5.2. Зміни активності ферментів
при захворюваннях серця та скелетних м’язів
Ферменти сироватки крові: КК, АсАТ, АлАТ, МДГ, ІДГ, α-ГБДГ, глюкозофосфатізомераза, гексокіназа, альдолаза, транскетолаза та їх ізоферментні спектри.
Ферменти сечі: АлАТ, АсАТ, аланінамінопептидаза, ЛДГ, ЛФ та ін.
Вважається, що гіперферментемія, на відміну від таких неспецифічних показників, як лейкоцитоз, ШОЕ, диспротеїнемія та ін., відображає безпосередньо процес некрозу міокарда та є наслідком виходу ферментів із ураженої ділянки міокарда в кров’яне русло. Динаміка активності ферментів, що мають першорядне практичне значення в діагностиці інфаркту міокарда, подана в табл 5.
Таблиця 5 – Зміна активності деяких ферментів при інфаркті міокарда
(за Ф. І. Комаровим та ін.)
| Фермент | Початок підвищен-ня актив-ності, год | Максимум підвищен-ня актив-ності, год | Нормалі-зація ак-тивності, доби | Очікуване збільшен-ня (рази) |
| КК | 2–4 | 12–24 | 1–4 | у 50 |
| ЛДГ загальна | 12–24 | 36–72 | 10–12 | у 20 |
| Ізофермен-ти ЛДГ1 і ЛДГ2 | 6–12 | 24–36 | 14–21 | 20 |
| АсАТ | 6–12 | 24–36 | 3–5 | у 15–30 |
Як видно з табл. 5, найшвидше при інфаркті міокарда підвищується активність КК. Вже до кінця 1-ї доби вона досягає максимуму, перевищуючи нормальні величини в 5–20 разів і навіть більше. Підвищення активності КК виявляють у 95–99 % хворих на інфаркт міокарда. Особлива цінність цього показника пов’язана зі швидкістю зміни після початку захворювання. Слід підкреслити, що рівень КК порівняно швидко повертається до норми. Тому у випадках, коли його визначення не було виконане впродовж 2–4 діб після розвитку інфаркту, важко розраховувати на допомогу цього показника в діагностиці. У той самий час саме швидкість динаміки КК робить визначення цього ферменту особливо цінним для розпізнавання повторних інфарктів, які, не даючи чітких електрокардіографічних змін, можуть викликати повторний підйом КК (для виявлення їх рекомендується проведення повторних регулярних досліджень). Одночасне підвищення фракції MB ферменту КК (КК-МВ), якщо вона перевищить 6 % загальної активності КК, допомагає в ранній діагностиці інфаркту міокарда.
У найбільшій кількості із зони інфаркту в кров вивільняється ізофермент КК-ММ, він же – основний ізофермент у скелетному м’язі, період його напіввиведення з плазми довший, ніж у КК-МВ. Тому на 2–4-ту добу при високому рівні в сироватці загальної КК і нормальному рівні КК-МВ не виключений інфаркт міокарда як причина високої активності КК.
Необхідно також ураховувати, що підвищення активності КК можливе при прийманні алкоголю й після призначення препаратів, що активують фермент (наприклад, преднізолону).
Активність ЛДГ підвищується повільніше і залишається підвищеною довший час порівняно з іншими ферментами, отже, цей показник можна використовувати для оцінки ступеня виздоровлення. Повторні інфаркти викликають тривале підвищення активності цього ферменту. Активність ЛДГ може зростати в результаті патології печінки, зокрема, при розвитку після інфаркту застійних явищ у печінці. У таких випадках слід мати на увазі, що при інфаркті міокарда підвищується активність фракції ЛДГ1 і у меншій мірі ЛДГ2, тоді як при патології печінки – активність ЛДГ5.
Діагностична чутливість визначення ЛДГ1 при інфаркті міокарда становить близько 90 %, діагностична специфічність – 90–99 %. Більш ніж у 80 % усіх випадків інфаркту міокарда виникає так звана «інверсія» співвідношення ЛДГ1/ЛДГ2, яке стає більше 1, у нормі це співвідношення менше 1 і становить 0,6–0,7, у середньому 0,64. Поширеними причинами, що призводять до хибно позитивних результатів із підвищенням ЛДГ1 і ЛДГ1/ЛДГ2, є гемоліз та інфаркт нирки, при яких значення ЛДГ1 і ЛДГ1/ЛДГ2 змінюються так само, як при інфаркті міокарда.
