбоксамідной пептидного зв'язком між -карбоксильної і α-аміногрупи
2. У кожного виду білка спостерігається _____________________________
________________ (Строго певна послідовність амінокислотних ланок).
3. Завдяки наявності вільних йоногенних кислих чи основних груп білки є
1) поліелектролітами +
2) діелектриками
3) поліамфолітамі +
4. Гліколіз - це біохімічний розпад молекули глюкози на
1) 2 молекули піровиноградної кислоти +
2) 3 молекули піровиноградної кислоти
3) 2 молекули α-аміномасляної кислоти
4) 3 молекули α-аміномасляної кислоти
5. Використання енергії пірофосфатних зв'язків у найпростішому ви ¬ падку можна представити як
(Результат освіти проміжного змішаного ангідриду амінокислоти (АК) і АМФ)
6. Процес зміни білків під впливом тепла, ферментів кислот і різних органічних сполук називається
1) розпадом
2) окисленням
3) денатурацією +
4) гликолизом
7. Протеїди - це ____________________________________________
(Комплекси білків з іншими низькомолекулярними або високомолекулярними речовинами)
8. Складні білки можуть включати іони металу (А), пігмент (Б), бути нуклеїновими кислотами (В), а також ковалентно зв'язувати залишок фосфорної кислоти (Г), вуглеводу (Д) або НК (Е). Відповідь: А - металопротеїни або Металопротеїни; Б - Хромопротеїни або хромопротеїди; В - нуклепротеіни; Г - фосфопротеинов; Д - глікопротеїни; Е - геноми деяких вірусів.
9. Структуроутворюючі білки відповідають за
(Підтримка форми і стабільності клітин і тканин)
10. Встановіть відповідність:
1. транспортний білок
А. колаген
2. структуроутворюючий білок
Б. імуноглобулін G
3. білок, що виконує захисні функції
В. гемоглобін
4. білок, що виконує регуляторні функції
Г. міозин
5. білок, що виконує каталітичні функції
Д. соматотропін
6. білок, що виконує запасні функції
Є. глутамінсінтетаза
7. білок, що виконує рухові функції
Ж. м'язові білки
Відповідь: 1 - В, 2 - А, 3 - Б, 4 - Д, 5 - Е, 6 - Ж, 7 - Г.
11. Мономерами нуклеїнових кислот є
1) амінокислота;
2) нуклеотиди; +
3) жири.
12. У наведеному переліку назв (аденін, дезоксирибоза, гуанін, рибоза, тимін, цитозин) є вуглеводами (А, Б), піримідинові підставами (В, Г), пуриновими підставами (Д, Е). Залишки цих речовин утворюють (Ж), до складу яких входять також залишки (З). Відповідь: А, Б - дезоксирибоза, рибоза; В, Г - тимін, цитозин; Д, Е - аденін, гуанін; З - фосфорної кислоти.
13. До складу нуклеотиду входять
1) азотна основа +,
2) амінокислота,
3) фосфорна кислота, +
4) вуглевод +
14. У наведеному переліку назв (аденін, дезоксирибоза, гуанін, рибоза, тимін, цитозин) є вуглеводами (А, Б), піримідинові підставами (В, Г), пуриновими підставами (Д, Е). Залишки цих речовин утворюють (Ж), до складу яких входять також залишки (З).
Відповідь: А, Б - дезоксирибоза, рибоза; В, Г - тимін, цитозин; Д, Е - аденін, гуанін; Ж - нуклеїнові кислоти; З - фосфорної кислоти.
15. Колаген має наступну біологічну функцію
1) енергетичну
2) каталітичну
3) транспортну
4) пластичну +
16. Первинна структура білка - ето______________________________
(Послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі білка).
17. Вторинна структура білка - ето______________________________
(Форма поліпептидного ланцюга у просторі)
18. Третинна структура білка - ето______________________________
(Реальна тривимірна конфігурація, яка приймає в просторі закручена спіраль поліпептидного ланцюга)
19. Якщо в молекулі білка переважають карбоксильні групи, то він виявляє властивості _________ (кислот), якщо ж переважають аміногрупи, - властивості __________ (підстав).
20. Біуретова реакція - це реакція на наявність
1) аміногрупи
2) карбоксильної групи
3) пептидних зв'язків +
4) аміногрупи в -положенні
5) бензольного ядра
21. Нінгідринова реакція - це реакція на наявність
1) аміногрупи
2) карбоксильної групи
3) пептидних зв'язків
4) аміногрупи в -положенні +
5) бензольного ядра
22. Ксантопротеїнова реакція - це реакція на наявність
1) аміногрупи
2) карбоксильної групи
3) пептидних зв'язків
4) аміногрупи в -положенні
5) бензольного ядра +
23. Виборче дію ферментів обумовлено ________________
(Компліментарністю структур реа ¬ гірующего субстрату і ферменту)
24. Молекулярна ланцюг нуклеїнових кислот складається з _____________
(Чергуються залишків фосфорної кислоти і нуклеозидів)
25. Нуклеозиди побудовані з ланок циклічної форми D-рибози (РНК) або D-дезоксирибози (ДНК) і залишків різних гетероциклічних основа ¬ ний, здатних до попарному взаємодії з утворенням водневих містків. У РНК такі підстави -
1) гуанін
2) аденін +
3) тимін
4) цитозин +
5) цитозин
6) аденін
7) гуанін +
8) урацил +
26. Нуклеозиди побудовані з ланок циклічної форми D-рибози (РНК) або D-дезоксирибози (ДНК) і залишків різних гетероциклічних основа ¬ ний, здатних до попарному взаємодії з утворенням водневих містків. У ДНК такі підстави -
1) гуанін +
2) аденін
3) тимін +
4) цитозин
5) цитозин +
6) аденін +
7) гуанін
8) урацил [69, 70].
ОБГОВОРЕННЯ РЕЗУЛЬТАТІВ
В експерименті брали участь учні 11 класів середньої загальноосвітньої школи та студенти 4 курсу спеціальності «Хімія» (вибіркова сукупність становила 65 школярів і 51 студент).
Для наочності результатів проведеного експерименту ми організували попередню перевірочну роботу за темою «Білки. Нуклеїнові кислоти », що складається із завдань і тестів. За результатами попередньої перевірочної роботи ми умовно розділили школярів на 3 групи за рівнем знань (низький, середній, високий) (гістограма 1).
\ S
Після того, як на заняттях був опрацьований матеріал, представлений у роботі у вигляді опорних схем конспектів з використанням ТЗН, було проведено підсумкове контрольний захід (перевірочна робота, що складається з розроблених тестів різного рівня складності). Проаналізувавши отримані результати, ми встановили, що відсоток школярів, які отримали оцінку «задовільно» знизився з 33 до 19; оцінку «відмінно» отримали 33% школярів, що на 13% вище, ніж при попередній перевірці знань, а кількість школярів, які отримали оцінку « добре »суттєво не змінилося. Такий результат на наш погляд можна пояснити пропорційним розподілом школярів, які при попередній перевірці показали «незадовільні» та «задовільні» результати. Результати підсумкової атестації школярів представлені на гістограмі 2.

\ S
В експериментальних студентських групах при розкритті теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »були проведені розроблені лекції. Заняття проводилися з акцентом на виховні аспекти екологічного і морального характеру, які закріплювалися у процесі формулювання, аналізу та подальшого вирішення цілей і завдань занять.
Діагностику знань студентів проводили на рейтинговому контрольному заході з використанням спеціально розроблених тестів по темі проведених експериментальних занять.
Розроблена лекція була прочитана на 4 курсі спеціальності «Хімія» з дисципліни «Високомолекулярні сполуки», а традиційна лекція з цієї теми на 4 курсі з дисципліни «Вибрані глави хімії ВМС».
Перше, що звертає на себе увагу при аналізі зміни якості знань - це більш висока успішність студентів експериментальної групи в порівнянні з контрольною. У таблиці 1 представлені результати засвоєння матеріалів з теми «Білки. Нуклеїнові кислоти ».

Таблиця 1.
Група
Число опитаних студентів
Відсоток баллірованних оцінок
Середній бал
Відмінно
Добре
Удов-но
Незадовільно-но
Експериментальна
24
26,7
40
33,3
0,0
4,2
Контрольна
27
9,1
36,3
27,3
27,3
3,27
Як видно з таблиці, в експериментальній групі невстигаючих студентів не було, в той час як в контрольній групі відсоток незадовільних оцінок порівняно високий - 27,3%. Показовим є і розкид оцінок за балами: переважна кількість студентів експериментальної групи мають оцінки в діапазоні «відмінно-добре», у той час як в контрольній - велика частина оцінок падає на діапазон «задовільно-незадовільно».
Проведені нами теоретичні вишукування і експериментальні дослідження виявили реальну ефективність використання в школі і вузі занять за розробленими методиками для вивчення хімії високомолекулярних сполук.
Обрана тематика виявилася не тільки корисною в сенсі інтеграції та систематизації матеріалу, умінь, навичок з різних областей знання, а й сприяла підвищенню якості знань, наукового світогляду, а головне викликала інтерес учнів до науково - пізнавальної діяльності.
Хімія високомолекулярних сполук як навчальний предмет вносить істотний внесок у наукове світорозуміння, розвиток і виховання учнів, тому надзвичайно важливо в процесі вивчення цього предмета розкрити роль хімічної науки і технології в сучасному житті суспільства, їх внесок у вирішення глобальних проблем людства, посиливши фундаментальність змісту, методологічну , світоглядну і практичну спрямованість, зв'язок навчання хімії з новітніми досягненнями науково-технічного прогресу.
Таким чином, можна зробити висновок, що запропонований у роботі методичний матеріал по темі «Білки. Нуклеїнові кислоти »дозволяє комплексно реалізувати навчальну, розвиваючу і виховує функції освіти».

ВИСНОВКИ

1. Розв'язано задачу наповнення теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »екологічним і прикладним змістом шляхом використання наочних посібників, завдань, завдань, тестів та міждисциплінарного підходу;
2. Доведено, що проблемний експеримент, доповнений прийомами дослідження, позитивно впливає на рівень осмислення учнями складних теоретичних питань курсу хімії високомолекулярних сполук і сприяє вихованню наукового світогляду;
3. Розроблено банк методичних завдань з теми «Білки Нуклеїнові кислоти» для використання в курсах хімії середньої і вищої школи;
4. Оцінено рівень сформованості знань при вивченні тем за розробленими методичними підходами;
5. Виявлено, що вивчення хімії високомолекулярних сполук з опорою на прикладні та екологічні аспекти та міждисциплінарний підхід дозволяє помітно підвищити рівень знань, наукової культури, впевненості у своїх здібностях студентів і школярів.

ЛІТЕРАТУРА

1. Журнал ВХО ім. Д.І. Менделєєва, 1981, № 2. Побудова навчальних програм з курсу загальної хімії.
2. Чернобельская Г.М. Методика навчання хімії в середній школі. М.: ВЛАДОС, 2000. с. 12-63.
3. Оржековскій П.А. Формування в учнів досвіду творчої діяльності при навчанні хімії. - М.: 1997. С. 121.
4. Теоретичні основи змісту загальної середньої освіти / За ред. В. В. Краєвського, І.Я. Лернера. - М.: 1983. С. 211.
5. Бабанський Ю.К. Про актуальні проблеми вдосконалення навчання в загальноосвітній школі / / Радянська педагогіка, 1979, № 3. С. 3-10.
6. Віників В.А., Шнейберг Я.А. Мровоззренческіе та виховні аспекти викладання технічних дисциплін. М. Вищ. шк. 1979; Ягодин Г.А. Ж. Всес. Хім. о-ва ім. Д.І Менделєєва, 1986, т.31, № 4, с.367.
7. Давидов В.В. Види узагальнення в навчанні .- М.: Педагогіка, 1972.
8. Зайцев О.С. Системно-структурний підхід до побудови курсу хімії. - М.: Изд-во МГУ, 1983.
9. Колтун М. М. Земля. - М.: МИРОС, 1994.
10. Гуревич А.Є., Ісаєв Д.А., Понтак Л.С. Фізика і хімія. 5-6 клас. - М.: Просвещение, 1994.
11. Хімія і суспільство / Американське хімічне суспільство; Пер. з англ. - М.: Світ, 1995.
12. Чернобельская Г.М., Дементьєв А. І. Світ очима хіміка / / Хімія (додаток до газети «1 вересня»), 1999.
13. Волова Н.Ф., Чернобельская Г.М. Пропедевтичний курс для семикласників / / Хімія в школі, 1998, № 3. С. 29-33.
14. Чернобельская Г.М., Трухіна М.Д., Шелехова Л.М. Пропедевтичний курс хімії з прикладним змістом для VII класу / / Хімія в школі, 1995, № 4. С. 19.
15. Трухіна М.Д. Пропедевтичний курс для семикласників / / Хімія (додаток до газети «1 вересня»), 1993, № 23-24, с. 6.
16. Зайцев О.С. Неорганічна хімія. Теорет. основи: поглиблений. курс. Учеб. для загаль. установ з поглиблений. изуч. предмета. - М.: Просвещение, 1997. С. 320.
17. Коротов В. М. виховує навчання. М., 1980.
18. Федорова В.М. Загальні питання проблеми міжпредметних зв'язків природничо-математичних дисциплін / / Міжпредметні зв'язки природничо-математичних дисциплін. - М., 1980. С. 3-40.
19. Назаренко В.М. Хімія, екологія, моральність: проблеми освіти / / Хімія в школі, 1995, № 3. С. 2.
20. Назаренко В.М. Вивчення кругообігу речовин у шкільному курсі хімії / / Хімія в школі, 1994, № 2. С. 18.
21. Назаренко В.М. Роль соціальних, природничих і технічних понять у формуванні екологічних знань / / Хімія в школі, 1993, № 2. С. 37
22. Назаренко В.М. Програма екологізованих курсу хімії для середньої загальноосвітньої школи / / Хімія в школі, 1993, № 5. С. 35.
23. Назаренко В.М. Екологізованих курс хімії від теми до теми / / Хімія в школі, 1994: № 3, № 4, № 6; 1995: № 2, № 5; 1996: № 1, № 2, № 4, 6.
24. Назаренко В.М., Малихіна 3.В. Програма курсу «Хімія і екологія» / / Хімія в школі, 1993, № 4. С. 42.
25. Макарену А.А., Обухів В. Л. Методологія хімії. - М.: Просвещение, 1985.
26. Якиманська І.С. Розвивальне навчання. - М., 1979, с. 5.
27. Кирилова Г.Д. Теорія і практика уроку в умовах розвиваючого навчання. - М., 1980Занков Л. В. Дидактика життя. - М., 1968
28. Давидов В.В. Теорія розвивального навчання. - М.: ІНТОР, 1996.
29. Богоявленський Д.Н., Менчинська Н.А. Психологія засвоєння знань у школі. - М.: Изд. АПН РРФСР, 1959.
30. М.В. Зуєва. Розвиток учнів при навчанні хімії. - М.: Просвещение, 1978, с. 165.
31. Ромашина Т.М., Чернобельская Г. М. З досвіду організації самостійної роботи учнів з використанням проблемного підходу / / Хімія в школі, 1981, № 1, с. 40-41.
32. Гаркунов В.П. Проблемність у навчанні хімії / / Хімія в школі, 1971, № 4, с. 23.
33. Бабанський Ю.К. Оптимізація процесу навчання. - М.: Педагогіка, 1977.
34. Вівюрскій В.Я. Заключні уроки з хімії в середній школі. - М.: Просвещение, 1980.
35. Габріелян О.С. Узагальнення відомостей про водні в IX класі / / Хімія в школі, 1980, № 1. С. 36-38.
36. Габріелян О.С. Узагальнення властивостей галогенів і лужних металів в X класі / / Хімія в школі, 1980, № 2. С. 57-59.
37. Давидов В.В. Види узагальнення в навчанні .- М.: Педагогіка, 1972.
38. Орієнтовна програма середньої (повної) загальної освіти з хімії (профільний рівень) / www.mon.gov.ru / edu-politic / standart.
39. А. А. Каверіна, М.В. Зуєва, Р.Г. Іванова та ін Федеральний компонент державного освітнього стандарту початкової загальної, основної загальної, середньої (повної) освіти / Газета 1 вересня, «Хімія», 1996, № 45.
40. Навчальна програма з органічної хімії
41. Потапов В.М., Чортків І.М. Будова і властивості органічних речовин. - М.: Просвещение, 1986.
42. Рудзітіс Г.Є., Фельдман Ф.Г. Хімія: Органічна хімія. Основи загальної хімії (Узагальнення та поглиблення знань): Учеб. для 11 класу. - М.: Просвещение, 2004. - 160с.
43. Цвєтков Л.А. Викладання органічної хімії в 10 класі. Вид. М. Освіта, 1973.
44. Матеріали сайту www.chemistry.ssu.samara.ru
45. Л.А. Цвєтков. Органічна хімія. Підручник для 10 кл. М.: Просвещение, 1998, с. 177 - 213.
46. Рудзітіс Г.Є. Органічна хімія: Учеб. для 10 класу. - М.: Просвещение, 2001. - 160 с.;
47. Хомченко Г.П. Посібник з хімії для вступників до вузів .- 3-е вид. испр. і доп. М.: ТОВ Видавництво Нова Хвиля », Видавець Умеренков, 2004. - 464 с.
48. Шур А.М. Високомолекулярні сполуки. Вид. 2-е. М., «Вищ. школа », 1971.
49. Несмеянов О.М., Несмеянов Н.А. Почала органічної хімії. У двох книгах. Вид. 2-е, пров. М., «Хімія», 1974.
50. Комаров О.С., Терентьєв А.А. Хімія білка. М.: Просвещение, 1984.-144с.
51. О. А. Нейланд. Органічна хімія М., ВШ, 1990.
52. Ф. Кері, Р. Сандберг. Поглиблений курс органічної хімії, кн. 1, 2 М., Хімія, 1981.
53. Березін Б.Д., Березін Д.В. Курс сучасної органічної хімії. Уч. сел. для вузів, М., ВШ, 1999.
54. Дж. Робертс, М. Касеро. Основи органічної хімії в 2-х т. М. 1978.
55. Альбицького В.М. та ін Завдання і вправи з органічної хімії, М. «Вища школа», 1983.
56. Васильєва Н.В. та ін Завдання і вправи з органічної хімії, М. Освіта, 1982.
57. Мусаєв Ю.І. та ін Органічна хімія в таблицях і схемах. Нальчик, "Ель-фа" 1996.
58. Т.Т. Березів, Б.Ф. Коровкін. Біологічна хімія. М., 1982, с. 299.
59. С.І. Афонський. Біохімія тварин. М., 1980, 458 с.
60. Малер Р., Кордес Ю. Основи біологічної хімії. - Пров. з англ. М., 1971.
61. Філліпович Ю.Б. Основи біохімії. - М., 1977, 574 с.
62. М. А. Нікітіна, А. А. Петровичем, Т. В. Петровічева, С. В. Фомічов. Узагальнюючий інтегрований урок-семінар «Білки - будова та властивості» / www.him.1september.ru
63. О.В. Петунін. Уроки біології в класах природничого профілю / http://bio.1september.ru/2005/17/7.htm
64. Дж. Уотсон. Молекулярна біологія гена. Вид-во «Світ», 1967, гл. 11.
65. Кузьменко Н.Е., Єрьомін В.В. Хімія. 2400 завдань для школярів і вступників у вузи. - М.: Дрофа, 1999. - С. 406 - 411.
66. Гольдфарб Я.Л., Ходаков Ю.В., Додонов Ю.Б. Збірник завдань і вправ з хімії. - М.: Просвещение, 1988.
67. Хомченко Г.П., Хомченко І.Г. Завдання з хімії для вступників до вузів. - М.; Вища школа, 1993.
68. Н.Є. Кузьменко, В.В. Еремін.1000 питань і відповідей. Москва 2000, с.251.
69. Ходаков Ю.В., Додонов Ю.Б. Збірник завдань і вправ з хімії. - М.: Просвещение, 1988.
70. Штремплер Г.І. Тести, питання та відповіді з хімії. М.: Просвещение, 2001. - 111 с.

ДОДАТОК

Тема уроку: БІЛКИ

Цілі уроку:
1. Вивчити хімічні властивості і будова білка.
2. Узагальнити систематизувати і поглибити знання учнів про значення білка і функціях білків у живих системах.
Педагогічні завдання:
1. Удосконалювати вміння: аналізувати, узагальнювати, пов'язувати будова і функцію.
2. Формувати екологічно - грамотне ставлення до живих систем при розгляді впливу факторів середовища на будову і функцію білків.
3. Продовжити формування цілісної наукової картини світу.
4. Встановити міжпредметні зв'язки курсів Органічної хімії і Загальної біології.
5. Висвітлити роль вчених у розвитку теоретичної та прикладної біології.
Доцільність проведення інтегрованого уроку та його місце в освітньому процесі:
Білки - особливі хімічні речовини, оскільки відіграють провідну роль у побудові й життєдіяльності організмів, тобто є біомолекулами. Тому неможливо, підносячи особливості хімічної будови білків, не акцентувати увагу дітей на їх роль в живих організмах. Однак глибоко усвідомити роль білків в організмі, можна тільки добре представляючи їх хімічну будову.
Вперше поняття амінокислоти, білки, їх будова та біологічна роль розглядається в курсі хімії 9-го класу. Проте учні отримують лише поверхневе уявлення про хімічному будову білка. Подальше знайомство з будовою і функцією білків здійснюється в курсі біології 10 клас у першому півріччі, і лише в кінці навчального року їх докладно знайомлять зі складом і хімічною будовою білкової молекули на уроках хімії. Тому саме в цей момент виникає необхідність в глибокій систематизації знань учнів і проведення інтегрованого уроку «Білки».
Урок розрахований на два навчальних години.
Доцільність використання інформаційно-
комунікаційних технологій при проведенні інтегрованого уроку:
1. Полегшується сприйняття матеріалу.
2. Збільшується наочність
3. Дозволяє підвищити ІКТ-компетентність учнів (при використанні інтерактивних завдань)
4. Полегшує роботу вчителя на уроці і при підготовці до уроку. Економиться час і сили вчителя.
5. Досягаються нові освітні результати тому сприйняття відбувається на більш високому рівні.
6. Підвищується інтерес до вивчення предметів біолого-хімічного циклу.
При розробці і створенні інтегрованого уроку «Білки» були використані наступні освітні ресурси:
1. Бібліотека електронних наочних посібників «Хімія 8-11 класи», розробник «Кирило і Мефодій», 2003 р.
2. Бібліотека електронних наочних посібників «Біологія 8-11 класи», розробник «Кирило і Мефодій», 2003 р
3. Електронне видання «Хімія 8-11. Віртуальна лабораторія », розробник МарГТУ, 2004 р.
4. Електронне видання з курсу «Біотехнологія», розробник «Новий диск», 2003р.
5. Інтегроване міжпредметні електронне видання з природничо-циклу (біологія, хімія, екологія), розробник «Физикон», 2005 р.
Лабораторне обладнання:
Розчин білка, сульфат міді (II), гідроксид натрію, концентрована азотна кислота, спиртівка, сірники, тримач, пробірки, пероксид водню, різні частини рослин, аркуші паперу, фломастери.
Технологічне забезпечення:
Ноутбук, проектор, колонки, 10-15 комп'ютерів (залежно від кількості учнів).
Методичний посібник:
Презентація (PowerPoint) «Білок» (zip - 23,9 Mb), схема біосинтезу білка в клітині (трансляція) (zip - 289Кb), тест для самоперевірки з теми «Білок» (zip - 3,15 Кb).
Хід уроку:
1. Організація класу
2. Визначення мети і теми уроку.
Презентація «Білки», слайд № 1
3. Презентація «Білки», слайд № 1.
Так писав у 1838 р. голландський біохімік Жерар Мюльдер, який вперше відкрив існування в природі білкових тіл. Назвав їх «протеїнами» (грец.), що означає «що займає перше місце». І дійсно, все живе на Землі містить білки. Вони складають близько 50% сухої ваги тіла всіх організмів. У вірусів 45-95%.
3. Вивчення нового матеріалу
§ Склад білка
Презентація «Білки», слайд № 2
§ Презентація «Білки», слайд № 2.
Матеріал, який представляє вчитель, розміщений на слайді № 2
§ Класифікація білків
§
§ Презентація «Білки», слайд № 3
§ Презентація «Білки», слайд № 3.
Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки:
ступінь складності (прості і складні);
форма молекули (глобулярні і фібрилярні білки);
розчинність в окремих розчинниках;
виконувана функція.
За складом білки ділять на прості, що складаються тільки з амінокислотних залишків (протеїни), і складні (протеїди). Альбуміни беруть участь у підтримці осмотичного тиску крові, транспортують з кров'ю різні речовини. Глобуліни входять до складу ферментів, антитіл. Основний білок - колаген - утворює, сполучні тканини і знаходиться в шкірі, хрящах і т.д. Нуклеопротеїни знаходяться в клітинних ядрах. Велике значення мають ліпопротеїди, глікопротеїди. З хромопротеїдів найбільш вивчений гемоглобін, складається з білка глобіну і небілкової частини гема (з'єднуючись з киснем, перетворюється на оксигемоглобін, який, віддаючи кисень інших речовин, знову перетворюється на гемоглобін). Міоглобін - дихальний пігмент м'язової тканини. Найбільш високий вміст його виявлено у морських ссавців (тюленя, моржа), що дозволяє їм тривалий час перебувати під водою.
Структура білкової молекули
Презентація «Білки», слайд № 4
Презентація «Білки», слайд № 4.
При вивченні складу білків було встановлено, що всі вони побудовані за єдиним принципом і мають чотири рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі з них і четвертинну структури.
Первинна структура білка.
Презентація «Білки», слайд № 5
Презентація «Білки», слайд № 5.
Являє собою лінійну ланцюг амінокислотних залишків, розташованих у певній послідовності і з'єднаних між собою пептидними зв'язками.
Учні повторюють механізм утворення пептидних зв'язків

Презентація «Білки», слайд № 6
Презентація «Білки», слайд № 6.
Учні знайомляться з будовою деяких амінокислот, що входять до складу білкових молекул.
Презентація «Білки», слайд № 7
Презентація «Білки», слайд № 7.
Учитель звертає увагу на те, що всі вони - амінокислоти і в радикалів цих речовин присутні різні функціональні групи. Після чого дітям пропонується наступне завдання - Скласти рівняння реакції одержання дипептиду з будь-яких двох амінокислот запропонованого списку.
§ У клітинах живих організмів процес біосинтезу білка відбувається постійно. Послідовність амінокислот в білку при біосинтезі в живих організмах кодується відповідним ділянкою ДНК - структурним геном. Як здійснюється цей процес допоможе згадати анімація «Схема біосинтезу білка в клітці».
Презентація «Білки», слайд № 8
Презентація «Білки», слайд № 8.
Тестове завдання можна організувати як фронтально, так і в формі групової роботи Пропонуються наступні слайди для учнів. Вони допоможуть згадати основні моменти процесу трансляції.
Презентація «Білки», слайд № 9
Презентація «Білки», слайд № 10
Презентація «Білки», слайд № 11
Презентація «Білки», слайд № 12
Презентація «Білки», слайд № 13
Презентація «Білки», слайд № 14
Презентація «Білки», слайд № 15
Презентація «Білки», слайд № 16
Презентація «Білки», слайди № 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16.
Вторинна структура білка
Презентація «Білки», слайд № 17
Презентація «Білки», слайд № 18
Презентація «Білки», слайди № 17, 18.
Слід зазначити, що існує два класи таких структур - спіралеподібні і складчасті. Всі вони стабілізуються за рахунок водневих зв'язків.
Третинна структура білка

Презентація «Білки», слайд № 19
Презентація «Білки», слайд № 20
§ Презентація «Білки», слайди № 19, 20.
Учитель може вказати на те, що за формою білкової молекули, яка визначається третинну структуру, виділяють глобулярні білки (у вигляді кулі, наприклад міоглобін) і фібрилярні (ниткоподібні, наприклад кератин волосся), які виконують в організмі структурну функцію.
§ Четвертичная структура Білки, що мають четвертинну структуру, широко поширені в природі. Багато з них виконують складні і різноманітні функції - каталітичну, транспортну і т.д.
Презентація «Білки», слайд № 21
Презентація «Білки», слайд № 21.
Головною особливістю білків є те, що первинна структура білка визначає його просторову структуру.
Презентація «Білки», слайд № 22
Презентація «Білки», слайд № 22.
Хімічні властивості білків
Презентація «Білки», слайд № 23
Презентація «Білки», слайд № 23.
Властивості білків різноманітні: деякі білки - тверді речовини, нерозчинні у воді і сольових розчинах; більшість білків - рідкі або студнеобразной, розчинні у воді речовини (наприклад, альбумін - білок курячого яйця). Протоплазма клітин складається з колоїдного білка. З хімічних властивостей розглядаємо такі властивості: денатурацію, гідроліз і кольорові реакції на білок.
Денатурація білків
Презентація «Білки», слайд № 24
Презентація «Білки», слайд № 24.
При викладі даного питання вчителю слід відзначити можливість оборотної денатурації в розчинах солей амонію, калію і натрію. Під дією солей важких металів відбувається необоротна денатурація. Тому для організму вкрай шкідливі пари важких металів та їх солей. Для дезінфекції, консервування та ін використовують формалін, фенол, етиловий спирт дія яких також призводять до незворотної денатурації. Для ілюстрації, можливо, використовувати відіосюжети:

Презентація «Білки», слайд № 25
Презентація «Білки», слайд № 26
Презентація «Білки», слайд № 27
Презентація «Білки», слайди № 25, 26, 27.
Кольорові реакції на білок При проведенні даного фрагмента уроку краще використовувати демонстраційний експеримент. Цей фрагмент відображений на слайді № 28.
Презентація «Білки», слайд № 28
Презентація «Білки», слайд № 28.
Іншим варіантом проведення цієї частини уроку може бути віртуальна лабораторна робота з використанням Електронного видання «Хімія 8-11. Віртуальна лабораторія », розробник МарГТУ, 2004 р. Шлях до роботи - Лабораторні роботи. Властивості органічних речовин. Аміни, амінокислоти, білки. Біуретова реакція. Ксантопротеїнова реакція.
Присутність білків може бути встановлений поряд якісних реакцій. З кольорових реакцій на білки найбільш характерна біуретова тому що пептидні зв'язки білків дають комплексне з'єднання з іонами міді (II). Інша характерна реакція Ксантопротеїнова - відбувається взаємодія ароматичних циклів радикалів з концентрованою азотною кислотою.
Гідроліз білків

Презентація «Білки», слайд № 29
Презентація «Білки», слайд № 29.
Гідроліз одне з найважливіших властивостей білків. Відбувається в присутності кислот, підстав чи ферментів. Для повного кислотного гідролізу потрібно кип'ятити білок соляною кислотою протягом 12-70 годин. В організмі повний гідроліз білків відбувається в дуже м'яких умовах під дією протолітичну ферментів. Важливо звернути увагу учнів на те, що кінцевим продуктом гідролізу білків є амінокислоти.
Види гідролізу
Презентація «Білки», слайд № 30
Презентація «Білки», слайд № 30.
Кожен вид організмів, кожен орган і тканина містять свої характерні білки, і при засвоєнні білків їжі організм розщеплює їх до окремих амінокислот, з яких організм створює власні білки. Розщеплення білків здійснюється в травних органах людини і тварин (шлунку і тонкому кишечнику) під дією травних ферментів: пепсину (у кислому середовищі шлунка) і трипсину, хемотрипсином, діпептідаз (у слаболужної - pH 7,8 середовищі кишечнику) та ін Слід нагадати, що ферменти також є білками. Після розгляду цього питання можна плавно перейти до функцій, які виконують білки в організмі.
Презентація «Білки», слайд № 31
Презентація «Білки», слайд № 31.
Організація самостійної роботи учнів у групах за завданнями, що демонструє функції білків.
Каталітичну - розщеплення пероксиду водню пошкодженими листям кімнатного растенія. / Якщо є цифровий мікроскоп можна демонструвати результати роботи цієї групи всім учням /
Накреслити схему взаємодії ферменту з субстратом, вплив температура на активність ферменту, області застосування.
Захисну - накреслити схему антиген-антитіло, показати принцип «ключ-замок», що таке інгібітори.
Пластичну - накреслити схему будови мембран, показати значення білків в будові всіх клітинних органоїдів, а також позаклітинних структур.
Рухову - всередині клітини, і в тканинах.
Транспортну - надходження речовин у клітину / транспорт через мембрани /, накреслити схему транспорту кисню гемоглобіном і т. д.
Розроблено систему завдань для учнів з вивчення функцій білка.
Учні звітують про виконану роботу.
Історія вивчення білка

Презентація «Білки», слайд № 32
Презентація «Білки», слайд № 33
Презентація «Білки», слайди № 32, 33.
Повідомлення учня про те, як людство використовує і застосовує на практиці знання про білки. Використання слайдів № 34 - 45 робить повідомлення більш цікавим, наочним.
Презентація «Білки», слайд № 34
Презентація «Білки», слайд № 35
Презентація «Білки», слайд № 36
Презентація «Білки», слайд № 37
Презентація «Білки», слайд № 38
Презентація «Білки», слайд № 39
Презентація «Білки», слайд № 40
Презентація «Білки», слайд № 41
Презентація «Білки», слайд № 42
Презентація «Білки», слайд № 43
Презентація «Білки», слайд № 44
Презентація «Білки», слайд № 45
Презентація «Білки», слайди № 34-45.
4. Узагальнення і закріплення вивченого на уроці матеріалу. Вчитель підводить підсумок уроку і пропонує учням перевірити отримані знання. Учні індивідуально працюють з тестом для самоперевірки з теми «Білки».
5. Підведення підсумків роботи. Домашнє завдання.
Науковість змісту може бути досягнута лише тоді, коли учнів знайомлять не тільки з готовими висновками, а й з методами дослідження. Глибина наукової інтерпретації процесів, фактів, явищ обмежується іншим дидактичним принципом - доступністю. Усунення протиріччя між необхідністю відображення сучасного рівня науки і дотриманням вимог принципу доступності - головний шлях вдосконалення змісту. Доступність навчального матеріалу визначається кількістю зв'язків цього матеріалу з уже відомими даними. Принцип доступності базується на третьому важливий принцип - систематичності, який пов'язаний з системністю - відображення у свідомості учнів системи наукових знань з усіма їх фактами, зв'язками, теоріями і т. д. Речовини, процеси, елементи та інші об'єкти вивчення розглядаються з різних сторін, щоб в учнів створювалося більш повне, об'єктивне уявлення. Систематичність курсу виражається у строгій логічній послідовності побудови навчального матеріалу, в підпорядкуванні його єдиної ідеї [3].
При систематичному побудові матеріалу можливі два логічних підходу - індуктивний і дедуктивний. Індуктивний застосовується в основному на перших щаблях навчання, коли ще відсутня фактична база, необхідна для теоретичних узагальнень, а дедуктивний - коли теоретична база достатня і може здійснюватися прогнозування. Прикладом дедукції може служити підхід до тем, що вивчаються після періодичного закону та теорії будови речовини.
Реалізації принципу систематичності сприяє виявленню та здійснення міжпредметних зв'язків. Велике значення надається в даний час принципом історизму [4].
Зв'язок навчання з життям, з практикою - це ще один важливий дидактичний принцип. Саме він забезпечує мотивацію навчання. Цей принцип вимагає розкриття прикладного значення хімічних знань [1].
Ю. К. Бабанський пропонував наступні критерії оптимізації обсягу і складності навчального матеріалу, що застосовуються як у шкільній, так і вузівській програмі [5]:
- Критерій цілісності змісту. Навчальний предмет повинен відображати всі основні напрями розвитку науки, культури, суспільного життя, всіх аспектів виховання [6].
- Критерій наукової загальновизнана. У підмет обов'язковому засвоєнню зміст включаються тільки питання і наукові трактування, які вже не зустрічають різночитань у переважної більшості вчених.
- Критерій наукової значимості, що відображає широту застосування наукових знань. Вони можуть носити загальний, загальний і приватний характер. Знання, що носять загальний характер, повинні включатися в першу чергу. На цій підставі в діючу програму з хімії включений закон про збереження і перетворення енергії.
- Критерій відповідності віковим особливостям учнів, тісно пов'язаний з принципом доступності.
- Критерій відповідності часу, відведеного на вивчення хімії.
- Критерій відповідності наявних у масовій школі і ВНЗ умов.
- Критерій відповідності міжнародним стандартам.
Провідні ідеї:
1.Ідея інтегративності: розкриття міжпредметних зв'язків з іншими науками, взаємопроникнення наукових понять, трактування яких у цьому випадку стає ширшою і тим самим розширює кругозір учнів, сприяє формуванню природничо-наукової картини світу.
2.Ідея методологизации - до учнів повинен бути доведений не просто результат наукових пошуків, але й процес його пошуку, щоб вони освоювали і методи науки, розуміли зв'язок між науковим результатом і методами, якими він отриманий.
3.Екологізація природничо курсу.
4.Ідея економізації: економічна сторона практичного використання досягнень хімії, її прикладне значення і економічна оцінка.
4. Ідея гуманізації - розкрити роль хімії у створенні загальнолюдських цінностей, використання її досягнень на благо [1].

1.2 Гуманізація і гуманітаризація хімії як засіб формування здорової моральної основи майбутнього фахівця

Немає в світі нічого складнішого і багатше людської особистості
В. О. Сухомлинський
Зміни соціальних умов наприкінці 80 - х початку 90 - х років, призвело до кризи виховної роботи в освітніх установах. Відмова від комуністичного виховання призвів до втрати мети виховання (гармонійно розвинена особистість), основним напрямом виховної роботи (діяльності піонерської та комсомольської організації). У результаті виховна робота, що представляє собою сукупність виховних заходів, перестала вирішувати сучасні проблеми виховання. В даний час розповсюджений інший погляд на виховання, виховну роботу з акцентом на гуманістичний сенс даних заходів. Під гуманізацією розуміють введення в науку людських критеріїв - перш за все критеріїв моральності й краси. Гуманітаризація - освоєння хімією і технологією методів, властивих гуманітарних наук, пов'язаних з образним мисленням, естетичними оцінками, пошуком далеких аналогій, метафоричністю і т.д.
В освоєнні гуманістичного сенсу виховання виділяють наступні кроки:
1) Формування теоретико-методологічної та технологічної готовності педагогів до роботи в системі гуманістичних відносин, поступова відмова від стереотипів професійної діяльності.
2) Розвиток і аналіз педагогічних цілей навчально-виховних установ, їх "олюднення", гуманізація, переорієнтація на вдосконалення особистісних якостей і міжособистісних відносин.
3) Вироблення кожною установою своєї концепції виховання з урахуванням потреб, інтересів, побажань, учнів, та їх батьків. Експертна оцінка задумів і ходу проведеної дослідно - експериментальної роботи з позиції виховних цілей.
4) Творче освоєння сучасних напрямків, форм, технологій виховання, звернення до досвіду минулих років, зберіг цікаві, продуктивні варіанти організації виховної роботи.
У цих умовах шлях до нової моделі виховання, до перебудови позиції педагога лежить через переосмислення сутності педагогічної професії, її цілей, завдань, змісту, методів; через реалістичне розуміння функцій і ролі вчителя вихователя. Сучасна наука пропонує педагогу комплексний погляд на людину, її роль у масштабі соціуму та всесвіту в цілому [6]. Філософські ідеї про безмежність особистісного потенціалу, про ноосферу, етногенезі, стрімко ввійшли в суспільний контекст значно розширюють і поглиблюють педагогічне розуміння природи дитини і дорослого, відкриваючи нові підходи в роботі школи, в діяльності вчителя, сенс якого все ясніше бачиться як Творення Людини.
Нагальність гуманізації визначається особливостями нашої історичної епохи. У роботі московського філософа Кутирева [7] сучасний світ визначається як постлюдське. Що це означає? У процесі свого розвитку людство створило велику кількість соціальних, економічних, технічних систем. Нині багато хто з них стали настільки складними, що виробили свої цілі функціонування, не можуть бути визначені цілями, волею, бажаннями та намірами тих людей, які їх створювали, і тих, які взаємодіють з ними або включені до них. Більше того, все частіше цілі цих систем ворожі людині чи навіть згубні для людства.
Виключно гострі проблеми гуманізації для хімічного виробництва. Положення цього виробництва у сучасному світі вкрай суперечливо. Сьогодні людство не може обходитися без хімічної продукції, і в той же час хімічні підприємства - один з найпотужніших і найнебезпечніших забруднювачів Землі. При вирішенні даного протиріччя масову свідомість кидається з крайнощів у крайнощі - від хемоелпідіі (возлаганіе на хімію невиправдано високих сподівань) до хемофобіі. У цій складній обстановці вибір правильного шляху неможливий без підключення до пошуку таких нехімічних орієнтирів, як порядність і совість. Прийняти аморальне технічне рішення для людини має бути також неможливо, як вийти голим на вулицю.
Таким чином, виховання сучасного хіміка немислимо без прищеплення, окрім професійних знань, вміння так спроектувати і здійснити процес, щоб забезпечити не тільки техніко-економічно оптимальні умови його проведення, але і надійний захист природи і самої людини. Це виховання соціальної відповідальності за результати своєї діяльності може бути лише результатом системного підходу до всього процесу хімічної освіти [9, 13, 23].

