Властивості та роль в біохімічних процесах амінокислот входять до складу білкових молекул

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

Міністерство охорони здоров'я України

Національний фармацевтичний університет

Реферат

з дисципліни: «Біохімія»

на тему: «Властивості та роль в біохімічних процесах амінокислот, що входять до складу білкових молекул»

Виконала:

Перевірив:

Харків - 2004

Амінокислоти - це клас органічних сполук, що містять одночасно карбоксильні і аміногрупи. Зазвичай амінокислоти розчинні у воді та нерозчинні в органічних розчинника. У нейтральних водних розчинах амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонов) і ведуть себе як амфотерні сполуки, тобто проявляються властивості і кислот, і підстав.

У природі існує понад 150 амінокислот, але тільки близько 20 найважливіших амінокислот служать мономерами для побудови білкових молекул. Порядок включення амінокислот у білки определеятся генетичним кодом.

Саме про цих 20 амінокислотах і буде йти мова далі. Їх загальні властивості відомі добре і описані практично в кожному підручнику з біохімії. Однак приватні властивості, характерні тільки для тієї чи іншої амінокислоти зачіпаються мало, і саме вони будуть розглянуті. Для зручності всі дані представлені у вигляді таблиці.

Таблиця 1.

Назва амінокислоти

Роль у структурі та властивостях білків

Роль в метаболізмі (заменимая незамінна)


Аланін (α-амінопропіоновая кислота)

Бере участь у стабілізації 3-й і 4-й структури за рахунок гідрофобних взаємодій; бере участь у формуванні α-спіралі

Заменимая амінокислота.

Відіграє велику роль в обміні азотистих сполук. Початкове з'єднання в синтезі каучуків, каратиноидов, вуглеводів, ліпідів та ін

Аргінін (α-аміно-δ-гуанідінвалері-

Анів кислота)

Має яскраво вираженими основними властивостями, що забезпечує основний характер білків. У білках її міститься досить багато, особливо в гистонах і протамінами клітинний ядер.

Здатна до утворення іонних і водневий зв'язків, стабілізують вторинну і третинну структури білка.

Дана амінокислота може синтезуватися в організмі людини, проте швидкість її синтезу, особливо при активному рості може бути недостатня, що призводить до необхідності введення її з поза. Тобто аргінін знаходиться на кордоні між замінними і незамінними амінокислотами.

Бере участь у синтезі сечовини (орнітіновий цикл) та інших процесах азотистого обміну.

Аспарагін

Амід дикарбонової кислоти, володіє основними властивостями, що робить білок некислі. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.

Заменимая амінокислота.

Шляхом освіти аспаргін з аспаргиновой кислоти в організмі зв'язується токсичний аміак. Бере участь у реакція переамінування.

Аспарагінова (аміноянтарная) кислота

З усіх природних амінокислот у неї найбільш виражені кислотні властивості, явл. важливою складовою частиною білків. Забезпечує гідрофільні властивості білків. Здатна утворювати іонні та водневі зв'язки.

Заменимая амінокислота.

Бере участь в реакціях переамінування. Грає важливу роль в обміні азотовмісних речовин. Бере участь в освіту сечовини, піримідинових основ.

Валін (α-аміновалеріановая кислота, α-аміно-β-метілмасляная кислота)

Входить до складу практично всіх білків. Особливо багато в альбумін, казеїн, білках сполучної тканини. Надає білкам гідрофобні властивості, тому що містить вуглеводневий радикал.

Незамінна амінокислота.

Служить одним з вихідних речовин при біосинтезі пантотенової кислоти (вітамін В 3) і пеніциліну.

Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпропіо-нова кислота)

Переважають основні властивості, міститься майже у всіх білках.

Для багатьох тварин-незамінна амінокислота. Вихідна речовина при біосинтезі гістаміну і біологічно активних пептидів м'язів - карнозину та анзеріна.

Гліцин (амінооцтова кислота)

Бере участь в організації 3-й і 4-й структури; перешкоджає α-спіралі; формує вигин β-ланцюга

Заменимая нейроактівние амінокислота, бере участь у синтезі глутатіону, порфірину, креатину гліколевої і гиппуровой кислот, пуринових підстав.


Глутамін

Є постійною складовою частиною тканин тварин, особливо багато в протаміну і гистонах, тобто забезпечує основний характер білків. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.

Заменимая амінокислота.

Грає важливу роль в азотистом обміні. Шляхом освіти глутаміну з глутамінової кислоти в організмі рослин і багатьох тварин знешкоджується токсичний аміак. Бере участь у біосинтезі пуринових підстав.

Глутамінова (α-аміноглутаровая) кислота

Володіє слабокислими властивостями, надає білкам гідрофільні властивості. Здатна до утворення іонних і водневих зв'язків.

Заменимая амінокислота.

Грає важливу роль в обміні азотистом (перенесення аміногруп, зв'язування токсичного для організму аміаку).

Ізолейцин (α-аміно-β-метілвалеріановая кислота)

Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала.

-концевой изолейцин в молекуле α- химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта. Встановлено, що N-кінцевий ізолейцин в молекулі α-хімотрепсіна бере участь у здійсненні каталітичного акта.