Підвищення активності ЛДГ1 не спостерігається при стенокардії, тахіаритмії, перикардитах, зондуванні серця та ін.
У більшості випадків для встановлення діагнозу інфаркту міокарда разом із клінічною картиною та змінами ЕКГ достатньо вимірювання в плазмі активності загальної КК і ЛДГ1 (α-гідроксибутиратдегідрогенази). Підвищення в сироватці крові лише активності КК характерно не тільки для інфаркту міокарда. Так буває після внутрішньом’язових ін’єкцій, важкого фізичного навантаження, оперативного втручання, однак це, як правило, супроводжується нормальним рівнем активності в плазмі крові ЛДГ1 та АсАТ.
Активність АсАТ і АлАТ збільшується і при інфаркті міокарда, і при патології печінки, але при інфаркті міокарда активність АсАТ підвищується значніше, ніж при патології печінки. Тут можна використовувати коефіцієнт де Рітіса – відношення активності АсАТ/АлАТ. При інфаркті міокарда цей коефіцієнт більше 1,33, при ураженнях печінки – менше 1,33.
Для АсАТ простежується тісний кореляційний зв’язок із розмірами інфаркта. Неускладнений інфаркт міокарда, як правило, не призводить до збільшення АлАТ, у той самий час навіть невеликий за розмірами інфаркт через порушення функції правого шлуночка може викликати деяку недостатність печінки, що супроводжується підвищенням активності трансаміназ. Якщо ж є первинна патологія печінки, застійна серцева недостатність без інфаркта або емболія легеневої артерії, то підвищення в сироватці крові активності АсАТ не буде супроводжуватися підвищенням активності ЛДГ1.
Активність альдолази крові при інфаркті міокарда також підвищується, але в діагностиці інфаркту цей фермент, як і ряд інших, використовується менше.
Висока частота гіперферментемії при інфаркті міокарда свідчить про її велике значення для підтвердження діагнозу. У той самий час, ураховуючи, що підвищення активності ферментів у 1–5 % випадків безперечного інфаркту міокарда може не бути, відсутність гіперферментемії за наявності клінічних даних не дозволяє беззастережно виключити діагноз інфаркту міокарда. Виявлена залежність ступеня підвищення активності ферментів від величини ділянки некрозу дозволяє припустити у випадках відсутності гіперферментемії у хворих із відповідними клінічними і (або) електрокардіографічними даними інфаркт малого розміру.
Цінність ензимодіагностики як одного з методів розпізнавання інфаркту міокарда підвищується у зв’язку із установленою відсутністю підвищення активності ферментів сироватки крові при ряді захворювань, із якими доводиться проводити диференціальну діагностику інфаркту міокарда. Так, гіперферментемія ніколи не виникає при плевритах, міжреберній невралгії, при перикардитах (не пов’язаних із інфарктом міокарда).
Гіперферментемія, як правило, не виникає при нетривалих нападах стенокардії, а також при нападах, що піддаються дії нітрогліцерину. Є відомості про можливість підвищення активності КК-МВ при патології серця некоронарогенного походження – при міокардиті й міокардіодистрофіях різного походження; у цих хворих ферментемія помірна й триваліша, що звичайно відповідає фазі максимальної активності процесу.
При прогресивній м’язовій дистрофії і дерматоміозитах можливе підвищення активності в сироватці крові КК, ЛДГ, АсАТ (особливо КК) та інших ферментів.
Під час ранніх м’язових дистрофій активність КК є суттєво підвищеною (у 10 разів і більше). Дистрофія Дюшена є вродженим генетичним захворюванням, яке успадковується рецесивно через Х-хромосому. Хворіють хлопці, у яких відразу після народження виявляється дуже висока активність КК. У міру розвитку захворювання, коли зупиняється активний процес і м’язові клітини замінюються сполучною та жировою тканинами, активність ферменту поступово знижується і досягає норми. У жінок, які є носіями патологічного гена, має місце лише незначне підвищення активності. При інших формах дистрофії підвищення активності КК є виразно меншим, ніж під час хвороби Дюшена.
