- це клас органічних сполук, що містять одночасно карбоксильні і аміногрупи. Зазвичай
розчинні у воді та нерозчинні в органічних розчинника. У нейтральних водних розчинах
існують у вигляді біполярних іонів (цвіттеріонов) і ведуть себе як амфотерні сполуки, тобто проявляються властивості і кислот, і підстав.
У природі існує понад 150 амінокислот, але тільки близько 20 найважливіших амінокислот служать мономерами для побудови білкових молекул. Порядок включення амінокислот у
определеятся генетичним кодом.
далі. Їх загальні властивості відомі добре і описані практично в кожному
з біохімії. Однак приватні властивості,
вони будуть розглянуті. Для зручності всі дані представлені у вигляді таблиці.
Таблиця 1.
|
Назва амінокислоти
| Роль у структурі та властивостях білків
| Роль в метаболізмі (заменимая незамінна)
|
Аланін (α-амінопропіоновая кислота)
| Бере участь у стабілізації 3-й і 4-й структури за рахунок гідрофобних взаємодій; бере участь у формуванні α-спіралі
| Заменимая амінокислота. Відіграє велику роль в обміні азотистих сполук. Початкове з'єднання в синтезі каучуків, каратиноидов, вуглеводів, ліпідів та ін
|
Аргінін (α-аміно-δ-гуанідінвалері- Анів кислота)
| Має яскраво вираженими основними властивостями, що забезпечує основний характер білків. У білках її міститься досить багато, особливо в гистонах і протамінами клітинний ядер. Здатна до утворення іонних і водневий зв'язків, стабілізують вторинну і третинну структури білка.
| Дана амінокислота може синтезуватися в організмі людини, проте швидкість її синтезу, особливо при активному рості може бути недостатня, що призводить до необхідності введення її з поза. Тобто аргінін знаходиться на кордоні між замінними і незамінними амінокислотами. Бере участь у синтезі сечовини (орнітіновий цикл) та інших процесах азотистого обміну.
|
Аспарагін
| Амід дикарбонової кислоти, володіє основними властивостями, що робить білок некислі. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.
| Заменимая амінокислота. Шляхом освіти аспаргін з аспаргиновой кислоти в організмі зв'язується токсичний аміак. Бере участь у реакція переамінування.
|
Аспарагінова (аміноянтарная) кислота
| З усіх природних амінокислот у неї найбільш виражені кислотні властивості, явл. важливою складовою частиною білків. Забезпечує гідрофільні властивості білків. Здатна утворювати іонні та водневі зв'язки.
| Заменимая амінокислота. Бере участь в реакціях переамінування. Грає важливу роль в обміні азотовмісних речовин. Бере участь в освіту сечовини, піримідинових основ.
|
Валін (α-аміновалеріановая кислота, α-аміно-β-метілмасляная кислота)
| Входить до складу практично всіх білків. Особливо багато в альбумін, казеїн, білках сполучної тканини. Надає білкам гідрофобні властивості, тому що містить вуглеводневий радикал.
| Незамінна амінокислота. Служить одним з вихідних речовин при біосинтезі пантотенової кислоти (вітамін В 3) і пеніциліну.
|
Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпропіо-нова кислота)
| Переважають основні властивості, міститься майже у всіх білках.
| Для багатьох тварин-незамінна амінокислота. Вихідна речовина при біосинтезі гістаміну і біологічно активних пептидів м'язів - карнозину та анзеріна.
|
Гліцин (амінооцтова кислота)
| Бере участь в організації 3-й і 4-й структури; перешкоджає α-спіралі; формує вигин β-ланцюга
| Заменимая нейроактівние амінокислота, бере участь у синтезі глутатіону, порфірину, креатину гліколевої і гиппуровой кислот, пуринових підстав.
|
Глутамін
| Є постійною складовою частиною тканин тварин, особливо багато в протаміну і гистонах, тобто забезпечує основний характер білків. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.
| Заменимая амінокислота. Грає важливу роль в азотистом обміні. Шляхом освіти глутаміну з глутамінової кислоти в організмі рослин і багатьох тварин знешкоджується токсичний аміак. Бере участь у біосинтезі пуринових підстав.
|
Глутамінова (α-аміноглутаровая) кислота
| Володіє слабокислими властивостями, надає білкам гідрофільні властивості. Здатна до утворення іонних і водневих зв'язків.
| Заменимая амінокислота. Грає важливу роль в обміні азотистом (перенесення аміногруп, зв'язування токсичного для організму аміаку).
