Зміст
1.
Фізико-хімічні властивості білків: буферні, осмотичні2. Білки прості і складні. Уявлення про структуру та біологічної ролі нуклеопротеїнів
3. Напишіть амінокислоти, радикали яких можуть брати участь
4. Вітамінні коферменти (хімічну будову, функції) фолієвої
5. Фактори, що впливають на активність ферментів: температура, рН середовища, дію інгібіторів
6. Поняття про вільні радикали, джерела, біологічна роль оксиду азоту (NO)
7. Характеристика вуглеводів: класифікація, функція. Найважливіші представники моно-і дисахаридів
8. Анаеробний гліколіз. Причини переходу на менш енергетично вигідне бескислородное окислення глюкози
9. Переварювання жирів у шлунково-кишковому тракті. Ферменти, що беруть участь в цьому процесі
10. Шляхи виведення холестерину з організму. Порушення обміну холестерину (гіперліпопротеїнемії, атеросклероз, жовчокам'яна хвороба)
11. Задача 1
12. Задача 2
13 Задача 3
14. Задача 4
15. Задача 5
Список літератури
1. Фізико-хімічні властивості білків: буферні, осмотичні
Буферні властивості білків обумовлені обумовлені наявністю в складових їх амінокислотах (карбоксікіслотах) аміногрупи (NH2-групи). Завдяки їй амінокислоти можуть реагувати не тільки як слабкі кислоти, але і як підстави, тобто самі виявляти буферні властивості, приєднуючи або віддаючи іон водню. Відщеплюється від карбоксильної групи протон може приєднатися до аміногрупи. У результаті - молекула амінокислоти приймає дипольних форму (або форму цвіттер-іона), заряджаючись з одного боку негативно, а з іншого - позитивно, але залишаючись у цілому нейтральною. Саме в цій формі амінокислота і проявляє свої буферні властивості. При підвищенні концентрації протонів у середовищі (зниження рН) вони фіксуються карбоксильною групою, а молекула виявляється позитивно зарядженою. Навпаки, при падінні концентрації протонів третій протон з позитивно зарядженою боку молекули віддається, а вся молекула заряджається негативно.
NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н +
амінокислота дисоціює з утворенням протона і диссоциированной карбоксильної групи.
Н + + NH2-R-СOО-NHз +-R-СOО-
аміногрупа приймає вільний протон і набуває форми цвіттер-іона. В надлишку протонів молекула заряджається позитивно:
NHз-R-СОО-+ Н + NHз-R-СОО-
При дефіциті протонів - молекула набуває негативний заряд:
NНз-R-СОО-Н + + NН2-R-СОО-
Буферні властивості білків проявляються у зв'язуванні не тільки протонів, але й інших заряджених частинок. Основна маса вступників в кровотік речовин (барвники, жирні кислоти, ліпіди, водорозчинні наркотики, релаксанти) зв'язується з білками, проявляючи конкурентні відносини. Природно, при цьому зменшується буферна ємність білків у відношенні протонів, і висока концентрація останніх ускладнює звільнення і послаблює дію речовин, що утворюють позитивні заряди (функціональна елімінація медикаментів). Одночасно продовжується їх циркуляція. Подальша гіпервентиляція або гіпероксігенація через звільнення крові від надлишку протонів сприяє мобілізації цих речовин і прояву другої хвилі у їх дії. Такий, наприклад, загальновизнаний механізм продовженого дії барбітуратів і релаксантів [3.68].
Найважливішим проявом буферних властивостей білків є участь у синтезі аміаку.
Осмотична активність білка визначається величиною частки пептидних зв'язків, доступною для взаємодії з водою. У результаті зв'язування води з білками підтримується осмотичний рівновагу клітини із середовищем.
2. Білки прості і складні. Уявлення про структуру та біологічної ролі нуклеопротеїнів
Білки, або протеїни - це складні органічні речовини, які є високомолекулярними поліпептидами.
Всі білки поділяють на прості і складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот. Складні білки крім амінокислот містять неамінокіслотние компоненти. Неамінокіслотную частина складного білка називають простетичної групою. До простетичними груп відносяться: гем, похідні вітамінів, ліпідні або вуглеводні компоненти.