Активність КК є також підвищеною при різних міопатіях, наприклад, при міопатії у алкоголіків і при поліміозитах різної етіології. Під час м’язових захворювань нейрогенного походження (поліомієліт, запалення периферичних нервів і т. п.) активність КК, як правило, залишається в межах норми.
У диференціальній діагностиці ураження серцевого та скелетного м’язів використовується визначення коефіцієнта КК/АсАТ. Якщо КК/АсАТ менше 10, то це, вірогідніше, інфаркт міокарда, якщо КК/АсАТ більше 10, то це, швидше, ушкодження скелетних м’язів. Оскільки маса скелетних м’язів більша, ніж маса серця, то дуже сильне підвищення КК більш характерне для ураження скелетних м’язів (зокрема внаслідок гіпоксії), ніж для серцевого м’яза. У той самий час для ураження скелетних м’язів не характерне суттєве збільшення АсАТ у сироватці. При інфаркті міокарда коефіцієнт КК/АсАТ у середньому становить 5, з коливаннями в межах 2–9, при ураженні скелетних м’язів це співвідношення в середньому становить 27 (коливання 13–56).
При больовому синдромі буває досить складно локалізувати ділянку й орган ушкодження. Іррадіація болю при патології з боку легень, органів грудної клітки може хибно свідчити про інфаркт міокарда. У свою чергу, інфаркт міокарда може супроводжуватися абдомінальними болями. У таблиці А.4 наведені відносні зміни активності ферментів у сироватці крові при гострих загрудинних чи абдомінальних болях.
Підсумовуючи вищесказане, можна зробити висновок, що, по-перше, гіперферментемія не є патогномонічним симптомом некрозу міокарда, по-друге, відсутність її не дає підстав для беззастережного виключення діагнозу інфаркту. У той самий час слід підкреслити, що ензимодіагностика виконує першорядну роль у розпізнаванні інфаркту міокарда. В ензимодіагностиці інфаркту міокарда велика роль надається:
1) визначенню активності не одного, а декількох із перелічених ферментів;
2) повторному багаторазовому дослідженню;
3) оцінці змін активності «серцевих» ферментів на різні терміни (виходячи з клінічних даних) від вірогідного часу початку захворювання.
Результати дослідження ферментативної активності слід оцінювати обов’язково в комплексі з клінічними, електрокардіографічними даними й результатами інших лабораторних досліджень.
5.3. Зміни активності ферментів при захворюваннях опорно-рухового апарата
Ферменти сироватки крові: ЛФ, арилсульфатаза, гіалуронідаза, α- і β-глюкозидази, кисла фосфатаза, β-глюкуронідаза, НАГ, протеаза, еластаза, колагеназа та ін.
Рівень сироваткової ЛФ як індикатор остеобластної активності, як правило, нормальний при остеопорозі, тоді як при остеомаляції та рахіті спостерігається збільшення активності ферменту. У пацієнтів із первинним або вторинним гіперпаратиреозом може виявлятися підвищена активність ЛФ при залученні у процес кісток.
При системних ураженнях сполучної тканини певну діагностичну інформацію мають ферменти обміну глікозаміногліканів, біогенних амінів, кінінів (гіалуронідаза, N-ацетилнейрамінідаза, гістаміназа, калікреїни, кінінази та ін.). Активовані гідролази підтримують запальні реакції в організмі, сприяючи посиленому утворенню хімічних медіаторів запалення, вступають у складні взаємовідношення з багатьма метаболітами, конкуруючи за АТФ, тіолові групи, коферменти.
Однак відсутність надійних, досить чутливих і доступних методів дослідження для більшості названих ферментів перешкоджає широкому застосуванню ензимодіагностики в практику при захворюваннях опорного апарату.
