Міжклітинні контакти

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

МІНІСТЕРСТВО АГЕНСТВО ДО ОСВІТИ

Пензенська ДЕРЖАВНИЙ ПЕДАГОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ІМ. В.Г. БЕЛІНСЬКА

Природно-географічний факультет

Кафедра біохімії

Курсова робота

ПО БІОХІМІЇ МЕМБРАН:

«Межклеточное КОНТАКТИ»

курса группы БХ-41 Виконала студентка I V курсу групи БХ-41

Гребенникова Ірина

Науковий керівник Соловйов В.Б.

Пенза, 2009р.

Зміст:

Введення

1.Классіфікація міжклітинних контактів

2. Замикаючі міжклітинні контакти

2.1.Рихлие або прості контакти

2.2.Плотний замикає контакт

2.3.Замикающіе міжклітинні контакти

3.Адгезіонние або складні міжклітинні контакти

3.1.Точечние міжклітинні контакти

3.2.Адгезіонние паски

3.3.Адгезіонние з'єднання між клітиною і матриксом

3.4.Десмосоми

4.Гемідесмосома

5.Заболеваніе аутоімунне, що вражає десмосоми

6.Проводящіе міжклітинні контакти

6.1.Сінапси

6.2.Нексуси

7.Рецептори

Висновок

Додаток 1

Список літератури

Введення

Міжклітинні контакти виникають в місцях зіткнення клітин в тканинах і служать для міжклітинного транспорту речовин і передачі сигналів, а також для механічного скріплення клітин один з одним. Основні типи міжклітинних контактів: а) пухкі, або прості, контакти - між плазматичними мембранами сусідніх клітин є щілину шириною 10-20 нм, заповнена глікокалліксом, спеціалізованих структур на мембранах немає, б) міжклітинні «замки» - мембрани сусідніх клітин розділені таким же відстанню , але згинаються, утворюючи на поверхні клітин впячивания; в) десмосоми; г) щільні контакти (зустрічаються в основному в епітеліальних клітинах) - поділяються на зону замикання і зону злипання (проміжний контакт); в зоні замикання дві сусідні мембрани зливаються своїми зовнішніми шарами, ця зона непроникна для макромолекул та іонів, у зоні злипання мембрани розділені щілиною в 10-20 нм, заповненою щільним речовиною, ймовірно, білкової природи; д) щілиновидні (високопроніцаемие) контакти, властиві всім типам епітеліальної і сполучної тканин, - плазматичної мембрани розділені проміжком в 2 - 4 нм, пронизаним каналами, по яких низькомолекулярні речовини потрапляють з цитоплазми однієї клітини в іншу, минаючи міжклітинну середу. У більшості випадків міжклітинні контакти руйнуються при видаленні з середовища іонів Са 2 +. Особливими формами міжклітинних контактів є синапси, а також плазмодесми ростить, клітин.

1. Класифікація міжклітинних контактів

1.Замикающіе міжклітинні контакти.

а) простий або пухкий контакт;

б) щільний замикає контакт.

2.Адгезіонние міжклітинні контакти.

а) точкові контакти;

б) адгезійні паски;

в) адгезійні з'єднання між клітиною і внутрішньоклітинним матриксом;

г) десмосоми.

3.Проводящіе.

а) нексус;

б) синапси.

2. Замикаючі міжклітинні контакти

2.1 Пухкі або прості контакти

Простий контакт - з'єднання клітин за рахунок пальцевидних заглибин і випинань цитомембран сусідніх клітин. Специфічних структур, які формують контакт, немає.

Прості контакти займають найбільш великі ділянки дотичних клітин. Відстань між билипидного мембранами сусідніх клітин складає 15-20 нм, а зв'язок між клітинами здійснюється за рахунок взаємодії макромолекул дотичних гликокаликсом.

За допомогою простих контактів здійснюється слабка механічний зв'язок - адгезія, що не перешкоджає транспорту речовин в міжклітинних просторах. Різновидом простого контакту є контакт "типу замку", коли плазмолеми сусідніх клітин разом з ділянкою цитоплазми як би впячивается один в одного (інтердигітація), чим досягається велика поверхня дотику і міцніша механічний зв'язок.

2.2 Щільний замикає контакт

Щільний замикає контакт - стикаються билипидного шари мембран сусідніх клітин. В області зони щільних контактів між клітинами не проходять практично ніякі речовини.