У нуклеопротеїнів роль протеістіческой групи виконує ДНК або РНК. Білкова частина представлена в основному гістонами і протамінами. Такі комплекси ДНК з протамінами виявлені в сперматозоїдах, а з гістонами - в соматичних клітинах, де молекула ДНК "намотана" навколо молекул білка-гистона.
Нуклепротеінамі за своєю природою є поза клітиною віруси - це комплекси вірусної нуклеїнової кислоти та білкової оболонки - капсиду.
3. Напишіть амінокислоти, радикали яких можуть брати участь
Напишіть амінокислоти, радикали яких можуть брати участь:
а) у гідрофобних взаємодіях;
б) в освіті водневих зв'язків;
в) в іонних зв'язках.
До гідрофобним взаємодіях здатні брати участь амінокислоти, що містять гідрофобні радикали:
Аліфатичні - аланін, валін, лейцин, ізолейцин
Серусодержащих метіонін
Ароматичні - фенілаланін, триптофан
Імінокіслота пролін.
У водневих зв'язках беруть участь всі амінокислоти, що мають гідроксильні, амідні або карбоксильні групи [5.17].
Іонні (електростатичні) взаємодії між протилежно зарядженими амінокислотними залишками (три радикала зі знаком "+" і два зі знаком "-"). Наприклад, позитивно заряджена ε-аміногрупа лізину (-NH3 +) притягається негативно зарядженої карбоксильної групою - (СОО-) глутамінової або аспарагінової кислоти.
4. Вітамінні коферменти (хімічну будову, функції) фолієвої
Ферменти складаються як мінімум із двох частин: білкова (протеїнова) частину і кофакторная частину. Специфічні амінокислоти, які складають білкову (протеїнову) частина ферменту визначаються генетичним кодом. Коферментну частину повного ферменту складають або іони мінеральних солей (такі, як кальцій, магній і цинку) або вітаміни або і ті й інші в деяких випадках. Вітамінна частина зазвичай називається коферментом.
Фолієва кислота і група споріднених сполук, відома в цілому як вітамін В5, служать в якості коферментів, або помічників, в хімічних реакціях, залучених в біосинтез білка і необхідних для нормального продукування червоних кров'яних клітин і клітинного поділу. Отже, цей вітамін надзвичайно необхідний організму для продукування нових клітин клітин шкіри, клітин волосся, імунних білих кров'яних клітин, червоних кров'яних клітин - всіх не перелічити Але фолієва кислота також бере участь і у видаленні жиру, депонованого в печінці, і в перетворенні однієї амінокислоти в іншу для ресинтезу білків організму, оскільки амінокислоти є будівельними блоками білка.
Фолієва кислота (від лат. Folium - аркуш), вітамін Bc, птероілглутаміновая кислота, вітамін з групи В; молекула складається з птерідінового ядра, залишків параамінобензойної і глутамінової кислот. Блідо-жовті гігроскопічні кристали, що розкладаються при 250 ° С, малорозчинні у воді (0,001%). Фолієва кислота к. широко поширена в природі і присутня у всіх тварин, рослинних і мікробних клітинах. Більшість мікроорганізмів, нижчі і вищі рослини синтезують фолієву кислоту. У тканинах людини, ссавців тварин і птахів вона не утворюється і повинна надходити з їжею; може синтезуватися мікрофлорою кишечника. Фолієва кислота стимулює кровотворні функції організму. У тваринних і рослинних тканинах Ф. к. у відновленій формі (у вигляді тетрагідрофолієвої кислоти та її похідних) бере участь у синтезі пуринових і піримідинових основ, деяких амінокислот (серину, метіоніну, гістидину), холіну та ін Добова потреба у Ф. к. для дорослої людини 0,2-0,4 мг. Основне джерело Ф. к. - листові овочі, печінка, дріжджі. Багата нею суниця. Ф. к. - ефективний засіб лікування деяких форм анемії та ін захворювань. Отримують Ф. к. при конденсації 2,4,5-тріаміно-6-оксіпірімідіна, 1,1,3-тріхлорацетона і n-аміно-бензоїл-a-глутамінової кислоти. Для лікування деяких видів злоякісних пухлин застосовують близькі за будовою до Ф. к. з'єднання (наприклад, аміноптерін, метотрексат), що є антиметаболитами Ф. к. і надають переважна дію на ріст та розвиток клітин.
