Білки і поліпептиди

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

Білків і поліпептидів

Білки грають виключно важливу роль у живій природі. Життя немислима без різних за будовою і функцій білків. Білки - це біополімери складної будови, макромолекули (протеїни) яких, складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою амідній (пептидного) зв'язком. Крім довгих полімерних ланцюгів, побудованих із залишків амінокислот (поліпептидних ланцюгів), в макромолекулу білка можуть входити також залишки або молекули інших органічних сполук. На одному кільці кожної пептидного ланцюга є вільна або ацілірованная аміногрупа, на іншому - вільна або амідірованная карбоксильна група.
Кінець ланцюга з аміногрупою називається М-кінцем, кінець ланцюга з карбоксильною групою - С-кінцем пептидного ланцюга.
Групи, що входять до складу радикала R амінокислот, можуть вступати у взаємодію один з одним, з сторонніми речовинами і з сусідніми білковими та іншими молекулами, утворюючи складні і різноманітні структури.
У макромолекулу білка входить одна або кілька пептидних ланцюгів, пов'язаних один з одним поперечними хімічними зв'язками, найчастіше через сірку (дисульфідні містки, утворені залишками цистеїну). Хімічну структуру пептидних ланцюгів прийнято називати первинною структурою білка або секвенцій.
Для побудови просторової структури білка пептидні ланцюги повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв'язками, що виникають між пептидними угрупованнями окремих ділянок молекулярної ланцюга. У міру утворення водневих зв'язків пептидні ланцюги закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв'язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації.
Вперше така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена ​​при вивченні головного білка волосся і вовни-кератину Полінгом американським фізиком і хіміком ... Її назвали а-структурою або а-спіраллю. На один виток спіралі доводиться по 3,6-3,7 залишків амінокислот. Відстань між витками близько 0,54 мільярдної частки метра. Будова спіралі стабілізується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками.
При розтягуванні спіраль макромолекули білка перетворюється в іншу структуру, що нагадує лінійну.
Але утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння, що виникають між групами амінокислот, або стеричні перешкоди, наприклад, за рахунок утворення пірролідінових кілець проліну та оксипроліну, які змушують пептидний ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі на деяких її ділянках. Далі окремі ділянки макромолекули білка орієнтуються в просторі, приймаючи в деяких випадках досить витягнуту форму, а іноді сільноізогнутую, згорнуту просторову структуру.
Просторова структура закріплена внаслідок взаємодії радикалів R і амінокислот з утворенням дисульфідних містків, водневих зв'язків, іонних пар або інших хімічних або фізичних зв'язків. Саме просторова структура білка визначає хімічні та біологічні властивості білків.
Залежно від просторової структури всі білки діляться на два великі класи: фібрилярні (вони використовуються природою як структурний матеріал) і глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони та ін.)
Поліпептидні ланцюги фібрилярних білків мають форму спіралі, яка закріплена розташованими вздовж ланцюга внутрішньомолекулярними водневими зв'язками. У волокнах фібрилярних білків закручені пептидні ланцюги розташовані паралельно осі волокна, вони як би орієнтовані відносно один одного, розташовуються поруч, утворюючи ниткоподібні структури і мають високу ступінь асиметрії. Фібрилярні білки погано розчинні або зовсім нерозчинні у воді. При розчиненні у воді вони утворюють розчини високої в'язкості. До фібрилярних білків відносяться білки, що входять до складу тканин і покривних утворень. Це міозин-білок м'язових тканин; колаген, який є основою седиментаційних тканин і шкірних покривів; кератин, що входить до складу волосся, рогових покривів, вовни та пір'я. До цього ж класу білків належить білок натурального шовку - фиброин, в'язка рідина сиропообразная, затвердевающая на повітрі в міцну нерозчинну нитку. Цей білок має витягнуті поліпептидні ланцюги, з'єднані один з одним міжмолекулярними водневими зв'язками, що і визначає, мабуть, високу механічну міцність натурального шовку.
Пептидні ланцюга глобулярних білків сильно вигнуті, згорнуті і часто мають форму жорстких кульок-глобул. Молекули глобулярних білків мають низьким ступенем асиметрії, вони добре розчиняються у воді, причому в'язкість їх розчинів невелика. Це насамперед білки крові-гемоглобін, альбумін, глобулін та ін
Слід зазначити умовність поділу білків на фібрилярні глобулярні, так як існує велика кількість білків з проміжною структурою.
Властивості білка можуть сильно змінюватися при заміні однієї амінокислоти інший. Це пояснюється зміною конфігурацій пептидних ланцюгів і умов утворення просторової структури білка, яка в кінцевому рахунку визначає його функції в організмі.
СКЛАД І ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Число амінокислотних залишків, що входять до молекули окремих білків, досить по-різному: в інсуліні 51, в міоглобіні - близько 140. Тому й відносна молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах - від 10 тисяч до багатьох мільйонів На основі визначення відносної молекулярної маси і елементарного аналізу встановлено емпірична формула білкової молекули - гемоглобіну крові (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) 4 Менша молекулярна маса може бути у найпростіших ферментів і деяких гормонів білкової природи. Наприклад, молекулярна маса гормону інсуліну близько 6500, а білка вірусу грипу - 320 000 000. Речовини білкової природи (що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидного зв'язком), що мають відносно меншу молекулярну масу і менший ступінь просторової організації макромолекули, називаються поліпептидами. Провести різку межу між білками і поліпептидами важко. У більшості випадків білки відрізняються від інших природних полімерів (каучуку, крохмалю, целюлози), тим, що чистий індивідуальний білок містить тільки молекули однакової будови і маси. Винятком є, наприклад, желатину, у складі якої входять макромолекули з молекулярної масою 12 000 - 70000.
Будовою білків пояснюються їх вельми різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші - у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не мають властивість розчинності (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок курячого яйця, гемоглобіну крові).
Білки відіграють найважливішу роль в життєдіяльності всіх організмів. При травленні білкові молекули перетравлюються до амінокислот, які, будучи добре розчиняються у водному середовищі, проникають в кров і діють у всі тканини і клітини організму. Тут найбільша частина амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, частина-на синтез гормонів, ферментів та інших біологічно важливих речовин, а інші служать як енергетичний матеріал. Тобто білки виконують каталітичні (ферменти), регуляторні (гормони), транспортні (гемоглобін, церулоплазмін та ін), захисні (антитіла, тромбін і ін) функції
Білки - найважливіші компоненти їжі людини та корму тварин. Сукупність безперервно протікають хіміщескій перетворень білків займає провідне місце в обміні речовин організмів. Швидкість оновлення білків у живих організмів залежить від вмісту білків в їжі, а також його біологічної цінності, яка визначається наявністю і співвідношенням незамінних амінокислот
Білки рослин біднішими білків тваринного походження за вмістом незамінних амінокислот, особливо лізину, метіоніну, триптофану. Білки сої та картоплі за амінокислотним складом найбільш близькі білкам тварин. Відсутність у кормі незамінних амінокислот приходить до важких порушень азотистого обміну. Тому селекція зернових культур спрямована, зокрема, і на підвищення якості білкового складу зерна.

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

Білки поділяються на дві великі групи: прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди.
При гідролізі протеїнів у кислому водному розчині отримують тільки а-амінокислоти. Гідроліз протеидов дає крім амінокислот і речовини небілкової природи (вуглеводи, нуклеїнові кислоти, тощо); це сполуки білкових речовин з небілковими.
Протеїни.
Альбуміни добре розчиняються у воді. Зустрічаються в молоці, яєчному білку і крові.
Глобуліни у воді не розчиняються, але розчиняються в розбавлених розчинах солей. До глобулінів належать глобуліни крові і м'язовий білок міозин.
Глутеліни розчиняються тільки в розбавлених розчинах лугів. Зустрічаються в рослинах.
Склеропротеіни - нерозчинні білки. До склеропротеінам відносяться кератини, білок шкіри і сполучних тканин колаген, білок натурального шовку фиброин.
Протеїди побудовані з протеїнів, поєднаних з молекулами іншого типу (простетичними групами).
Фосфопротеіди містять молекули фосфорної кислоти, пов'язані у вигляді складного ефіру у гідроксильної групи амінокислоти серину. До них відноситься Вителлин-білок, що міститься в яєчному жовтку, білок молока казеїн.
Глікопротеїди містять залишки вуглеводів. Вони входять до складу хрящів, рогів, слини.
Хромопротеїди містять молекулу пофарбованого речовини, зазвичай типу порфина. Найважливішим хромопротеїдів є гемоглобін - переносник кисню, що забарвлює червоні кров'яні тільця.
Нуклеопротеїни - протеїни, пов'язані з нуклеїновими кислотами. Вони являють собою дуже важливі з біологічної точки зору білки-складові частини клітинних ядер. Нуклеопротеїни є найважливішою складовою частиною вірусів - збудників багатьох хвороб.