5.4. Використання ферментів із діагностичною метою в нефрології та урології
Ферменти сироватки крові: трансамідиназа, урокіназа, арилсульфатаза, АлАТ, АсАТ, альдолаза, ЛДГ, МДГ, ЛАП, ГГТП, глутамінсинтетаза, глутаміназа, β-глюкуронідаза, ЛФ, кисла фосфатаза та ін.
Ізоферменти: трансамідинази, АсАТ, альдолази, ЛДГ, ЛАП, ЛФ, кислої фосфатази, ААП та ін.
Ферменти сечі: лізоцим (мурамідаза), трансамідиназа, урокіназа, β-глюкуронідаза, ЛАП, ГГТП, АлАТ, АсАТ, ЛДГ, альдолаза, арилсульфатаза, ААП, N-ацетил-β-гексозамінідаза (НАГ), гліцинамінопептидаза та ін.
Дослідження ферментів у сироватці крові при захворюваннях нирок і сечовивідних органів має менше діагностичне значення, ніж у гепатології та кардіології, як з метою ранньої діагностики, так і з метою диференціальної діагностики.
Основним лабораторним методом дослідження сечі у пацієнтів із захворюваннями нирок і сечовидільної системи є загальний аналіз сечі. Цей рутинний метод дослідження застосовують у діагностиці та контролі перебігу ряду захворювань, а також при скринінгових обстеженнях. Загальний аналіз сечі включає органолептичні дослідження (кількість, колір, прозорість, запах), фізико-хімічні та біохімічні дослідження (рН, відносна густина, осмоляльність, білок, сечовина, креатинін, глюкоза та ін.), а також мікробіологічні дослідження і мікроскопічне вивчення сечового осаду (клітини, кристали, бактерії, виділення).
У клінічній практиці для діагностики захворювань і уражень нирок і сечовивідних шляхів використовують також ферментурію. Серед наведених ферментів найважливішими є ЛАП, ГГТП, НАГ, β-глюкуронідаза, ААП.
Хронічний пієлонефрит. Для цього захворювання характерні поліурія, зниження відносної густини сечі, протеїнурія, лейкоцитурія, бактеріурія. На більш пізніх стадіях спостерігають порушення кліренсу сечовини та креатиніну, підвищення в крові рівня сечовини, креатиніну та залишкового азоту, порушення електролітного складу крові. При хронічному пієлонефриті в сечі може підвищитись активність таких ферментів, як β-глюкуронідаза, лізоцим і ЛДГ5. У нирках у кірковій речовині міститься в основному ЛДГ1, а в мозковій – ЛДГ5. Оскільки при пієлонефриті уражається в основному мозкова речовина, то цей ізофермент має високу специфічність (до 96 %) для діагностики пієлонефриту.
Специфічність β-глюкуронідази, лізоциму та загальної активності ЛДГ для діагностики пієлонефриту відносно низька. Загальна активність ЛДГ у сечі підвищується при пухлині сечового міхура, раку простати та нирки, при токсичній нефропатії. Активність лізоциму підвищується в сечі при лейкозах.
Хронічний гломерулонефрит. Це автоімунне захворювання з дифузним ураженням обох нирок, що спричиняє значні труднощі в діагностуванні. Ураження клубочків при цьому захворюванні у 70 % випадків зумовлене циркулюючими у крові імунними комплексами, які відкладаються вздовж зовнішньої поверхні базальної мембрани капілярів клубочків, викликаючи у них запалення. Хронічний гломерулонефрит є найбільш частою причиною хронічної ниркової недостатності.
Основними змінами в біохімічному аналізі крові й сечі, які спостерігаються при хронічному гломерулонефриті, є: протеїнурія, зниження осмолярності сечі, гематурія, підвищення у крові рівня сечовини та креатиніну, зменшення швидкості клубочкової фільтрації (зниження клубочкового кліренсу), підвищення вмісту неорганічного фосфату в крові. У цих умовах чутливим тестом патологічного процесу в нирках є визначення активності НАГ у сечі. Активність НАГ не пов’язана з бактеріальним забрудненням сечі, наявністю в сечі еритроцитів і лейкоцитів, вона добре корелює з екскрецією альбуміну й активністю патологічного процесу при екстракапілярному й мембранозних формах гломерулонефриту.