5. Фактори, що впливають на активність ферментів: температура, рН середовища, дію інгібіторів
Ферменти, що володіють широкою специфічністю, (наприклад, ЩФ) здатні каталізувати перетворення досить великого числа субстратів. Спорідненість ферменту до субстрату різної природи, а також швидкість їх перетворення можуть значно відрізнятися. Тому значення активності ферменту, визначені при використанні різних субстратів, можуть відрізнятися в кілька разів, і порівнювати їх не можна [10.89].
Ступінь очищення субстратів, що використовуються в діагностичних наборах, як правило, повинна бути не менше 98%. Домішки, що містяться в препаратах субстратів, можуть впливати на активність ферментів. Наприклад, домішки в препаратах L-кетоглутарату значно інгібують активність АСТ і АЛТ. Крім того, домішки можуть знижувати точність вимірювань. Так, домішки n-нітрофенолу в препаратах п-нітрофенілфосфата збільшують оптичну щільність холостої проби, що призводить до зниження точності вимірювань.
Концентрація субстрату - один з найбільш важливих факторів, що визначають швидкість ферментативної реакції. Концентрація субстрату, при якій досягається максимальна швидкість реакції, називається насичує концентрацією. При зниженні концентрації субстрату в реакційній суміші швидкість реакції також знижується. Концентрації субстрату вище насичує можуть призвести до інгібування ферменту і зниження швидкості ферментативної реакції.
Таким чином, визначення активності ферментів потрібно проводити при насичує концентрації субстрату.
В якості буферних сполук у діагностичних наборах використовують розчини солей неорганічних та органічних кислот, аміни (тріоксіметіламінометан, Діетаноламін, триетиламі, імідазол) та інші сполуки. Природа буферного з'єднання впливає на швидкість ферментативної реакції. Наприклад, іон фосфату інгібує активність ЛФ. Найбільша швидкість гідролізу субстратів ЩФ досягається в діетаноламіновом буфері, більш низька - у 2-аміно-2-метил-1-пропаноловом буфері. Оскільки у наборах для визначення ЩФ різні фірми використовують різні буферні розчини, порівняння результатів визначення активності, отриманих за допомогою цих наборів, не завжди можливо.
Буферні сполуки, що використовуються в наборах, повинні мати кваліфікацію "чда" або "хч", тому що домішки іонів металів можуть як інгібувати, так і активувати багато ферментів. Деякі домішки, наприклад продукти окислення або розпаду органічних сполук, можуть інактивувати фермент, інгібувати його активність, або викликати фарбування в холостий пробі.
Концентрація буферного з'єднання впливає на конформацію ферменту в розчині і повинна бути оптимальною для кожного ферменту.
Ферменти надзвичайно чутливі до змін рН середовища. Для кожного ферменту існує оптимальне значення рН розчину, при якому перетворення субстрату відбувається з максимальною швидкістю. Наприклад, для ЩФ оптимум рН лежить в області 9,9-10,3, для АСТ і АЛТ - в області 7,2-7,4 і т.д. Невеликі відхилення від оптимального значення рН можуть викликати зменшення активності ферменту в кілька разів.
В якості активаторів ферментів у діагностичних наборах використовують іони металів (наприклад, іони магнію для ЩФ) або органічні сполуки (наприклад, піридоксальфосфат у наборах для визначення АСТ і АЛТ). Як стабілізатори використовують білки і їх гідролізати, поліетиленгліколь, цукру, декстран та інші сполуки. Як правило, в інструкціях по використанню наборів не вказують склад і кількість доданих стабілізаторів. Тому результати визначення активності ферментів наборами різних фірм, і тим більше наборами, виготовленими в лабораторії, можуть значно відрізнятися.
Для більшості очищених ферментів швидкість ферментативної реакції пропорційна концентрації ферменту в реакційній суміші. Це справедливо, наприклад, для реакцій, що каталізуються ЩФ. Деякі ферменти (наприклад, АСТ і АЛТ) не підпорядковуються цієї закономірності. При зменшенні їх концентрації в реакційній суміші швидкість реакції не знижується пропорційно. Це пов'язано зі складними структурними перебудовами в молекулах ферментів при розведенні.
У випадку, коли активність ферментів визначають у сироватці або інших біологічних рідинах, де присутня величезна кількість різних сполук, залежність активності ферменту від його концентрації ще більш ускладнюється. Тому дуже важливо точно дотримуватися дозування сироватки, зазначену в інструкції, і відбір зразка сироватки проводити повіреної автоматичною піпеткою.
Встановлено, що швидкість ферментативних реакцій при зміні температури інкубації на 10 ° С змінюється в 2 рази. Наприклад, активність АСТ у сироватці фірми Randox, певна при 37 ° С, становить 35 U / л, а при 25 ° C - 16 U / л. При подальшому зниженні температури реакційної суміші швидкість реакції буде знижуватися: при 15 ° С активність АСТ дорівнює 8 U / л, при 5 ° С - 4 U / л. Тому визначення активності ферментів необхідно завжди проводити при температурі, вказаній в інструкції по використанню набору.
Таким чином, для отримання відтворних і порівнянних даних при визначенні активності ферментів в біологічних рідинах необхідно враховувати все різноманіття чинників, що впливають на активність ферментів.
6. Поняття про вільні радикали, джерела, біологічна роль оксиду азоту (NO)
Вільні радикали. або хімічні сполуки з неспареним електроном (позначається жирною крапкою), наприклад. Парамагнітни, реакційноздатні. Короткоживучі радикали - проміжні частки в багатьох хімічних реакціях. Деякі радикали вільні стабільні та виділено в індивідуальному стані. За участю радикалів вільних здійснюються важливі біохімічні процеси, наприклад ферментативне окислення.
Оксид азоту (NO) є одним з найбільш важливих біологічних медіаторів, який залучений до безліч фізіологічних та патофізіологічних процесів. Він являє собою унікальний за своєю природою і механізмам дії вторинний месенджер в більшості клітин організму. Зокрема, оксид азоту бере участь у реалізації багатьох важливих фізіологічних функцій, таких як вазодилатація, нейротрансмісію, зниження агрегації тромбоцитів, реакції імунної системи, регуляція тонусу гладких м'язів, стан пам'яті та ін, а також деяких патологічних процесів. Важлива роль оксиду азоту в численних біологічних процесах в організмі стала підставою для того, щоб назвати NO в 1991 році Молекулою Року.
Терміном «оксид азоту» (або «окис азоту») позначається відновлена форма моноокиси азоту (NO) з періодом напіврозпаду від 2 до 3 являє собою розчинний у воді і жирах безбарвний газ з унікальними фізіологічними властивостями. У хімічному відношенні NO являє собою маленьку ліпофільних молекулу, що складається з одного атома азоту й одного атома кисню і має непарний електрон, що перетворює її у високо реактивний радикал, вільно проникає через біологічні мембрани і легко вступає в реакції з іншими сполуками [8.115].
В організмі NO синтезується клітинами з амінокислоти L-аргінін [25,39]. Цей процес являє собою комплексну окислювальну реакцію, що каталізується ферментом NO-синтазою (NOS), яка приєднує молекулярний кисень до кінцевого атому азоту в гуаніновий групі L-аргініну (рис.1).
Характерною особливістю NO є його здатність швидко дифундувати через мембрану синтезувала його клітини у міжклітинний простір і також легко (не потребуючи рецепторах) проникати в клітини-мішені. Усередині клітини він активує одні ензими та інгібує інші.
7. Характеристика вуглеводів: класифікація, функція. Найважливіші представники моно-і дисахаридів
Вуглеводи - широкий клас органічних сполук, які складаються з вуглецю, водню і кисню. У більшості вуглеводів атомне співвідношення водню і кисню однаково з їх ставленням у воді, рівним 2: 1 (цим і пояснюється походження назви «вуглеводи»); загальна формула таких вуглеводів СmН2nОn. Виняток становлять дезоксісахара, які мають інший склад, наприклад дезоксирибоза С5Н10О4, Рамноза і фукоза С6Н12О5.
З точки зору будови всі вуглеводи можна розглядати як багато разів гідроксильовані альдегіди і кетони, або як багатоатомні аль-дегідо-і кетоспірти.
За кількістю вуглеводних залишків всі вуглеводи класифікують на:
моносахариди - вуглеводи, молекули яких не можуть бути розкладені на більш прості молекули вуглеводів;
олігосахариди - вуглеводи, що містять від двох до десяти однакових або різних моносахаридних залишків. За кількістю таких залишків розрізняють дисахариди, трісахаріди, тетрасахаріди і т. д.;
полісахариди - вуглеводи, що містять більше десяти (до тисячі і вище) однакових або різних моносахаридних залишків.
