Міністерство охорони здоров'я України
Національний фармацевтичний університет
Реферат
з дисципліни: «Біохімія»
на тему: «Властивості та роль в біохімічних процесах амінокислот, що входять до складу білкових молекул»
Виконала:
Перевірив:
Харків - 2004
Амінокислоти - це клас органічних сполук, що містять одночасно карбоксильні і аміногрупи. Зазвичай амінокислоти розчинні у воді та нерозчинні в органічних розчинника. У нейтральних водних розчинах амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонов) і ведуть себе як амфотерні сполуки, тобто проявляються властивості і кислот, і підстав.
У природі існує понад 150 амінокислот, але тільки близько 20 найважливіших амінокислот служать мономерами для побудови білкових молекул. Порядок включення амінокислот у білки определеятся генетичним кодом.
Саме про цих 20 амінокислотах і буде йти мова далі. Їх загальні властивості відомі добре і описані практично в кожному підручнику з біохімії. Однак приватні властивості, характерні тільки для тієї чи іншої амінокислоти зачіпаються мало, і саме вони будуть розглянуті. Для зручності всі дані представлені у вигляді таблиці.
Таблиця 1. | ||
Назва амінокислоти | Роль у структурі та властивостях білків | Роль в метаболізмі (заменимая незамінна) |
Аланін (α-амінопропіоновая кислота) | Бере участь у стабілізації 3-й і 4-й структури за рахунок гідрофобних взаємодій; бере участь у формуванні α-спіралі | Заменимая амінокислота. Відіграє велику роль в обміні азотистих сполук. Початкове з'єднання в синтезі каучуків, каратиноидов, вуглеводів, ліпідів та ін |
Аргінін (α-аміно-δ-гуанідінвалері- Анів кислота) | Має яскраво вираженими основними властивостями, що забезпечує основний характер білків. У білках її міститься досить багато, особливо в гистонах і протамінами клітинний ядер. Здатна до утворення іонних і водневий зв'язків, стабілізують вторинну і третинну структури білка. | Дана амінокислота може синтезуватися в організмі людини, проте швидкість її синтезу, особливо при активному рості може бути недостатня, що призводить до необхідності введення її з поза. Тобто аргінін знаходиться на кордоні між замінними і незамінними амінокислотами. Бере участь у синтезі сечовини (орнітіновий цикл) та інших процесах азотистого обміну. |
Аспарагін | Амід дикарбонової кислоти, володіє основними властивостями, що робить білок некислі. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків. | Заменимая амінокислота. Шляхом освіти аспаргін з аспаргиновой кислоти в організмі зв'язується токсичний аміак. Бере участь у реакція переамінування. |
Аспарагінова (аміноянтарная) кислота | З усіх природних амінокислот у неї найбільш виражені кислотні властивості, явл. важливою складовою частиною білків. Забезпечує гідрофільні властивості білків. Здатна утворювати іонні та водневі зв'язки. | Заменимая амінокислота. Бере участь в реакціях переамінування. Грає важливу роль в обміні азотовмісних речовин. Бере участь в освіту сечовини, піримідинових основ. |
Валін (α-аміновалеріановая кислота, α-аміно-β-метілмасляная кислота) | Входить до складу практично всіх білків. Особливо багато в альбумін, казеїн, білках сполучної тканини. Надає білкам гідрофобні властивості, тому що містить вуглеводневий радикал. | Незамінна амінокислота. Служить одним з вихідних речовин при біосинтезі пантотенової кислоти (вітамін В 3) і пеніциліну. |
Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпропіо-нова кислота) | Переважають основні властивості, міститься майже у всіх білках. | Для багатьох тварин-незамінна амінокислота. Вихідна речовина при біосинтезі гістаміну і біологічно активних пептидів м'язів - карнозину та анзеріна. |
Гліцин (амінооцтова кислота) | Бере участь в організації 3-й і 4-й структури; перешкоджає α-спіралі; формує вигин β-ланцюга | Заменимая нейроактівние амінокислота, бере участь у синтезі глутатіону, порфірину, креатину гліколевої і гиппуровой кислот, пуринових підстав. |
Глутамін | Є постійною складовою частиною тканин тварин, особливо багато в протаміну і гистонах, тобто забезпечує основний характер білків. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків. | Заменимая амінокислота. Грає важливу роль в азотистом обміні. Шляхом освіти глутаміну з глутамінової кислоти в організмі рослин і багатьох тварин знешкоджується токсичний аміак. Бере участь у біосинтезі пуринових підстав. |
Глутамінова (α-аміноглутаровая) кислота | Володіє слабокислими властивостями, надає білкам гідрофільні властивості. Здатна до утворення іонних і водневих зв'язків. | Заменимая амінокислота. Грає важливу роль в обміні азотистом (перенесення аміногруп, зв'язування токсичного для організму аміаку). |