Причиною підвищення НАГ у сечі при гломерулонефритах є не підвищена проникність базальної мембрани, а ушкодження клітин проксимальних відділів тубулярного апарата нирок, у яких у лізосомах зосереджений цей фермент. Вважається, що підвищене виділення лізосомальних ферментів (НАГ, β-галактозидази, β-глюкуронідази та ін.) із клітин у позаклітинний простір може бути зумовлене не лише лізисом, а й екзоцитозом, що відображає швидше функціональне, ніж структурне ураження нирок. Для діагностики і диференціальної діагностики хронічних захворювань нирок, зокрема хронічного гломерулонефриту, очевидно, найбільш чутливими і специфічними є тести з визначенням НАГ і галактозидази. Однак при порушенні функції нирок із залученням у патологічний процес тубулярного апарата діагностична цінність цих тестів зменшується.
Діабетична нефропатія. Клінічно діабетична нефропатія проявляється протеїнурією, гіпертензією, зниженням функцій нирок. Для ранньої стадії нефропатії характерними симптомами є мікроальбумінемія, що відображає порушення фізіологічного стану базальної мембрани клубочків, і підвищена екскреція із сечею β2-мікроглобуліну й лізоциму, що відображають прояв канальцевих порушень. Ранніми ознаками діабетичної нефропатії є також підвищення в сечі активності НАГ, β-галактозидази й ААП.
5.5. Зміни активності ферментів при захворюваннях підшлункової залози
Ферменти сироватки крові: амілаза, ліпаза, трипсин, АлАТ, АсАТ, альдолаза, ЛДГ, ЛАП, ГГТП, трансамідиназа, карбоксилестераза, еластаза та ін.
Ізоферменти: ЛДГ, ЛАП, амілази.
Ферменти сечі: амілаза, РНК-аза, ЛАП, β-глюкуронідаза, α-глюкозидаза та ін.
Визначення активності амінотрансфераз, альдолаз, дегідрогеназ має обмежене значення і може використовуватися лише для встановлення періоду захворювання, тяжкості ураження органа. Кращі результати дає дослідження загальної протеолітичної активності або трипсину, амілази, ліпази та їх ізоферментів.
Гострий панкреатит. Захворювання, що супроводжуються активацією протеолітичних ферментів і автолізом підшлункової залози, можуть проявлятися у формі набряку та мати стерту клінічну картину. У той самий час можливі некротична і геморагічна форми, які становлять загрозу життю хворого. Розвиток гострого панкреатиту в більшості випадків пов’язаний із алкоголізмом, наявністю каменів жовчного міхура, гіперліпопротеїнемією (в основному V типу).
Підвищення активності ферментів підшлункової залози в крові виявляється при гострому панкреатиті у 82–97 % хворих. При цьому важливе динамічне дослідження активності ферментів. Велике значення має визначення активності амілази. При тяжкому перебігу гострого панкреатиту значно поширене у практиці дослідження амілази сечі не замінює визначення амілази сироватки крові, оскільки рівень амілази сечі може бути нормальним, а амілази крові – різко підвищеним. При оцінці змін активності амілази в сечі необхідно враховувати функціональний стан нирок (характер діурезу і т. п.).
Амілаза починає підвищуватися в крові через 3–12 год після початку захворювання, максимуму активності в крові досягає через 20–24 год, після чого активність ферменту починає зменшуватися, через 3–4 дні рівень ферменту в сироватці нормалізується. У сечі рівень амілази підвищується на 6–10 год пізніше, ніж у сироватці крові. Між ступенем підвищення амілази і тяжкістю панкреатиту жорсткого зв’язку немає, проте високі показники амілази свідчать про тяжку форму захворювання. Приблизно у 20 % випадків гострий панкреатит, особливо при гіперліпідемії, проходить без підвищення активності амілази в сироватці крові, тоді як ліпаза в цих хворих підвищується. Як правило, при гострому панкреатиті підвищення амілази в сечі вище, ніж у крові (за винятком випадків розвитку ниркової недостатності та наявності макроамілази в крові), активність амілази в сечі залишається підвищеною більш тривалий час, ніж у сироватці крові.