Постійні клітинні контакти скріплюють клітини в епітеліальному клітинному шарі таким чином, що запобігає перетікання навіть малих молекул з одного боку шару на іншу. Латеральна рухливість багатьох мембранних білків обмежена. Обмеження рухливості досягається за допомогою бар'єрів, утворених за участю щільних контактів.

Клони епітеліальних тканин (епітелії) функціонують як вибірково-проникних бар'єрів, що розділяють рідини з різним хімічним складом по обидві сторони шару. У виконанні цієї функції щільні контакти грають дві ролі.

Здійснюваний епітеліальними клітинами трансклеточний транспорт (наприклад, поживних речовин порожнини тонкого кишечника під внутрішньоклітинну рідину по інший бік шару) залежить від двох груп мембранних білків-переносників: одна знаходиться на апікальної (оберненою в порожнину) поверхні клітини і активно транспортує окремі молекули в клітину; інша знаходиться на базолатеральной поверхні клітини і дозволяє тим же молекулам залишати клітку шляхом полегшеної дифузії. Для підтримки цього спрямованого транспорту не повинно відбуватися переміщення апікальних білків-переносників на базолатеральную поверхню і навпаки.

Крім того, проміжки між епітеліальними клітинами повинні бути скріплені таким чином, щоб транспортувати молекули не могли б продіффундіровать тому в порожнину через міжклітинні проміжки.

Щільні контакти й виконують ці дві функції: бар'єрів для дифузії мембранних білків між апікальної і базолатеральной поверхнями і скріплення сусідніх клітин разом так, що водорозчинні молекули не можуть перетекти на іншу сторону шару. При цьому щільні контакти непроникні для макромолекул, а їх проникність для малих молекул сильно відрізняється в різних епітелію. Епітеліальні клітини можуть тимчасово модифіковані щільні контакти з тим, щоб допустити збільшений струм рідини через проломи в контактних бар'єри. Такий параклеточний транспорт особливо важливий при абсорбції амінокислот і моносахаридів з порожнини тонкого кишечника.

Найважливішим елементом у структурі вибірково проникних бар'єрів епітеліальних та ендотеліальних є щільні контакти. Виборча проникність варіює від тканини до тканини, пропускаючи або цілі клітини і макромолекули, або тільки протони й іони. Щільний контакт виглядає як пояс з переплітаються скріплюють ниток, який повністю оточує апікальний кінець кожної клітини епітеліального шару. Вважають, що скріплюють нитки складаються з довгих рядів специфічних трансмембранних білків в кожній з двох взаємодіючих плазматичних мембран, і які (білки) з'єднуються безпосередньо один з одним, що призводить до закупорювання міжклітинного простору. s играет определенную роль в регулировании функционирования плотных соединений. Інтегральним мембранним білком щільного з'єднання виявився окклудін (взаємодіє з двома цитоплазматичними білками, ZO-1 і ZO-2 (zonula occludence 1, 2). Їх функція остаточно не ясна. Можливо, їх роль полягає в локалізації оккулдіна в сайтах між апікальної і базолатеральной поверхнями клітини. Деякі асоційовані з цитоскелетом білки були також виявлені в ділянках щільних контактів. Серед них зінгулін, антиген і актин (за даними електронної мікроскопії актинові філаменти складаються з двох ланцюгів глобулярних молекул, діаметром 4 нм і утворюють подвійну спіраль, на кожний виток якої припадає 13,5 молекули). Ці ланцюги складають основу тонких філаментів скелетних м'язів, які крім актину містять також кілька інших білків; глобулярний актин має молекулярну масу близько 42 кД. Він містить одну поліпептидний ланцюг, що складається з 375 або 374 амінокислотних залишків; відмінності в амінокислотній послідовності у різних актином, як в межах одного виду, так і міжвидові, вкрай незначні. Вони становлять не більше 25 амінокислотних замін; в даний час у хребетних тварин розрізняють 6 ізоформ актину, в залежності від ізоелектричної точки вони діляться на 3 класи - альфа, бета і гама; бета-і гамма-актину характерні для нем'язові клітин, а альфа-актину - для м'язових). Ra s відіграє певну роль у регулюванні функціонування щільних з'єднань. Таким чином, в клітинах є, мабуть, подібні механізми побудови і регуляції адгезійних структур, і ці механізми тісно взаємопов'язані зі змінами в цитоскелет. Однак, яким чином перебудови цитоскелету впливають на процеси міжклітинної адгезії, поки остаточно не ясно. Механізми адгезії і міжклітинної сигналізації тісно пов'язані з давно відомим феноменом контактного гальмування, природа якого до цих пір до кінця не з'ясована.