Ізолейцин (α-аміно-β-метілвалеріановая кислота) | Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала. -концевой изолейцин в молекуле α- химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта. Встановлено, що N-кінцевий ізолейцин в молекулі α-хімотрепсіна бере участь у здійсненні каталітичного акта. | Незамінна амінокислота . При бродінні може служити джерелом сивушних масел.. |
Лейцин (α-аміноізокапроновая кислота) | В організмах - до складу всіх білків. Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала. | Незамінна амінокислота. При бродінні може служити джерелом сивушних масел. |
Лізин | Виражені основні властивості, що обумовлює основний характер білка. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків. | Незамінна амінокислота. |
Метіонін (α-аміно-γ-метілтіомасляная кислота) | Залишок метіоніну в молекулах білків, мабуть, не відіграє суттєвої функціональної ролі, зміст його в білках, як правило не велика. Однак метіонін займає ключове положення на початкових етапах біосинтезу білка, утворюючи специфічні комплекси з т-РНК і будучи ініціатором синтезу поліпептидного ланцюга. | Незамінна амінокислота. Служить в організмі донором метильних груп при біосинтезі холіну, адреналіну і багатьох інших біологічно важливих речовин, а також джерелом сірки при біосинтезі цистеїну. |
Пролін (піролідин-2-кардоноваякіслота | Пролін впливає на характер укладання поліпептидного ланцюга білка при формуванні його третинної структури. | Заменимая амінокислота. Препарат є попередником оксипроліну. |
Серін (α-аміно-β-оксипропіонова кислота) | Група-ОН серину здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків, стабілізуючи вторинну і третинну структури білка. Крім того залишок серину в поліпептидного ланцюга білка здатний вступати в реакції нуклеофільного заміщення, що призводять до утворення ковалентного проміжного з'єднання. Завдяки цьому серин входить до складу активного центру деяких ферментів. | Заменимая амінокислота. Грає важливу роль в прояв каталітичної активності багатьох розщеплюють білки ферментів. Входить до складу деяких складних ліпідів. |
Тирозин (α-аміно-парагідроксіфеніл- пропіонова кислота) | Бере участь в утворенні водневих зв'язків. У молекулі гемоглобіну залишок тирозину в 140 і 145 положенні забезпечує зв'язування О 2. Ковалентний модифікація тирозину в структурі білків веде до зміни їх фізіологічної активності. | Заменимая амінокислота. В організмі людини і тварин - вихідна речовина для синтезу гормонів щитовидної залози, адреналіну та інших |
Треонін (α-аміно-β-оксимасляная кислота) | Може брати участь в утворенні водневих зв'язків. Оксигрупп треоніну служить місцем приєднання цукрових кілець в глікопротеїдів. | Незамінна амінокислота, потреба в якій особливо висока у зростаючого організму. |
Триптофан | Сприяє утворенню α-спіралі білка, тобто формує його вторинну структуру. Водневий атом у азоту пиррольного кільця має властивості утворювати зв'язку з плоскими молекулами, а також з групами, локалізованими всередині глобул білків. | Незамінна амінокислота. Використовується клітинами ссавців для синтезу нікотинової кислоти ) и серотонина, насекомыми – пигмента глаз. (Вітамін PP) і серотоніну, комахами - пігменту очей. При гнильних процесів у кишечнику з триптофану утворюються скатол і індол. |
Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіоновая кислота) | Бере участь у формуванні вторинної структури білків. У молекулі гемоглобіну фенольне кільце фенілаланіну забезпечує контакти з плоскою структурою гема. Фенольна бічний ланцюг залишку фенілаланіну у ферментах і білкових субстратах бере участь в гідрофобних взаємодіях, забезпечуючи утворення фермент-субстратного комплексу. | Незамінна амінокислота. Препарат є попередником тирозину. |
Цистеїн (α-аміно-β-тіопропіоновая кислота) | группы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков. Завдяки наявності - SH групи здатний утворювати дисульфідні містки, тим самим стабілізують вторинну і третинну структури білків. | Цистеїн важливий для прояву біологічної активності багатьох ферментів, білкових гормонів. В організмі легко перетворюється на цистин. |
Список літератури
1. Основы биохимии: учебное пособие – М: Издательство МГУ, 1990 – 254с. Березін І.В., Савін Ю. В. Основи біохімії: навчальний посібник - М: Видавництво МДУ, 1990 - 254с.
2.Березов Т.Т., Коровкін Б.Ф. Біологічна хімія - М: Медицина, 1998 - 704 с.
3. Біологічна хімія: практикум /. Під ред. Гонського Я.І. - Тернопіль: Укрмед книга, 2001 - 288с.
4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д.,
Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та ІншІ - К: видавничо-поліграфічній центр "Київський університет", 2002 - 480с
5. Вороніна Л.М. та ІншІ Біологічна хімія - Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 - 640с.