1.3 Психолого-педагогічні основи розвивального навчання
Навчання, яке, забезпечуючи повноцінне засвоєння знань, формує навчальну діяльність і тим самим безпосередньо впливає на розумовий розвиток, і є розвиваюче навчання [24].
Для того щоб навчання успішно виконувало розвиваючу функцію, необхідна спеціальна методична обробка хімічного вмісту, особлива організація навчального процесу і глибоке проникнення в психологію кожного учня. «Вся складність розвивального навчання полягає в тому, що, так як розвиток учнів індивідуально, до одного й того ж результату вони йдуть різним шляхом, і цей шлях вимагає різного часу. І більше того, розвиток не терпить насильства ». [25]
Розвивальне навчання постійно знаходиться в центрі уваги психологів. Л. В. Занкова сформульована теорія розвивального навчання, відповідно до якої в даний час розробляються підручники. Сутність цієї теорії:
1) побудова навчання на високому, але посильному рівні труднощі. Слід знати міру труднощі. Інакше замість свідомого засвоєння буде спостерігатися механічне запам'ятовування;
2) вивчення матеріалу швидким, але доступним для учнів темпом;
3) різке підвищення питомої ваги теоретичних знань;
4) усвідомлення учнями процесу навчання.
Л. С. Виготський зазначає, що навчання найбільш успішне тоді, коли враховується зона найближчого розвитку дитини, тобто коли учень настільки підготовлений до розуміння навчального матеріалу, що при мінімальній допомозі вчителя в змозі його засвоїти.
Свою теорію розвивального навчання, в основу якого покладено реалізація ідеї формування науково-теоретичного мислення, висунув і розробив В. В. Давидов [34, 35]. Д. Н. Богоявленський і Н. А. Менчинська [36] відзначали, що для розумового розвитку важливо накопичення не тільки фонду знань, а й міцно закріплених розумових прийомів, інтелектуальних умінь. Цьому теж потрібно навчати.
Психологічними умовами розвивального навчання є:
1) формування та розвиток знань хімічного матеріалу; вироблення розумових дій, тобто при формуванні хімічного поняття треба пояснювати, якими прийомами, розумовими операціями треба користуватися, щоб знання були правильно засвоєно, а ці прийоми потім використані як за аналогією, так і в нових ситуаціях. Розвиток знань - це основа розвитку самостійності, творчих здібностей;
2) формування та розвиток інтелектуальних умінь. Дуже важливо навчити учнів логічно мислити, використовувати прийоми порівняння, аналізу, синтезу, виділяти головне, суттєве, робити висновки, узагальнювати, аргументовано сперечатися, висловлювати думки послідовно, обгрунтовано, несуперечливо;
3) формування та розвитку вміння користуватися раціональними прийомами навчальної роботи (вміння вчитися).
У процесі навчання при дотриманні всіх психологічних умов можна домогтися поступового розумового розвитку учнів, яке, за висновками ряду психологів, може проявлятися:
ü у системності мислення, під яким розуміється його впорядкованість на послідовно ускладнюються рівнях (А. Ф. Есаулов);
ü в умінні проводити широкий перенесення знань на рішення нових пізнавальних завдань (Є. М. Кабанова-Меллер);
ü в умінні виділяти головне, робити узагальнення (В. А. Крутецький, Н. А. Менчинська, Ю. К. Бабанський);
ü у більш економічному мисленні, згорнутість розумових операцій, самостійності, лаконічності.
Розвиток учнів відбувається тільки в діяльності.

1.4 Засоби розвивального навчання

Засобами розвитку учнів при вивченні хімії є сама система утримання курсу хімії, в основі якої лежить поступовий розвиток хімічних понять, а також активний характер навчального процесу. Система визначена програмою шкільного курсу хімії і передбачає поступове підвищення рівня розвитку учнів у міру вивчення предмета, яка є сумісною з віковими особливостями учнів. У зміст послідовно вводяться теорії. При переході від теорії до теорії відбувається розвиток понять. Таким чином, всі розділи предмета хімії пов'язані між собою послідовно розвиваються поняттями, що об'єднують їх у систему. Наслідком системності змісту є системність знань учнів. А коли знання стають переконаннями, надбанням учнів, то і мислення їх набуває властивість системності.
Включення в курс хімії як атомно-молекулярного вчення, вчення про періодичність, теорії будови неорганічних і органічних речовин, іонних уявлень і т. д. в різному обсязі говорить про те, що структура змісту хімії може бути базою для реалізації розвивального навчання. Для цього необхідно періодично узагальнювати накопичений матеріал.
Узагальнення - це вищий рівень розумової діяльності. Узагальнення здійснюється тоді, коли відбувається пошук зв'язків (генетичних, причинно-наслідкових, взаємного впливу і пр.) між досліджуваними об'єктами, коли постійно змінюється ситуація пошуку. Найцінніше узагальнення здійснюється в процесі самостійної роботи учнів. Проте кінцевим етапом пізнання є конкретизація узагальнених знань.
Для розвитку мислення учнів М. Ф. Воловий [11] зроблена успішна спроба включення в хімічну вміст елементів психологічних знань. Учням на хімічному матеріалі пояснюється сутність розумових прийомів, пропонується тренування уваги, пам'яті і т. п.
Крім перерахованих засобів, що сприяють розвивального навчання хімії, активний характер навчального процесу забезпечується:
ü проблемним навчанням;
ü широким використанням засобів наочності, а також технічних засобів навчання (ТЗН);
ü систематичним контролем знань;
ü різноманітними видами самостійної роботи;
ü системою хімічних задач;
ü диференційованим підходом до учнів. [1, 29 - 31]
Таким чином, розвиток учнів у процесі навчання хімії - це частина проблеми, що стоїть перед школою - проблеми формування всебічно розвиненої особистості [11, 25 - 29, 32, 33 - 36].

1.5 Лабораторні роботи як засіб закріплення знань, умінь, навичок, розвитку мислення та формування інтелекту учнів
Слухаю - забуваю,
Дивлюся - запам'ятовую,
Роблю - розумію.
Конфуцій.
Тенденції розвитку сучасного суспільства висувають нові вимоги до навчального процесу, в тому числі і предметів природничого циклу. З одного боку, змінюється зміст освіти - збільшується навантаження на учня, з іншого - виникає необхідність якісно нових методик викладання, які дозволили б не тільки пов'язати різноманітні знання в єдину систему, а й сформувати у дітей компетенції, необхідні для життя в сучасному світі.
У системі методів навчання хімії особливе місце займають лабораторні роботи. Їх значимість у повідомленні учням нових знань полягає в тому, що через відчуття учнів вони формує початкові уявлення про досліджуваних явищах, створює чуттєві образи, що лежать в основі багатьох хімічних і фізичних понять. Немає іншого шляху, крім як через наочно чуттєві образи, до розуміння, наприклад, хімічної реакції, хімічних властивостей речовин, і т. д.
Пізнання реальної дійсності відбувається, в кінцевому рахунку, на основі відчуттів. Сучасна психологія розглядає образне мислення як один з рівнів уявної переробки і перетворення інформації. Експериментальні психологічні дослідження переконливо свідчать про вплив образів на продуктивність мислення в різних видах діяльності, у тому числі в науковому та технічній творчості. Тому розвиток образної сторони мислення - істотна частина формування інтелекту учнів. У цьому важлива роль належить хімічному експерименту.
Труднощі повідомлення знань про хімічні явища, закономірних зв'язках між ними та їх практичних застосуваннях можуть бути легко подолані шляхом застосування хімічних дослідів. Будучи носієм навчальної інформації, лабораторні роботи, переконливі своєю об'єктивністю, виразні своєю образністю, економні за витратами навчального часу, вражаючі, а тому легко запам'ятовуються і активно формують знання школярів [12].
Доказом на користь посилення ролі хімічного експерименту в школі слугують і результати анкетування учнів з метою виявлення їх інтересів. При відповіді на питання про те, яка форма проведення занять викликає найбільший інтерес, в різних групах від 60 до 90% учнів ставлять на перше місце лабораторні роботи.
Саме недооцінка ролі хімічного експерименту є однією з головних причин формалізму знань у студентів і школярів. У реальній педагогічній діяльності йому приділяється мало уваги. У школах і вузах часто не вистачає обладнання, реактивів, і в цій ситуації викладачеві важко впоратися з проведенням дослідів. До цього додамо, що викладач не завжди вміє продемонструвати досвід, подати його доказово.
Однак при збігу найсприятливіших обставин, при великій кількості хімічного експерименту знання школяра і студента помітно не поліпшуються. Одне тільки спостереження і механічне відтворення хімічного експерименту до знань не веде. Не розуміючи суті, учень не побачить того, на що спрямований досвід. Психологами доведено, що людина бачить те, що розуміє. Незрозумілий об'єкт виробляє дію тільки на сітківку ока, але не на мозок. Розуміння сутності допомагає глибше побачити досвід, так само як досвід допомагає зрозуміти глибше сутність.
Проблемні досліди дозволяють вчителю у захоплюючій і цікавій формі знайомити учнів із сутністю досліджуваного процесу. При постановці проблемних дослідів учні здійснюють перенесення знань на незнайомі об'єкти, активно беруть участь у евристичних формах організації роботи, набуваючи глибокі та міцні знання. Крім того, активне застосування знань у незнайомих ситуаціях сприяє виробленню в учнів творчого мислення [20-24]. Існуючі програми та підручники практично не містять проблемних дослідів, тобто в школі фактично відсутня будь-яка альтернативна система хімічних експериментів, крім сформованої системи стандартних дослідів і лабораторних робіт. Ймовірно, з цих причин інтерес учнів до пізнання хімії невисокий.
Існують різні способи створення проблемної ситуації при проведенні лабораторної роботи. За постановкою проблеми, природно повинен слідувати творчий пошук її вирішення, і учні, беручи участь в пошуку наукової істини, вчаться творчому підходу, опановують прийомами логічного мислення, долучаються до наукового методу [25].
Курс хімії високомолекулярних сполук, побудований на ідеях розвитку і залежності властивостей речовин від будови, надає особливо широкі можливості для проблемно-розвивального експерименту.
Постановка проблемних ситуацій при проведенні лабораторних робіт часто викликають необхідність додаткових відомостей, що стимулює учнів до набуття знань через читання книг, журналів і консультації у вчителя. Виконуючи завдання, учні долучаються до дотримання правил експлуатації різного роду приладів та інструментів, різноманітних механізмів і транспортних засобів [25].
Зокрема, М.І. Махмутов писав: "Під проблемними ситуаціями маються на увазі такі навчальні ситуації труднощі, які виникають в моменти, коли учень приймає завдання, намагається її вирішити, але відчуває недостатність колишніх знань. Ці ситуації викликають активну розумову діяльність учня, спрямовану на подолання труднощів, тобто на придбання нових знань, умінь, навичок "[20].
Важливо і те, що в процесі систематичного і самостійного виконання дослідів учні часом навіть мимоволі засвоюють методологію експериментального дослідження. Необхідність діяти в такій послідовності: постановка мети завдання, вироблення способу її досягнення, планування експерименту, його проведення, представлення результатів експерименту у вигляді таблиць, графіків, математичних залежностей або словесного опису, захист отриманих з експерименту знань (висновків) при обговоренні роботи.
У процесі проведення лабораторних робіт учні набувають такі конкретні вміння:
1.наблюдать і вивчати явища і хімічні властивості речовин;
2.виполнять вимірювання фізичних величин;
3.опісивать результати спостережень;
4.вичіслять похибки прямих і непрямих вимірювань;
5.определять динаміку, взаємозв'язок і взаємозумовленість хімічних процесів;
6.видвігать гіпотези;
7.отбірать необхідні прилади і лабораторний посуд;
8.представлять результати вимірювань у вигляді таблиць;
9.інтерпретіровать результати експерименту;
10.делать висновки;
11.обсуждать результати експерименту, брати участь у дискусії;
12.пользоваться хімічної посудом і вимірювальними приладами.
Лабораторні роботи можуть проводитися за готовим інструкцій або за усними вказівками вчителя. Найбільш зручна наступна форма організації роботи. Учні отримують інструкцію з проведення роботи. Вона може бути написана на дошці, або продиктована, або підготовлена ​​заздалегідь і роздана учням. Це дозволяє спокійно провести роботу при різного ступеня підготовки до неї учнів і різної швидкості її виконання. Інструкція поєднує в собі елементи проблемного підходу і конкретні вказівки до проведення роботи. У проблемному плані в ній можуть бути обговорені шляхи досягнення мети роботи, підбір приладів та обладнання, використання необхідних формул і закономірностей. Конкретні вказівки дозволяють уникнути помилок, що призводять до зриву роботи, містять рекомендації щодо її найбільш доцільного та зручному проведення.
Хімія - наука експериментальна. Спостереження, досліди є джерелом знань про природу хімічних явищ. Спостереження, вимірювання і аналіз отриманих результатів, які виробляють учні на практичних заняттях, є по суті відтворенням основних методів хімії як науки. Учні, які мають схильність до виконання експерименту і не знаходять підкріплення і розвитку цих схильностей на заняттях, поступово втрачають інтерес до продовження занять хімією.
Перевагами хімічного експерименту у формі виконання лабораторної роботи є високий ступінь активності і самостійності школярів, вироблення умінь роботи з хімічними реактивами та навичок обробки результатів спостережень і вимірювань, можливість проведення експерименту або спостереження за індивідуальним планом і в темпі, обумовленому самим учням. Не останнім за значенням є і такий чинник, як усунення посередника між учнем і досліджуваним явищем природи.
Виконання лабораторних робіт хімічного практикуму відкриває великі можливості для врахування індивідуальних інтересів і схильностей учнів, розвитку їх творчих здібностей. У практикумі можна поставити роботи, різні за рівнем складності і характеру завдань. Одних можна забезпечити докладними інструкціями, інших - короткими вказівками, третім - лише сформулювати завдання, для вирішення якої учневі необхідно самостійно підібрати хімічні та розробити схему виконання експерименту.
Простоту і доступність лабораторної роботи зовсім не слід розглядати як негативна якість. Саме прості роботи по спостереженню хімічних процесів і явищ дозволяють впливати не тільки на розум, але і на почуття учнів, допомагають їм зрозуміти, чим може хімія зацікавити людину на все життя.
Розроблені в даній роботі лабораторні роботи з хімії високомолекулярних сполук досить прості, але вимагають від учнів осмисленого підходу до виконання. Для цих робіт не потрібно складного обладнання. Але при їх виконанні школярі та студенти придбають теоретичні, практичні і дослідницькі навички. Ці заняття навчать учнів:
· Виконувати завдання осмислено, тобто діяти з розумінням процедури, чітко, логічно послідовно, грамотно і в оптимальному варіанті;
· Розмежовувати відому і невідому інформацію;
· Висувати ідею і розробляти план її здійснення;
· Бачити причину події, явища;
· Пов'язувати теорію і практику;
· Проводити аналіз даних і синтез інформації, робити висновки.
Прав фізик Луї де Брольи, який сказав: "Здивування - мати відкриття". Що в навчанні хімії найчастіше ставить учня в проблемну ситуацію, якій передує здивування? Це хімічні реакції, що супроводжується яскравими наочними ефектами, незвичайними явищами. Вони є найсильнішими збудниками пізнавального інтересу, обостряющими емоційно - розумові процеси при навчанні хімії. Лабораторна робота, що включає в себе різноманітні хімічні реакції, створює певний емоційний настрій учнів (пошуковий інтерес при проведенні дослідів) і змушує спостерігати, шукати, здогадуватися, знаходити вихід з проблемної ситуації. Таким чином, розробка доступних лабораторних робіт проблемно-розвиваючого характеру сприяє активізації всієї пізнавальної діяльності учнів, а також розвитку мислення та формування інтелекту.

Глава II. ТЕМА «БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ »В КУРСІ ХІМІЇ СЕРЕДНЬОЇ ШКОЛИ І ВУЗУ

2.1 Програмні вимоги до викладання теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »в середній шкіл

№ уроку
Тема заняття
Введені опорні поняття
і уявлення.
Формування спеціальних навичок
Актуалізація опорних знань, умінь, навичок з хімії та міждисциплінарним наук
1.
Білки - будова та властивості (2 години)
Знати основні амінокислоти, що утворюють білки; поняття про первинну, вторинної та третинної структурі білків; властивості білків - гідроліз, денатурація, кольорові реакції; перетворення білків їжі в організмі; мати уявлення про успіхи у вивченні будови і синтезі білків.
Закріплення і поглиблення знань про азотовмісних органічних сполуках, ізомерії органічних сполук, ролі білків як біополімерів і нуклеїнових кислот у життєдіяльності організмів.
2.
Нуклеїнові кислоти (1 година)
Знати склад нуклеїнових кислот (ДНК, РНК), будова нуклеотидів; принцип комплементарності в побудові подвійної спіралі ДНК.
Демонстрації. Доказ наявності функціональних груп у розчинах амінокислот.
Лабораторні досліди. Рішення експериментальних завдань на отримання та розпізнавання органічних речовин.
Практичні заняття. Розпізнавання органічних речовин по характерних реакцій; встановлення приналежності речовини до певного класу [45, 46].

2.2 Програмні вимоги до викладання теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »у вузі


пп
Тема лекції
Зміст
Об'єм в годину.
1
Білки. Нуклеїнові кислоти (НК).
Білки і НК як біополімери. Склад, структура, властивості та функції білків. Ферменти - біокаталізатори. ДНК і РНК, їх склад, властивості та функції. Принцип комплементарності. Біосинтез білка.
2
Згідно з програмою з хімії високомолекулярних сполук після вивчення теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »студент повинен знати:
ü мати уявлення про білки і біологічно активних речовинах, структуру і властивості найважливіших типів біомолекул;
ü основні фізичні властивості, способи ідентифікації та фізико-хімічні методи дослідження амінокислот, білків і нуклеїнових кислот;
ü хімічні властивості амінокислот, білків і нуклеїнових кислот;
ü знаходження в природі, використання в промисловості та народному господарстві амінокислот, білків і нуклеїнових кислот.
повинен вміти:
ü теоретично обгрунтувати методи отримання даних сполук;
ü синтезувати, дослідити та ідентифікувати амінокислоти, білки і нуклеїнові кислоти;
ü виносити науково-обгрунтоване судження про вивчених закономірностях [47].