2.3 Замикаючі міжклітинні контакти

Просте міжклітинний з'єднання - зближення плазмолемма сусідніх клітин на відстань 15-20 нм. При цьому відбувається взаємодія шарів глікокаліксу сусідніх клітин. Глікопротеїди сусідніх клітин при утворенні простого контакту «дізнаються» клітини одного типу. Наявність цих білків-рецепторів (кадгеріни, інтегрини та ін) характерно для певних тканин. Вони реагують тільки з відповідними їм клітинами. Наприклад, кадгеріни беруть участь в утворенні контактів тільки між епітеліальними клітинами, забезпечуючи їх з'єднання практично по всій поверхні контактуючих клітин.

Інтегріни - представляють собою поверхневі гетеродімерние білки, які забезпечують адгезію клітин до компонентів позаклітинного матриксу і іноді до інших клітин. Багато інтегрини виявляють спорідненість до глікопротеїдів і базальної мембрани, і позаклітинного матриксу. Втрата деяких інтегринів (при раку молочної залози, раку передміхурової залози, раку товстої кишки) або їх надлишок (при меланомі, плоскоклітинному раку порожнини рота, носоглотки, гортані) поєднані з високим ступенем злоякісності пухлини. Зв'язування інтегринів з лігандами і зближення клітин необхідні для розбудови базальної мембрани, що йде при ангіогенезу. Взаємодія інтегринів з білками позаклітинного матриксу в деяких випадках перешкоджає апоптозу. Так, клітини меланоми уникають апоптозу в дермі за рахунок зв'язування альфа (ню)-бета3-інтегринів з колагеном. Нейтралізація цього інтегринів антитілами, навпаки, сприяє апоптозу. Таким чином, інформація, яку інтегрини передають від позаклітинного матриксу всередину клітини, в одних випадках стимулює адгезію і міграцію пухлинних клітин, в інших - призводить до їх загибелі. Іншими словами, інтегрини грають роль своєрідного "перемикача", що визначає подальшу долю пухлинної клітини.

Інтегріни - родина споріднених білків з молекулярною масою 100-160 кД, здатних впізнавати в матриксних білках пептид RGD (амінокислотна послідовність ARG-GLY-ASP, впізнавана в білках інтегринів, зустрічається в білках клітинних мембран, позаклітинного матриксу і т.д.).

Це велике сімейство трансмембранних лінкерних білків, які є розташованими на клітинній поверхні рецепторами більшості білків позаклітинного матриксу, включаючи колаген, фібронектину, вітронектін, ламінін. Одночасне множинне, але слабке зв'язування інтегринів зі своїми лігандами дозволяє клітинам досліджувати своє оточення, зберігаючи здатність рухатися, що було б неможливо при занадто міцних взаємодіях. Інтегріни працюють як рецептори клітин і ЄСМ білків. Клітинне з'єднання за допомогою інтегринів швидке - протягом хвилин.

Інтегріни - це молекули міжклітинної адгезії, які присутні на поверхні різних клітин, в тому числі і лейкоцитів. Вони беруть участь у адгезії лейкоцитів до позаклітинного матриксу і до ендотелію. Всі білки, які входять у це велике сімейство, складаються з двох нековалентно пов'язаних поліпептиди ланцюгів (альфа і бета). Обидва ланцюги пронизують клітинну мембрану. Альфа ланцюг містить 3 або 4 тандемних повтору мотиву зв'язує двовалентні іони і потребують Mg і Ca для функціонування. Альфа ланцюга при зв'язуванні з бета ланцюгом дають функціональний рецептор. Бета ланцюг має функціональне значення і інтегрини класифікуються за ним. Так інтегрини з бета 1 або бета 3 ланцюгом переважно залучені у взаємодію клітини - ЄСМ. Інтегріни з бета 2 ланцюгом переважно залучені у взаємодію лейкоцитів між собою. Сімейство інтегринів ділять на три основних підродини за типом бета-ланцюга (бета1, бета2 і бета3). Тип альфа-ланцюга не так важливий для функціональної активності.

Клітинно-матриксних контакти, утворені за допомогою інтегринів добре вивчені в гладком'язових клітинах і в місцях прикріплення культивованих фібробластів до позаклітинного матриксу.

Кадгедрін. На зовнішній поверхні плазматичної мембрани гладком'язових клітин (ГМК), виділених з кровоносних судин людини, виявлено білок, який здійснює Са-залежне гомофільное міжклітинну взаємодію. Цей білок очищений до гомогенного стану, підданий обмеженому протеолізу, визначена первинна структура отриманих пептидів. Встановлено, що він є рецептором міжклітинної взаємодії Т-кадгеріном, які належать до сімейства фосфатіділінозітолглікан-заякорені білків. Виявлено, що в ГМК Т-кадгерін локалізована в кавеол разом з Src-кіназою і α-субодиницями G-білків. Показано, що Т-кадгерін здатний зв'язувати ліпопротеїди низької щільності, а антитіла до Т-кадгеріну пригнічують це зв'язування. При зв'язуванні ліпопротеїдів послаблюється взаємодія ГМК, стимулюється їх проліферація і синтез білка. Виявлена ​​стимуляція ліпопротеїдами фосфоінозітідного обміну і виходу Са 2 + з саркоплазматичного ретикулума в цитоплазму. Всі ці регуляторні ефекти ліпопротеїдів придушуються кашлюковим токсином, який АДФ-рібозілірует в ГМК β-субодиниці G i2 - і G i3-білків. Експресія Т-кадгеріна в ГМК знижується при підвищенні щільності клітин в культурі. Наведені дані свідчать на користь того, що нами виявлено та виділено новий рецептор гомофільного міжклітинної взаємодії, який також здатний зв'язувати ліпопротеїди низької щільності. При взаємодії з цим рецептором ліпопротеїди запускають залежну від G-білка внутрішньоклітинну сигналізацію. У результаті цього зв'язування частково усувається також контактне гальмування ділення клітин, що призводить до активації їх розподілу і придушення експресії Т-кадгеріна.

3. Адгезійні або складні міжклітинні контакти

Складні або адгезійні міжклітинні з'єднання представляють собою невеликі парні спеціалізовані ділянки плазматичних мембран двох сусідніх клітин. Вони поділяються на замикаючі (ізолюючі), зчіплюють (заякориваются) і комунікаційні (об'єднуючі) контакти.

До замикаючим (ізолюючим) відноситься щільний контакт (замикає зона - zona occuludens). У цьому з'єднанні беруть участь спеціальні інтегральні білки, розташовані на поверхні сусідніх клітин, що утворюють подобу комірчастої мережі. Ця чарункова мережа оточує у вигляді паска весь периметр клітини, з'єднуючись з такою ж мережею на поверхні сусідніх клітин. Ця область непроникна для макромолекул та іонів і, отже, вона замикає, відмежовує міжклітинні щілини (і разом з ними власне внутрішнє середовище організму) від зовнішнього середовища. Цей тип з'єднань характерний для клітин одношарових епітеліїв та ендотелію.

До зчіплюються, або заякориваются, з'єднань відносяться адгезивний (Сцепляющій) пасок і десмосоми. Спільним для цієї групи сполук є те, що до ділянок плазматичних мембран з боку ци-топлазми підходять фібрилярні елементи цитоскелету, які як би заякориваются на їх поверхні.

Адгезивний (Сцепляющій) пасок - парне утворення у вигляді стрічки, що оперізує апикальную частина клітини одношарових епітеліїв. Тут клітини пов'язані один з одним інтегральними гликопротеидами, до яких з боку цитоплазми і тієї й іншої клітки примикає шар примембранних білків, що включають характерний білок вінкулін. До цього шару підходить і зв'язується з ним пучок Актинові мікрофіламентів. Кооперативний скорочення Актинові мікрофіламентів в багатьох сусідніх клітинах може призвести до зміни рельєфу всього епітеліального пласта.

До зчіплюють з'єднанням може бути віднесений так званий фокальний контакт, характерний для фібробластів. У цьому випадку клітина з'єднується не з сусідньою кліткою, а з елементами позаклітинного субстрату. В освіті фокальної контакту також беруть участь актинові мікрофіламенти. До заякориваются міжклітинним сполук відносяться і десмосоми. Це теж парні структури, що представляють собою невеликий майданчик або біла пляма діаметром близько 0,5 мкм. З боку цитоплазми до плазматичної мембрани прилягає шар білків, до складу якого входять десмоплакіни. У цьому шарі якоря пучки цитоплазматичних проміжних філаментів. Із зовнішнього боку плазмолеми сусідніх клітин в області десмосом з'єднуються за допомогою трансмембранних доменів білків - десмоглеінов. Кожна клітина епідермісу шкіри може мати до кількох сотень десмосом.

Функціональна роль десмосом полягає головним чином у механічного зв'язку між клітинами. Десмосоми зв'язують один з одним клітини в різних епітелію, в сердечних і гладких м'язах. Полудесмосомами пов'язують епітеліальні клітини з базальною мембраною.

3.1 Точкові міжклітинні контакти

Точкові - контакт утворюється на невеликій за площею ділянці цитомембран сусідніх клітин.

3.2 Адгезійні паски

Адгезійні паски - контакт оточує по периметру всю клітину у вигляді пояса, розташовується у верхніх відділах бічних поверхонь епітеліальних клітин.

В області контакту в цитомембрану вбудовані спеціальні трансмембранні білки - кадгеріни, які з'єднуються з кадгерінамі іншої клітки. Для з'єднання кадгерінов потрібні іони кальцію.

З боку цитоплазми до кадгерінам приєднуються білки, β-Катенін, α-Катенін, γ-Катенін, PP-120, EB-1, і до них приєднуються актинові мікрофіламенти.

3.3 Адгезійні з'єднання між клітиною і матриксом

Контакт утворюється на невеликій за площею ділянці. У місці контакту в цитомембрану вбудовані трансмембранні білки α - і β-інтегрини, які з'єднуються з елементами міжклітинного матриксу.

З боку цитоплазми до інтегринів приєднуються кілька проміжних білків (Тензін, Таллінн, α-актінін, вінкулін, паксіллін, фокальна адгезійна кіназа), до яких приєднуються актинові мікрофіламенти.

Вінкулін - молекула білка розміром 1066 амінокислот (що характерно для людини і курчати) містить 2 домену, які виходять при протеолизе білка. N-кінцевий глобулярний домен, 95кДа. С-кінцевий подовжений домен, 30кДа. Обидві частини білка з'єднані пролін-багатим ділянкою довжиною 41 амінокислота, де і знаходяться 2 сайта дії протеази. Вінкулін-α і Вінкулін-β - ізоформи вінкуліна з молекулярною масою 130 кДа, названі метавінкуліном, який експресується в гладких, поперечно-смугастих і серцевої м'язах. Обидві форми виходять шляхом альтернативного сплайсингу 19 екзона. Він присутній у метавінкуліне між 915 і 916 становищем γ-вінкуліна.

Таллінн - пов'язується безпосередньо з цитоплазматическим доменом інтегринів. Субодиниця Таліна з масою 215-235 кД дімерізуется з утворенням довгою гнучкою молекули. На молекулі є звуження, чутливе до Са-залежних протеаз II. При цьому Талін розрізається на два нерівних фрагмента - 200кД і 47 кД. Ділянка зв'язування інтегринів знаходиться на малому фрагменті. На великому фрагменті знаходиться ділянка зв'язування вінкуліна.

Тензін - білок, Кепіро актинові філаменти з їх плюс-решт.

Паксіллін-молекулярна маса 68 кД.

α-актінін-в клітинах хороідного плексуса (одношаровий секреторний епітелій, що вистилає шлуночки мозку) альфа-актінін локалізована головним чином в апікальній мембрані і зв'язуються переважно з Na / К-АТФази, але не з'являються поблизу базолатеральной мембрани, де знаходиться білок смуги 3. α - актінін пов'язує актинові філаменти в пучки і мережі in vitro і локалізується в ламелліподіі. Різні ізоформи частково розділяються просторово між різними областями локалізації актину, причому актінін 1 і актінін 4 локалізується в раффлах. Клітини Dictyostelium, позбавлені α-актину, не виявляють дефектів рухової активності за винятком клітин з відсутністю гомолога філаміна, що змушує припустити структурну сумісність цих кросслінкеров в ламелліподіі. У синтетичних кометних хвостах актину, недолік α-актініна проявляється в освіті менш компактною структури хвоста, підтверджуючи кросслінкующую функцію цього білка.