Підвищення активності амілази в сироватці крові в 2 рази і більше повинно розцінюватися як симптом ураження підшлункової залози. Невелика гіперамілаземія може іноді спостерігатися при захворюваннях інших органів і після ін’єкції анальгетиків (морфій та ін.). Так, джерелами амілази, крім підшлункової залози, можуть бути слинні залози, легені, щитовидна залоза, слизова оболонка кишечника й деякі тканини жіночої статевої системи. Тому ураження перелічених органів також може призвести до підвищення активності амілази в крові.
Низька активність амілази не виключає діагнозу гострого панкреатиту, оскільки може бути обумовлена склеротичними або некротичними змінами підшлункової залози.
Унаслідок порушення функціональної здатності підшлункової залози гіперамілаземія нерідко може бути відсутньою при гострому гнійному панкреатиті (при обширних, «тотальних» некрозах підшлункової залози).
Останні дослідження показали, що чутливість діагностики панкреатиту за ліпазою вища, ніж за α-амілазою. Так, у хворих, у яких було діагностовано панкреатит з нормальним рівнем α-амілази, ліпаза була підвищена у 68 % випадків.
Характер змін активності сироваткової ліпази при патології підшлункової залози подібний до змін амілази. Так само, як і активність амілази, гіперліпаземія відсутня при гнійному панкреатиті. У сечі ліпаза не з’являється. Сироваткова ліпаза підвищується у 90 % випадків клінічно вираженого панкреатиту. Порівняно обмежене використання визначення ліпази в ензимодіагностиці пояснюється трудомісткістю визначення й значними коливаннями її активності в нормі. У той самий час визначення активності ліпази має, мабуть, ту перевагу, що після гострого або загострення хронічного панкреатиту гіперліпаземія триває довше.
Так само, як у розглянутих вище випадках підвищення активності амілази й ліпази, спостерігається й підвищення активності трипсину сироватки крові. Що стосується активності інгібітора трипсину в сироватці крові, то в літературі можна знайти суперечливі дані. Одні автори повідомляють про підвищення при гострому панкреатиті активності трипсину сироватки крові і зниження активності його інгібіторів. Інші автори виявляли при гострому панкреатиті одночасне підвищення активності трипсину і його інгібіторів. Є дані, що при гострому панкреонекрозі збільшення рівня інгібіторів трипсину незначне.
Підсумовуючи вищезазначене, можна зробити ряд узагальнень:
Інформативність показників амілази й трипсину сироватки крові приблизно однакова, але ці показники не взаємозамінні і неправильно обмежуватися визначенням лише одного з них. У ряді випадків виявляється гіперамілаземія без гіпертрипсинемії і навпаки.
Результати аналізу трипсину і хімотрипсину близькі між собою. У повсякденній практиці немає необхідності у визначенні обох протеаз (враховуючи велику доступність, можна обмежитися дослідженням трипсину).
Підвищення концентрації в крові інгібіторів трипсину розцінюється як реакція на надмірне надходження в кров самого трипсину. Саме цим пояснюється те, що підвищення інгібіторів трипсину виявлялося звичайно у випадках із підвищеною активністю сироваткового трипсину і хімотрипсину. Під час переходу хронічного рецидивного панкреатиту в стадію ремісії нормалізація вмісту інгібіторів трипсину спостерігалася істотно рідше, ніж зниження активності самих протеолітичних ферментів.
Існують й інші ферменти, які містяться в підшлунковій залозі і можуть бути використані як показники гострого панкреатиту. Це рибонуклеаза, рідше фосфоліпаза А. Панкреатична фосфоліпаза А синтезується як профермент, який перетворюється в активну форму у дванадцятипалій кишці. Якщо активація відбувається в підшлунковій залозі, це супроводжується гідролізом фосфоліпідів, що призведе до некрозу залози, а цитотоксини, що виходять із уражених клітин, можуть впливати на тканини інших органів.
Одночасне визначення в сироватці α-амілази і ліпази дозволяє зі специфічністю у 98 % діагностувати ураження підшлункової залози. Найкращим діагностичним показником при гострому панкреатиті є 5–10-кратне підвищення активності ліпази, гіперамілаземія і підвищення кліренсу амілаза/креатинін.