2.3 Теоретична підтримка теми

2.3.1 Амінокислоти

Амінокислоти - органічні сполуки, в молекулах яких містяться одночасно аміногрупа-NH 2 і карбоксильна група-COOH.
Їх можна розглядати як похідні карбонових кислот, які утворюються заміщенням одного або кількох атомів водню в вуглеводневому радикалі аміногрупами. Наприклад:

Всі амінокислоти, які містяться в білках будь-якого походження, ділять на 2 групи: ациклічні (нециклічні) і циклічні.
Аліциклічні поділяються на 3 підгрупи:
1) Моноаміномонокарбоновие - амінокислоти, що містять одну аміно-і карбоксильної групи.

α-амінооцтова кислота (гліцин) α-амінопропіоновая кислота (аланін)

α-аміно-β-гідроксопропіоновая α-аміно-β-меркаптопропіоновая
кислота (серин) кислота (цистеїн)

α-аміно-β-оксимасляная кислота α-аміно-β-тіометілмасляная
(Треонін) кислота (цистеїн)

α-аміно-β-ізовалерьяновая кислота α-аміно-β-ізокапроновая кислота ізолейцин
(Валін) (лейцин)
2) Діаміномонокарбоновие - амінокислоти, що містять два аміно-і одну карбоксильну групу.

аспаргін діамінокапроновая кислота (лізин)

аргінін глутамін
3) Моноамінодікарбоновие - амінокислоти, що містять одну аміно-і дві карбоксильні групи.


аспарагінова кислота (аміноянтарная) глутамінова кислота (аміноглутаровая)
Циклічні:

α-аміно-β-фенілпропіоновая α-аміно-β-параоксіфенілаланін кислота (фенілаланін) (тирозин)

α-аміно-β-імідазолпропіоновая α-аміно-β-індолілпропіоновая пролінкіслота (гістидин) кислота (триптофан)
Номенклатура
Назви амінокислот виробляються від назв відповідних кислот з додаванням приставки аміно-.
Тривіальна номенклатура. Амінокислоти, що входять до складу білків, мають історично сформовані практичні назви. Наприклад: амінооцтова кислота - глікокол або гліцин H 2 N-CH-COOH і т.д [48, 49-51].
Ізомерія
Ізомерія амінокислот залежить від розташування аміногрупи та будови вуглеводневого радикала. По розташуванню аміногрупи (по відношенню до карбоксілу) розрізняють: a-амінокислоти (аміногрупа знаходиться у 1 атома вуглецю), b-амінокислоти (аміногрупа знаходиться у 2 атома вуглецю), g-амінокислоти (аміногрупа знаходиться у 3 атома вуглецю) і т.д .
Наприклад: CH 3-CH 2-COOH пропіонова кислота;

a-амінопропіоновая кислота; b-амінопропіоновая кислота.
Ізомерія, зумовлена ​​розгалуженням вуглеводневої радикала - наприклад, формули ізомерних сполук складу C 3 H 6 (NH 2) COOH:

α-аміномасляна кислота β-аміномасляна кислота

β-аміноізомасляная кислота
Всі природні амінокислоти не ароматичного ряду, за винятком гліцину, є оптично активними і відносяться до L-ряду, тобто всі обертають площину поляризації світла вліво:

D-аланін L-аланін
Організм тварин і людини засвоює тільки L-амінокислоти [48, 49-51, 53-57].
Отримання амінокислот
1. Загальний рівень синтезу амінокислот будь-якої будови - заміна на аміногрупу галогену в галогензамещенних кислотах, наприклад:

α-бромпропіоновая к-та α-амінопропіоновая к-та

g-хлормасляная кислота g-аміномасляна кислота
2. Зручний метод отримання a-амінокислот запропонований Н.Д. Зелінським. Вихідними речовинами служать альдегіди або кетони:

3. Для отримання b-амінокислот можна скористатися приєднанням аміаку до подвійного зв'язку a-, b-ненасичених кислот:


кротоновий кислота β-аміномасляна кислота
4.Восстановленіем оксимов і гідрозону кетокислот:

ацетоуксусной ефір
5. Ароматичні амінокислоти можуть бути отримані відновленням нітропохідних карбонових кислот аренів:

Фізичні властивості
Амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини з високою температурою плавлення (150 - 330 ° С). Плавляться з розкладанням, нелетких. Добре розчиняються у воді і погано в органічних розчинниках.
Хімічні властивості
Амінокислоти є амфотерними з'єднаннями, що поєднують в собі властивості кислот і підстав [49-51, 53-57].
1. Амінокислоти взаємодіють з лугами і кислотами з утворенням солей:


2. Здатність вступати в реакцію конденсації один з одним з відщепленням води і утворенням лінійних, циклічних і лінійно-циклічних полімерів.
а) a-амінокислоти можуть утворити циклічні аміди, побудовані з двох молекул a-амінокислот, такі сполуки називаються дікетопіперазін:
б) b-амінокислоти легше інших втрачають молекули аміаку і перетворюються на неграничні кислоти:

β-аміномасляна кислота кротоновий кислота
в) g-амінокислоти утворюють внутрішньомолекулярні циклічні аміди-лактами:

g-аміномасляна кислота лактам-g-аміномасляної кислоти
Застосування
Амінокислоти необхідні для побудови білків живого організму. Людина і тварини отримують їх у складі білкової їжі. Багато амінокислоти застосовуються в медицині як лікувальні засоби, а деякі використовуються в сільському господарстві для підгодівлі тварин. Прості амінокислоти, як містять дві функціональні групи, використовуються для виробництва синтетичних волокон, в тому числі капрону і енант [49-51, 53-57].

2.3.2 Білки

Білки (поліпептиди) - біополімери, побудовані із залишків a-амінокислот, сполучених пептидними (амідних) зв'язками.
Формально освіта білкової макромолекули можна представити як реакцію поліконденсації a-амінокислот:
Поліконденсація амінокислот
При взаємодії двох молекул a-амінокислот відбувається реакція між аміногрупою однієї молекули і карбоксильної групи - інше. Це призводить до утворення дипептиду.
Освіта дипептиду

З трьох молекул a-амінокислот (гліцин + аланін + гліцин) утворюється трипептид: H 2 N-CH 2 CO-NH-CH (CH 3)-CO-NH-CH 2 COOH
Трипептид
Аналогічно відбувається утворення тетра-, пента-і поліпептидів. Молекулярні маси різних білків складають від 10 000 до декількох мільйонів. Макромолекули білків мають стеререгулярное будова, виключно важливе для прояву ними певних біологічних властивостей.
Незважаючи на численність білків, до їх складу входять залишки лише 22 a-амінокислот.
Функції білків в природі універсальні:
· Каталітичні (ферменти);
· Регуляторні (гормони);
· Структурні (кератин вовни, фиброин шовку, колаген);
· Рухові (актин, міозин);
· Транспортні (гемоглобін);
· Запасні (казеїн, яєчний альбумін);
· Захисні (імуноглобуліни) і т.д.
Різноманітні функції білків визначаються a-амінокислотним складом і будовою їх високоорганізованих макромолекул. Виділяють 4 рівні структурної організації білків [57 60].
Первинна структура - певна послідовність a-амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу.
Первинна структура
Вторинна структура
Вторинна структура - конформація поліпептидного ланцюга, закріплена безліччю водневих зв'язків між групами NH і С = О. Одна з моделей вторинної структури - a-спіраль, обумовлена ​​кооперативними внутрішньомолекулярними Н-зв'язками.
Інша модель - b-форма ("складчастий лист"), в якій переважають міжланцюгових (міжмолекулярні) Н-зв'язку.
Третинна структура - форма закрученої спіралі в просторі, утворена головним чином за рахунок дисульфідних містків-SS-, водневих зв'язків, гідрофобних та іонних взаємодій.
Третинна структура
Четвертинна структура
Четвертинна структура - агрегати кількох білкових макромолекул (білкові комплекси), утворені за рахунок взаємодії різних поліпептидних ланцюгів

2.3.3 Нуклеїнові кислоти

Нуклеїнові кислоти - це біополімери, макромолекули яких складаються з багаторазово повторюваних ланок - нуклеотидів. Тому їх називають також полинуклеотидами. До складу нуклеотиду входять три частини:
· Азотна основа - пиримидиновое або пуриновое
· Моносахарид - рибоза або 2-дезоксирибоза;
· Залишок фосфорної кислоти.
Нуклеотид - фосфорний ефір нуклеозиду. До складу нуклеозиду входять моносахарид (рибоза або дезоксирибоза) і азотна основа [57].

Складові частини нуклеотидуНуклеозид
Ді-і полінуклеотіди
При конденсації під дією каталізаторів (або ферментів) з двох нуклеотидів утворюється дінуклеотід:
Взаємодія нуклеотидів
Поліконденсація різних нуклеотидів призводить до утворення полінуклеотидів (нуклеїнових кислот). Полінуклеотиди відносять до кислот, тому що у кожному структурному ланці їх макромолекул міститься залишок ортофосфорної кислоти, що визначає кислотні властивості за рахунок дисоціації зв'язку О-Н. У залежності від того, який моносахарид міститься в структурному ланці полінуклеотіди - рибоза або дезоксирибоза, розрізняють РНК (РНК) і дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК). Так, головна (сахарофосфатним) ланцюг в ДНК містить залишки 2-дезоксирибози:
Подвійна спіраль ДНКФрагмент ДНК
Молекулярна маса ДНК досягає десятків мільйонів. Молекулярна маса РНК нижче - десятки тисяч і менше [56-58].
ДНК (дезоксирибонуклеїнової кислоти)
Макромолекула ДНК є дві паралельні нерозгалужені полінуклеотидні ланцюга, закручені навколо загальної осі в подвійну спіраль.
Така просторова структура утримується безліччю водневих зв'язків, утворених азотистими підставами, спрямованими всередину спіралі.
Водневі зв'язки виникають між пуріновим підставою одного ланцюга і пірімідіновим підставою іншого ланцюга. Ці підстави складають комплементарні пари (від лат. Complementum - доповнення).
Утворення водневих зв'язків між комплементарними парами основ обумовлено їх просторовим відповідністю. Піримідинова основа комплементарно пуриновому основою:

H-зв'язки між азотистими підставами
Водневі зв'язки між іншими парами підстав не дозволяють їм розміститися у структурі подвійної спіралі. Таким чином,
· Тимін (Т) комплементарний аденін (А),
· Цитозин (Ц) комплементарний гуанін (Г).
·
Комплементарність ланцюгів в подвійній спіралі ДНК
Здатність ДНК не тільки зберігати, але й використовувати генетичну інформацію визначається наступними її властивостями:
? молекули ДНК здатні до реплікації (подвоєння), тобто можуть забезпечити можливість синтезу інших молекул ДНК, ідентичних вихідним
? молекули ДНК можуть направляти зовсім точним і певним чином синтез білків, специфічних для організмів даного виду [57].

2.4 Аналіз навчального матеріалу в шкільній програмі

У курсі біології учні отримали початкові інформацію про білках і нуклеїнових кислотах. Ці знання, разом із знаннями, отриманими в курсі органічної хімії, стануть опорними при вивченні хімії білків і нуклеїнових кислот.
Розділ «Нуклеїнові кислоти» вивчається з метою підготовки учнів до засвоєння ролі нуклеїнових кислот у біосинтезі білків і передачі організмами ознак спадковості. Ці питання, вивчаються в курсі загальної біології, мають велике значення для формування матеріалістичних уявлень про сутність явищ життя.
На уроках органічної хімії учні знайомляться зі складом і будовою нуклеотидів, дізнаються, як з нуклеотидів утворюється первинна структура нуклеїнових кислот, в чому полягають особливо дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК), як відбувається подвоєння подвійної спіралі ДНК при діленні клітин. Такі знання дозволяють їм зрозуміти, як в послідовності нуклеотидів кодується послідовність амінокислотних ланок у синтезованих за білку, як зчитується інформація про це з макромолекул ДНК, яка роль інших нуклеїнових кислот у синтезі білкових молекул, що здійснюється на рибосомах в клітці [52-54].
При обговоренні подвійної спіралі ДНК збагачуються знання учнів про водневого зв'язку. Тут вони зустрінуться з прикладами встановлення зв'язку через водневі атоми не тільки з атомами кисню, але і з атомами азоту, що несуть достатній негативний заряд. Це дозволяє пояснити ряд нових для учнів явищ хімії.
Аналіз матеріалу з теми «Білки. Нуклеїнові кислоти », представлений в різних підручниках [47, 48], показав, що в підручнику [50] матеріал дано доступно, логічно послідовно і в той же час розгорнуто. Однак на сьогоднішній день у школах республіки найбільш поширений комплект підручників авторів Рудзітіс Г. Є., Фельдман Ф. Г. [49, 53].
У програмі шкільного курсу хімії на вивчення теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »згідно з програмними вимогами відводиться 3 години, причому вивчення певних розділів (наприклад, нуклеїнові кислоти) проводиться за бажанням вчителя або при поглибленому вивченні предмета. Вище наведені програмні вимоги до даних тем.
Виділимо основні поняття, що вивчаються в даній темі: амінокислоти, їх властивості; амфотерність амінокислот, їх роль в організмі, синтез пептидів, пептидний зв'язок; білки, їх будова, синтез і роль в організмі, різноманіття білків, структура молекули білка; найважливіші біологічні функції нуклеїнових кислот у живих організмах; типи нуклеїнових кислот - РНК і ДНК; принцип комплементарності; генна інженерія.
Для більш повної реалізації триєдиної функції природничо-наукової освіти, на наш погляд, необхідно поряд з теоретичної навантаженням посилити і практичну сторону даної теми, що можливо реалізувати за допомогою використання міжпредметних зв'язків, зокрема, біологічних знань. Наприклад, білки необхідно представити як головні носії життя і розглянути найважливіші біологічні функції білків в організмі людини. У зв'язку з цим обговорюються глобальні проблеми людства - проблема голоду та шляхи її вирішення, дається поняття про біотехнології. Тут взагалі велике поле для діяльності. Матеріал по сировині для отримання штучного білка, кормових добавок для сільськогосподарських тварин, лікарських препаратів для населення, переробки відходів, створення екологічно чистих технологій, вдосконалення способів очищення відходів, виробництво екологічно чистої продукції. Ці напрями можуть бути представлені учнями реферативно.
Після вивчення теми учні повинні знати:
• про біологічну роль білків, нуклеїнових кислот, про поняття збалансованого харчування та шляхи вирішення проблеми голоду;
• зміст поняття «біотехнологія» (проблема створення штучної їжі, кормового білка);
• вплив різних форм господарської діяльності та забруднення природного середовища на біологічні ресурси;
• сутність понять «екологічна криза», «антропогенний прес», «екологічна безпека»;
• сутність екологічних понять «живий організм», «екосистема», «екологічні чинники», «біосфера», «біогеохімічні цикли», «трофічні ланцюги і мережі», «життя», «природа», «навколишнє середовище»;
• про роль хімії у вирішенні екологічних проблем.
Учні повинні вміти:
• складати схеми збалансованого харчування (з урахуванням індивідуальних особливостей організму);
• застосовувати знання з хімії для пояснення причин виникнення екологічних проблем (різного рівня) і пошуку шляхів їх вирішення;
• використовувати додатковий інформаційний матеріал для проведення досліджень з вивчення місцевих екологічних проблем.

2.5 Аналіз навчального матеріалу у вузівській програмі

Курс «Хімія високомолекулярних сполук» читається після курсів фізики, математики, неорганічної, аналітичної та органічної хімії і передбачає знання основних положень цих дисциплін.
На хімічному факультеті при навчанні хімії високомолекулярних сполук в якості навчального матеріалу використовуються кілька видань [54-63]. Як видно з літературних джерел, теоретичний матеріал освітлений досить повно. Однак на вивчення амінокислот, білків і нуклеїнових кислот відводиться не так багато часу - 2 години. Цей матеріал викладається в рамках розділу «Найбільш важливі синтетичні і природні полімери» і обмежений наступними темами: «Білки і нуклеїнові кислоти як біологічно важливі полімери. Склад і структура білків. Білки - поліпептиди. Властивості білків. Різноманітність білків і їх ролі в живих організмах. Ферменти - біокаталізатори. Механізм дії ферментів. Нуклеїнові кислоти. Дезоксирибонуклеїнова і рибонуклеїнова кислоти, їх склад, властивості та функції. Принцип комплементарності. Біосинтез білка ». На наш погляд, для досить повного розгляду теми «Білки. Нуклеїнові кислоти »і складання уявлення про білки і нуклеїнові кислотах як біомолекул необхідно залучати додаткові відомості. Дана установка передбачає залучення біохімічного матеріалу, на брак якого в літературі не можна поскаржитися [64-68]. Таким чином, завдання викладання даної теми у вузі в нашому випадку зводилася до розробки лекції, яка містить розширений біохімічний матеріал, і її реалізації.

Глава III. БАНК МЕТОДИЧНИХ ЗАВДАНЬ ЗА ТЕМОЮ «БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ »

3.1 Розробка навчальних занять в середній та вищій школі

3.1.1 Інтегрований урок хімії та біології в 11-му класі на тему: "Хімія, біологія і толерантність"

Цілі:
Освітні:
· Систематизація та поглиблення знань учнів про залежність будови, властивостей і функцій білків - антитіл;
· Поглиблення поняття толерантність.
Розвиваючі:
· Розвиток здатності комплексного застосування знань;
· Робота над формуванням логічного мислення при складанні логіко-смислової моделі (ЛСМ) за технологією Штейнберга В.Е.
Виховують:
· Сприяння толерантності в учнів як у суспільному потреби;
· Сприяти створенню на уроці ситуації успіху в навчанні, як основи саморозвитку і самореалізації;
· Розвиток творчих здібностей, духовна досконалість особистості в процесі спілкування з біженцями, вимушеними переселенцями та мігрантами;
· Патріотичне виховання.
Тип уроку: інтегрований урок за технологією Штейнберга В.Е.
Обладнання: телевізор з в / магнітофоном, в / ф Біосинтез білка ", штатив з пробірками, розчини NaOH, H 2 SO 4, CuSO 2, HNO 3 конц., (CH 3 COO) 2 Pb, CH 3 OH, C 2 H 5 OH, NaCl конц., спиртівка, розчин яєчного білка (альбуміну), герметичний посудину з кров'ю свині, гумові рукавички, захисні окуляри, марлева пов'язка, халат.
Девіз уроку:
"Нам один від одного потрібно так небагато -
щіпку ніжності та жменьку тепла ...
(Г. Георгієв)
ПЛАН УРОКУ
I. Організаційний момент.
1. Урок починаємо з питань до учня - вимушеного з Таджикистану Вахідову Валі:
Як ти відчуваєш себе у нас в Башкортостані?
Як адаптувався за 3 місяці, що вчишся у нас?
Що подобається тобі в нас? Яке відношення до себе відчуваєш з боку однокласників, вчителів, сусідів?
2. Постановка завдань уроку.
II. Систематизація і поглиблення знань учнів.
· Моделювання та конструювання логіко-смислової моделі (ЛМС) з теми уроку.
· Заповнення координат відповідно понятійно-смисловим питань.

Історія мікробіології.

Повідомлення учнів за попередньою пошуково-дослідницької роботи.
· Луї Пастер 1862
· Мечников Н.І. - 1883 р. сформульована біологічна (фагоцитарна) теорія імунітету.
• Іванівський Д.І. - 1892 р. відкриті віруси.
· Гамалія М.Ф. - 1899 р. відкриті бактеріофаги.
· Медавар П. - 1945 р. доведена імунологічна природа відторгнення при трансплантації (пересадки) тканин і органів.

До 2

Властивості білків.

Учні розділені на дослідницькі лабораторії. Кожна лабораторія проводить хімічні експерименти по заданому алгоритму, потім аналізує результати роботи, і учні самостійно роблять висновки.
Експериментальна лабораторія № 1
Методом фракціонування сольовим розчином NaCl виділити білки з крові свині.
Експериментальна лабораторія № 2
Провести гідроліз яєчного білка (альбуміну) і записати схему гідролізу білка.
Експериментальна лабораторія № 3
Провести біуретову (кольорову) реакцію на білки.
Експериментальна лабораторія № 4
Провести Ксантопротеїнова реакцію на білки. (Попередньо керівники експериментальних лабораторій проводять інструкцію з техніки безпеки).

До 3

Будова білків - антитіл.