3.4 десмосомамі

Десмосоми - кнопковідние міжклітинні контакти, що скріплюють клітки один з одним. З цитоплазматичної сторони до них прикріплюються проміжні філаменти, які формують структурний остов цитоплазми, що витримує великі сили натягу. Таким чином, через десмосоми проміжні філаменти сусідніх клітин опосередковано об'єднуються в безперервну мережу по всій тканині. Таким чином десмосоми діють як заклепок, які розподіляють сили натягу або розриву по епітеліальному шару.

Тип проміжних філаментів, прикріплених до десмосомамі, залежить від типу клітин: у більшості епітеліальних клітин до десмосомамі прикріплені кератіновие проміжні філаменти; в клітинах серцевого м'яза - десміновие проміжні філаменти. Мережа проміжних філаментів в десмосомамі асоційована з щільною бляшкою на цитоплазматичній поверхні контактної плазматичної мембрани. Десмосоми - найбільш поширені адгезійні елементи в епітелії і серцевому м'язі. На відміну від кадхеріновой адгезії, десмосоми пов'язані з проміжними филаментами (в епітелії - з цитокератину, а в серце - з десміновимі филаментами). Разом десмосоми і проміжні філаменти формують у тканинах безперервну мережу. Адгезійні рецептори в десмосомамі - члени суперсімейства кадгерінов, десмоколліни і десмоглеіни (це трансмембранний глікопротеїн з молекулярною масою близько 150 кД., Цитоплазматична неглікозілірованная частина десмоглеіна входить до складу бляшки десмосоми, а зовнішня глікозильований частина досягає центрального диска і вростає в нього), серед яких зустрічаються тканиноспецифічною експресують ізоформи.

Десмоглеіни і десмоколліни прикріплені до проміжних філаментів за допомогою декількох цитоплазматичних білків, таких як десмоплакіни і плакоглобін. Десмоплакіни мають певну гомологію з білками проміжних філаментів і, мабуть, пов'язані безпосередньо з ними.

Плакоглобін (білок з молекулярною масою 83 кД, виявляється в адгезійних міжклітинних контактах) зв'язується з цитоплазматическим ділянкою деяких десмоглеінов і десмоколлінов (білок з молекулярною масою 240 кД, ймовірно, безпосередньо бере участь у заякоріваніі проміжних філаментів) і можливо є центральним пунктом у формуванні десмосоми і прикріпленні цітокератінових філаментів. Плакоглобін, що має гомологію з β-Катенін, також бере участь у трансдукції сигналів.

Десмосоми і цитокератини забезпечують механічну міцність, необхідну для підтримки цілісності епідермісу. Система десмосом і проміжних філаментів в інших тканинах, мабуть, має подібну роль.

4. Гемідесмосома

Гемідесмосому називають також полудесмосомами.

На відміну від десмосом, що з'єднують мембрани сусідніх епітеліальних клітин, гемідесмосоми приєднують базальну поверхню епітеліальних клітин до підлягає базальної мембрані, тим самим, проте, також, як і десмосоми, функціонуючи як заклепок, які розподіляють сили натягу або розриву, але вже на що підлягає епітелій сполучну тканину. У той час як проміжні філаменти, асоційовані з десмосомамі, латерально прикріплюються до десмосомним бляшкам, багато хто з проміжних філаментів, асоційованих з гемідесмосомамі, своїми кінцями занурені в бляшку. Внутрішньоклітинні прикріплюють білки гемідесмосом відмінні від подібних білків десмосом. Трансмембранні лінкерние білки гемідесмосом належать до інтегрінових сімейства рецепторів позаклітинного матриксу.

