Білки Властивості Синтез

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

Зміст
Введення
1. Історична довідка
2. Властивості білка, виділення
3. Синтез білка
4. Значення білків у харчуванні
Висновок
Список використаної літератури

Введення
Білки - високомолекулярні природні полімери, побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних амідній (пептидного) зв'язком - СО-NH-. Кожен білок характеризується специфічною амінокислотною послідовністю та індивідуальної просторової структурою (конформацією). На частку білка доводиться не менше 50% сухої маси органічних сполук тваринної клітини. Функціонування білка лежить в основі найважливіших процесів життєдіяльності організму. Обмін речовин (травлення, дихання і ін), м'язове скорочення, нервова провідність і життя клітини в цілому нерозривно пов'язані з активністю ферментів - високоспецифічних каталізаторів біохімічних реакцій, що є білками. Основу кісткової і сполучної тканин, вовни, рогових утворень складають структурні білки. Вони ж формують кістяк клітинних органел (мітохондрій, мембран та ін.) Розбіжність хромосом при поділі клітини, рух джгутиків, робота м'язів тварин і людини здійснюються за єдиним механізмом при посередництві білків скоротливої ​​системи. Важливу групу становлять регуляторні білки, які контролюють біосинтез білка, і нуклеїнових кислот. До регуляторних білків відносяться також пептидний-білкові гормони, які секретуються ендокринними залозами. Інформація про стан зовнішнього середовища, різні регуляторні сигнали (у т.ч. гормональні) сприймаються клітиною з допомогою спеціальних рецепторних білків, що розташовуються на зовнішній поверхні плазматичної мембрани. Ці білки грають важливу роль в передачі нервового збудження і в орієнтованому русі клітини (хемотаксисі). В активному транспорті іонів, ліпідів, цукрів і амінокислот через біологічні мембрани беруть участь транспортні білки, або білки-переносники. До останніх належать також гемоглобін та міоглобін, здійснюють перенос кисню. Перетворення і утилізація енергії, що надходить в організм з харчуванням, а також енергії сонячного випромінювання відбуваються за участю білків біоенергетичної системи (наприклад, родоксін, цитохроми). Велике значення мають харчові та запасні білки, які відіграють важливу роль у розвитку і функціонуванні організмів. Захисні системи вищих організмів формуються захисними білками, до яких відносяться імуноглобуліни (відповідальні за імунітет), білки комплементу (відповідальні за лізис чужорідних клітин та активацію імунологічної функції), білки системи згортання крові і противірусний білок інтерферон.
За складом білки діляться на прості, що складаються тільки з амінокислотних залишків, і складні. Складні можуть включати іони металу (Металопротеїни) або пігмент (хромопротеїди), утворювати міцні комплекси з ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїди), а також ковалентно зв'язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеіди), вуглеводу (глікопротеїни) або нуклеїнової кислоти (геноми деяких вірусів). У відповідно до форми молекул білки поділяють на глобулярні і фібрилярні. Молекули перший згорнуті в компактні глобули сферичної або еліпсоїдної форми, молекули другого утворюють довгі волокна (фібрили) і високоасімметрічни. Більшість глобулярних білків, на відміну від фібрилярних, розчинні у воді. Особливу групу складають мембранні (амфіпатіческіе) білки, що характеризуються нерівномірним розподілом гідрофільних і гідрофобних (ліпофільних) ділянок в молекулі: занурена в біологічну мембрану частина глобули складається переважно з ліпофільних амінокислотних залишків, а виступає з мембрани - з гідрофільних.