Всі оліго-і полісахариди піддаються гідролізу з розщепленням на моносахаридних залишки, які в результаті приєднання води утворюють молекули моносахаридів, наприклад при кип'ятінні в розбавлених кислих розчинах. Освіта оліго-і полісахаридів з моносахаридів з реакції конденсації протікає з виділенням води,
Моносахариди з вигляду функціональної групи (відмінною від гідроксилу ОН) діляться на альдози (містять альдегідну групу) і кетози (містять карбонільну групу). Всі альдози дають характерні реакції на альдегіди.
За кількістю атомів кисню в молекулі (зазвичай воно дорівнює кількості атомів вуглецю) серед моносахаридів розрізняють тріози (С3О3), тетрози (С4O4), пентози (С5О5), гексози (С6О6), гептози (С7О7) і т. д. До цих назв при побудові назв моносахаридів приєднують функціональну приставку (альдо-або кето-), наприклад; альдотріоза, альдотетроза, альдогексоза, альдопентоза.
Всі моносахариди оптично активні, оскільки в їх молекулах є асиметричний атом С (тобто відсутні площину і центр симетрії молекули). У залежності від того, де розташована група-ОН у передостаннього атома С в вуглецевого ланцюга, ізомерні вуглеводи будуть D-і L-з'єднаннями.
Найбільш важливими представниками моносахаридів є пентози (арабіноза, ксилоза, рибоза) і гексози (глюкоза, маноза, галактоза, фруктоза).
Дисахариди (найпростіші олігосахариди) утворюються при конденсації двох молекул моносахаридів з відщепленням води: С6Н12О6 + С6Н12О6 → С12Н22О11 + Н2О Найбільш відомими представниками дісахідов є сахароза, лактоза, мальтоза. 8. Анаеробний гліколіз. Причини переходу на менш енергетично вигідне бескислородное окислення глюкози Під терміном гліколіз розуміють що відбувається без участі кисню (анаеробно) окислення глюкози до молочної кислоти. Вихідним субстратом гліколізу є глюкоза, вона доставляється в м'язи кров'ю, або в результаті розпаду в м'язі глікогену. Глюкоза активується з'єднуючись з фосфорною кислотою, модифікується і потім у результаті нескладних ферментативних процесів перетворюється на пировиноградную кислоту (ПВК). В анаеробних умовах, тобто в умовах абсолютної або відносної недостатності кисню, ПВК окислюється до молочної кислоти. Таким чином, в умовах нестачі кисню ресинтез АТФ здійснюється в результаті гліколізу з накопиченням недоокислених продуктів метаболізму, зокрема молоч-ної кислоти (лактату). Інтенсивність анаеробної навантаження може становити не більше 60 хвилин. Кількість молекул АТФ синтезованих за один цикл 2 - 3. Гліколіз хороший тим, що не вимагає підвищеної постачання організму киснем. Крім того, він має набагато більший резервом, ніж креатин-кіназний шлях ресинтезу АТФ. Однак, по-перше він малоефективний (всього три молекули АТФ на молекулу глюкози), по-друге запаси глікогену в організмі хоча й великі, але не безмежні і легко можуть бути вичерпані, по-третє, гліколіз сприяє накопиченню в організмі лактату, що призводить до закислению середовища і далеко не байдуже для функцій організму, по-четверте, "запуск" гліколізу вимагає деякого часу, він не настільки швидкий як креатінкіназная реакція і повне його розгортання можливо тільки через 10-20 секунд. Бескислородное окислення, хоча і є малоефективним в енергетичному відношенні процесом, абсолютно необхідно організму для швидкого реагування на безкисневі умови і екстремальні навантаження. Адже при екстремальних навантаженнях організм переходить на безкисневий шлях окислення тільки лише тому, що кисневі транспортні системи просто не встигають, та й не можуть доставити до працюючого органу адекватну кількість кисню. 