Як і десмосоми, гемідесмосоми прикріплюють проміжні філаменти, проте основним адгезійним рецептором в даному випадку є альфа-6 бета-4-інтегрин, що прикріплюють ламінін (на ранніх етапах розвитку базальна мембрана складається в основному з мережі ламініну і не містить (або містить мало) колагену типу IV); ламінін, адгезивний глікопротеїн - великий (молекулярна маса 850 000) гнучкий комплекс з довгих поліпептидних ланцюгів, асоційованих у формі асиметричного хреста і утримуваних разом за допомогою дисульфідних зв'язків. Містить кілька функціональних доменів: зв'язуються з колагеном типу IV, з гепаран сульфатом, з ентактіном, c рецепторами ламініну на клітинній поверхні до базальної Ламін. Решта білки, складові гемідесмосому, також унікальні, хоча і частково гомологічних десмосомальним білкам.

5. Захворювання аутоімунне, що вражає десмосоми

Деякі форми шкірного захворювання pemphigus характеризуються утворенням аутоімунних антитіл проти одного з десмосомних кадхерінових білків. Такі антитіла руйнують десмосоми між кератиноцитами - клітинами епідермісу. Кератиноцити називаються так тому, що характерною рисою їх диференційованого стану є синтез кератінас. Від шару до шару ці клітини змінюють свій зовнішній вигляд. Найглибший з внутрішніх шарів утворений базальними клітинами. В основному саме ці клітини діляться шляхом мітозу. Над базальними клітинами знаходиться кілька шарів більш великих шипуватий клітин. ), Що призводить до утворення пухирів в результаті надходження рідин тіла в розпушений епітелій. Руйнування десмосом тільки в епідермісі припускає, що ці десмосоми біохімічно відмінні від десмосом в інших тканинах.

6. Провідні міжклітинні контакти

Комунікаційні з'єднання в клітинах тварин представлені так званими щілинними контактами і синапсами.

Щілинне з'єднання, або нексус, являє собою область протяжністю 0,5-3 мкм, де плазмолеми розділені проміжком в 2-3 нм. З боку цитоплазми ніяких спеціальних примембранних структур у цій області не виявляється, але в структурі плазмолемма сусідніх клітин один проти одного розташовуються спеціальні білкові комплекси (коннексони), які утворюють як би канали з однієї клітини в іншу. Цей тип з'єднання зустрічається у всіх групах тканин.

Функціональна роль щілинного з'єднання полягає в перенесенні іонів і дрібних молекул (молекулярна маса 2 -10) від клітини до клітини. Так, у серцевому м'язі збудження, в основі якого лежить процес зміни іонної проникності, передасться від клітини до клітини через нексус.

Синоптичні з'єднання, або синапси. Цей тин сполук характерний для нервової тканини і зустрічається в спеціалізованих ділянках контакту як між двома нейронами, так і між нейроном і яким-небудь іншим елементом, що входять до складу рецептора або ефектора (наприклад, нервово-м'язові, нервово-епітеліальні синапси).

6.1 Синапси

Синапси - ділянки контактів двох клітин, спеціалізованих для односторонньої передачі збудження або гальмування від одного елемента до іншого.

Забезпечують передачу потенціалу дії (нервового імпульсу) з нервової клітини на іншу нервову чи іншу клітку.

Синаптичні контакти або синапси - специфічні контакти між нервовими клітинами (міжнейронні синапси) або між нервовими та іншими клітинами (нервово-м'язові синапси і інші). Функціональна роль синаптичних контактів полягає у передачі збудження або гальмування з однієї нервової клітини на іншу або з нервової клітини на иннервируемую клітку.

6.2 Нексус

Нексус або щілиновидні контакти.

Контакт утворюється на невеликій за площею ділянці.

У місці контакту в цитомембрану вбудовані трансмембранні білки коннексіни, які з'єднуються між собою і утворюють водний канал у товщі мембрани - конексон.

Коннексони контактують клітин з'єднуються (або зіставляються), в результаті чого між сусідніми клітинами утворюється канал, за допомогою якого з однієї клітини до іншої (в обох напрямках) вільно проходить вода, малі молекули і іони, а також електричний струм.

Щілиновидні контакти або нексус обмежені ділянки контакту сусідніх цитолемм, діаметром 0,5-3,0 мкм, в яких билипидного мембрани зближені на відстань 2-3 нм, а обидві мембрани пронизані в поперечному напрямку білковими молекулами коннексонамі, що містять гідрофільні канали. Через ці канали здійснюється обмін іонами і мікромолекули сусідніх клітин, чим і забезпечується їх функціональний зв'язок (наприклад, поширення біопотенціалів між кардіоміоцитами, їх содружественное скорочення в міокарді).