1. Історична довідка
Перші роботи по виділенню і вивченню білкових препаратів були виконані ще в 18 ст., Проте в той період дослідження білків носили описовий характер. На початку 19 ст. були зроблені перші аналізи елементного складу білків (Ж. Л. Гей-Люссак, Л. Ж. Тенар, 1810) поклали початок систематичним аналітичним дослідженням, в результаті яких було встановлено, що всі білкові речовини близькі не тільки за зовнішніми ознаками і властивостями, але і по елементарному складу. Важливе наслідок цих робіт - створення першої теорії будови білкових речовин, згідно з якою всі білки містять загальний гіпотетичний радикал - «протеїн», має емпіричну формулу C 40 H 62 N 10 O 12 і пов'язаний в різних пропорціях з атомами сірки і фосфору. Отримавши спочатку загальне визнання, ця теорія привернула інтерес до аналітичних досліджень білків, вдосконалення препаративних методів білкової хімії. У цей період були розроблені найпростіші прийоми виділення білків шляхом екстракції розчинами нейтральних солей та осадження, отримані перші кристалічні білки (гемоглобін, деякі рослинні білки), для аналізу білків стали використовувати кислотний і лужний гідроліз.
Створення теорії протеїну збіглося за часом з формуванням уявлень про функції білків в організмі. У 1835 р. І.Я. Берцеліус висловив ідею про найважливішу функції білка - біокаталітичний. Незабаром були відкриті перші протеолітичні ферменти - пепсин (Т. Шванн, 1836) і трипсин (Л. Корвізар, 1856). Відкриття протеаз стимулювало інтерес біохіміків до фізіології травлення, а отже, і до продуктів переварювання білків. До середини 19 ст. було показано, що під дією протеолітичних ферментів білки розпадаються на близькі за властивостями фрагменти, що отримали назву пептоінов (К. Леман, 1850).
Важлива подія у вивченні білків - виділення з білкового гідролізу амінокислоти гліцину (А. Браконно, 1820). До кінця 19 ст. було вивчено більшість амінокислот, що входять до складу білка, синтезований аланін (А. Штреккер, 1850). У 1894 р. А. Коссель висловив ідею про те, що основними структурними елементами білків є амінокислоти.
На початку 20 ст. значний внесок у вивчення білка вніс Е. Фішером, вперше застосував для цього методи органічної хімії. Шляхом зустрічного синтезу Е. Фішер довів, що білки побудовані із залишків - Амінокислот, пов'язаних амідній (пептидного) зв'язком. Він також виконав перші амінокислотні аналізи білка, дав правильне пояснення протеолізу.
У 20-40-і рр.. отримали розвиток фізико-хімічні методи аналізу білків. Седиментаційним і дифузійними методами були визначені молекулярні маси багатьох білків, отримані дані про сферичної формі молекул глобулярних білків, виконані перші рентгеноструктурні аналізи амінокислот і пептидів, розроблені хроматографічні методи аналізу. Істотно розширилися уявлення про функціональну роль білка.
На початку 50-х рр.. була висунута ідея про трьох рівнях організації білкових молекул (К. У. Ліндерстрем-Ланг, 1952) - первинної, вторинної та третинної структурах. Визначено первинні структури інсуліну (Ф. Сенгер, 1953) і рибонуклеази (К. Анфінсен, С. Мур, К. Херс, У. Стайн, 1960). За даними рентгеноструктурного аналізу були побудовані тривимірні моделі міоглобіну (Дж. Кендрю, 1958) і гемоглобіну (М. Перуц, 1958) і, таким чином, доведено існування в білках стокротно і третинної структур, в т.ч. -Спіралі, передбаченої Л. Полінгом і Р. Корі в 1949-51.
У 60-і рр.. в хімії білків розвивалося синтетичне напрямок: були синтезовані інсулін і рибонуклеаза. Подальший розвиток отримали аналітичні методи: став широко використовуватися автоматичний аналізатор амінокислотний, створений С. Муром і У. Стайном в 1958, істотно модифіковані хроматографічні методи, до високого ступеня досконалості доведений рентгеноструктурний аналіз, сконструйований автоматичний прилад для визначення послідовності амінокислотних залишків у білку - секвенатор. Завдяки створенню міцної методологічної бази стало можливим проводити широкі дослідження амінокислотного складу білків. У ці роки була визначена структура кілька сотень порівняно невеликих білків (до 300 амінокислотних залишків у одного ланцюга), отриманих з різних джерел як тварини, так і рослинного, бактеріального, вірусного та іншого походження. Серед них - протеолітичні ферменти (трипсин, хімотрипсин, субтилизина, карбоксипептидази), міоглобіну, геомоглобіни, цитохроми, лізоциму, імуноглобуліни, гістони, нейротоксини, белкоавих оболонок вірусів, білково-пептидні гормони та ін В результаті були створені передумови для вирішення актуальних проблем ензимології , імунології, ендокринології та ін областей фізико-хімічної біології.
У 70-80-і рр.. найбільший прогрес був досягнутий при вивченні білків-регуляторів матричного синтезу біополімерів (в т.ч. білків рибосом), скорочувальних, транспортних і захисних білків, ряду мембранних білків (в т.ч. білків біоенергетичних систем), рецепторних білків. Велика увага приділялася подальшому вдосконаленню методів аналізу білка. Значно підвищена чутливість автоматичного аналізу амінокислотної послідовності б. Широке застосування знайшли нові методи розділення білків і пептидів (рідинна хроматографія високого тиску, біоспеціфіческая хроматографія). У зв'язку з розробкою ефективних методів аналізу нуклеотидної послідовності ДНК (А. Максам і У. Гілберт, Ф. Сінгер) стало можливим використовувати отриману при такому аналізі інформацію і при визначенні первинної структури білків. У результаті встановлено структуру ряду білків, доступних в мізерно малих кількостях (інтерферон, ацетилхолінових рецепторів), а також білків, великої молекулярної маси. Успіхи структурного аналізу дозволили впритул приступити до визначення просторової організації та молекулярних механізмів функціонування надмолекулярних комплексів, в т.ч. рибосом, хроматину (нуклеосом), мітохондрій, фагів і вірусів. Суттєві результати отримані в ці роки радянськими вченими: визначена первинна структура аспартатамінотрансферази (1972), бактериородопсина (1978), тваринного родопсину (1982), деяких рибосомних білків, фактора елонгації G (1982), найважливішого ферменту - РНК-полімерази (1976-82) , нейротоксинів та ін
2. Властивості білка, виділення
Властивості. Фізично-хімічні властивості білків визначаються їх високомолекулярної природою, компактність укладання поліпептидних ланцюгів і взаємним розташуванням залишків амінокислот. Молекулярна маса варіюється від 5 до 1 млн., а константи седиментації - від 1 до 20 (і вище). Середній питомий об'єм білкових молекул -0,70-0,75 см 3 / г, а константи дифузії - 10 6 -10 8 см 2 / с. Максимум поглинання білків, в УФ-області спектра, зумовлений наявністю ароматичних амінокислот, знаходиться поблизу 280 нм. Порушення електронів атома азоту пептидної групи викликає різке збільшення поглинання при 185-240 нм. В ІЧ-області спектра білки поглинають за рахунок СО-і NH-груп при 1600 і 3100-3300 см -1.
У розчинах білки амфотерности. Ізоелектрична точки білка можуть мати значення від <1,0 (у пепсину) до 10,6 (у цитохрому с) і вище. Бічні групи амінокислотних залишків здатні вступати в багато реакції. Білки дають ряд кольорових реакцій, обумовлених наявністю певних амінокислотних залишків або хімічних угруповань. До найважливіших з них відносяться: біуретова реакція (пептидні зв'язку), Ксантопротеїнова реакція (ароматичні ядра залишків тирозину, триптофану, фенілаланіну), Адамкевич реакція (індольних кільце триптофану), Міллона реакція (фенольний радикал тирозину), Паулі реакція (імідазольного кільця гістидину), Сакагучі реакція (гуаніновий група аргініну) і Нінгідринова реакція (амінограппа).
Виділення. Один з перших етапів виділення білка - отримання відповідних органел (рибосом, мітохондрій, ядер, цитоплазматичної мембрани) за допомогою диференціального центрифугування. Далі білки в розчинне стан шляхом екстракції буферними розчинами солей і детергентів, іноді - неполярними розчинниками. Потім застосовують фракційне осадження неорганічними солями, етанолом, ацетоном або шляхом зміни pH, іонної сили. Для запобігання денатурації роботу проводять при зниженій температурі, з метою виключення протеолізу використовують інгібітори протеаз, деякі білки стабілізують полиола, наприклад гліцерином. Подальшу очищення проводять за схемами, спеціально розробленим для окремих білків або групи гомологічних білків. Найбільш поширені методи розділення - гель-проникаюча хроматографія, іонообмінна та адсобрціонная хроматографія; ефективні методи - рідинна хроматографія високого дозволу і афінна хроматографія.
Критерій чистоти критерій чистоти білка - гомогенність при електрофорезі, хроматографії та ультрацентрифугирование. Одноланцюговий білок повинен бути гомогенним при N-і C-кінцевому аналізі. Домішка супутніх ферментів визначають за допомогою специфічних субстратів; високу чутливість мають імунохімічні методи (зазвичай до 10 -3 мкг / мл домішкового антигену).

3. Синтез білка
Біосинтез білка відбувається в результаті трансляції в субклітинних частинках - рибосомах, що представляють собою складний рибонуклеїнової комплекс. Інформація про первинну структуру білка «зберігається» у відповідних генах - ділянках ДНК - у вигляді послідовності нуклеотидів. У процес транскрипції ця інформація за допомогою ферменту - ДНК - залежної РНК - полімерази - передається на матричну рибонуклеїнової кислоту, яка, з'єднуючись з рибосомою, служить матрицею для синтезу білка. Вихідні з рибосоми синтезовані поліпептидні ланцюги, мимовільно згортаючись, беруть притаманну даному білку конформацію, а також піддаються модифікації завдяки реакціям різних функціональних груп амінокислотних залишків і розщеплення пептидних зв'язків.
Хімічний синтез широко застосовують для отримання пептидів, в т.ч. біологічно активних гормонів та їх різноманітних аналогів, які використовуються для вивчення взаємозв'язку структури і біологічної функції, а також пептидів, несучих антигенні детермінанти різних білків і застосовуваних для приготування відповідних вакцин. Перші хімічні синтези білка в 60-і рр.. (Інсуліну вівці і рибонуклеази S), здійснені в розчині за допомогою тих же методів, які використовують при синтезі пептидів, були пов'язані з надзвичайно великими складнощами. У кожному разі потрібно провести сотні хімічних реакцій і остаточний вихід білка був дуже низький (менше 0,1%), в результаті чого отримані препарати не вдалося очистити. Пізніше були синтезовані деякі хімічно чисті білки, зокрема інсулін людини (П. Зібер та ін) і нейротоксин II з ядра середньоазіатської кобри (В. Т. Іванов). Проте до цих пір хімічний синтез білка представляє дуже складну проблему і має радше теоретичне, ніж практичне значення. Більше перспективні методи генетичної інженерії, які дозволяють налагодити промислове одержання практично важливих білків і пептидів.
4. Значення білків у харчуванні
Білок - необхідна складова частина продуктів харчування. Проблема харчового білка стоїть дуже гостро. За даними Міжнародної організації з продовольства і сільського господарства при ООН більше половини людства не отримує з їжею необхідної кількості білка. Нестача білка в їжі викликає важке захворювання - квашиоркор.
У процесі травлення білки піддаються гідролізу до амінокислот, які і всмоктуються в кров. Харчова цінність білка залежить від їх амінокислотного складу, вмісту в них так званих незамінних амінокислот, не синтезуються в організмах (для людини незамінні триптофан, лейцин, ізолейцин, валін, треонін, лізин, метіонін і фенілаланін). У живильному відношенні рослинні білки менш цінні, ніж тварини, вони біднішими лізином, метіоніном і триптофан, важче перетравлюються. Один із шляхів вирішення проблеми - додавання в рослинну їжу синтетичних амінокислот. Поряд з цим виводять нові сорти рослин, що містять гени, відповідальні за синтез відсутніх амінокислот. Перспективне використання для цього методів генетичної інженерії. Надзвичайно важливе значення має широке впровадження промислового мікробіологічного синтезу, наприклад, вирощування дріжджів на гідролізної етиловому спирті, природному газі або нафти. Отримані при цьому білково-вітамінні концентрати (БВК) використовують як добавки до корму сільськогосподарських тварин. Дослідження радянських мікробіологів і технологів (Г. К. Скрябін та ін) послужили основою для виробництва БВК в СРСР у великих масштабах.