Монолог - повідомлення вчителя, діалог з учнями => бесіда, в процесі якої народжується істина, і заповняться До 3. Антитіло - складної білок - імуноглобулін плазми крові людини і теплокровних синтезується клітинами тварин лімфоїдної тканини під впливом різних антигенів.

До 4

Функції білків.

Перераховуємо відомі функції білків і особливо виділяємо захисну функцію білків - антитіл.
· Повідомлення учнів про пандемію XХ і XXI століття - СНІД.
· Повідомлення вчителя біології про механізм впровадження в організм ВІЛ-інфекції, про заходи боротьби та профілактики.
· Повідомлення вчителя хімії про досягнення медицини, біохімії в області лікування хворих на СНІД.

До 5

Біосинтез білків.

· Демонстрація відеосюжет "Біосинтез білків".
· Короткий повторення основних етапів біосинтезу білка.

До 6

Структура лімфоїдних тканин.

Повідомлення учнів по групах.
1 гр. - Будова і функції вилочкової залози.
2-гр. - Будова і функції лімфатичних тканин.
3-гр. - Будова і функції селезінки.
Потім формулюється загальний висновок: В лімфоїдних тканинах йде синтез імуноглобуліну плазми крові людини і теплокровних тварин.

До 7

Поняття толерантності.

Самостійна робота учнів зі словником Н.Ф. Реймерса "Основні біологічні поняття і терміни".
Толерантність (лат. толеранцію - терпіння):
· Здатність організмів виносити відхилення екологічних чинників від оптимальних для себе;
· Повне або часткове відсутність імунологічних реакцій - втрата або зниження організмом людини здатності виробляти антитіла.
Імунітет (лат. іммунітас - звільнення, позбавлення) - несприйнятливість до інфекційних агентів і чужорідним речовин, пересаджати від одного організму до іншого з-за генетичного своєрідності кожного індивіда. Гістонесовместімость можна штучно придушити при пересадці органів.
Вчитель біології: У біології про толерантність організму говорять тоді, коли він не відкидає, але приймає і використовує на благо, що надходять ззовні медикаментозні засоби, підсилює їх, поліпшуючи власну життєдіяльність. А також толерантність - можливість пересадки органів, що повертає нас до повноцінного існування.
· Постановка проблемного питання:
- Хлопці, як ви думаєте, яке смислове поняття ми відкладемо на К 8? (Після відповідей учнів заповнюємо До 8).

До 8

Толерантність як суспільна потреба.

Розмова з питань:
Вчитель хімії: Які чинники впливають на імунну систему?
Учні:

Вчитель біології: В результаті дії цих факторів, що може виникнути?
Учні:

Вчитель хімії: Хлопці, як ви оцінюєте своє ставлення
до ваших однокласникам, біженцям, мігрантам, вимушеним переселенцям, до людей - носіїв будь-яких культурних, релігійних та етнічних традицій?
Учні розмірковують => обговорюють => роблять умовиводи.
Вчитель біології: Мігранти, а особливо біженці перебувають у стресовому стані, адже вони втратили все, що накопичили за своє життя, а може і близьких людей.
Учні роблять висновок: Ми повинні надавати їм допомогу!

Ми в змозі надати моральну підтримку та допомогу людям, що потрапили в біду добрим гуманним ставленням, терпимістю і співчуттям.
Вчитель хімії: Допомагаючи мігрантам, біженцям, і вимушеним переселенцям, спілкуючись з ними, ми збагачуємося духовно, вивчаючи їхню мову, релігію, культуру і традиції. Ці люди - не тільки об'єкти допомоги, а й невичерпне джерело збагачення суспільства, в яке вони вливаються. Таке збагачення відбувалося у всі часи і у всіх народів, в тому числі і в Росії.
Вчитель біології: Ми живемо в дружній багатонаціональній республіці, де мирно трудяться і взаємно збагачують один одного башкири, росіяни, татари, чуваші, мордва, марійці, німці, українці, білоруси і удмурти. Історія Башкортостану - це історія народів її населяють. Це історія Батьківщини, величиною з "березовий листок", яка зберігається усіма, кому вона дорога, незважаючи на національність. Наша республіка знаменита башкирським медом, кумисом, мелодійним Кураєв і своєю гостинністю. В Уфі - столиці, Башкортостану височить 35 метрової висоти монумент "Дружби". Під час її відкриття, приуроченому до 400 річного ювілею добровільного приєднання Башкирії до Росії, аксакали республіки дали такий наказ своїм дітям:
"Ми заповідаємо нашим нащадкам: поки течуть води Агидели, поки коштують гори Урал, поки матері годують грудьми своїх дітей - бути вірними прапора дружби і братерства з російським народом, осіненій загальної славою".
Вчитель хімії: Хлопці, приведіть в приклад людей - вихідців з нашої Республіки Башкортостан, які внесли великий внесок у розвиток світової культури, мистецтва і науки.
Білки-антитіла
(Cхема)
Вчитель біології: Нашому уроку толерантності співзвучні вірші
Г. Молодцова "Людина - людині"
"Коли біда принизить людини,
У баранячий рок, зігнувши його долю,
І людина вирішить, що він - каліка,
На віки не здатний на боротьбу,
Буди його. Буди нестямним криком,
Гранично обурюючись і люблячи:
Ти - людина, Ти був народжений великим.
Не смій, не бути схожим на себе! "
Вчитель хімії: Ми сподіваємося, що цей урок сприяв формуванню толерантного ставлення до мігрантів Росії, вихованню доброзичливого і терплячого ставлення до людей, що потрапили в біду.
III. Підсумок уроку.
· Д / з, підведення підсумків уроку.
· Рефлексія (за принципом не закінченого пропозиції).
- Сьогодні я на уроці закріпив і поглибив знання з ...
-Сьогодні я на уроці дізнався ...
- Після сьогоднішнього уроку я буду ставитися ...

3.1.2 Лекція за темою «Білки. Нуклеїнові кислоти »

План лекції
1. Білки.
1.1. Поняття про білки.
1.2. Склад білків. Пептидний зв'язок.
1.3. Властивості білків. Різноманітність білків і їх ролі в живих організмах.
1.4. Ферменти-біокаталізатори. Механізм дії ферментів.
2. Нуклеїнові кислоти.
2.1. Дезоксирибонуклеїнова і рибонуклеїнова кислоти, їх склад, властивості та функції.
2.2. Принцип комплементарності.
3. Біосинтез білка.
1. Серед біологічно важливих полімерів чільне місце займають білки і нуклеїнові кислоти, що входять до складу живої клітини і які відіграють особливу роль при виникненні і розвитку живих організмів.
До складу білків входять 20 протеіногенних амінокислот, які кодіpyютcя генетічеcкім кодом і постійно oбнapyжівaютcя в белкax.
Головними структурними одиницями білків і пептидів є залишки амінокислот, пов'язані карбоксамідной пептидного зв'язком між α-карбоксильної і α-аміногрупи.
- NH - C = O
Кожен білок характеризується специфічною амінокислотною послідовністю.
При з'ясуванні структури білків необхідно встановити не тільки число і природу залишків, але також і порядок їх чергування в макромолекулі. Для вирішення цього завдання виробляють послідовне відщеплення амінокислот з того чи іншого кінця полімерної молекули з подальшою ідентифікацією їх. У методі Едман, наприклад, білок обробляють розчином фенілізотіоціаната в піридині і отриманий продукт приєднання - розчином НС1 в нітрометане. При цьому кінцевий залишок відщеплюється у вигляді відповідного фенілтіогідантоіна без зміни іншої частини макромолекули:


Фенілтіогідантоін
Лужний гідроліз фенілтіогідантоіна призводить до утворення вільної амінокислоти, яка ідентифікується методами паперової хроматографії:

Теоретично, повторюючи цей процес багато разів, можна відщеплювати по черзі всі залишки первісної білкової молекули, встановивши тим самим їх взаємне розташування в макромолекулі. Практично, однак, зважаючи на складність завдання вона була повністю вирішена тільки для деяких білків нескладного будови, як, наприклад, інсулін. При цьому з'ясувалося, що в розміщенні залишків амінокислот по ланцюгу макромолекули у біологічно активних білків відсутня та регулярність, яка нерідко зустрічається в інших полімерів. У той же час у кожного виду білка спостерігається строго певна послідовність амінокислотних ланок.
У білковій молекулі деякі групи, не беруть участь в утворенні пептидного зв'язку, залишаються вільними або використовуються для створення містків між лінійними ланцюгами. Завдяки наявності вільних йоногенних кислих чи основних груп білки є поліамфолітамі.
Безпосереднє утворення пептидного зв'язку з груп СООН і аміногрупи, як показує термодинамічний розрахунок, має протікати зі збільшенням вільної енергії системи. Отже, синтез білка з амінокислот може відбутися тільки в тому випадку, якщо він супроводжується іншими процесами, що протікають із зменшенням вільної енергії. У клітинах живих організмів такими процесами є окислення і гліколіз (біохімічний розпад молекули глюкози на 2 молекули піровиноградної кислоти); енергія, що звільняється при цьому, в значній мірі концентрується у вигляді пірофосфатних зв'язків молекул аденозілтріфосфорной кислоти (АТФ):

АТФ в реакціях схематично зображається так:


Аналогічні позначення застосовуються для відповідних монофосфорної (АМФ) і діфосфорной кислот (АДФ):

Використання енергії пірофосфатних зв'язків у найпростішому випадку можна представити як результат утворення проміжного змішаного ангідриду амінокислоти (АК) і АМФ, який більш реакционноспособен, ніж сама амінокислота:
Ads - ОРО (ОН) - ОРО (ОН) - ОРО (ОН) 2 + Ноосі - CHR - NH 2 Û
АТФ АК
ÛAds - OPO (OH) OOC - CHR - NH 2 + H 2 P 2 О 7
змішаний ангідрид АМФ-АК
Характерною особливістю біологічно активних білків є легкість, з якою вони змінюються під впливом тепла, ферментів кислот і різних органічних сполук. При цьому відбувається денатурація білка з повною втратою його біологічної активності. Денатурація змінює специфічну просторову конформацію макромолекули, але не супроводжується гідролізом ковалентних зв'язків. У живих організмах ця конформація виникає в результаті взаємодії бічних відгалужень поліпептидних ланцюгів, будучи термодинамічно нерівноважної; під час денатурації білок переходить в рівноважну денатуровану форму. При досить сильному впливі ферментів, тепла і різних хімічних агентів може відбутися розщеплення макромолекули на окремі амінокислоти внаслідок гідролізу по пептидним зв'язкам.
Молекулярний вага різних білків - від десятка тисяч до декількох мільйонів. До складу живих організмів входить кілька видів білків. При використанні білків в якості їжі організм переробляє їх в інші, характерні для нього білки. Завдяки наявності реакційноздатних груп у макромолекулі білок часто знаходиться в клітинах не у вільному стані, а у вигляді протеидов, тобто комплексів з іншими низькомолекулярними або високомолекулярними речовинами. До таких протеида відносяться нуклеопротеїди, хромопротеїди та ін
За хімічним складом білки діляться на прості, що складаються тільки з амінокислотних залишків, і складні. Складні білки можуть включати іони металу (металопротеїни, або Металопротеїни), пігмент (Хромопротеїни, або хромопротеїди), нуклеїновими кислотами (нуклепротеіни), а також ковалентно зв'язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеинов), вуглеводу (глікопротеїни) або НК (геноми деяких вірусів). Склад амінокислот, що утворюють білки, виражається загальною формулою:
,
в яких радикал може містити різні функціональні групи (R = - SH, OH, - COOH,-NH 2) і кільця. a-Амінокислоти в білках ковалентно з'єднані між собою пептидними зв'язками:

Білкова молекула може складатися з однієї або кількох поліпептидних ланцюгів, що містять від 2-3 десятків до декількох сотень амінокислотних залишків кожна.
Освіта пептидних зв'язків відбувається в результаті взаємодії карбоксилу однієї амінокислоти з аміногрупою іншого. При цьому з 2 a-амінокислот утворюються пептиди з виділенням однієї молекули води:

З трьох амінокислот утворюються тріпептідов, з великого числа амінокислот - поліпептиди.
Функції, що їх білками, розподіляються приблизно таким чином.
Структуроутворюючі функції. Структурні білки відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин. Як приклад структурного білка - колаген. До структурних білків можна віднести також гістони, функцією яких є організація укладання ДНК у хроматині. Структурні одиниці хроматину, нуклеосоми, складаються з октамерного комплексу гістонів, на який навита молекула ДНК (DNA).
Транспортні функції. Найбільш відомим транспортним білком є ​​гемоглобін еритроцитів (зліва внизу), відповідальний за перенесення кисню і діоксиду вуглецю між легкими і тканинами. У плазмі крові містяться безліч інших білків, що виконують транспортні функції. Так, преальбумин переносить гормони щитовидної залози - тироксин і трііодтіронін. Іонні канали та інші інтегральні мембранні білки здійснюють транспорт іонів і метаболітів через біомембрани.
Захисні функції. Імунна система захищає організм від збудників хвороб і чужорідних речовин. Наприклад, імуноглобулін G, який на еритроцитах утворює комплекс з мембранними гліколіпіду.
Регуляторні функції. У біохімічних сигнальних колах білки здійснюють функції сигнальних речовин (гормонів) і гормональних рецепторів. Як приклад тут представлено комплекс гормону росту соматотропіну з відповідним рецептором. При цьому екстрацелюлярний домени двох молекул рецептора пов'язують одну молекулу гормону. Зв'язування з рецептором активує цитоплазматичні домени комплексу і тим самим забезпечує подальшу передачу сигналу. У регуляції обміну речовин і процесів диференціювання беруть вирішальне участь ДНК-ассоцірованіие білки (фактори транскрипції). Особливо детально вивчено будову і функції білків-активаторів катаболізму та інших бактеріальних факторів транскрипції.
Каталіз. Серед 2000 відомих білків найбільш численну групу складають ферменти. Самі низькомолекулярні з них мають мовляв. масу 10-15 кДа. Білки середнього розміру, як, наприклад, наведена на схемі алкогольдегідрогеназа, мають мол.массу 100-200 кДа. Молекулярна маса високомолекулярних ферментів, до яких відноситься глутамінсінтетаза, побудована з 12 мономерів, можуть досягати 500 кДа.
Рухові функції. Взаємодія актину з міозином відповідально за м'язове скорочення і інші форми біологічної рухливості. Гексамери міозину довжиною 150 нм - один з найбільш великих білків. Нитковидний актин (F-актин) утворюється шляхом полімеризації відносно невеликих молекул глобулярного актину (G-актин). Процесом скорочення управляють асоційований з F-актином тропомиозин та інші регуляторні білки.
Запасні функції. У рослинах містяться запасні білки, які є цінними харчовими речовинами. В організмах тварин м'язові білки служать резервними поживними речовинами, які мобілізуються за крайньої необхідності.
В даний час розрізняють первинну, вторинну і третинну структури білкової молекули.
Первинна структура білка - його хімічна структура, тобто послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі даного білка.
Вторинна структура білка - форма поліпептидного ланцюга у просторі. Встановлено, що поліпептидні ланцюги природних білків знаходяться у скрученому стані - у вигляді спіралі. Спіральна структура утримується водневими зв'язками, що виникають між групами СО і NH амінокислотних залишків сусідніх витків спіралі. Подібна вторинна структура отримала назву a-спіралі. Водневі зв'язки в ній спрямовані паралельно довгій осі спіралі (a-спіралі чергуються з аморфними частинами). Таке уявлення є загальновизнаним. Витягнуті поліпептидні ланцюги має лише невелике число білків, наприклад, білок натурального шовку - фиброин, в'язка рідина сиропообразная, затвердевающая на повітрі в міцну нерозчинну нитку.
Третинна структура білка - реальна тривимірна конфігурація, яка приймає в просторі закручена спіраль поліпептидного ланцюга. У найпростіших випадках третинну структуру можна уявити як спіраль, яка в свою чергу згорнута спіраллю. У такої структури в просторі є виступи й западини з повернутими назовні функціональними групами. Третинну структуру пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активність. Визначальними факторами освіти і утримання третинної структури білків є зв'язки між бічними радикалами амінокислотних залишків (дисульфідні містки атомів сірки, сольові містки з аміногрупи та карбоксилу, водневі містки)
Фізичні та хімічні властивості білків
Будовою білків пояснюються їх вельми різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші - у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не мають властивість розчинності (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок гемоглобіну крові).
Хімічні властивості
1) Подібно амінокислотам, білки проявляють амфотерні властивості. При дії лугів білок реагує у формі аніона - з'єднується з катіоном лугу, утворюючи сіль альбумінати:

2) При дії ж кислот він стає катіоном, утворюючи сінтонін:

Якщо в молекулі білка переважають карбоксильні групи, то він виявляє властивості кислот, якщо ж переважають аміногрупи, - властивості підстав. Присутність білка можна виявити поруч кольорових реакцій. Ці реакції властиві складовим частинам білка - амінокислотам або утвореним ними угрупованням.
3) Біуретова реакція (реакція на наявність пептидних зв'язків). Біурета утворюється при нагріванні сечовини з відщепленням від неї аміаку:

4) Нінгідринова реакція.
Ця реакція характерна для аміногрупи в a-положенні. Білки з нінгідрином дають синє або фіолетове забарвлення:

5) Ксантопротеїнова реакція.
Ця реакція характерна для бензольного ядра циклічних амінокислот. При дії міцної азотної кислоти на ці амінокислоти відбувається нітрування кільця з утворенням нітросполук жовтого кольору [48, 49].

2. До білкових речовин відносяться ферменти, або ензими, що виконують в живому організмі функцію каталізаторів високої селективності і при дуже м'яких умовах. Це виборче дія обумовлена ​​компліментарністю структур реагує субстрату і ферменту - тим, що заряд або виступає група на поверхні одного з них відповідає протилежного заряду або порожнини в іншого (принцип «ключа до замка» - див. рис. 12). Внаслідок цього молекули ферменту і субстрату настільки зближуються, що різко зростає ефективність міжмолекулярних сил, що протистоять тенденції молекулярно-кінетичного руху роз'єднати взаємодіючі частинки, відбувається специфічна адсорбція (освіта фермент-субстратного комплексу). Ті ж сили можуть відігравати істотну роль у самому виникненні структурної відповідності між субстратом і ферментом.

Рис. 12. Схематичне зображення фермент-субстратного комплексу, що бере участь в реакції фосфорнокислого залишку АТФ з групою ОН глюкози: 1 - молекула АТФ; 2-молекула глюкози; 3 - фермент
Так як подальша реакція протікає в межах комплексу, в якому молекули реагуючих речовин сприятливо орієнтовані, різко зростає число ефективних зіткнень і, отже, швидкість реакції. У найпростішому випадку гідролізу похідних кислот під дією біокаталізаторів, що містять тільки одну активну групу (В:), роль ферменту можна схематично зобразити наступним чином:

При наявності у ферменті (наприклад, α-хімотрипсин) двох груп протилежної електрохімічної природи (-О - і-NH +) вони можуть брати участь в узгодженій електрофільної-нуклеофільної атаці на субстрат, що значно полегшить розрив відповідної зв'язку і знизить енергію активації реакції (« кооперативний ефект »). Ймовірний механізм гідролізу складного ефіру ароматичної кислоти під впливом α-хімотрипсину:

Дія ферментів дуже чутливо до конформації макромолекули і надмолекулярної структурі його. Наприклад, якщо в результаті денатурації і випрямлення ланцюга α-хімотрипсину активні групи значно віддалені один від одного, то «кооперативний ефект» зникає і швидкість гідролізу падає в мільйон разів.
Велика активність ферментів обумовлена ​​високим значенням предекспонента А (ефект орієнтації) у рівнянні Арреніуса і низької енергії активації («кооперативний ефект»).
3. Нуклеїнові кислоти, які діляться на дезоксирибонуклеїнову (ДНК) і рибонуклеїнової (РНК) кислоти, були відкриті в клітинному ядрі (nucleus - ядро); РНК зустрічається також і в інших частинах клітини. Обидві кислоти є лінійними полімерами, молекулярна ланцюг яких складається з чергуються залишків фосфорної кислоти і нуклеозидів. Нуклеозиди побудовані з ланок циклічної форми D-рибози (РНК) або D-дезоксирибози (ДНК) і залишків різних гетероциклічних підстав, здатних до попарному взаємодії з утворенням водневих містків. У РНК такі підстави - аденін (А), цитозин (Ц), гуанін (Г) і урацил, у ДНК - аденін, цитозин, гуанін і тимін (Т):


Як видно з формул, пара Г - Ц може утворити три водневих містка, а пара А - Т - тільки два.
Так як рибоза (дезоксирибоза) з'єднується з органічними основами за рахунок амінного водню і глюкозидним гідроксилу, нуклеозиди повинні бути віднесені до N-глюкозид, де роль аглікону виконують згадані підстави

РНК реагує з гідроксильними групами вуглеводів; при гідролізі РНК поряд з рибоза і відповідними підставами утворюється фосфорна кислота. Аналогічні результати - при гідролізі ДНК.
Якщо умовно позначити підстави через , То будова ДНК можна зобразити наступним чином:

або схематично
ДНК має молекулярну вагу близько 10 7 і в умовах клітини нерастворима. Існує кілька різновидів РНК, серед яких найбільш активними у біосинтезі білка є:
1) розчинна, або транспортна, РНК (т-РНК) з М r близько 25 000;
2) інформаційна РНК (і-РНК) з молекулярною вагою близько 6 × 10 5 -10 6.
ДНК є матеріальним носієм спадковості і входить до складу генів, з яких складаються хромосоми клітини. Макромолекули ДНК зв'язані між собою попарно за допомогою водневих містків у вигляді подвійної спіралі постійного діаметра (рис. 13). При цьому залишки гетероциклічних підстав, що знаходяться в бічному ланцюзі, упаковані в середині спіралі, як стопка монет. Аналогічну структуру має РНК.
Для забезпечення найбільшої стійкості цієї структури необхідно, щоб число водневих зв'язків було максимально можливим. Це досягається тим, що дотримується певний відповідність розташування залишків підстав однієї спіралі по відношенню до залишків інший: тимінових групи розташовуються навпроти аденінових, цитозинових навпаки гуанінових і т. д. («дізнаються» один одного).


Рис. 13. Подвійна спіраль ДНК (за Крику і Уотсону)
Крім того, тільки при виконанні цієї умови буде забезпечено експериментально доведене сталість сумарних розмірів, бічних груп і незмінність діаметра подвійної спіралі на всьому її протязі. У цій взаємної обумовленості порядку чергування ланок в обох ланцюгах полягає принцип комплементарності, завдяки чому кожна ланцюг визначає структуру іншого, будучи як би її реплікою.
Спирализация призводить до виникнення так званої «вторинної» структури ДНК; при згинанні спіралі з'являється «третинна» структура і т. д. Виникнення зігнутої спіралі, обумовлено наявністю в спіралі невпорядкованих гнучких ділянок, де дія водневих зв'язків чому-небудь ослаблене. Проте подвійна спіраль - там, де вона збереглася - є досить жорстким освітою і, отже, володіє невеликим числом ступенів свободи. Тому вона прагне розділитися на одиночні ланцюга (довжина сегмента приблизно в 50 разів більше, ніж у гнучких полімерних ланцюгів), здатні прийняти більше ймовірне стан згорнутого клубка; такий перехід «спіраль - клубок» супроводжується зростанням ентропії системи, що є рушійною силою цього процесу, і дійсно має місце при плавленні кристалів ДНК (близько 80 ° С). Аналогічний процес руйнування водневих містків і біспіральні структури, але без згортання ланцюгів в клубок, спостерігається під час підкислення або подщелачивания розчинів ДНК. При цьому на кожній макромолекулі виникають однойменні заряди (в результаті приєднання протонів до аміногрупи або посилення дисоціації залишків фосфорної кислоти), що викликають взаємне відштовхування ланцюгів.
Якщо подвійна спіраль знаходиться в розчині, що містить велику кількість різних нуклеотидів, тобто нуклеозидів, хімічно пов'язаних з фосфорною кислотою, то в результаті заміни водневих зв'язків між ланцюгами такими ж зв'язками їх з нуклеотидами відбудеться сорбція останніх і одночасне розділення спіралі на дві самостійні макромолекули (рис. 14). При цьому нуклеотиди відбираються так, щоб дотримувався принцип комплементарності; під час подальшої поліконденсації, що протікає під впливом ферментів, на кожному ланцюзі ДНК виростає інша, яка є її реплікою. Цей процес редуплікації (копіювання) макромолекул призводить до виникнення нових «дочірніх» подвійних спіралей.

Рис. 14. Схема редуплікації ДНК
Подвійна спіраль ДНК не тільки є матрицею відтворення самої себе, вона також передає інформацію, «записану» в її структурі, нуклеотидам, які беруть участь у синтезі РНК, тим самим зумовлює порядок їх розташування в утворюється макромолекулі. Інформаційна РНК, на кожному ланцюзі якій відображена структура молекули певного білка, відіграє ту ж роль при утворенні поліпептидного ланцюга. У цьому випадку процес ускладнюється тим, що в і-РНК є всього 4 нуклеотидних ланки, а в білку - 20 амінокислотних. Тому для фіксації положення кожного амінокислотного залишку потрібно не менше трьох нуклеотидних. Інакше кажучи, хімічну будову макромолекули білка кодується структурою і-РНК подібно до того, як кодується текст за допомогою азбуки Морзе.
З іншого боку, відсутність структурної відповідності між сумарними розмірами трьох нуклеотидних ланок (21 А) і величиною одного амінокислотного (3,6 А) виключає утворення з них проміжного комплексу, без якого неможливий синтез поліпептидного ланцюга на матриці і-РНК. На думку Кріка, проміжний комплекс все ж виходить, але більш складним шляхом, за участю т-РНК (адаптор). При цьому один кінець макромолекули т-РНК вибірково утворює лабільну зв'язок із залишком певної амінокислоти («впізнає» її) за рахунок реакції АМФ - АК з групою ОН рибози:

а другий приєднує триплет нуклеотидів (кодон), який компліментарний трьом нуклеотидам, що знаходяться на цьому кінці т-РНК. Відповідно до адапторной гіпотезою Кріка, у синтезі білка бере участь 20 специфічних т-РНК (по одній на кожну амінокислоту). Вирішальну роль у виборі амінокислоти грає селективний фермент, що володіє спорідненістю до бічної групі (R) цієї кислоти і до її адаптера.
Утворилися АК - т-РНК потім дифундують до рибосом, які орієнтують їх відносно одноцепочной і-РНК таким чином, щоб забезпечити точне «зчитування» генетичного коду, тобто строго певну послідовність залишків амінокислот. Надалі розщеплюється багата енергією зв'язок АК - т-РНК з виникненням енергетично бідною пептидного зв'язку:
H 2 N-CHR'-СОО-т-РНК '+ Н 2 N-CHR "-COO-т-РНК" →
→ H 2 N-CHR'-CO-NH-CHR "-COO-РНК" + т-РНК '

Рис. 15. Схематичне зображення етапів біосинтезу білка: 1 - і-РНК, 2 - рибосома; 3-т-РНК, 4 - комплекс т-РНК - амінокислота
4. На рис. 15 в схематичному вигляді зображено один із етапів зростання поліпептидного ланцюга [69, 70]. У результаті приєднання нових АК - т-РНК і руху рибосом (точніше, полірібосом) по ланцюгу і-РНК утворюється білкова макромолекула, яка потім відділяється від матриці і-РНК.
Біосинтез білка супроводжується зменшенням вільної енергії, незважаючи на те, що DF утворення пептидного зв'язку з самих амінокислот більше нуля; пояснюється це тим, що пірофосфатная зв'язок АТФ поставляє відсутню енергію змішаного ангідриду і комплексу АК - т-РНК, що є як би активованими попередниками синтезу білка .
Можна здійснити синтез поліпептидів, подібних за хімічною будовою з білками, в лабораторних умовах; для цього спочатку отщепляют воду від двох молекул амінокислот, попередньо «захищаючи» аміногрупу однієї з них і карбоксильну групу інший:

де Х - захисна група, наприклад n-NO 2-C 6 H 4-S-, а Y + - протонізірованний триетиламі, HN + (C 2 H 5) 3.
Аналогічно з дипептиду синтезують трипептид, з нього - тетрапептід і т. д., отримуючи в кінцевому підсумку поліпептиди зі строго певним чергуванням амінокислотних залишків. У всіх цих реакціях дегидратирующих агентом зазвичай служать дііміди:
C 6 H 11-N = C = N-С 6 Н 11 + Н 2 О → С 6 Н 11 NHCONHC 6 H 11
Принципово новим підходом до цього питання є твердофазний пептидний синтез, де зростаюча ланцюг весь час хімічно пов'язана з боку групи СООН з таким тривимірним полімером, як хлорметілірованний сополімер стиролу і дівінілбензола, підданий ще нітрування (полімер позначений через П):

(Тут А 1 А 2,..., А n - залишки різних амінокислот).
Внаслідок нерастворимости прикріпленого до сітчастого полімеру поліпептиду спрощується його очищення, підвищується вихід (при звичайному методі синтезу інсуліну, що складається з 221 стадії, сумарний вихід мізерно малий; новий метод дає вихід до 68%) і практично виключається рацемізації. Новий метод може бути автоматизований, і з деякими змінами він придатний для синтезу полісахаридів і полінуклеотидів.
При відтворенні ДНК можлива поява «помилкових» ланок, наприклад, внаслідок переходу залишку тиміну в єнольна форму:

Оскільки нова форма на відміну від вихідної здатна утворювати три водневі зв'язку замість двох, «дочірня» подвійна спіраль буде утримувати «неправильні» пари. Цей ефект може бути викликаний радіоактивним опроміненням або заміщенням аміногрупи органічного підстави на групу ОН: R-NH 2 + HO-NO → R-OH + N 2 + H 2 O.
Навіть незначні «пошкодження» у макромолекулі ДНК мають велике значення, так як вони носять спадковий характер і можуть передаватися від ДНК до РНК і від РНК до амінокислот. У результаті зміниться не тільки весь хід біосинтезу в клітині, але також властивості, ферментативна активність і сама природа утворюються білків [54-56,69, 70].

3.1.3 Урок за темою «Нуклеїнові кислоти»

Завдання уроку:
Пізнавальні. Сформувати знання про нуклеїнові кислоти (НК) як макромолекулах, про властивості і функції НК, їх ролі в процесах життєдіяльності; узагальнити знання, отримані учнями на уроках хімії та біології за темою «Нуклеїнові кислоти».
Розвиваючі. Розвивати вміння аналізувати теоретичний матеріал, розвивати пізнавальний інтерес учнів на основі міжпредметних зв'язків та навчити застосовувати знання в різних областях.
Виховні. Формувати науковий світогляд, уявлення про роль природних наук в сучасному суспільстві, цілісну картину світу.
Обладнання: таблиці, схеми та малюнки, що ілюструють будова і механізм дії ферментів, схема класифікації ферментів, схема будови нуклеотиду, модель будови ДНК.
Основні поняття: Нуклеїнові кислоти - неперіодичні полімери. Будова нуклеотиду. Освіта полінуклеотидів. Освіта дволанцюжкової молекули ДНК. Принцип комплементарності.
I. Перевірка знань
Усна перевірка знань з питань
1. Білки, їх будова.
2. Властивості білків.
3. Структури білків.
4. Ферменти та їх значення у процесах життєдіяльності.
2. Будова ферментів і причина їх високої специфічності.
3. Відмінності ферментів від небіологічних каталізаторів.
4. Механізм дії ферментів.
5. Класифікація ферментів.
II. Вивчення нового матеріалу
1. Нуклеїнові кислоти, їх вміст у клітині, розміри молекул і молекулярна маса
Нуклеїнові кислоти - природні високомолекулярні органічні сполуки, полінуклеотіди, що забезпечують збереження і передачу спадкової (генетичної) інформації в живих організмах.
Ці органічні сполуки були відкриті в 1869 р. швейцарським лікарем І.Ф. Мишером в клітинах, багатих ядерним матеріалом (лейкоцитах, сперматозоїдах лосося). Нуклеїнові кислоти (НК) є складовою частиною клітинних ядер, тому вони і отримали таку назву (від лат. Nucleus - ядро). Крім ядра нуклеїнові кислоти зустрічаються також у цитоплазмі, центриолях, мітохондріях, хлоропластах.
У природі існують НК двох типів: дезоксирибонуклеїнової (ДНК) і рибонуклеїнової (РНК). Вони розрізняються по складу, будові і функціям. ДНК має двухцепочечную молекулу, а РНК - одноланцюжкову. Зміст нуклеїнових кислот у живу речовину - від 1 до 2%.
Нуклеїнові кислоти - біополімери, що досягають величезних розмірів. Довжина їх молекул дорівнює сотням тисяч нанометрів (1 нм = 10 -9 м), це в тисячі разів більше довжини білкових молекул. Особливо велика молекула ДНК. Молекулярна маса нуклеїнових кислот досягає десятків мільйонів і мільярдів (10 5 -10 9). Наприклад, маса ДНК кишкової палички дорівнює 2,5 x10 9, а в ядрі статевої клітини людини (гаплоїдний набір хромосом) довжина молекул ДНК становить 102 см.
2. НК - неперіодичні полімери. Типи нуклеотидів та їх будова
Нуклеїнові кислоти - неперіодичні біополімери, полімерні ланцюги яких утворені мономерами, званими нуклеотидами. У молекулах ДНК і РНК міститься по чотири типи нуклеотидів. Нуклеотиди ДНК називають дезоксирибонуклеотидів, а РНК - рибонуклеотидов. Нуклеотидний складу ДНК і РНК відображають дані таблиці.
Таблиця 1. Склад нуклеотидів ДНК і РНК
Дезоксирибонуклеотидів
Рибонуклеотиди
Аденіловий (А)
Гуаніловий (Г, G) Тіміділовий (Т)
Цітозіловий (Ц, С)
Аденіловий (А)
Гуаніловий (Г, G)
Уріділовий (У, U)
Цітозіловий (Ц, С)
Розглянемо будову нуклеотиду. Нуклеотиди - складні органічні сполуки, що включають в себе три компоненти. Схема будови нуклеотиду ДНК наведена на малюнку.

Схема будови нуклеотидів
1. Азотисті основи мають циклічну структуру, до складу якої поряд з атомами вуглецю входять атоми інших елементів, зокрема азоту. За присутність в цих з'єднаннях атомів азоту вони і отримали назву «азотисті», а оскільки мають лужними властивостями - «підстави». Азотисті основи нуклеїнових кислот відносяться до класів піримідинів і пуринів. Піримідинові підстави є похідними піримідину, що має в складі своєї молекули одне кільце. У складі дезоксирибонуклеотидів виявляються піримідинові підстави тимін і цитозин, а в складі рибонуклеотидов - цитозин і урацил. Урацил відрізняється від тиміну відсутністю метильної групи (-СН 3).
Піримідинові підстави
Піримідинові підстави
Пуринові основи
Пуринові основи

Пуринові основи є похідними пурину, що має два кільця. До пуріновим підстав відносяться аденін і гуанін. Вони входять до складу нуклеотидів як ДНК, так і РНК.
За що міститься азотисті основи нуклеотидів і отримали свою назву. Наприклад, нуклеотид, який містить азотна основа тимін називається тіміділовим, урацил - уріділовим і т.д. Азотисті основи та нуклеотиди в цілому прийнято позначати великими російськими або латинськими початковими буквами.
2. Вуглевод - пентози (C 5). Цей компонент також бере участь в утворенні нуклеотидів. У складі нуклеотидів ДНК міститься пентози - дезоксирибоза, а в складі нуклеотидів РНК - рибоза. Вуглеводний склад нуклеотидів відображений, як ми бачимо, у назвах нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеиновая і рибонуклеїнова. Сполуки пентози з азотистим підставою отримали назву «нуклеозиди».
3. Залишок фосфорної кислоти. Фосфат надає нуклеїнових кислот кислі властивості.
Отже, нуклеотид складається з азотистої основи, пентози і фосфату. У складі нуклеотидів з одного боку до вуглеводів приєднано азотна основа, а з іншого - залишок фосфорної кислоти.
3. З'єднання нуклеотидів у ланцюг
Нуклеотиди з'єднуються між собою в ході реакції конденсації. При цьому між 3-атомом вуглецю залишку цукру одного нуклеотиду і залишком фосфорної кислоти іншого виникає складна ефірна зв'язок. У результаті утворюються нерозгалужені полінуклеотидні ланцюга. Один кінець полинуклеотидной ланцюга (його називають 5'-кінцем) закінчується молекулою фосфорної кислоти, приєднаної до 5'-атому вуглецю, інший (його називають 3'-кінцем) - іоном водню, приєднаним 3'-атому вуглецю. Ланцюг послідовно розташованих нуклеотидів становить первинну структуру ДНК.

Освіта первинної структури ДНК
Освіта первинної структури ДНК
Таким чином, скелет полинуклеотидной ланцюжка вуглеводно-фосфатний, тому що нуклеотиди з'єднуються один з одним шляхом утворення ковалентних зв'язків (фосфодіефірних містків), в яких фосфатна група утворює місток між З 3-атомом однієї молекули цукру і С 5-атомом наступної. Міцні ковалентні зв'язки між нуклеотидами зменшують ризик «поломок» нуклеїнових кислот.
Якщо у складі полінуклеотидів, утвореного чотирма типами нуклеотидів, 1000 ланок, то кількість можливих варіантів його складу 4 1000. Тому всього чотири типи нуклеотидів можуть забезпечити величезне розмаїття НК і тієї інформації, яка міститься в них.
4. Освіта дволанцюжкової молекули ДНК
У 1950 р. англійський фізик Моріс Уілкінс отримав рентгенограму ДНК. Вона показала, що молекула ДНК має певну структуру, розшифровка якої допомогла б зрозуміти механізм її функціонування. Рентгенограми, отримані на високоочищеної ДНК, дозволили Розалінд Франклін побачити чіткий хрестоподібний малюнок - розпізнавальний знак подвійної спіралі. Стало відомо, що нуклеотиди розташовані один від одного на відстані 0,34 нм, а на один виток спіралі їх доводиться 10.