Визначення будівлі білків
Визначення будівлі білків є дуже складним завданням, але за останні роки в хімії білка досягнуті значні успіхи. Крім методів отримання високомолекулярних синтетичних поліпептидів, побудованих з великої кількості молекул однакових а-амінокислот, розроблені методи синтезу змішаних поліпептидів з наперед заданим порядком чергування різних а-амінокислот шляхом поступового їх нарощування.
Повністю визначена хімічна структура кількох білків: гормону інсуліну, антибіотика граміцидин, ферменту, що розщеплює нуклеїнові кислоти, рибонуклеази, гормону аденокортікотропіна, білка вірусу тютюнової мозаїки, міоглобіну, гемоглобіну і ін Частково визначено структуру деяких інших білків.
Вивчення хімічної будови білка починають з визначення амінокислотного складу. Для цього використовується головним чином метод гідролізу, тобто нагрівання білка з 6-10 моль / л соляною кислотою при температурі 100-110 ° С. Отримують суміш а-амінокислот, з якої можна виділити індивідуальні амінокислоти.
Для кількісного аналізу цієї суміші в даний час застосовують іонообмінну і паперову хроматографію. Сконструйовані спеціальні автоматичні аналізатори амінокислот.
Отже, гідроліз білків, по суті, зводиться до гідролізу поліпептидних зв'язків. До цього ж зводиться і процес перетравлення.
Розроблено також ферментативні методи ступеневої розщеплення білка. Деякі ферменти розщеплюють макромолекулу білка специфічно - тільки в місцях знаходження певної амінокислоти. Так отримують продукти ступеневої розщеплення - пептони і пептиди, наступним аналізом яких встановлюють їх амінокислотний склад.
Значно складнішим є визначення послідовності амідокіслот в пептидних ланцюгах білка. З цією метою перш за все визначають N-і С-кінці поліпептидних ланцюгів, при цьому вирішуються два питання-ідентифікуються кінцеві амінокислоти й число пептидних ланцюгів, що входять до складу макромолекул білка. Для визначення N-кінців пептидного ланцюга отримують N-похідне кінцевої амінокислоти пептиду, яке ідентифікують після повного гідролізу пептиду. З-кінці пептидних ланцюгів визначаються виборчим відщепленням кінцевої амінокислоти за допомогою специфічного ферменту - карбоксипептидази та подальшою ідентифікацією цієї амінокислоти. Якщо макромолекула білка складається з двох (або більше) пептидних ланцюгів, як у випадку інсуліну, то вибірково руйнують дисульфідні містки окисленням (наприклад, над-мурашиної кислоти) і потім отримані поліпептиди поділяють шляхом фракціонування на іонітах. Для визначення послідовності розташування амінокислот в кожній поліпептидного ланцюга її піддають часткового кислотного гідролізу та виборчому розщепленню за допомогою ферментів, кожен з яких розриває поліпептидний ланцюг тільки в певних місцях приєднання якоїсь однієї певної амінокислоти або одного типу амінокислот (основних, ароматичних). Таким чином отримують кілька наборів пептидів: які розділяють, використовуючи методи хроматографії та електрофорезу. Будова коротких пептидів визначають послідовним відщепленням та ідентифікацією кінцевих амінокислот згаданими вище методами, а великі пептиди піддають додатковому розщепленню з наступним поділом і визначенням будови. Потім шляхом складного зіставлення структури різних ділянок пептидного ланцюга відтворюють повну картину розташування амінокислот в макромолекулі білка. Робота ця дуже трудомістка, і для визначення хімічної структури білка потрібно кілька років.
Для вивчення просторової структури білка, послідовності з'єднання амінокислот в тому чи іншому білку використовують різні фізико-хімічні методи, з яких найбільш ефективними виявилися метод ступеневої розщеплення та рентгеноструктурний аналіз.
Рентгеноструктурний аналіз - метод дослідження атомної структури в-ва за допомогою дифракції рентгенівських променів. Рентгенівські промені взаємодіють з електронними оболонками атомів. У результаті цієї взаємодії відбувається дифракція рентгенівських променів і на фотоплівці виходить дифракційна картина - плями або кола. З дифракційної картини за допомогою складних розрахунків встановлюють розподіл електронної щільності в-ва, а за нею - рід атомів і їх розташування.
В даний час встановлено, що більшість білків складаються з 22 якісно різних а-амінокислот.
При утворенні молекули білка або поліпептиду а-амінокислоти можуть з'єднуватися в різній послідовності. Можливо величезна кількість різних комбінацій. Так само як, користуючись 20 ... 30 літерами алфавіту, можна написати текст будь-якої довжини, так і з 20 а-амінокислот можна утворити більше жовтні 1918 комбінацій. Існування різного типу поліпептидів практично необмежена.
Визначення наявності білка:
Для ідентифікації білків і поліпептидів використовують специфічні реакції на білки. Наприклад:
а) біуретова реакція
б) Ксантопротеїнова реакція (поява жовтого фарбування при взаємодії з онцентрірованной азотною кислотою, яку в присутності аміаку стає помаранчевим; реакція пов'язана з нитрованием залишків фенілаланіну і тирозину);
в) реакція Міллона (освіта жовто-коричневого фарбування при взаємодії з Hg (NО 3) 2 + HNО 3 + HNO 2
г) Нінгідринова реакція
д) при нагріванні білків з лугом у присутності солей свинцю випадає чорний осад PbS, що свідчить про присутність серусодержащих амінокислот.
е) сильне нагрівання викликає не тільки денатурацію білків, але і розкладання їх з виділенням летючих продуктів, що володіють запахом паленого пір'я.
Білки зазвичай утворюють колоїдні розчини. Багато реагенти викликають осадження білків - коагуляцію, яка може бути оборотною і безповоротною. Наприклад, етанол та ацетон коагулюють білки, але ця коагуляція є оборотною. У чистій воді коагульованими цим способом білки знову утворюють колоїдний розчин. Оборотну коагуляцію викликають також розчини деяких солей (MgSO 4 (NH4) 2 SO 4 Na 2 SO 4). Необоротну коагуляцію (денатурацію) білка викликає кип'ятіння, а також дія мінеральних кислот, пікринової кислоти, солей важких металів, таніну.
Синтез пептидів
Синтез пептидів пов'язаний з низкою істотних труднощів. Перш за все, необхідні оптичні активні ізомери а-амінокислот. Крім того, потрібні спеціальні прийоми для здійснення послідовного освіти пептидних зв'язків у потрібній нам послідовності а-амінокислот: захист аміногруп, активація карбоксильних груп, відщеплення захисних груп, безліч спеціальних реагентів.
Але грандіозна робота з аналізу і синтезу білків в останній період революціонізувала завдяки використанню високоефективних автоматичних приладів. До них відносять синтезатори - установки для синтезу, цілодобово працюють без людини за заданою програмою. Це один із проявів комп'ютеризації в хімії. Створення таких автоматів стало можливим після появи нових плідних хімічних ідей. Синтезатори з'явилися після пропозиції американським хіміком P. Meріфілдом нового принципу - синтезу на полімерному носії, що володіє певними функціональними групами.
Такий спосіб виключає необхідність виділення проміжних продуктів на кожній стадії синтезу і легко піддається автоматизації.
Шукаючи шляхи ісусственного отримання білка, вчені інтенсивно вивчають механізм його синтезу в організмах. Адже тут він здійснюється до «м'яких» умовах, дивовижно чітко і з великою швидкістю. (Молекула білка в клітині утворюється лише за 2-3 с.) З'ясовано, що синтез білків в організмі здійснюється за участю інших високомолекулярних речовин-нуклеїнових кислот. В даний час людина вже глибоко пізнав механізм біосинтезу білка і приступив до штучного отримання найважливіших білків на основі тих же принципів, які настільки абсолютно відпрацьовані в процесі розвитку органічного світу.
Крім цього, промислове отримання білків здійснюється за допомогою мікробіологічного синтезу. Виявилося, що, розмножуючись на відповідній живильному середовищі, деякі мікроорганізми можуть створювати рясну білкову масу. На від ходах гідролізного виробництва спирту з деревини, наприклад, вирощують кормові дріжджі для тваринництва. Використання продуктів мікробіологічного синтезу в тваринництві дозволяє значно підвищувати його продуктивність.
Штучне отримання білка було актуальним питанням вже в минулому сторіччі, коли стало ясно, що білки побудовані з а-амінокислот за допомогою амідних (пептидних) зв'язків. Перші синтези низькомолекулярних пептидів пов'язані з ім'ям німецького хіміка Е. Фішера. У 1903-1907 рр.. Е. Фішер синтезував поліпептид, що складається з 19 залишків амінокислот.
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Хімія | Реферат
37.4кб. | скачати


Схожі роботи:
Білки 2
Білки 3
Білки
Білки 2
Білки
Що таке білки
Мембранні білки
Білки та їх значення
G-білки і їх функція
© Усі права захищені
написати до нас