Висновок

Білок - невід'ємна складова нашого організму, порушення якої може викликати його руйнування. Необхідність постійного отримання білкової їжі людиною викликано наявністю у білка певних функцій, які необхідні живому організмові для його розвитку, розмноження та здійснення життєдіяльності.

На частку білка доводиться не менше 50% сухої маси органічних сполук тваринної клітини. Функціонування білка лежить в основі найважливіших процесів життєдіяльності організму. Обмін речовин (травлення, дихання і ін), м'язове скорочення, нервова провідність і життя клітини в цілому нерозривно пов'язані з активністю ферментів - високоспецифічних каталізаторів біохімічних реакцій, що є білками. Основу кісткової і сполучної тканин, вовни, рогових утворень складають структурні білки. Вони ж формують кістяк клітинних органел (мітохондрій, мембран та ін.) Розбіжність хромосом при поділі клітини, рух джгутиків, робота м'язів тварин і людини здійснюються за єдиним механізмом при посередництві білків скоротливої ​​системи. Важливу групу становлять регуляторні білки, які контролюють біосинтез білка, і нуклеїнових кислот.
Більшість глобулярних білків, на відміну від фібрилярних, розчинні у воді. Особливу групу складають мембранні (амфіпатіческіе) білки, що характеризуються нерівномірним розподілом гідрофільних і гідрофобних (ліпофільних) ділянок в молекулі: занурена в біологічну мембрану частина глобули складається переважно з ліпофільних амінокислотних залишків, а виступає з мембрани - з гідрофільних.
Біохімічний синтез білка в промислових цілях необхідно важливий для людства, це дозволяє створювати штучні препарати, продукти харчування та засоби індивідуального захисту.

Список використаної літератури

1. Александров С.Л. Біоорганічна хімія. - М., 1997
2. Алексєєв Д.І. Білки та їх властивості. - М., 2003
3. Бейлі Дж. Методи хімії білків, пров. з англ. - М., 1965
4. Гергей Я. Амінокислоти, пептиди та білки / пров. з англ. - М., 1976
5. Коршун В.І. Методи генної інженерії в Росії. - СПб., 2006
6. Ленінджер А. Основи біохімії. - М., 1975
7. Яначек К. Мембранний транспорт. - М., 1980
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Біологія | Реферат
39.5кб. | скачати


Схожі роботи:
Синтез властивості і застосування дифениламина Аміни та їх властивості
Бензімідазол його похідні їх властивості та синтез тріхлорбензімідазола
Синтез і властивості комплексів ренію IV з деякими амінокислотами
Синтез і властивості полілевоглюкозана і деяких його похідних
Синтез і властивості полімерів на основі бис-ацетілфеноксіфеніл-о-карборана
Синтез структура і властивості трехблочних метілтііран-аріленімідних блок-сополімерів
Властивості соняшникової олії Асортимент макаронних виробів Властивості мороженої риби
Властивості портландцементу Основні властивості будівельних матеріалів
Білки 2
© Усі права захищені
написати до нас