Подвійна спіраль ДНК
Подвійна спіраль ДНК
Діаметр молекули ДНК становить близько 2 нм. З рентгенографічних даних, однак, було не зрозуміло, яким чином два ланцюги утримуються разом.
Картина повністю прояснилася в 1953 р., коли американський біохімік Джеймс Уотсон і англійський фізик Френсіс Крик, розглянувши сукупність відомих даних про будову ДНК, прийшли до висновку, що сахарофосфатним остов знаходиться на периферії молекули ДНК, а пуринові і піримідинові основи - в середині.
Сахарофосфатним ланцюгом
Сахарофосфатним ланцюгом
Д. Уотсон і Ф. Крик встановили, що дві полінуклеотидні ланцюга ДНК закручені навколо один одного і навколо загальної осі. Ланцюги ДНК - антіпараллельни (різноспрямовані), тобто проти 3'-кінця одного ланцюга знаходиться 5'-кінець інший (уявіть собі дві змії скрутив у спіраль, - голова однієї до хвоста інший). Спіраль зазвичай закручена вправо, але є випадки освіти і лівої спіралі.
5. Правила Чаргаффа. Сутність принципу комплементарності
Ще до відкриття Уотсона і Крику, в 1950 році австралійський біохімік Едвін Чаргафф встановив, що в ДНК будь-якого організму кількість аденілових нуклеотидів дорівнює кількості тіміділових, а кількість гуанілових нуклеотидів дорівнює кількості цітозілових нуклеотидів (А = Т, Г = Ц), або сумарна кількість пуринових азотистих основ дорівнює сумарній кількості піримідинових азотистих основ (А + Г = Ц + Т). Ці закономірності отримали назву «правила Чаргаффа».
Справа в тому, що при утворенні подвійної спіралі завжди навпроти азотистого підстави аденін в одного ланцюга встановлюється азотна основа тимін в іншому ланцюзі, а навпаки гуаніну - цитозин, тобто ланцюга ДНК як би доповнюють один одного. А ці парні нуклеотиди комплементарні один одному (від лат. Complementum - доповнення). Ми вже кілька разів стикалися з проявом комплементарності (компліментарні один одному активний центр ферменту і молекула субстрату; комплементарні один одному антиген та антитіло).
Чому ж цей принцип дотримується? Щоб відповісти на це питання, потрібно згадати про хімічну природу азотистих гетероциклічних підстав. Аденін і гуанін відносяться до пурину, а цитозин і тимін - до піримідиновим, тобто між азотистими підставами однієї природи зв'язку не встановлюються. До того ж комплементарні підстави відповідають один одному геометрично, тобто за розмірами і формою.
Таким чином, компліментарність нуклеотидів - це хімічне та геометричне відповідність структур їх молекул один одному.
У азотистих підставах є сильноэлектроотрицательные атоми кисню та азоту, які несуть частковий негативний заряд, а також атоми водню, на яких виникає частковий позитивний заряд. За рахунок цих часткових зарядів виникають водневі зв'язки між азотистими підставами антипаралельних послідовностей молекули ДНК.
Утворення водневих зв'язків між комплементарними азотистими підставами
Утворення водневих зв'язків між комплементарними азотистими підставами
Між аденіном та тиміном виникають дві водневі зв'язку (А = Т), а між гуаніном і цитозином - три (Г = Ц). Подібне з'єднання нуклеотидів забезпечує, по-перше, освіта максимального числа водневих зв'язків, а по-друге, однаковий по всій довжині спіралі відстань між ланцюгами. З усього вище сказаного випливає, що, знаючи послідовність нуклеотидів в одній спіралі, можна з'ясувати порядок проходження нуклеотидів на інший спіралі.
Подвійна комплементарна ланцюг становить вторинну структуру ДНК. Спіральна форма ДНК є її третинну структуру.
III. Закріплення знань. Узагальнююча бесіда по ходу вивчення нового матеріалу; рішення задач.
IV. Домашнє завдання. Вивчити конспект, зроблений у класі (зміст, молекулярна маса нуклеїнових кислот, будова нуклеотиду, правило Чаргаффа, принцип комплементарності, освіта дволанцюжкової молекули ДНК), вирішити завдання після тексту параграфа [70-72].

3.1.4 Узагальнюючий інтегрований урок-семінар

«Білки - будова та властивості»

У сучасній науці спостерігається тенденція об'єднання різних галузей знання. Прикметою часу можна вважати появу біофізики, біохімії, фізичної хімії, космічної медицини і т.п.
На жаль, часто доводиться спостерігати, що учні не можуть застосувати знання, отримані на уроках хімії та фізики, при аналізі закономірностей, що вивчаються на уроках біології. Ці предмети їм здаються несумісними.
Пропонуємо узагальнюючий урок-семінар, що розкриває взаємозв'язок біології, хімії та фізики. На уроці розглянуті будова, властивості і значення білків з точки зору хімії, біології та фізики.
Такі заняття мають велике значення у формуванні наукового світогляду учнів. Даний урок був проведений на здвоєному уроці.
Завдання уроку:
Пізнавальні. Сформувати знання про білки як макромолекулах - біополімерах, про мономерів білків, про властивості і функції білків, їх провідної ролі в процесах життєдіяльності; розповісти про фізичні методи пізнання природи, зокрема біологічних мікросистем; узагальнити знання, отримані учнями на уроках хімії та біології за темою «Білки», з використанням фізичних теорій.
Виховні. Формувати науковий світогляд, уявлення про роль природних наук в сучасному суспільстві, цілісну картину світу.
Розвиваючі. Розвивати вміння аналізувати результати лабораторних дослідів, встановлювати причинно-наслідкові зв'язки між явищами живої та неживої природи, розвивати пізнавальний інтерес учнів на основі міжпредметних зв'язків, навчити застосовувати знання, отримані на одному предметі, при аналізі явищ або процесів, що вивчаються іншими предметами.
Обладнання та реактиви. Епіпроектор, графопроектор, екран, опорний конспект, таблиця «Елементний склад білків», схеми «Способи класифікації білків», «Класифікація білків за складом» та інші, моделі молекул, таблички з питаннями учням; реактиви для проведення практичної частини.
Оформлення дошки. На дошці кольоровою крейдою зображений опорний конспект уроку.
Епіграф. «Мислячий розум не відчуває себе щасливим, поки йому не вдасться зв'язати воєдино розрізнені факти, їм спостережувані» (Д. Хевеши).
ПЛАН
1. Значимість білків.
2. Будова білків.
3. Класифікація білків.
4. Властивості білків.
5. Білок і навколишнє середовище.
6. Підсумок уроку.
ХІД УРОКУ
Вчитель хімії. Сьогодні ми розглянемо білки з різних сторін, щоб зв'язати воєдино розрізнені відомості про цих речовинах. Чим же дивні білки?
Учитель біології. З чим пов'язана таємниця життя? Важливу, а може бути, і головну роль у всіх життєвих процесах відіграють білки. Білки становлять 10-18% від загальної маси клітини. У кожній клітині знаходиться більше 3000 молекул білків. В організмі людини налічується понад 10 млн. білків. У клітинах білки грають найважливішу роль. Є білки - переносники речовин, іонів, протонів, електронів; є біокаталізатори, є регулятори різноманітних процесів у клітинах і організмах. Важливу роль відіграють опорні й скоротливі білки. Білки захищають організм від інфекції. Контакти клітини із зовнішнім середовищем виконують різноманітні білки, які вміють розрізняти форму молекул, реєструвати температурні зміни, нікчемні домішки речовин, відрізняти один колір від іншого. Вже з цього можна зробити висновок: найбільш важливими органічними сполуками клітини є білки.
Для розуміння функцій білків у клітині, що забезпечують її життєдіяльність, необхідно знати будову білкових молекул.
Опорний конспект
Вчитель хімії. Речовини білкової природи відомі з давніх часів. Початок їх вивчення покладено в середині XVIII ст. італійцем Я. Б. Беккаріа, який запропонував вуглецеву теорію. Через 100 років вчені прийшли до висновку, що білки - головний компонент живих організмів. Потім з білкових гідролізатів були отримані продукти розщеплення, і виникла гіпотеза про те, що білки складаються із залишків амінокислот (А. Я. Данилевський). Над проблемою будови білків довгий час працював Е. Г. Фішер. На основі його робіт була створена полипептидная теорія будови білків. Було доведено, що до складу білків входять атоми вуглецю, водню, кисню, азоту, сірки, фосфору та інші (табл.).
Таблиця
Елементний склад білків
Елемент
Вміст,%
C
50-55
H
6,5-7,3
O
19-24
N
15-19
S
0,2-2,4
Особливо характерний для білків 15-18%-й рівень вмісту азоту. На зорі білкової хімії цей показник відігравав велику роль при вирішенні питання про приналежність високомолекулярної речовини до класу білків.
Щоб довести наявність азоту і сірки в курячому білку, виконайте досвід. Зробіть висновок і запишіть його в зошит.
Досвід 1. Виявлення азоту і сірки в білках
До розчину білка додати міцний розчин лугу і нагріти. Виділяється аміак, який виявляється по посиніння вологою лакмусового папірця. Після нагрівання розчин розбавити в 3-4 рази водою і долити розчин ацетату свинцю, утворюється осад сульфіду свинцю.
Вчитель хімії. Згідно поліпептидного теорії білки мають первинну, вторинну, третинну, а деякі й четвертинну структуру. Послухайте повідомлення про первинну структуру білка.
Учень. Під первинною структурою білка розуміють послідовність розташування амінокислотних залишків в одній або декількох поліпептидних ланцюгах, складових молекулу білка. Якщо прийняти амінокислоту за намистинку, то навіть з невеликого числа бусинок можна скласти кілька різних комбінацій. (Демонструє кілька бус, зібраних з однакових намистинок трьох кольорів.) Так і в молекулі білки утворюють велику кількість ізомерів (рис. 1).
Рис. 1. Первинна структура білка
Рис.1. Первинна структура білка
Ні одне з природних сполук не володіє такими безмежними потенційними можливостями ізомерії, як білки. Саме так реалізується в природі нескінченна різноманітність структури білкових тіл, що дає початок мільйонам рослинних і тваринних видів. Кожен вид має сотнями і тисячами власних, несхожих на аналогічні з інших видів білків. Якби в первинній структурі білків не було закладено цієї якості, то не було б і того розмаїття життєвих форм, до яких належимо й ми самі.
Вчитель хімії. Наступний виступ присвячено вторинній структурі білка.
Учень. Строго лінійна поліпептидний ланцюг зустрічається в обмеженого числа білків. Таку структуру має фиброин шовку - білок, що синтезується гусеницями шовкопряда. У силу особливих умов формування шовкового волокна в м'язовому пресі гусениці ниткоподібні молекули фиброина, майже позбавлені обрамляють головну поліпептидний ланцюг радикалів, орієнтуються уздовж шелкоотделітельного протоки і щільно упаковуються по ходу шовкового волокна.
Однак навіть у волокнистих фібрилярних білках дуже рідко вдається виявити повністю розтягнуті поліпептидні ланцюги. Рентгенівські знімки вказують на наявність в білках якимось чином складених або скручених поліпептидних ланцюгів.
Деякі ділянки поліпептидного ланцюга в молекулах білків згорнуті у вигляді -Спіралі (рис. 2).
Рис 2. Модель-спіралі (вторинна структура білка)
Рис 2. Модель -Спіралі (вторинна структура білка)

* -Спіраль характеризується щільною упаковкою скрученої поліпептидного ланцюга, так що весь простір усередині «циліндра», в межах якого йде закручування, заповнене. Елементарно закручування можна представити таким чином: накручуємо шматочок дроту на олівець, отримуючи тим самим спіраль.
Як ми бачимо, упаковка дійсно дуже щільна, але наскільки близько розташовуються відносно один одного витки спіралі? Очевидно, що витки можна зблизити або розтягнути. (Демонструє стиск і розтяг спіралі.) Дослідження вчених показали, що на кожний виток правозакручена -Спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишку, радикали яких спрямовані завжди назовні. Крок спіралі (відстань між витками) становить 0,57 нм (рис. 3).
Рис. 3. Схема витків-спіралі
Рис. 3. Схема витків -Спіралі
Величезну роль у формуванні та підтримці -Спіральної конфігурації поліпептидного ланцюга грають водневі зв'язки, що виникають між карбонільної групою С (О) і групою NH поліпептидного ланцюга, розташованими на сусідніх витках спіралі. (Учень демонструє через епіпроектор типи зв'язків між радикалами амінокислотних залишків у білковій молекулі.) І хоча енергія водневих зв'язків невелика, велика їх кількість призводить до значного енергетичного ефекту, в результаті чого -Спіральна конфігурація стійка і жорстка.
Ступінь спіралізаціі поліпептидних ланцюгів відрізняється у різних білків: в гемоглобіні, наприклад, 3 / 4 поліпептидних ланцюгів знаходиться в спіральному стані, а 1 / 4 - в розтягнутому. У рибонуклеази тільки 1 / 5 частина поліпептидного ланцюга галактика, а інші 4 / 5 лінійні. Молекули білків, побудовані з повністю спіраль і повністю лінійних поліпептидних ланцюгів, зустрічаються рідко.
Вчитель хімії. Про третинної структурі білка таке повідомлення.
Учень. Виявлення чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу і наявності в білковій молекулі спіральних і неспіральних ділянок не дає уявлення ні про обсяг і формі молекули в цілому, ні про взаємне розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Ці деталі будови білків з'ясовуються при вивченні третинної структури (рис. 4). (Учень демонструє через епіпроектор малюнок третинної структури білка.)
Рис. 4. Третинна структура білка
Рис. 4. Третинна структура білка
Під третинну структуру білкової молекули розуміють загальне розташування її однієї або декількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних ковалентними зв'язками. Природно, що поліпептидний ланцюг має певну конфігурацію, представлену, як правило, поєднанням спіральних і лінійних ділянок.
Вважають, що третинна структура білкової молекули визначається первинною структурою, тому що вирішальна роль у підтримці характерного розташування поліпептидного ланцюга належить взаємодії радикалів амінокислот. Особливу роль у підтримці третинної структури білка відіграють дисульфідні містки, саме вони міцно фіксують розташування ділянок поліпептидного ланцюга. Таким чином, положення в молекулі білка залишків цистеїну зумовлює характер межрадікальних зв'язків і, отже, третинну структуру.
Третинну структуру білків пов'язують з їх функціями, зокрема з ферментативною активністю. У молекулах білків-ферментів за рахунок сполучень амінокислотних радикалів в тих чи інших зонах виникають каталітичні і регуляторні центри. Оскільки третинна структура білків досить легко змінюється під дією фізичних і хімічних чинників, здатність білків прискорювати хімічні процеси буває виражена то яскравіше, то слабкіше. Білкова молекула буквально «живе», безперервно змінює свою третинну структуру, чуйно реагує на зміну зовнішніх умов закономірним зміщенням по відношенню один до одного спіральних і лінійних ділянок, радикалів амінокислот і т. д. У цій здатності білкових молекул адекватно змінювати свою архітектоніку у відповідь на сигнали зовнішнього середовища по суті вже закладені багато властивостей (подразливість, пристосовність і т.п.) живих організмів.
Вчитель хімії. Ще одна особливість будови білків - їх четвертинна структура. Про це наша наступна розповідь.
Учень. Білки, відносні молекулярні маси яких перевищують 50 000-60 000, як правило, складаються з субодиниць. Відносні молекулярні маси субодиниць коливаються від декількох тисяч до декількох десятків тисяч, а їх число в таких супрамолекулах змінюється від 2 до 162.
Структура, що характеризується наявністю в білковій молекулі певного числа поліпептидних ланцюгів або субодиниць, що займають строго фіксоване положення, внаслідок чого білок володіє тією чи іншою біологічною активністю, називається четвертинної. З цієї точки зору детально вивчено будову деяких білків.
Молекули гемоглобіну r = 68 000) побудовані з чотирьох субодиниць з молярною масою 17 000 кожна. Первинна, вторинна і третинна структури субодиниць молекули гемоглобіну повністю з'ясовані. Встановлено, що при з'єднанні з киснем молекула гемоглобіну змінює свою четвертинну структуру, захоплюючи кисень і замикаючи його всередині молекули. Причина цього - зміна третинної структури субодиниць. Таким чином, структура і функції молекули гемоглобіну тонко «підігнані» один до одного.
Саме вражаюче явище полягає в тому, що об'єднання субодиниць в супрамолекулу здійснюється мимовільно. Припускають, що в кожній субодиниці є специфічні контактні ділянки, які взаємодіють з такими в інших субодиниць. Зроблена вже багато дослідів з вірусами та фагами, де показано, що їх можна зруйнувати, видалити нуклеїнових кислот, а потім з білкових субодиниць знову зібрати оболонку вірусу або фага. Це переконує в тому, що в природі широко представлена ​​автоматична самосборка надмолекулярних структур, причому ініціатором такої збірки є білкова молекула.
Вчитель хімії. Чим глибше хіміки пізнають природу і будову білкових тіл, тим більше вони переконуються у винятковому значенні невичерпних даних для розкриття однієї з найважливіших таємниць природи - таємниці життя. Розкриття зв'язку між структурою і функцією в білкових речовинах - наріжний камінь, та основа, яка послужить в майбутньому вихідним рубежем для нового якісного стрибка в розвитку біології та медицини.
Як ми бачимо, білки мають складну будову, молекули їх великі за розмірами, молярні маси величезні (рис. 5). Значення M r білків в десятки і сотні тисяч одиниць - це не межа, молекулярна маса білка вірусу жовтяниці шовковичного хробака наближається до мільярду (916 мільйонів).
C 3032 H 4816 O 780 S 8 Fe 4, M r = 66 552
Рис. 5. Молекулярна формула одного з білків
Важливою особливістю відносних молекулярних мас білків є помічена ще Т. Сведберг кратність їх стандартному значенню в 17 000-18 000, хоча ця залежність не настільки прямолінійна.
А тепер дайте відповідь на питання за будовою білків. Відповіді запишіть у зошиті. (Учні відповідають на запитання.)
Питання за будовою білків
1. Чи зміняться властивості білка у разі порушення послідовності амінокислотних ланок в лінійній полімерного ланцюга?
2. Напишіть рівняння реакції одержання тріпептідов з дипептиду гліцілаланіна і амінокислоти цистеїну:

3. Чим відрізняється вторинна структура білка від первинної?
4. За рахунок чого утримується форма молекули білка у вторинній структурі?
5. У чому відмінність третинної структури білка від первинної та вторинної?
6. В одному з білків міститься 0,32% сірки. Визначте M r білка, якщо припустити, що в молекулі міститься один атом сірки.
Відповідь. M r (білка) = 10 000.
Учитель біології. Складність будови білкових молекул і надзвичайна різноманітність їх функцій вкрай ускладнюють створення класифікації білків на який-небудь однієї основі. Прийнято виділяти три різні класифікації білків: за складом, структурою і функціями.
Класифікація білків за складом

• До простих білків (протеїнів) відносять альбуміни, глобуліни, гістони, склеропротеіни.
• До складних білків (протеїди) відносять: фосфопротеіди (казеїн), глюкопротеіди (муцин), нуклеопротеїди, хромопротеїди, ліпопротеїди, флавопротеїдів, Металопротеїни.
Класифікація білків за їх структурі
• Фібрилярні білки - в них найбільш важлива вторинна структура - нерозчинні у воді, відрізняються механічною міцністю. До них відносять колаген і міозин.
• глобулярні білки - в них найбільш важлива третинна структура. Поліпептидні ланцюги таких білків згорнуті в компактні глобули, вони розчиняються у воді або сольових розчинах, легко утворюють колоїдні суспензії. До глобулярним білків відносять ферменти і гормони.
• Проміжні білки - фибриллярной природи, але розчиняються у воді, до них відноситься фібриноген.
Завдання. Впишіть в схему замість знаків запитання (?) Назви класифікаційних груп білків.
Схема
Способи класифікації білків

Питання за класифікацією білків
1. За якими ознаками здійснюється класифікація білків?
2. У чому принципова відмінність фібрилярних білків від глобулярних?
3. Поясніть біологічне значення вакцинації.
Учитель біології.
Класифікація білків за їх функцій
• Структурні білки - колаген, склеротинія, еластин.
• Каталітичні білки - полімерази, рибонуклеази.
• Регуляторні білки - інсулін, глюкагон.
• Транспортні білки - гемоглобін, гемоцианин.
• Захисні білки - антитіла, фібриноген.
• Рухові, або м'язові, білки - міозин, актин.
• Запасательние білки - казеїн, альбумін.
• Токсичні білки - зміїна отрута, токсини.
• Сигнальні білки - рецептори.
Зупинимося на двох дуже важливих функціях білків - каталітичної та захисної.
Повідомлення роблять заздалегідь підготовлені учні.
Каталітична функція білків
Учень (повідомлення). Я розповім вам казку про верблюдів, де можна побачити аналогію з дією ферментів.
Помирав старий араб і заповідав своїм синам 17 прекрасних білих верблюдів: старшому половину, середньому третю частину, молодшому дев'яту частину. Коли араб помер, сини почали ділити свою спадщину, але 17 не ділиться ні на 2, ні на 3, ні на 9. У цей час через пустелю йшов бідний вчений дервіш і вів за собою старого чорного верблюда. Він підійшов до братів і запитав, про що вони журяться. Брати розповіли про своє спадщині і неможливості його поділити. Тоді дервіш подарував їм свого верблюда, у них стало 18 верблюдів, і все вийшло. Старший отримав 9 верблюдів, середній - 6 верблюдів, молодший - 2 верблюда. Залишився старий верблюд вченого. «Що з ним робити?» - Запитали брати. «Віддайте його мені», - попросив вчений, і брати повернули верблюда. Ось і ферменти так само, як цей старий верблюд, допомагають здійснювати реакції в організмах.
Учитель біології. Білки-ферменти каталізують протікання в організмі хімічних реакцій. Багато реакції чинності енергетичних причин без каталізу або не протікають, або протікають надто повільно. Переважна більшість біологічних каталізаторів за своєю хімічною природою є білками. У молекулі ферменту є активний центр, який складається з 2 ділянок - сорбційного і каталітичного. Перший відповідає за зв'язування ферменту з молекулою субстрату, а другий - за перебіг процесу каталізу (рис. 6). По своїй організації ферменти мають або третинної, або четвертинної білкової структурою.