Хронічний панкреатит. Хронічний панкреатит являє собою хронічне запалення тканини підшлункової залози, що призводить до фіброзу, втрати екзокринної тканини і внаслідок цього до дисфункції залози. Основною причиною хронічного панкреатиту є алкоголізм. Хронічний панкреатит повільно, але неухильно прогресує, при цьому порушується не лише екзокринна, але й ендокринна функція підшлункової залози, тобто розвивається субклінічний цукровий діабет. Діагностувати хронічний панкреатит буває досить складно, тому виникає необхідність оцінити екзокринну функцію підшлункової залози.
Активність амілази в сироватці крові й сечі, як правило, на субнормальному рівні. При хронічному панкреатиті вміст ферментів у крові підвищується в період загострення процесу та при виникненні перешкод до відтоку панкреатичного соку (запалення, набряк голівки підшлункової залози і здавлення проток та ін.). При хронічному панкреатиті, при якому часто бувають фіброзні зміни паренхіми підшлункової залози, загострення супроводжуються порівняно невеликим підйомом активності амілази й інших ферментів підшлункової залози.
У 1/4 частини випадків хронічного рецидивного панкреатиту навіть у період загострення гіперферментемія не виявляється. Можливо, у цих випадках відіграє роль відсутність перешкод до нормального відтоку секрету підшлункової залози. Імовірно, що зменшення гіперферментемії в частині випадків хронічного панкреатиту відбувається унаслідок недостатності функції підшлункової залози.
Для оцінки екзокринної функції підшлункової залози використовують визначення активності ферментів дуоденального вмісту. Характер змін основних ферментів підшлункової залози – амілази, ліпази, трипсину – визначають у дуоденальному вмісті після стимуляції секреції панкреозиміном і секретином. Зменшення ферментів і бікарбонатів свідчить про порушення функції підшлункової залози.
Підшлункова залоза є єдиним джерелом утворення трипсину, визначення його активності може надати цінну інформацію про екзокринну функцію органа. Досліджують активність трипсину в крові, а також вміст у крові його інгібітора й відношення інгібітор/трипсин. Визначення проводять з використанням мічених специфічних антитіл. Про загострення хронічного панкреатиту свідчить підвищення в крові трипсину й зменшення концентрації його інгібітора.
Активність хімотрипсину й еластази досліджують у калі, ці тести застосовують для оцінки екзокринної функції підшлункової залози при диференціальній діагностиці хронічного панкреатиту із синдромом мальабсорбції.
Рак підшлункової залози. Рак підшлункової залози – злоякісна пухлина, яка розвивається із епітелію вивідних проток та ацинарних клітин. На це захворювання припадає 3–4 % від усіх злоякісних пухлин. Про малігнізацію підшлункової залози свідчить втрата ваги, сильні болі в епігастральній ділянці і жовтяниця. Діагноз утруднений. При раку підшлункової залози іноді підвищується рівень трипсину, ліпази і діастази в крові та сечі; в інших випадках їх вміст нормальний або навіть знижений, що пояснюється різними чинниками, які викликають зменшення ферментемії при цій патології. При розвитку ракового вузла у хворого, що страждав раніше на хронічний панкреатит, або при явищах фіброзу внаслідок обтурації панкреатичної протоки кількість амілази може бути нижчою за норму. При поверхневому розташуванні ракового вузла і за відсутності здавлення головної панкреатичної протоки вміст амілази може бути нормальним. При поєднанні запалення підшлункової залози та за відсутності фіброзу в паренхімі залози вміст амілази підвищується. Є дані про виявлення підвищеного вмісту ліпази при раку підшлункової залози.
Про рак підшлункової залози може свідчити підвищення активності в сироватці ГГТП, особливо якщо активність ферменту збільшується на фоні нормальних значень активності АсАТ і АлАТ і незначного підвищення ЛДГ і зниження активності ХЕ. Секретин/ панкреозиміновий тест свідчить про порушення функції підшлункової залози, але не про характер захворювання.
1 ... 7 8 9 10 11 12 13 14 ... 20