9. Переварювання жирів у шлунково-кишковому тракті. Ферменти, що беруть участь в цьому процесі У процесах травлення всі омилюваного ліпіди (жири, фосфоліпіди, гліколіпіди, стеридами) піддаються гідролізу на складові частини, вже названі раніше, стерини ж хімічним змінам не підлягають. При вивченні цього матеріалу слід звернути увагу на відмінності травлення ліпідів від відповідних процесів для вуглеводів і білків: особливу роль жовчних кислот у розпаді ліпідів та транспорті продуктів травлення. У складі ліпідів їжі переважають тригліцериди. Фосфоліпідів, стреінов та інших ліпідів споживається значно менше. Велика частина надходять з їжею тригліцеридів розщеплюється до моногліцеридів і жирних кислот в тонкому кишечнику. Гідроліз жирів відбувається під впливом ліпаз соку підшлункової залози і слизової оболонки тонкого кишечника. Солі жовчних кислот і фосфоліпіди, проникаючі з печінки в просвіт тонкого кишечника в складі жовчі, сприяють утворенню стійких емульсій. У результаті емульгування різко збільшується площа зіткнення утворилися найдрібніших крапельок жиру з водним розчином ліпази, і цим самим збільшується липолитическое дія ферменту. Солі жовчних кислот стимулюють процес розщеплення жирів не тільки беручи участь у їхній емульгуванні, але і після активації ліпазу. Розщеплення стероїдів відбувається в кишечнику за участю ферменту холінестерази, що виділяється з соком підшлункової залози. У результаті гідролізу стероїдів утворюються жирні кислоти і холестерин. Фосфоліпіди розщеплюються повністю або частково під дією гідролітичних ферментів - специфічних фосфоліпаз. Продуктом повного гідролізу фосфоліпідів є: гліцерин, вищі жирні кислоти, фосфорна кислота і азотисті основи. Всмоктуванню продуктів переварювання жирів передує утворення міцел - надмолекулярних утворень або асоціатів. Міцели містять в якості основного компонента солі жовчних кислот, у яких розчинені жирні кислоти, моногліцериди, холестерин тощо У клітинах кишкової стінки з продуктів травлення, а в клітинах печінки, жирової тканини та інших органів з попередників, що виникли в обміні вуглеводів і білків, відбувається побудова молекул специфічних ліпідів тіла людини - ресинтез тригліцеридів і фосфоліпідів. Проте їх жирнокислотний склад у порівнянні з жирами їжі змінено: в тригліцеридів, синтезованих в слизовій оболонці кишечника містяться арахідонова і ліноленова кислоти навіть у тому випадку, якщо вони відсутні в їжі. Крім того, в клітинах кишкового епітелію жирова капля покривається білкової оболонкою і відбувається формування хіломікронів - велика жирова капля, яку оточує невеликою кількістю білка. Транспортує екзогенні ліпіди в печінку, адипозного тканину, сполучну тканину, в міокард. Оскільки ліпіди і деякі їх складові частини нерозчинні у воді, для переносу з одного органу в іншій вони утворюють особливі транспортні частинки, у складі яких обов'язково є білковий компонент. Залежно від місця утворення ці частинки розрізняються структурою, співвідношенням складових частин і щільністю. Якщо в складі такої частки в процентному співвідношенні жири переважають над білками, то такі частинки називаються ліпопротеїнами дуже низької щільності (ЛПДНЩ) або ліпопротеїнами низької щільності (ЛПНЩ). У міру збільшення процентного вмісту білка (до 40%) частка перетворюється на ліпопротеїнів високої щільності (ЛПВЩ). В даний час вивчення таких транспортних частинок дає змогу з великою мірою точності оцінювати стан ліпідного обміну організму і використання ліпідів як джерела енергії. Якщо освіта ліпідів відбувається з вуглеводів або білків, попередником гліцерину стає проміжний продукт гліколізу - фосфодіоксіацетон, жирних кислот і холестерину - ацетилкофермент А, аміноспиртів - деякі амінокислоти. Синтез ліпідів вимагає великих енерговитрат для активації вихідних речовин. Основний частина продуктів розпаду жирів всмоктується з клітин кишкового епітелію в лімфатичну систему кишечнику, грудної лімфатичний проток і тільки потім - у кров. Незначна частина коротко жирних кислот і гліцерину здатна всмоктуватися у кров ворітної вени. Ліпіди, що утворилися з продуктів травлення, надходять, в основному, в депо, де відкладаються в запас. Вони можуть мобілізуватися при збільшенні потреби організму в них. Частина знову синтезованих ліпідів надходить у клітини різних органів, де використовується переважно як структурний компонент протоплазми і мембран клітин. Ці ліпіди, на відміну від депонованих, мають видовою специфічністю і значною стійкістю. Мобілізація ліпідів з депо особливо посилюється при охолодженні організму, тривалої м'язової роботі, зниженні вмісту вуглеводів. Мобілізація представляє собою ліполіз (гидролитическое розщеплення) ліпідів та включення продуктів цього розщеплення в обмінні процеси в різних органах. 10. Шляхи виведення холестерину з організму. Порушення обміну холестерину (гіперліпопротеїнемії, атеросклероз, жовчокам'яна хвороба) Холестерин поступає в організм з тваринної їжі або синтезується в печінці з інших компонентів їжі. Подібно до інших жирів, холестерин не розчиняється в крові (яка має водну основу) і для переміщення по кровоносній системі повинен прикріплюватися до білків. Існує два типи білків, що переносять холестерин. Білок першого типу, ЛПНЩ (ліпопротеїн низької щільності), покликаний доставляти холестерин до клітин-споживачам, де він використовується за призначенням. При контакті ЛПНЩ з мембраною (оболонкою) клітини, холестерин легко від'єднується від ЛПНЩ і проникає в клітину. У клітинах існують рецептори, які відповідають за кількість поглиненого холестерину. З'єднання ЛПНЩ-холестерин легко окислюється. Це означає, що він стає легкою здобиччю вільних радикалів кисню, і в цей момент сам виступає в ролі вільного радикала, здатного пошкоджувати стінки кровоносних судин. З цієї причини дуже важливо достатню використання антиоксидантів для профілактики серцево-судинних захворювань (ССЗ). Крім цього, маючи низьку щільність, ЛПНЩ легко втрачають холестерин, який переходить на стінки судин. ЛПВЩ (ліпопротеїнів високої щільності), навпаки, мають властивість "вбирати" вільний холестерин з поверхні клітини, надлишки холестерину, а також холестерин, пов'язаний з ЛПНЩ, і вивільняти його тільки в печінці, виконуючи функцію пилососа, що висмоктує холестерин з клітин організму, і потім транспортного засобу для доставки його в печінку. При цьому ЛПВЩ ніколи не втрачають холестерин при транспортуванні його в печінку. У печінці частина холестерину перетворюється в жовчні кислоти, а частина разом з жовчними кислотами надходить у кишечник. У кишечнику холестерин і жовчні кислоти частково можуть реабсорбироваться (знову всмоктуватися в кишечнику) або виводитися з організму разом з калом. Значну роль у зв'язуванні та виведенні з організму холестерину і жовчних кислот грають деякі види рослинної клітковини. Це визначає необхідність достатнього споживання клітковини для зниження рівня холестерину в крові. Нормальний вміст холестерину в сироватці крові дорослої людини - 3,9 - 5,2 ммоль / л. Більш високий рівень холестерину в крові вимагає корекцію дієтою, а при ще більш значне підвищення необхідна медикаментозна корекція. Велике значення в профілактиці атеросклерозу має вміст ЛПВЩ в крові. Рекомендовані цифри для підлітків і дорослих - 1,5 - 3,3 г / л. 11. Задача 1 При дослідженні шлункового соку методом гель-фільтрації виділили неактивну форму пепсину з молекулярною масою 42кДа. Після додавання до ферменту соляної кислоти молекулярна маса пепсину зменшилася до 35 кДа і фермент став активним. Поясніть отримані дані. Який вид регулювання характерний для даного ферменту. Пепсин є одним з основних протеолітичних ферментів травного тракту. Виробляється в клітинах слизової оболонки шлунка в неактивній формі - як профермент пепсиноген, який перетворюється в активний фермент пепсин у шлунковому вмісті. Пепсин гідролізує пептидні зв'язки і розщеплює практично всі природні білки, відіграє важливу роль у процесах травлення. Є два рівні рН, при яких пепсину максимально активні: 1,5-2,4 і 3,4-3,9. При рН більше 5,0 дію пепсину припиняється. Ці ферменти виділені в кристалічному вигляді. Пепсину розщеплюють білки до поліпептидів різного ступеня складності. Пепсину виділяються клітинами шлункового соку в неактивній формі - у вигляді так званих пепсиногенов, які перетворюються в активні ферменти - пепсину під впливом соляної кислоти. Активація пепсиногену полягає в тому, що від нього відщеплюється поліпептид, що містить аргінін і є паралізатором пепсину. Соляна кислота: 1) створює таку концентрацію водневих іонів в шлунку, при якій пепсину максимально активні; 2) перетворює пепсиноген в пепсину. 