Рис. 6. Схема роботи ферменту
Рис. 6.Схема роботи ферменту
Вчитель фізики. Як правило, активний центр являє собою заглиблення на поверхні білкової молекули, за формою що в точності відповідає молекулам речовин, що беруть участь в хімічній реакції, що каталізується даним ферментом (див. рис. 6). (Приблизно так само крісло в космічному кораблі роблять точно по фігурі конкретного космонавта.)
Як тільки потрібна молекула «сідає» в «крісло», вся молекула ферменту кілька деформується, готуючись до подальшої роботи. Найчастіше атоми молекули ферменту зміщуються таким чином, що створюється ще одне зручне місце - для іншої молекули, партнера по хімічній реакції. Захопивши і її, молекула ферменту знову змінює свою форму, щоб змусити обидві захоплені молекули з'єднатися між собою. Але продукт їхньої реакції має іншу форму, тому для нього «крісло» вже не підходить. У результаті він відокремлюється від молекули ферменту. Активний центр ферменту звільняється для наступної такої ж операції. Часто фермент має місця зв'язку, спеціалізовані для різних хімічних реакцій. Енергія, що виділяється в одній з таких реакцій, передається майже без втрат і використовується в іншій реакції. За допомогою ферментів організм здатний виробляти речовини, синтез яких вимагає витрат енергії. У неживій природі подібних процесів практично не відбувається.
Дослід 2. Спостереження розщеплення пероксиду водню ферментом каталазою
У дві пробірки (одну - з шматочками сирої картоплі, іншу - з шматочками вареної картоплі) долийте по 2 мл пероксиду водню H 2 O 2. Опишіть, що відбувається з пероксидом водню під дією живих і мертвих рослинних клітин.
Захисна функція білків
Учень (повідомлення). Захисна функція білків пов'язана з виробленням лейкоцитами особливих білкових речовин - антитіл. Синтез антитіл відбувається у відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів. Антитіла пов'язують, нейтралізують і руйнують невластиві організму сполуки. Антитіло - молекула, синтезируемая організмом, має постійні та змінні ділянки (рис. 7). Останні діють подібно ключу, який підходить до певного замку. Кожен організм може виробляти тисячі антитіл різної специфічності, здатні розпізнавати всілякі види чужорідних речовин. Антитіла є білкові або полісахаридні молекули, що знаходяться на поверхні мікроорганізму у зв'язаному або у вільному вигляді.
Рис. 7. Модель молекул антитіл: а - постійні ділянки; б - змінні ділянки
Рис. 7. Модель молекул антитіл: а - постійні ділянки; б - змінні ділянки
Учитель біології. У живих організмів сформувалися дві системи імунітету - клітинна і гуморальна. Такий поділ функцій імунної системи пов'язане з існуванням двох типів лімфовузлів - Т-клітин і В-клітин.
Клітинний імунітет - при взаємодії з антигеном Т-лімфоцити, що несуть на мембрані рецептори, здатні розпізнати цей антиген, починають розмножуватися і утворюють клон так само Т-клітин. Клітини цього клону вступають в боротьбу з несучими антиген мікроорганізмами або викликають відторгнення чужорідної тканини.
В-лімфоцити розпізнають антиген таким же чином, як і Т-клітини, але реагують інакше. Вони синтезують антитіла, які нейтралізують антигени. Розглянемо фізичні і хімічні властивості білків.
Фізичні властивості білків
Вчитель фізики. Чому білки стали предметом вивчення не тільки біології, хімії, а й фізики? Вся справа в складності і різноманітті живого організму. Точно описати всі його характеристики і закономірності до цих пір не представляється можливим засобами однієї будь-якої науки. Наприклад, білки володіють особливостями, невластивими ніяким іншим органічним сполукам. До їх числа відносять різноманіття фізичних і хімічних перетворень, внутрішньомолекулярні взаємодії, здатність змінювати структуру при зовнішньому впливі і повертатися в початковий стан після припинення впливу.
Досягнення фізики зробили можливим дослідження основ життя на молекулярному рівні.
За спектрами молекул визначають енергетичні параметри, що відбуваються.
На основі електронографіческіх і нейтронографіческіх досліджень визначають відстані між атомами в молекулах.
Методом рентгеноструктурного аналізу або за допомогою ядерного магнітного резонансу можна встановити розподіл електронної щільності в молекулі досліджуваного речовини. Про властивості молекул якогось з'єднання можна судити за показником заломлення світла, дипольному моменту, поляризації, магнітної проникності речовини. Останнім часом швидко розвиваються методи, засновані на використанні мікрохвильової області радіочастот та ультрафіолетового випромінювання. Зокрема, проводяться експерименти по «реставрації» структури ДНК за допомогою м'якого ультрафіолетового випромінювання.
Учень (повідомлення). За визначенням фізика - наука про форми руху і взаємодії матерії. Але сюди ж можна включити і різні форми руху і взаємодії живої матерії, оскільки у визначенні не уточнюється, про яких формах матерії йде мова. Наприклад, останнім часом учених цікавлять такі процеси в живих організмах:
- Механізм сприйняття світловий інформації;
- Поширення нервового імпульсу;
- Міцність кісток і сухожиль;
- Робота внутрішніх органів, її механічна модель;
- Явище акустики в живій природі і т.д.
Зокрема, великий інтерес викликають скорочувальна і структурна функції білків. Адже саме внаслідок взаємодії білків і процесів, що відбуваються всередині них, людина рухається у просторі, скорочується і розслаблюється серце і т.п. Структурна функція білків полягає в тому, що вони складають основу будови організму (колаген сполучної тканини, кератин волосся, нігтів і шкіри, еластин сполучної тканини стінок та ін.) Саме від цих двох функцій білків залежить пристрій, маса, надійність та інші параметри живого організму. Аналіз роботи будь-якого механізму потребує вивчення характеристик його складових частин.
Щільність білків ρ порівнянна із середньою щільністю водної оболонки нашої планети. Це дозволяє людині утримуватися на поверхні води при мінімальних витратах енергії (урівноваження сили тяжіння і Архимедовой сили - умова плавання тіл).
Невелике значення модуля пружності Е дозволяє судити про еластичність м'язової тканини, яка містить до 80% білка в сухому залишку (зневоднена м'язова тканина). Про еластичності і м'якості білкового тіла говорить також значення межі міцності на розтяг або тимчасового опору в. Для сухожиль зв'язок Е = 1000-1500 МПа, в = 50-70 МПа, для кісток Е = 23 000 МПа, в = 100-120 МПа. (У багатьох металів Е має порядок 10 3 -10 4 МПа, а в - порядок 103.) Матеріали з такими характеристиками дозволили створити людське тіло легким, міцним, гнучким. Механічні конструкції живих організмів мають максимальну надійність при мінімальній витраті матеріалу.
Білкова тканина має незначне питомий електричний опір, а, отже, велику електропровідність. Ця особливість широко використовується в природі живими організмами. Наприклад, деякі риби завдяки електрорецепторам реагують на електричні поля напруженістю всього 0,1 мкВ / см, що дозволяє їм ефективно полювати.
Велике значення величини питомої теплоємності і теплопровідності необхідно живому організмові для ефективного відведення надлишку енергії з організму за рахунок теплообміну з навколишнім середовищем. Менше значення цих величин призвело б до підвищення температури тіла. Проблема переохолодження вирішується ще простіше. У тварин, що мешкають в холодному кліматі, існує додатковий жировий шар з низьким значенням теплопровідності. При зміні температури тварина позбавляється від жирового запасу, тобто відбувається саморегулювання теплового обміну з навколишнім середовищем.
Учитель пропонує учням самостійно сформулювати висновок про значення параметра «питома теплота згоряння» і записати його в зошит.
Хімічні властивості білків
Вчитель хімії. Хімічні властивості білків визначаються будовою і характером радикалів. Саме радикали забезпечують виняткову різноманітність хімічних реакцій білків і справляють істотний вплив на їх функціональну активність.
Учень (повідомлення). Одним із загальних властивостей білків є гідроліз. Гідроліз відбувається при нагріванні білків з розчинами кислот або лугів або при дії ферментів. Кінцевий продукт гідролізу - амінокислоти. Так, повний гідроліз одного тріпептідов призводить до утворення трьох амінокислот. (Демонструється схема гідролізу, рис. 8.)
Рис. 8. Схема гідролізу тріпептідов
Рис. 8. Схема гідролізу тріпептідов
Гідроліз білків зводиться до розщеплення поліпептидних зв'язків. Таким же чином відбувається і перетравлювання білків. Під час травлення білкові молекули гідролізуються до амінокислот. Амінокислоти добре розчиняються у водному середовищі, вони проникають в кров і діють у всі тканини і клітини організму.
Тут більша частина амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, у тому числі гормонів, ферментів та інших біологічно важливих речовин, а інша частина - на енергію.
Вчитель хімії. Білки, як і інші речовини, можна дізнатися за допомогою якісних реакцій.
Учні проводять лабораторні досліди - кольорові якісні реакції на поліпептиди.
Дослід 3. Біуретова реакція
До 2-3 мл розчину білка в пробірці додайте 2-3 мл 10%-го розчину гідроксиду натрію. До отриманої суміші долийте 2-3 мл розчину сульфату міді (II). Пробірку струсніть і спостерігайте зміна кольору.
Дослід 4. Ксантопротеїнова реакція
У пробірку налийте 2 мл розчину білка і додайте по краплях 0,5 мл концентрованого розчину азотної кислоти. Обережно нагрівайте пробірку і спостерігайте зміна кольору.
Досвід 5. Виявлення білка в м'ясному бульйоні
Помістіть в пробірку шматочок м'яса і залийте його водою. Нагрійте пробірку до температури кипіння води і 2-3 хв кип'ятіть вміст (тим самим отримаєте бульйон).
Фільтрувати бульйон через марлю з допомогою лійки у іншу пробірку. Визначте наявність білка в бульйоні з допомогою биуретовой і ксантопротеиновой реакцій. Зробіть висновок.
Досвід 6. Виявлення натуральної вовни
Підпаліть вовняну нитку. Зробіть висновок про ознаки горіння.
Учень (повідомлення). З біології відомо, що багато білків мають спіральну вторинну структуру. Інший приклад вторинної структури - у вигляді гармошки ( -Структура, рис. 9).
Рис. 9. Вторинна структура білка у вигляді гармошки
Рис. 9. Вторинна структура білка у вигляді гармошки
Структуру підтримує сила взаємодії між карбонільним киснем (С = О) і атомом водню при азоті - водневий зв'язок. Водневий зв'язок протистоїть тепловому руху ланок, які прагнуть розірвати цю структуру.
Вчитель хімії. Що ж відбувається при підвищенні температури? З курсу фізики 10-го класу ми знаємо, що температура - величина, що характеризує інтенсивність руху атомів. Температура прямо пропорційна середньоквадратичної швидкості атомів і среднекінетіческой енергії (Е = m 2 / 2 = 3/2kT). Тому підвищення температури (збільшення внутрішньої енергії руху) викликає збільшення амплітуди коливань атомів ланок структури. Отже, збільшується відстань між атомами, пов'язаними водневим зв'язком. При великих амплітудах коливань воднева зв'язок руйнується, при цьому збільшується навантаження на сусідні зв'язку спіральної структури, і в кінцевому підсумку структура білка швидко розпадається (рис. 10).
Рис. 10. Руйнування вторинної структури білка при нагріванні
Рис. 10. Руйнування вторинної структури білка при нагріванні
Молекула після руйнування зв'язків теж «розповзається», вона більше не може протистояти хаосу теплового руху. Вступає в дію механізм внутрішньої рухливості - повороти ланок навколо валентних зв'язків ланцюга. Макромолекула набуває нову конфігурацію (вона згортається в клубок - як би плавиться). Змінюючи температуру у зворотному напрямку, тобто знижуючи ступінь хаосу, можна знову отримати макромолекулу вихідної структури.
Однак при подальшому підвищенні температури виникає загроза розриву зв'язку С-С в первинній структурі, тому що відстань між атомами С складає 0,153 нм, а це значно більше, ніж довжини зв'язків С = О і С-N - 0,124 і 0,132 нм відповідно (див. рис. 9). При досягненні певної критичної температури зв'язок С-С розривається. Відбувається руйнування макромолекули. Мимовільне відновлення ланцюга макромолекули на цьому етапі вже неможливо.
Учитель пропонує учням питання для письмової відповіді у зошитах.
Питання за властивостями білків
1. Що означає термін «питома теплота згоряння»? Що означає запис «q = 5650 ккал / кг»?
2. Яка структура білка руйнується при гідролізі?
3. Чому неможливий мимовільний процес відновлення зв'язку С-С при зниженні температури після денатурації?
4. Відомо, що для дорослої людини необхідно 1,5 г білка на 1 кг маси тіла на день. Знаючи масу свого тіла, визначте добову норму споживання білка для свого організму.
5. Чому при отруєнні людей солями металів (Нg, Сu, Pb) використовують молоко?
Вчитель хімії. Сьогодні ми говоримо про те ж, про що говорили вчені в кінці XIX ст. Вони пов'язували білок з живими організмами, вважали, що властивості живого організму багато в чому залежать від властивостей білка. Живий організм знаходиться постійно під впливом зовнішніх чинників, здатних викликати денатурацію білка. Як впливають на білок солі важких металів, ви вже бачили на прикладі биуретовой реакції.
Запам'ятайте: як можна менше контакту з солями, що містять іони Pb 2 +, Сu 2 +, Нg 2 + та ін Ми повинні докласти всіх зусиль до того, щоб залишити чистими грунту і води нашим нащадкам. Не менш згубну дію на живий організм надають і органічні речовини, наприклад етанол. Проведіть досвід 7. Висновки про шкоду алкоголю необхідно не тільки записати, але і запам'ятати на все життя.
Досвід 7. Дія етилового спирту на білок
До розчину білка долийте спирт. Отриману суміш розчиніть в розчині гідроксиду натрію. Проведіть біуретову реакцію, як у досліді 3. Зробіть висновок.
Вчитель фізики. Є ще один фактор ризику, хоча і невидимий, але від цього не менш небезпечний. В даний час багато говориться про радіоактивність як особливому типі забруднення навколишнього середовища. Тому кожна людина повинна мати грамотне уявлення про сутність фізичних процесів, від яких залежить його життя.
Радіоактивність - процес самовільного перетворення нестійкого ізотопу одного хімічного елемента в ізотоп іншого елемента, який супроводжується виділенням частинок і променів.
Радіоактивні речовини випускають промені трьох типів, які Е. Резерфорд назвав -, - І -Променями (рис. 11). Випущення -Променів виявив А. Беккерель. Пізніше було доведено, що -Промені є потоком швидко рухаються. Два роки потому француз Поль Вітяр встановив, що -Промені подібні рентгенівським Х-променів і володіють великою проникаючою здатністю. У січні 1899 р. Резерфорд ідентифікував -Промені, які опинилися іонізованими атомами гелію.
Всі перераховані види радіації (корпускулярна і хвильова) зрештою поглинаються біологічними системами з однаковими наслідками. Електронні оболонки атомів в структурі речовини деформуються, і атоми іонізуються, тобто відбувається зміна їх електричного заряду. У результаті біологічне ушкодження виробляють не тільки самі - І -Частинки, але й швидко рухаються електрони, вибиті з атомів. Дія -Променів аналогічно, тому що вони несуть у собі велику енергію, потрапляння якої всередину біологічного об'єкта призводить до значного порушення електронних оболонок та іонізації атомів.

Рис. 11. Види радіоактивних випромінювань
Рис. 11. Види радіоактивних випромінювань
Крім цього, проникаюча здатність -Променів у сотні і тисячі разів вище, ніж у - І -Променів. Іншими словами, «за силою руйнування», по щільності виділення енергії на одиницю прохідного променями відстані всі перераховані види радіації сильно відрізняються один від одного. Так, важкі -Частинки створюють зону надзвичайно високої щільності іонізації, легкі ж частинки і -Промені створюють зону низької щільності іонізації. Тим не менше ці характеристики є відносними, оскільки можливі різні типи біологічних пошкоджень.
Учень (повідомлення). Виділяють два типи біологічних пошкоджень, викликаних радіацією. Перший тип - «пулеобразний». У цьому випадку вторинні електрони руйнують молекулярні зв'язки безпосередньо в структурі білка, де вони були вибиті. -Частка також розриває зв'язки первинної структури. Такий вплив, що протікає дуже швидко, викликає «ядерний засмага» (шкіра стає коричневою) або «ядерне сказ» (виникає сильне збудження - помилковий сверхтонус). Другий тип ушкоджень - непрямий. У такому разі збитки біологічній структурі наносять реактивні частинки, які утворилися далеко від цієї структури, але наблизилися до неї в результаті блукань. При такому типі поразки дію важких частинок менш небезпечно, тому що вони створюють область іонізації невеликих розмірів. А легкі частинки, створюючи невелику концентрацію вільних іон-радикалів, більш небезпечні. Чим менше концентрація іон-радикалів, тим менше ймовірність їх рекомбінації, а це означає збільшення відстані їх проходження.
Вчитель фізики. При однаковій поглиненої енергії або дозі випромінювання -Частки в 10-30 разів небезпечніші за біологічного впливу, ніж - І -Промені або рентгенівське випромінювання. Міжнародним комітетом з радіоактивної захисту -Випромінюючі радіонукліди (уран, радій, торій) визнані найбільш токсичними з усіх радіоактивних елементів.
А тепер дайте відповідь на питання.
Питання по розділу «Білок і навколишнє середовище»
1. Який вплив на організм надають на молекулярному рівні всі види радіації?
2. Встановлено, що при достатній калорійності їжі, але за відсутності в ній білка у тварин спостерігаються патологічні явища: зупиняється ріст, змінюється склад крові і т.д. З чим це пов'язано?
3. Які характеристики живого ви пов'язали б з властивостями білків?
Вчитель хімії. Ось і підійшов до кінця урок. На ньому ми спробували об'єднати розрізнені знання хімії, фізики та біології про білки, розглянули будову та властивості білків, навчилися відрізняти їх від інших речовин, дізналися про вплив на білок зовнішніх факторів. Вам були запропоновані питання, на які ви відповіли у ході уроку. Усім спасибі! [69, 70]

3.2 Задачі за темою «Білки. Нуклеїнові кислоти »

Завдання 1. Серповидна анемія виникає на грунті заміни одного амінокислотного залишку - глутамінової кислоти - на залишок валіну в b-поліпептидного ланцюга молекули гемоглобіну. Фрагмент ланцюга нормального гемоглобіну:-гли-гли-ліз-. Фрагмент ланцюга аномального гемоглобіну:-вал-гли-ліз-(гли-глутамінова кислота; лиз-лізин; вал-валін). Зобразіть ці фрагменти за допомогою хімічних формул.
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Педагогіка | Диплом
442кб. | скачати


Схожі роботи:
Дослідження можливості реалізації навчальної розвиваючої і виховують функції природничо 2
Національні інтереси та можливості їх реалізації в Росії
Обгрунтування можливості реалізації регулювання фаз газорозподілу
Можливості реалізації зарубіжних американських і європейських програм
Можливості професійної реалізації та життєві стратегії випу
Дослідження мотивів навчальної діяльності учнів
Можливості реалізації зарубіжних американських і європейських програм пільгового стоматологічного
Реформа системи обов`язкового медичного страхування можливості та проблеми реалізації
Можливості використання рухливих ігор як засобу реалізації творчої активності дітей молодшого
© Усі права захищені
написати до нас