Незамінна амінокислота

. При бродінні може служити джерелом сивушних масел..

Лейцин (α-аміноізокапроновая кислота)

В організмах - до складу всіх білків. Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала.

Незамінна амінокислота.

При бродінні може служити джерелом сивушних масел.

Лізин

Виражені основні властивості, що обумовлює основний характер білка. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.

Незамінна амінокислота.

Метіонін (α-аміно-γ-метілтіомасляная кислота)

Залишок метіоніну в молекулах білків, мабуть, не відіграє суттєвої функціональної ролі, зміст його в білках, як правило не велика. Однак метіонін займає ключове положення на початкових етапах біосинтезу білка, утворюючи специфічні комплекси з т-РНК і будучи ініціатором синтезу поліпептидного ланцюга.

Незамінна амінокислота.

Служить в організмі донором метильних груп при біосинтезі холіну, адреналіну і багатьох інших біологічно важливих речовин, а також джерелом сірки при біосинтезі цистеїну.




Пролін (піролідин-2-кардоноваякіслота

Пролін впливає на характер укладання поліпептидного ланцюга білка при формуванні його третинної структури.

Заменимая амінокислота.

Препарат є попередником оксипроліну.

Серін (α-аміно-β-оксипропіонова кислота)

Група-ОН серину здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків, стабілізуючи вторинну і третинну структури білка. Крім того залишок серину в поліпептидного ланцюга білка здатний вступати в реакції нуклеофільного заміщення, що призводять до утворення ковалентного проміжного з'єднання. Завдяки цьому серин входить до складу активного центру деяких ферментів.

Заменимая амінокислота.

Грає важливу роль в прояв каталітичної активності багатьох розщеплюють білки ферментів. Входить до складу деяких складних ліпідів.

Тирозин (α-аміно-парагідроксіфеніл-

пропіонова кислота)

Бере участь в утворенні водневих зв'язків.

У молекулі гемоглобіну залишок тирозину в 140 і 145 положенні забезпечує зв'язування О 2.

Ковалентний модифікація тирозину в структурі білків веде до зміни їх фізіологічної активності.

Заменимая амінокислота.

В організмі людини і тварин - вихідна речовина для синтезу гормонів щитовидної залози, адреналіну та інших

Треонін (α-аміно-β-оксимасляная кислота)

Може брати участь в утворенні водневих зв'язків.

Оксигрупп треоніну служить місцем приєднання цукрових кілець в глікопротеїдів.

Незамінна амінокислота, потреба в якій особливо висока у зростаючого організму.

Триптофан

Сприяє утворенню α-спіралі білка, тобто формує його вторинну структуру.

Водневий атом у азоту пиррольного кільця має властивості утворювати зв'язку з плоскими молекулами, а також з групами, локалізованими всередині глобул білків.

Незамінна амінокислота.

Використовується клітинами ссавців для синтезу нікотинової кислоти

) и серотонина, насекомыми – пигмента глаз. (Вітамін PP) і серотоніну, комахами - пігменту очей. При гнильних процесів у кишечнику з триптофану утворюються скатол і індол.

Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіоновая кислота)

Бере участь у формуванні вторинної структури білків.

У молекулі гемоглобіну фенольне кільце фенілаланіну забезпечує контакти з плоскою структурою гема.

Фенольна бічний ланцюг залишку фенілаланіну у ферментах і білкових субстратах бере участь в гідрофобних взаємодіях, забезпечуючи утворення фермент-субстратного комплексу.

Незамінна амінокислота.

Препарат є попередником тирозину.

Цистеїн (α-аміно-β-тіопропіоновая кислота)

группы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков. Завдяки наявності - SH групи здатний утворювати дисульфідні містки, тим самим стабілізують вторинну і третинну структури білків.

Цистеїн важливий для прояву біологічної активності багатьох ферментів, білкових гормонів. В організмі легко перетворюється на цистин.

Список літератури

1. Основы биохимии: учебное пособие – М: Издательство МГУ, 1990 – 254с. Березін І.В., Савін Ю. В. Основи біохімії: навчальний посібник - М: Видавництво МДУ, 1990 - 254с.

2.Березов Т.Т., Коровкін Б.Ф. Біологічна хімія - М: Медицина, 1998 - 704 с.

3. Біологічна хімія: практикум /. Під ред. Гонського Я.І. - Тернопіль: Укрмед книга, 2001 - 288с.

4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д.,

Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та ІншІ - К: видавничо-поліграфічній центр "Київський університет", 2002 - 480с

5. Вороніна Л.М. та ІншІ Біологічна хімія - Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 - 640с.

Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Біологія | Реферат
27.2кб. | скачати


Схожі роботи:
Властивості та роль в біохімічних процесах амінокислот входять до з
Пристрої входять до складу ЕОМ
Електричні властивості молекул Поведінка речовини в зовнішньому електричному полі
Прояви несвідомого в психічних станах процесах властивості
Роль ЗМІ в інтеграційних процесах України
Роль власності у соціально-економічних процесах
Характеристика СДПУ Її роль в політичних процесах України
Гігієнічне значення складу властивості атмосферного повітря
Вплив складу гнучких сегментів на структуру і властивості поліуретанів
© Усі права захищені
написати до нас