12. Задача 2 Яка доля утворився в циклі трикарбонових кислот НАДН і ФАДН. Напишіть хімічні реакції ЦТК, пов'язані з дихальною ланцюгом. Цикл Кребса складається з 8 стадій (у двох стадіях на схемі виділені проміжні продукти), в ході яких відбувається: 1) повне окислювання ацетільного залишку до двох молекул СО2, 2) утворюються три молекули відновленого никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) і одна відновленого флавінаденіндінуклеотіда (ФАДН2), що є головним джерелом енергії, виробленої в циклі і 3) утворюється одна молекула гуанозінтріфосфата (ГТФ) в результаті так званого субстратного окислення. У цілому, шлях енергетично вигідний ( G0 '= -14,8 ккал.) Утворюються при окисленні пірувату і наступних реакціях циклу Кребса 3 моля НАДН і 1 моль ФАДН2 є важливими продуктами окисних перетворень. Подальше їх окислення здійснюється ферментами дихального ланцюга також в мітохондріях і пов'язане з фосфорилюванням, тобто утворенням АТФ за рахунок етерифікації (освіти фосфороорганических ефірів) мінерального фосфату. Гліколіз, ферментне дію ПДГази і цикл Кребса - всього в сумі 19 реакцій - визначають повне окислювання однієї молекули глюкози до 6 молекул CO2 з утворенням 38 молекул АТФ - цієї розмінною «енергетичної валюти» клітини. Процес окислення НАДН і ФАДН2 ферментами дихального ланцюга енергетично вельми ефективний, відбувається з використанням кисню повітря, призводить до утворення води і служить основним джерелом енергетичних ресурсів клітини (більше 90%). Однак у його безпосередньої реалізації ферменти циклу Кребса не беруть участь. У кожній клітині людини є від 100 до 1000 мітохондрій, що забезпечують життєдіяльність енергією. 13 Задача 3 Запропонуйте вітаміни, які слід використовувати для посилення енергетичного обміну. Наведіть біохімічне пояснення їх участі в енергетичному обміні. Вітаміни групи В беруть безпосередню участь в енергетичному обміні. Вітамін В1, перетворюючись в організмі в тіаміндифосфат (кокарбоксилазу), як кофермент входить до складу найважливіших ферментів енергетичного обміну. Разом з ним в енергетичному обміні на різних етапах біологічного окислення вуглеводів, жирів і білків беруть участь вітамін В2, нікотинамід і біотин. 14. Задача 4 Введення глюкагону і кортизолу викликають гіперглікемію. Поясніть, чому при введенні глюкагону вона виникає швидко і триває довго, а при введенні кортизолу - розвивається через кілька годин і довго зберігається? Розглянемо принципову дію даних ферментів:
Таким чином, при введенні глюкагону гіперглікемія утворюється відразу, так як стимулом для секреції глюкагону є зменшення рівня глюкози в крові. Діє за рахунок глікогенолізу. Збільшення глюкози в крові стимулює розпад білка, з амінокислот утворюється глюкоза. Кортизон ж стимулює катаболізм білка і глюконеогенез, викликаючи підвищення вмісту глюкози в плазмі крові. Цей ефект обумовлений стимулюванням процесів глюконеогенезу в печінці, тобто утворення глюкози з амінокислот і жирних кислот. 15. Задача 5 У сироватці крові хворого знижена активність холінестерази, підвищена активність аргінази. Поясніть, чому цьому хворому лікар рекомендував приймати феніпептол, який збільшує кількість жовчі, підвищує в ній вміст холестерину, жовчних кислот і підвищує тік жовчі жовчними шляхами. Роль печінки в білковому обміні полягає в розщепленні і "перебудову" амінокислот, освіті хімічно нейтральною сечовини з токсичного для організму аміаку, а також у синтезі білкових молекул. Амінокислоти, які всмоктуються у кишечнику і утворюються при розщепленні тканинного білка, становлять "резервуар амінокислот" організму, який може служити як джерелом енергії, так і будівельним матеріалом для синтезу білків. При зниженні активності холінестерази та підвищенні активності аргінази порушується білоксинтезуюча функції печінки. Список літератури
|