7. Рецептори

Біохімічні рецептори мембран клітини - різновид біохімічних рецепторів, структури, як правило, молекули білка, розташовані на зовнішній поверхні мембрани.

Біохімічний рецептор має високу ступінь спорідненості до певних хімічних сполук, має властивість стереоспеціфіческі пов'язувати їх. Ці хімічні сполуки, служать засобом передачі інформації через мембрану. Зміст інформації «закодованої» в хімічному з'єднанні може бути різним: інформація про мету системи, керуючі сигнали, інформація про середовище, інформація про стан об'єкта управління, інформація про результати управління. У числі таких хімічних сполук переносників інформації можуть бути: нейромедіатори, гормони, імуноглобуліни та ряд інших речовин.

Хімічний рецептор може вважатися первинним посередником передачі інформації від керівної ланки або регулятора до об'єкту управління. Цей рецептор може бути функціонально пов'язаний з системою мембранних білків - вторинних посередників передачі інформації через мембрану. Прикладом такої системи є аденілатціклатная група. У ній зовнішній хімічний сигнал, наприклад гормон, утворює комплекс з рецептором мембрани, розташованому на зовнішній її поверхні. Утворився комплекс гормон-рецептор активує систему білків, керуючу активністю ферменту аденілатциклази, розташованої на внутрішній поверхні мембрани. Активована аденілциклази каталізує утворення циклічного аденозинмонофосфату з аденозинтрифосфату. Циклічний аденозинмонофосфат впливає на метаболічні реакції.

Таким чином, рецептори живих мембран є структурами, які беруть участь в механізмах управління функціями клітин за допомогою медіаторів, гормонів та інших активних речовин.

Висновок

Міжклітинні з'єднання - з'єднання між клітинами, утворені за допомогою білків.

Міжклітинні зв'язки зводяться не тільки до електричних взаємодій. Взаємозв'язок між клітинами є більш складною. Клітини органів і тканин виробляють ряд хімічних речовин, що діють на інші клітини і викликають включення / вимикання (посилення / ослаблення) функції механічного зчеплення між клітинами, зміна інтенсивності обміну речовин і процесу синтезу клітиною білків.

У тих тканинах, в яких клітини або їх відростки щільно прилягають один до одного (епітелій, м'язова тканина тощо) між мембранами контактують клітин формуються зв'язку - міжклітинні контакти. 2+ . У більшості випадків міжклітинні з'єднання руйнуються при видаленні з середовища іонів Ca 2 +.

Міжклітинні з'єднання виникають в місцях зіткнення клітин в тканинах і служать для міжклітинного транспорту речовин і передачі сигналів (міжклітинну взаємодію), а також для механічного скріплення клітин один з одним.

Міжклітинні з'єднання виконують ряд важливих функцій: обмін іонами і мікромолекули сусідніх клітин; передача збудження або гальмування з однієї нервової клітини на іншу або з нервової клітини на иннервируемую клітину; забезпечують механічну міцність, необхідну для підтримки цілісності епідермісу; зв'язок один з одним клітин в різних епітелію , в сердечних і гладких м'язах.

Міжклітинні з'єднання сильно залежать від присутності Са 2 +. При нестачі іонів у середовищі контакти руйнуються.

Додаток 1

Список літератури

1.Генніс, біомембран. Молекулярна структура та функції. М., 1997.

2.Евгеньва Т.П., Міжклітинні взаємодії та їх роль в еволюції. М., 1976.

3.Межклеточние взаємодії, переклад з англ. М., 1980.

4.Ленінджер А., 1985.

5.Маррі, Греннер, 1993.

6.Ткачук В.А., Бочкова В.М., Філіппова М.П., ​​Стамбольскій Д.В., Т-кадгедрін - новий білок міжклітинної взаємодії: структура, локалізація, механізми сигналізації. М., Російський кардіологічний науковий центр.

26


Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Біологія | Курсова
78.8кб. | скачати


Схожі роботи:
Перші контакти з кельтами
Максиміліан Волошин життя творчість контакти
Росія і Китай міжнародні контакти двох найбільших релігійних конфесій
© Усі права захищені
написати до нас
Рейтинг@Mail.ru