Таблиця А.4 – Співвідношення ферментів печінки
| Назва співвідношення чи коефіцієнта | Показник |
| АсАТ/АлАТ (коефіцієнт де Рітіса) | |
| Запальний тип: АсАТ<АлАТ | <1 |
| Некротичний тип: АсАТ>АлАТ при алкогольному ураженні чи злоякісних захворюваннях печінки | >1 >2 |
| (АсАТ+АлАТ)/ГлДГ (коефіцієнт Шмідта) | |
| Метастази в печінку | <10 |
| Обтураційна жовтяниця | 5-20 |
| Біліарний цироз | 20-30 |
| У випадку загострення хронічного гепатиту або цирозу печінки | 30-40 |
| Холестатичний гепатоз | 40-50 |
| Гострий вірусний гепатит. Гострий алкогольний гепатит | >50 |
| ЛДГ/АсАТ | |
| Гемолітична жовтяниця | >12 |
| Гепатоцелюлярна жовтяниця | <12 |
| АлАТ/ГлДГ | |
| Обтураційна жовтяниця | <10 |
| Гепатоцелюлярна жовтяниця | >10 |
| ГГТП/АсАТ | |
| Гострий вірусний гепатит | <1 |
| Токсичний гепатит. Хронічний персистувальний гепатит | <2 |
| Хронічний гепатит. Гострий алкогольний гепатит. Цироз печінки | 2-3 |
| Алкогольний цироз. Гостра обтураційна жовтяниця | 3-6 |
| Біліарний цироз. Хронічна обтураційна жовтяниця | >6 |
| Рак печінки/ метастази в печінку | >12 |
Таблиця А.5 – Активність ферментів у сироватці крові
при захворюваннях серцевого м’яза
(за А. Ф. Комаровим та ін.)
| Фермент | Захворювання | ||
| Інфаркт міокарда | Стенокардія | Міокардит | |
| АсАТ | Сильно підвищена | Майже завжди норма | Підвищена |
| АлАТ | Помірно підвищена | Норма | Те саме |
| ФДФА | Те саме | Майже завжди норма | Помірно підвищена |
| ЛДГ | Підвищена | Те саме | Норма або злегка підвищена |
| КК | Сильно підвищена | Норма | Підвищена |
| МДГ | Підвищена | Те саме | Норма |
| ХЕ | Знижена | —«— | Те саме |
| Гексозофосфат-ізомераза | Підвищена | —«— | —«— |
Таблиця А.6 – До диференціальної діагностики інфаркту міокарда і емболії легеневих судин
(за А. Ф. Комаровим та ін.)
| Захворювання | КК | ЛДГ | Ізоферменти ЛДГ | АсАТ | АлАТ |
| Інфаркт міокарда | +++ | ++ | ЛДГ1-2 | ++ | + (++) |
| Емболія легеневих судин | | + | ЛДГ3-5 | + | ++ |
| Примітка: + підвищення; ++ помітне підвищення; +++ різке підвищення | |||||
Таблиця А.7 – Характеристика інших ферментів, що згадуються
в посібнику
| Назва ферменту | Код фер-менту | Значення ферменту |
| 1 | 2 | 3 |
| Аденозин-дезаміназа | 3.5.4.4 | Каталізує гідролітичне відщеплення аміаку від аденозину з утворенням інозину, активний у печінці і слизовій оболонці кишечнику. Збільшення рівня ферменту спостерігається при гепатиті, цирозі, гемохроматозі, механічній жовтяниці, раку передміхурової залози і сечового міхура, гемолітичній анемії, лихоманці при ревматизмі і тифі, подагрі. Зменшення рівня ферменту спостерігається при комбінованих імунодефіцитних станах |
| Аланін-амінопеп-тидаза | 3.4.11.2 | Локалізований у тонкому кишечнику і на мембрані ниркових мікроворсинок, а також на інших плазматичних мембранах. ААП є екзопептидазою та гідролізує N-кінцеву амінокислоту з пептиду. Відомі 5 ізоферментів ААП. Ізофермент AA1 представлений головним чином у тканині печінки, ААП2 – у підшлунковій залозі, ААП3 – у нирках, ААП4 і ААП5 – у різних відділах стінки кишечника. При ушкодженні тканини нирок ізофермент ААП3 виявляється в крові та сечі, що є специфічною ознакою ураження ниркової тканини |
| Аргіназа | 3.5.3.1 | Органоспецифічний фермент для печінки. Каталізує розщеплення аргініну на орнітин і сечовину. Дефект аргінази приводить до аргінінемії |
| Арилсуль-фатаза А | 3.1.6.1 | Виявлений у лізосомах усіх клітин, крім зрілих еритроцитів. Його активність найбільш висока в клітинах печінки, підшлункової залози та нирок, де екзогенні речовини перетворюються в складні ефіри сірчаної кислоти. Підвищення рівня арилсульфатази А у сечі відзначається при раку сечового міхура, прямої та ободової кишки і лейкозі |
Продовження табл. А.7
| 1 | 2 | 3 |
| Арилсуль-фатаза В | 3.1.6.4 | Здійснює гідроліз сульфатної групи N-ацетилгалактозамін-4-сульфату, дерматан-сульфату і хондроїтин-4-сульфату. Дефіцит арилсульфатази В є причиною спадкового мукополісахаридозу VI типу |
| N-ацетил-гексоз-амінідаза | 3.2.1.52 | За участі білка-активатора бере участь у деградації GM2-гангліозидів. Дефіцит β,N-ацетилгексозамінідази приводить до розвитку гангліозидозу, або хвороби Тея-Сакса. |
| Гексо-кіназа | 2.7.1.1 | Каталізує перенесення фосфату з молекули АТФ на D-глюкозу (D-гексозу, D-фруктозу, D-манозу або D-глюкозамін) з утворенням АДФ і D-глюкозо-6-фосфату – перша реакція гліколізу; часто використовується як популяційно–генетичний маркер |
| Гіалуро-нідаза | 3.2.1.35 і 3.2.1.36 | Гіалуронідази – це назва ферментів, які каталізують реакції гідролітичного розщеплення і деполімеризації гіалуронової кислоти (важлива складова частина сполучної тканини і шкірних покривів) і споріднених до неї сполук. Гіалуронідаза виконує важливу біологічну роль, пов’язану зі зміною проникності тканин, ступенем їх гідратації, транспортом води та іонів. Підвищений вміст гіалуронідази у сечі використовується як один з біохімічних маркерів раку сечового міхура |
| Гістидаза | 4.3.1.3 | Органоспецифічний фермент печінки, що каталізує дезамінування гістидину з утворенням уроканінової кислоти. Це один з ранніх тестів при гострих вірусних гепатитах, його клінічна чутливість при паренхіматозних захворюваннях печінки становить 85 %. Збільшення активності гістидази більш характерне для гострих уражень печінки Незначне підвищення активності ензиму відзначається при деяких шкірних хворобах (сверблячі дерматози, псоріаз). Активність гістидази в пунктатах печінки визначають у клініці дитячих хвороб для прямого доказу наявності у хворого гістидинемії |
Продовження табл. А.7
| 1 | 2 | 3 |
| Гістидин-декарбок-силаза | 4.1.1.22 | Каталізує декарбоксилювання L-гістидину з утворенням двоокису вуглецю та гістаміну, який відіграє важливу роль у процесі запалення та розвитку деяких алергічних реакцій |
| Глутамі-наза | З.5.1.2 | Каталізує гідролітичне розщеплення L-глутаміну на L-глутамінову кислоту та аміак; найбільш активний у нирках |
| Глутамін-синтетаза | 6.3.1.2 | Каталізує за наявності АТФ утворення L-глутаміну з L-глутамінової кислоти та аміаку; бере участь у знешкодженні вільного аміаку в тканинах |
| α-Глюко-зидаза | 3.2.1.20 | Каталізує гідролітичне розщеплення мальтози на дві молекули глюкози, діє також і на інші α-D-глюкозиди; бере участь у перетравлюванні вуглеводів |
| β-Глюко-зидаза | 3.2.1.21 | Каталізує гідроліз β-глікозидного зв’язку в природних і синтетичних β-глікозидах та олігосахаридах; спадкова недостатність β-глюкозидази є причиною розвитку глюкоцереброзидозу, або хвороби Гоше |
| Глюкозо-фосфат-ізомераза | 5.3.1.9 | Каталізує перетворення D-глюкозо-6-фосфату на D-фруктозо-6-фосфат у другій реакції гліколізу; генетично детермінована недостатність ферменту може приводити до гемолітичної анемії. Глюкозофосфатізомераза часто використовується як популяційно-генетичний маркер |
| β-Глю-куронідаза | 3.2.1.31 | Каталізує гідроліз β-глюкуронідів – похідних β-глюкуронової кислоти і різних фенолів, спиртів, карбонових кислот, міститься в нирках і печінці. Відсутність ферменту в організмі приводить до мукополісахаридозу VII типу. Підвищення активності β-глюкуронідази в сечі відзначається при захворюваннях печінки, раку нирок і сечового міхура, гострому некрозі ниркових канальців, гострому пієлонефриті. Значне збільшення активності ферменту в сечі спостерігається при гострій нирковій недостатності |
Продовження табл. А.7
| 1 | 2 | 3 |
| Ізоцитрат-дегідро-геназа | 1.1.1.42 | Каталізує оборотну реакцію дегідрування та декарбоксилювання ізоцитрату з утворенням α-кетоглутарату. НАДФ-залежна форма ІДГ наявна в усіх тканинах, але найбільша її активність виявлена в печінці, скелетних м’язах, серці. Підвищена активність ферменту, може спостерігатися при вірусних і токсичних гепатитах, обтураційній жовтяниці, метастазах у печінку й цирозі, гіпоксії печінки унаслідок гемодинамічних причин, ураженні печінки при бактеріальних інфекціях, атрезії жовчних проток у новонароджених дітей, інфекційному мононуклеозі. Також збільшення активності цього ферменту може спостерігатися при тяжкому інфаркті легені, мієлолейкозі, мегалобластній анемії. Зниження активності ІДГ спостерігається при масивному некрозі печінкових клітин |
| Калікреїн | 3.4.21.34 | Представник групи ферментів, що присутні в крові та інших рідинах організму і які впливають на ряд глобулінів плазми, приводячи до утворення брадикініну та калідину |
| Карбо-ангідраза | 4.2.1.1 | Каталізує зворотну реакцію розщеплення вугільної кислоти до двоокису вуглецю і води. Міститься в еритроцитах, клітинах слизової оболонки шлунка, корі надниркових залоз, нирках, у незначних кількостях – у ЦНС, підшлунковій залозі та інших органах. Бере участь у підтримці кислотно-лужної рівноваги, транспорті СО2, утворенні соляної кислоти слизовою оболонкою шлунка. Підвищення активності ферменту в крові відзначається при анеміях різного генезу, порушеннях кровообігу II–III ступенів, деяких захворюваннях легенів (бронхоектази, пневмосклероз), а також при вагітності. Зниження активності цього ферменту в крові відбувається при ацидозі ниркового генезу, гіпертиреозі |
Продовження табл. А.7
| 1 | 2 | 3 |
| Карбок-силесте-раза | 3.1.1.1 | Каталізує гідроліз аліфатичних і ароматичних ефірів нижчих жирних кислот, а також ефірів молочної, янтарної та інших кислот і багатьох амінокислот |
| Карбокси-пептидази А і В | 3.4.17.1 і 3.4.17.2 | Каталізують гідролітичне відщеплення С-кінцевих амінокислотних залишків у молекулі білків і пептидів. У плазмі крові людини функціонує карбоксипептидаза типу N, що подібна за субстратною специфічністю до карбоксипептидази типу В. Цей фермент каталізує відщеплення С-кінцевого аргініну від пептиду брадикініну, що міститься в крові, в результаті чого цей пептид втрачає здатність знижувати кров’яний тиск |
| Колагеназа | 3.4.24.3 | Високоспецифічний фермент, що розщеплює колаген із виділенням вільної амінокислоти оксипроліну. Колагеназа продукується анаеробними мікроорганізмами і руйнує тканини, наприклад у рані |
| Лізоцим | 3.2.1.17 | Антибактеріальний агент, що руйнує клітинні стінки бактерій шляхом гідролізу пептидоглікану муреїну |
| Малат-дегідро-геназа | 1.1.1.37 | Каталізує окислення малату до оксалоацетату в циклі Кребса. МДГ знайдена в мозку, серці, печінці, м’язах, нирках та інших тканинах |
| Моно-аміно-оксидаза | 1.4.3.4 | Є ферментом, що бере участь в інактивації ряду біологічно активних речовин, таких, як адреналін, норадреналін, серотонін, тирамін та ін. |
| Орнітин-карбамоїл-трансфе-раза | 2.1.3.3 | Специфічний для печінки фермент, що бере участь у циклі синтезу сечовини, забезпечуючи перетворення орнітину в цитрулін. Спадкова недостатність ферменту є причиною гіперамоніємії ІІ типу |
| Піруват-кіназа | 2.7.1.40 | Гліколітичний фермент, що каталізує передостанню реакцію гліколізу – перенесення залишку фосфорної кислоти від фосфоенолпірувату до АДФ із утворенням АТФ і пірувату. Недостатність піруваткінази приводить до хронічної гемолітічної анемії |
Продовження табл. А.7
| 1 | 2 | 3 |
| РНКаза A | 3.1.26.1 | Має активність ендорибонуклеази, специфічно розщеплює фосфодіефірні зв’язки, утворені піримідиновими нуклеотидами. Продуктами гідролізу є 3’-фосфорильовані піримідинові мононуклеотиди та олігонуклео-тиди, що містять кінцеві піримідин-3’-монофосфати |
| Тирози-наза | 1.14.18.1 | Біфункціональний мідьвмісний фермент, що каталізує перетворення тирозину на дигідроксифенілаланін (ДОФА) і потім на ДОФА-трансамідиназа хінон (реакції циклу біосинтезу меланіну); недостатність тирозинази є причиною виникнення альбінізму |
| Транс-амідиназа | 2.6.2.1 | Органоспецифічний фермент нирок, бере участь у синтезі гуанідиноцтової кислоти - попередника креатину. Найбільша активність трансамідинази виявлена в нирках і підшлунковій залозі, де вона міцно зв’язана з тканиною. У сечі здорових людей трансамідиназа не виявляється. Найбільша активність трансамідінази спостерігається в сечі при гострій формі гломерулонефриту |
| Транс-кетолаза | 2. 2.1.1 | Каталізує оборотну реакцію перенесення глікольної групи від кетозомонофосфату на альдозофосфат. Визначення в крові співвідношення апо- і холотранскетолази (остання містить кофермент ТДФ) використовують для характеристики забезпеченості організму тіаміном |
| Тріозо-фосфат-ізомераза | 5.3.1.1 | Фермент гліколізу, що каталізує взаємоперетворення діоксіацетонфосфату і D-гліцеральдегід-3-фосфату. Дефіцит актив-ності тріозофосфатізомерази зумовлює рідкісну спадкову гемолітичну анемію |
| Урокіназа | 3.4.21.73 | Фермент виробляється нирками і бере участь у розчиненні тромбів крові. Урокіназа активізує безпосереднє перетворення плазміногену на плазмін, який розчиняє кров’яні згустки |
Продовження табл. А.7
| 1 | 2 | 3 |
| Фосфо-глюко-мутаза | 5.4.2.2 | Каталізує перетворення глюкозо-1-фосфату (як продукту розщеплення глікогену) на глюкозо-6-фосфат. Ген фосфоглюкомутази (PGM) є одним із найбільш поширених популяційно – генетичних маркерів |
| Церуло-плазмін | 1.16.3.1 | Мідьвмісний білок (глікопротеїн), що наявний у плазмі крові. У церулоплазміні міститься близько 95 % загальної кількості міді сироватки крові людини. Уроджений дефіцит церулоплазміну приводить до дефектів розвитку головного мозку і печінки (хвороба Вільсона) |
Таблиця А.8 - Показники лабораторних тестів, які використовують для диференціальної діагностики захворювань, супроводжуваних гострими болями в животі
(за В. Г. Колбом і В. С. Камишніковим)
| Захво-рювання | АсАТ | АлАТ | ГлДГ | ЛФ | α-Амілаза | Показники інших лаборатор-них тестів |
| Гострий панкреа-тит | (+), + | (+), + | н, (+), + | (+) | +++ | α-Амілаза сечі: ++, +++ |
| Ниркова коліка | н | н | н | н | н | Гематурія |
| Печін-кова коліка | +, ++ | +, ++ | ++ | ++ | н, (+), + | Гіпербілі-рубінемія |
| Спазми кишок | н | н | н | н | н | — |
| Інфаркт міокарда (атипо-вого пе-ребігу) | ++ | н, (+), + | н | н | н | КК, ЛДГ, ГБДГ (++, +++) |
| Гострий гепатит | +++ | +++ | ++ | (+), + | н | Гіпербілі-рубінемія |
| Примітка: н - норма, (+) - слабке зростання, + - зростання, ++ - сильне зростання, +++ - дуже сильне зростання | ||||||
С
«Старіння» клітин та їх відмирання
хема А.1 – Фактори, що впливають на рівень активності ферментів у сироватці крові
Внутрішньосудинна інактивація
Активність ферменту в сироватці крові
«Вихід» через ушкоджені мембрани
Некроз тканини
Зміна каталітичної активності
Підвищений біосинтез
Екскреція
(сеча, жовч, кал)
Поглинання клітинами ретукулоендотеліальної системи
1 ... 12 13 14 15 16 17 18 19 20