|
Ізолейцин (α-аміно-β-метілвалеріановая кислота)
| Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала. Встановлено, що N-кінцевий ізолейцин в молекулі α-хімотрепсіна бере участь у здійсненні каталітичного акта.
| Незамінна амінокислота При бродінні може служити джерелом сивушних масел ..
|
Лейцин (α-аміноізокапроновая кислота)
| В організмах - до складу всіх білків. Надає білкам гідрофобні властивості завдяки наявності вуглеводневої радикала.
| Незамінна амінокислота. При бродінні може служити джерелом сивушних масел.
|
Лізин
| Виражені основні властивості, що обумовлює основний характер білка. Здатний до утворення іонних і водневих зв'язків.
| Незамінна амінокислота.
|
Метіонін (α-аміно-γ-метілтіомасляная кислота)
| Залишок метіоніну в молекулах білків, мабуть, не відіграє суттєвої функціональної ролі, зміст його в білках, як правило не велика. Однак метіонін займає ключове положення на початкових етапах біосинтезу білка, утворюючи специфічні комплекси з т-РНК і будучи ініціатором синтезу поліпептидного ланцюга.
| Незамінна амінокислота. Служить в організмі донором метильних груп при біосинтезі холіну, адреналіну і багатьох інших біологічно важливих речовин, а також джерелом сірки при біосинтезі цистеїну.
|
|
|
|
Пролін (піролідин-2-кардоноваякіслота
| Пролін впливає на характер укладання поліпептидного ланцюга білка при формуванні його третинної структури.
| Заменимая амінокислота. Препарат є попередником оксипроліну.
|
Серін (α-аміно-β-оксипропіонова кислота)
| Група-ОН серину здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків, стабілізуючи вторинну і третинну структури білка. Крім того залишок серину в поліпептидного ланцюга білка здатний вступати в реакції нуклеофільного заміщення, що призводять до утворення ковалентного проміжного з'єднання. Завдяки цьому серин входить до складу активного центру деяких ферментів.
| Заменимая амінокислота. Грає важливу роль в прояв каталітичної активності багатьох розщеплюють білки ферментів. Входить до складу деяких складних ліпідів.
|
Тирозин (α-аміно-парагідроксіфеніл- пропіонова кислота)
| Бере участь в утворенні водневих зв'язків. У молекулі гемоглобіну залишок тирозину в 140 і 145 положенні забезпечує зв'язування О 2. Ковалентний модифікація тирозину в структурі білків веде до зміни їх фізіологічної активності.
| Заменимая амінокислота. В організмі людини і тварин - вихідна речовина для синтезу гормонів щитовидної залози, адреналіну та інших
|
Треонін (α-аміно-β-оксимасляная кислота)
| Може брати участь в утворенні водневих зв'язків. Оксигрупп треоніну служить місцем приєднання цукрових кілець в глікопротеїдів.
| Незамінна амінокислота, потреба в якій особливо висока у зростаючого організму.
|
Триптофан
| Сприяє утворенню α-спіралі білка, тобто формує його вторинну структуру. Водневий атом у азоту пиррольного кільця має властивості утворювати зв'язку з плоскими молекулами, а також з групами, локалізованими всередині глобул білків.
| Незамінна амінокислота. Використовується клітинами ссавців для синтезу нікотинової кислоти (Вітамін PP) і серотоніну, комахами - пігменту очей. При гнильних процесів у кишечнику з триптофану утворюються скатол і індол.
|
Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіоновая кислота)
| Бере участь у формуванні вторинної структури білків. У молекулі гемоглобіну фенольне кільце фенілаланіну забезпечує контакти з плоскою структурою гема. Фенольна бічний ланцюг залишку фенілаланіну у ферментах і білкових субстратах бере участь в гідрофобних взаємодіях, забезпечуючи утворення фермент-субстратного комплексу.
| Незамінна амінокислота. Препарат є попередником тирозину.
|
Цистеїн (α-аміно-β-тіопропіоновая кислота)
| Завдяки наявності-SH групи здатний утворювати дисульфідні містки, тим самим стабілізують вторинну і третинну структури білків.
| Цистеїн важливий для прояву біологічної активності багатьох ферментів, білкових гормонів. В організмі легко перетворюється на цистин.
|
1. Березін І.В., Савін Ю.В.
: навчальний посібник - М: Видавництво МДУ, 1990 - 254с.
2.Березов Т.Т., Коровкін Б.Ф.
- М: Медицина, 1998 - 704 с.
3.
хімія: практикум /. Під ред. Гонського Я.І. - Тернопіль: Укрмед
, 2001 - 288с.
4. Біохімія: