додати матеріал


Білки 2

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

скачати

План:
1. Введення.
2. Дослідження білків.
3. Класифікація білків.
4. Склад і будова
· Пептидний зв'язок
· Елементарний склад
· Молекулярна маса
· Амінокислоти
· Будова
а) первинна структура
б) вторинна структура
в) третинна структура
· Просторова структура
г) четвертинна структура
· Денатурація

5. Хімічні та фізичні властивості.
6. Хімічний синтез білків.
7. Значення білків.
8. Висновок.
Список використаної літератури.
Введення
C: \ Program Files \ Apache Software Foundation \ Apache2.2tdocs \ coolreferatnpack1 \ My Documents \ Documents and SettingsLENKADesktopхіміяяя "l - word0000 Білки - високомолекулярні азотисті органічні речовини, побудовані з амінокислот і грають фундаментальну роль у структурі та життєдіяльності організмів. Білки - основна і необхідна складова частина всіх організмів. Саме Білки здійснюють обмін речовин і енергетичні перетворення, нерозривно пов'язані з активними біологічними функціями. Суха речовина більшості органів і тканин людини та тварин, а також велика частина мікроорганізмів складаються головним чином з білків (40-50%), причому рослинному світу властиво відхилення від цієї середньої величини в бік зниження, а тварині - підвищення. Мікроорганізми зазвичай багатша білком (деякі ж віруси є майже чистими білками). Таким чином, в середньому можна прийняти, що 10% біомаси на Землі представлено білком, тобто його кількість вимірюється величиною порядку 10 Грудня - Жовтня 1913 тонн. Білкові речовини лежать в основі найважливіших процесів життєдіяльності. Так, наприклад, процеси обміну речовин (травлення, дихання, виділення, та інші) забезпечуються діяльністю ферментів, що є за своєю природою білками. До білків відносяться і скоротливі структури, що лежать в основі руху, наприклад скорочувальної білок м'язів (актоміозину), опорні тканини організму (колаген кісток, хрящів, сухожиль), покриви організму (шкіра, волосся, нігті і т.п.), що складаються головним чином з колагенів, еластин, кератинів, а також токсини, антигени і антитіла, багато гормонів та інші біологічно важливі речовини.
Роль білків в живому організмі підкреслюється вже самим їх назвою «протеїни» (у перекладі з грецької protos - перший, первинний), запропонованим у 1840 голландським хіміком Г. Мульдер, який виявив, що в тканинах тварин і рослин містяться речовини, що нагадують за своїми властивостями яєчний білок. Поступово було встановлено, що білки є великий клас різноманітних речовин, побудованих за однаковим планом. Відзначаючи першорядне значення білків для процесів життєдіяльності, Енгельс визначив, що життя є спосіб існування білкових тіл, що полягає в постійному самооновлення хімічних складових частин цих тіл.
У природі існує приблизно 10 10 -10 12 різних білків, які забезпечують життєдіяльність організмів всіх ступенів складності від вірусів до людини, вони забезпечують життя більше 2 млн. видів організмів. Білками є ферменти, антитіла, багато гормонів та інші біологічні активні речовини. Необхідність постійного оновлення білків лежить в основі обміну речовин. Саме тому білки і стали тим винятковим матеріалом, який послужив основою виникнення життя на Землі. Ні одна речовина з усіх речовин біологічного походження не має настільки великого значення і не має настільки багатогранними функціями в житті організму як білки.
Ф. Енгельс писав: "Всюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що вона пов'язана з яким-небудь білковим тілом і всюди, де ми зустрічаємо яке-небудь білкове тіло, яке не знаходиться в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо і явища життя ".
Дослідження білків
Свою назву білки отримали від яєчного білка, який з незапам'ятних часів використовувався людиною як складова частина їжі. Згідно описам Плінія Старшого, вже в Стародавньому Римі яєчний білок застосовувався і як лікувальний засіб. Проте справжня історія білкових речовин починається тоді, коли з'являються перші відомості про властивості білків як хімічних сполук (згортання при нагріванні, розкладання кислотами і міцними лугами і т. п.). Серед білків тваринного походження, слідом за яєчним білком, були охарактеризовані білки крові. Освіта згустків крові при її згортанні описано ще засновником вчення про кровообіг У. Гарвея, пізніше на цей факт звернув увагу і Р. Бойль. Серед рослинних білків пальма першості належить не розчиняється у воді клейковині з пшеничного борошна, яку вперше отримав Я. Беккарі. У своїх роботах, він відзначив схожість клейковини з речовинами тваринної природи.
Вперше термін білковий (albumineise) стосовно всіх рідин тваринного організму використовував французький фізіолог Ф. Кене в 1747 р., і саме в такому тлумаченні термін увійшов у 1751 р. в «Енциклопедію» Д. Дідро і Ж. Д'Аламбера.
З цього періоду дослідження, пов'язані з отриманням білків, набувають систематичного характеру. У 1759 р. А. Кессель-Майєр, а трохи пізніше І. Руел описали виділення клейковини з різних рослин і охарактеризували її властивості. У 1762 р. А. Халлер досліджував процес освіти і згортання казеїну, а в 1777 р. А. Тувенель, що працював тоді в Петербурзі, називає сир білковою частиною молока. Найважливіший етап у вивченні білків пов'язаний з роботами французького хіміка А. Фуркруа, який розглядав білки як індивідуальні речовини і довів єдину природу білкових речовин, вилучених з рослинних і тварин джерел. Для трьох головних білкових компонентів крові він запропонував назви альбумін, желатин і фібрин. У 1780 р. Ф. Вассерберг відносить до тіл білкової природи кришталик ока.
До початку XIX століття з'являються перші роботи по хімічному вивченню білків. Вже в 1803 р. Дж. Дальтон дає перші формули білків - альбуміну і желатину - як речовин, що містять азот. У 1810 р. Ж. Гей-Люссак проводить хімічні аналізи білків - фібрину крові, казеїну і відзначає схожість їх елементного складу. Вирішальне значення для розуміння хімічної природи білків мало виділення при їх гідролізі амінокислот. Ймовірно, першим це зробив А. Браконно в 1820 р., коли, діючи на білки сірчаної кислотою, при кип'ятінні він отримав «клейовий цукор», або гліцин, при гідролізі фібрину з м'яса - лейцин і при розкладанні вовни - також лейцин і суміш інших продуктів гідролізу. Першої відкритої амінокислотою був, мабуть, аспарагін, виділений Л. Вокленом із соку спаржі Asparagus (1806). В цей же час Ж. Пруст отримав лейцин при розкладанні і твердого сиру. Потім з продуктів гідролізу білка були виділені багато інші амінокислоти.
Перша концепція будови білків належить голландському хіміку Г. Мульдер (1836). Грунтуючись на теорії радикалів, він сформулював поняття про мінімальну структурну одиницю, що входить до складу всіх білків. Цю одиницю, якою приписувався складу 2C 8 H 12 N 2 + 50, Мульдер назвав протеїном (Рг), а свою концепцію - теорією протеіна.Позднее складу протеїну був уточнений - C 40 H 62 N 10 O 12; додатково до протеїну одиницям деякі білки містили сірку і фосфор. Формула білків, запропонована Мульдер в 1838 р., виглядала так:
білок сироватки крові 10Pr S 2 P
білок курячих яєць 10Pr SP
фібрин 10Pr SP
казеїн 10Pr S
клейковина рослин 10Pr S 2
Кристалін (з кришталика ока) 15Рг
Роботи Г. Мульдер сприяли широкому поширенню поглядів про єдність всіх білків, їх фундаментальне значення в світі живої природи.
У ході перевірки «теорії протеїну» були різко розширені хімічні дослідження білків, і в цьому взяли участь видатні хіміки того часу Ю. Лібіх і Ж. Дюма. Ю. Лібіх, підтримував у принципі ідею протеїнової одиниці, уточнив формулу протеїну C 48 H 72 N 12 O 14, Ж. Дюма запропонував свій варіант C 48 H 74 N 12 Про 15 -, однак Г. Мульдер відстоював правильність складеної ним формули. Його підтримував І. Берцеліус, що виклав теорію протеїну в якості єдиної теорії будови білка в знаменитому підручнику хімії (1840), що означало повне визнання і торжество концепції Г. Мульдер.
Однак незабаром настають важкі часи для теорії протеїну. У 1846 р. Н. Е. Лясковський, який працював у лабораторії Ю. Лібіха, довів неточність багатьох наведених Г. Мульдер аналізів. Свої сумніви у правильності теорії публічно висловив Ю. Лібіх, він планував почати широкі дослідження структури білків і навіть вивчив продукти розпаду білкових речовин. Розуміючи вагомість аргументів опонентів, Г. Мульдер намагався коригувати формулу протеїну (C 36 H 50 N 8 O 10), але врешті-решт поступився під натиском нових фактів і відкриттів. Теорія протеїну стала надбанням історії, однак її значення непреходяще, бо вона стимулювала хімічні дослідження білків, зробила білки одним з головних об'єктів бурхливо розвивається хімії природних речовин.
Відкриття амінокислот у складі білків
Амінокислота
Рік
Джерело
Хто вперше виділив
Гліцин
1820
Желатину
А. Браконно
Лейцин
1820
М'язові волокна
А, Браконно
1839
Фібрин вовни
Г. Мульдер
Тирозин
1848
Казеїн
Ф. Бопп
Серії
1865
Шовк
Е. Крамер
Глутамінова кислота
1866
Рослинні білки
Г. Ріттхаузен
Аспарагінова кислота
1868
Конглутін, легумін (паростки спаржі)
Г. Ріттхаузен
Фенілаланін
1881
Паростки люпину
Е. Шульце, І, Барбьері
Аланін
1888
Фиброин шовку
Т. Вейль
Лізин
1859
Казеїн
Е. Дрексель
Аргінін
1895
Речовина роги
С. Гедина
Гістидин
1896
Стурін, гістони
А. Кессель
Цистин
1899
Речовина роги
К. Мернер
Валін
1901
Казеїн
Е. Фішер
Пролін
1901
Казеїн
Е. Фішер
Гідроксипролін
1902
Желатину
Е. Фішер
Триптофан
1902
Казеїн
Ф. Гопкінс, Д, Кількість
Ізолейцин
1904
Фібрин
Ф. Ерліх
Метіонін
1922
Казеїн
Д. Меллер
Треонін
1925
Білки вівса
С. Шрайвер і ін
Гідроксилізин
1925
Білки риб
С. Шрайвер і ін
Для формування сучасних уявлень про структуру білка істотне значення мали роботи з розщеплення білкових речовин протеолітичними ферментами. Одним з перших їх використовує Г. Мейснер. У 1850 р. К. Леман пропонує називати пептонами продукти розкладання білків пепсином. Вивчаючи цей процес, Ф. Хоппе-Зайлер і Ш. Вюрц в 70-х роках минулого століття прийшли до важливого висновку, що пептони утворюються в результаті гідролізу білків ферментом. Вони були дуже близькі до правильного тлумачення таких експериментів з позицій структурної хімії, але, на жаль, останнього кроку на шляху до теорії будови білка зробити не зуміли. Дуже близький до істини був і А. Я. Данилевський, який у своїй роботі "Дослідження складу, фізичного і хімічного будови продуктів розпаду білкових речовин і генетичних відносин між різними їх видами" справедливо стверджував, що білки побудовані з амінокислот і мають полімерну природу.
Подальші структурні дослідження білка, а також основні роботи Т. Курціуса з синтезу пептидів призвели врешті-решт до формулювання пептидного гіпотези, згідно з якою білки побудовані з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками-СО-NH-. У 1902 Е. Фішер створив метод аналізу і розділення амінокислот, заснований на переведенні їх в складні ефіри, які можна було піддавати фракційної перегонки, не побоюючись розкладання. За допомогою цього методу провів якісне і кількісне визначення продуктів розщеплення білків і відкрив амінокислоти валін, пролін і гідроксипролін. Пізніше з амінокислот він отримав продукти їх конденсації, названі поліпептидами. Послідовно синтезував ді-, три-і т.д. пептиди, всього близько 125. Один з них, що складається з 18 амінокислот, довгий час залишався найбільш складним з усіх синтезованих органічних сполук з відомою структурою. Фішер встановив механізм з'єднання амінокислот в лінійні ланцюжка через утворення пептидного зв'язку (і ввів цей термін), розробив методи синтезу D-і L-амінокислот. Пептидний теорія отримала повне підтвердження в подальших дослідженнях. Вивчення будови білків було поставлено на міцну наукову основу.
У 1934 р. Лайнус Полінг спільно з А.E. Світськи сформулював теорію будови і функції білка. У 1936 р. він поклав початок вивченню атомної і молекулярної структури білків та амінокислот (мономерів, з яких складаються білки) із застосуванням рентгенівської крісталлографіі.В 1942 Полінгом і його колегам, отримавши перші штучні антитіла, вдалося змінити хімічну структуру деяких містяться в крові білків, відомих як глобуліни.В 1951 р. П. і Р.Б. Корі опублікували перший закінчений опис молекулярної структури білків. Це був результат досліджень, що тривали довгих 14 років. Застосовуючи методи рентгенівської кристалографії для аналізу білків у волоссі, шерсті, м'язах, нігтях і інших біологічних тканинах, вони виявили, що ланцюги амінокислот в білку закручені один навколо іншого таким чином, що утворюють спіраль. Цей опис тривимірної структури білків ознаменувало великий прогрес в біохімії.
Класифікація білків.
Через відносно великих розмірів білкових молекул, складності їх будови і відсутність досить точних даних про структуру більшості білків ще немає раціональної хімічної класифікації білків. Існуюча класифікація значною мірою умовна і побудована головним чином на підставі фізико-хімічних властивостей білків, джерел їх отримання, біологічної активності та інших, нерідко випадкових, ознак. Так, за фізико-хімічними властивостями білки ділять на фібрилярні глобулярні, на гідрофільні (розчинні) і гідрофобні (нерозчинні) і т.п. За джерела отримання білки поділяють на тваринні, рослинні і бактеріальні; на білки м'язові, нервової тканини, кров'яної сироватки тощо; з біологічної активності - на білки-ферменти, білки-гормони, структурні білки, скоротливі білки, антитіла і т. д. Слід, однак, мати на увазі, що через недосконалість самої класифікації, а також внаслідок виняткового різноманіття білків багато хто з окремих білків не можуть бути віднесені до жодної з описуваних тут груп.
Всі білки прийнято ділити на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди (комплекси білків з небілковими сполуками). Прості білки є полімерами тільки амінокислот; складні, крім залишків амінокислот, містять також небілкові, так звані простетичні групи.
Протеїни представляють собою прості білки, що складаються тільки з залишків амінокислот. Вони широко поширені у тваринному і рослинному світі.
Гістони
Мають порівняно низьку молекулярну масу (12-13 тис.), з переважанням лужних властивостей. Локалізовані в основному в ядрах клітин. Розчинні в слабких кислотах, осідають аміаком і спиртом. Мають тільки третинну структуру. У природних умовах міцно пов'язані з ДНК і входять до складу нуклеопротеїдів. Основна функція - регулювання передачі генетичної інформації з ДНК і РНК (можливе блокування передачі).
Протаміни
Найнижча молекулярна маса (до 12 тис.). Виявляє виражені основні властивості. Добре розчинні у воді і слабких кислотах. Містяться в статевих клітинах і складають основну масу білка хроматину. Як і гістони утворюють комплекс з ДНК, функція - надають ДНК хімічну стійкість.
Глютеліни
Рослинні білки, що містяться в клейковині насіння злакових та деяких інших, в зелених частинах рослин. Нерозчинні у воді, розчинах солей і етанолу, але добре розчиняються у слабких розчинах лугів. Містять всі незамінні амінокислоти, є повноцінними продуктами харчування.
Проламіни
Рослинні білки. Містяться в клейковині злакових рослин. Розчиняються тільки в 70%-м спирті (це пояснюється високим вмістом проліну та неполярних амінокислот).
Протеіноіди
Білки опорних тканин (кістка, хрящ, зв'язки, сухожилля, нігті, волосся). Нерозчинні або важко розчинні у воді, сольових та водно-спиртових сумішах білки з високим вмістом сірки. До протеіноіди відносяться кератин, колаген, фиброин.
Альбуміни
Невисокою молекулярної масою (15-17 тис.). Характерні кислі властивості. Розчиняються у воді, і слабких сольових розчинах. Осідають нейтральними солями при 100%-м насиченні. Беруть участь у підтримці осмотичного тиску крові, транспортують з кров'ю різні речовини. Містяться в сироватці крові, молоці, яєчному білку.
Глобуліни
Молекулярна маса до 100 тис.. У воді нерозчинні, але розчинні в слабких сольових розчинах і осідають в менш концентрованих розчинах (вже при 50%-м насиченні). Містяться в насінні рослин, особливо у бобових і олійних; в плазмі крові і в деяких інших біологічних рідинах. Виконують функцію імунного захисту, забезпечують стійкість організму до вірусних інфекційних захворювань.
Складні білки ділять на ряд класів в залежності від характеру простетичної групи.
Фосфопротеинов
Мають в якості небілкового компонента фосфорну кислоту. Представниками даних білків є казеїноген молока, Вителлин (білок жовтків яєць). Така локалізація фосфопротеідов свідчить про важливе їх значенні для організму, що розвивається. У дорослих форм ці білки присутні у кістковій і нервовій тканинах.
Ліпопротеїни
Складні білки, простетическая група яких утворена ліпідами. За будовою це невеликого розміру (150-200 нм) сферичні частинки, зовнішня оболонка яких утворена білками (що дозволяє їм пересуватися по крові), а внутрішня частина - ліпідами та їх похідними. Основна функція ліпопротеїнів - транспорт по крові ліпідів. У залежності від кількості білка і ліпідів, ліпопротеїди поділяються на хіломікрони, ліпопротеїди низької щільності (ЛПНЩ) і високої щільності (ЛПВЩ), які іноді позначаються як a-і b-ліпопротеїди.
Металопротеїни
Містять катіони одного або декількох металів. Найбільш часто це - залізо, мідь, цинк, молібден, рідше марганець, нікель. Білковий компонент пов'язаний з металом координаційної зв'язком.
Глікопротеїни
Простетическая група представлена ​​вуглеводами та їх похідними. Виходячи з хімічної будови вуглеводного компонента, виділяють 2 групи:
Справжні - у якості вуглеводного компонента найбільш часто зустрічаються моносахариди. Протеоглікани - побудовані з дуже великого числа повторюваних одиниць, що мають дісахарідний характер (гіалуронова кислота, гіпарін, хондроїтин, каротінсульфати).
Функції: структурно-механічну (маються на шкірі, хрящі, сухожиллях); каталітичну (ферменти); захисну; участь у регуляції клітинного поділу.
Хромопротеїни
Виконують ряд функцій: участь у процесі фотосинтезу і окислювально-відновних реакціях, транспорт З і СО 2. Є складними білками, простетическая група яких представлена ​​забарвленими сполуками.
Нуклеопротеїнів
Роль протеістіческой групи виконує ДНК або РНК. Білкова частина представлена ​​в основному гістонами і протамінами. Такі комплекси ДНК з протамінами виявлені в сперматозоїдах, а з гістонами - в соматичних клітинах, де молекула ДНК "намотана" навколо молекул білка-гистона. Нуклепротеінамі за своєю природою є поза клітиною віруси - це комплекси вірусної нуклеїнової кислоти та білкової оболонки - капсиду.

Склад і будова

  Пептидний зв'язок
Білки являють собою нерегулярні полімери, побудовані із залишків a-амінокислот, загальну формулу яких у водному розчині при значеннях pH близьких до нейтральних можна записати як NH 3 + CHRCOO -. Залишки амінокислот в білках з'єднані амідній зв'язком між a-аміно-і a-карбоксильними групами. Зв'язок між двома a-амінокислотними залишками зазвичай називається пептидного зв'язком, а полімери, побудовані із залишків a-амінокислот, сполучених пептидними зв'язками, називають поліпептидами. Білок як біологічно значуща структура може являти собою як один поліпептид, так і декілька поліпептидів, що утворюють в результаті нековалентних взаємодій єдиний комплекс.
Всі вхідні в пептидний зв'язок атоми розташовуються в одній площині (планарна конфігурація).
Відстань між атомами С і N (в-СО-NH-зв'язку) дорівнює 0,1325 нм, тобто менше нормального відстані між a-вуглецевим атомом і атомом N того ж ланцюга, що виражається величиною 0,146 нм. Разом з тим воно перевищує відстань між атомами С і N, з'єднаними подвійним зв'язком (0,127 нм). Таким чином, зв'язок С і N в-СО-NH-угруповання може розглядатися як проміжна між простий і подвійний внаслідок сполучення π-електронів карбонільної групи з вільними електронами атома азоту. Це певним чином позначається на властивостях поліпептидів і білків: за місцем пептидних зв'язків легко здійснюється таутомерних перегрупування, що приводить до утворення енольної форми пептидного зв'язку, що відрізняється підвищеною реакційною здатністю.
Елементний склад білків
Білки містять у середньому близько 1 6% азоту, 50-55% вуглецю, 21-23% кисню, 15-17% азоту, 6-7% водню, 0,3-2,5% сірки. У складі окремих білків виявлені також фосфор, йод, залізо, мідь і деякі інші макро-і мікроелементи, у різних, часто дуже малих кількостях.
Зміст основних хімічних елементів у білках може різнитися, за винятком азоту, концентрація якого характеризується найбільшою сталістю.
Для вивчення амінокислотного складу білків використовується головним чином метод гідролізу, тобто нагрівання білка з 6-10 моль / літр соляною кислотою при температурі 100-110 0 С. отримують суміш a-амінокислот, з яких можна виділити індивідуальні амінокислоти. Для кількісного аналізу цієї суміші в даний час застосовують іонообмінну і паперову хроматографію. Сконструйовані спеціальні автоматичні аналізатори амінокислот.
Розроблено також ферментативні методи ступеневої розщеплення білка. Деякі ферменти розщеплюють макромолекулу білка специфічно - тільки в місцях знаходження певної амінокислоти. Так отримують продукти ступеневої розщеплення - пептони і пептиди, наступним аналізом яких встановлюють їх амінокислотний залишок.
У результаті гідролізу різних білків виділено не більше 30 a-амінокислот. Двадцять із них зустрічаються частіше інших.
При утворенні молекули білка або поліпептиду a-амінокислоти можуть з'єднуватися в різній послідовності. Можливо величезна кількість різних комбінацій, наприклад з 20 a-амінокислот можна утворити більше 18 жовтень комбінацій. Існування різного типу поліпептидів практично необмежена.
Послідовність з'єднання амінокислот в тому чи іншому білку встановлюють шляхом ступінчастого розщеплення або рентгеноструктуровим аналізом.
Для ідентифікації білків і поліпептидів використовують специфічні реакції на білки. Наприклад:
а) Ксантопротеїнова реакція (поява жовтого фарбування при взаємодії з концентрованою азотною кислотою, яку в присутності аміаку ставати помаранчевим; реакція пов'язана з нитрованием залишків фенілаланіну і тирозину);
б) біуретова реакція на пептидні зв'язки - дія розведеного сульфату міді (II) на слабощелочной розчин білка супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину, що обумовлене комплексоутворення між міддю і поліпептидами.
в) реакція Міллона (освіта жовто-коричневого фарбування при взаємодії з Hg (NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2;
  Молекулярна маса
Білки є високомолекулярними з'єднаннями. Це полімери, що складаються з сотень і тисяч амінокислотних залишків - мономерів. Відповідно і молекулярна маса білків знаходиться в межах 10000-1000000. Так, у складі рибонуклеази (ферменту, що розщеплює РНК) міститься 124 амінокислотних залишку та її молекулярна маса становить приблизно 14000. Міоглобін (білок м'язів), що складається з 153 амінокислотних залишків, має молекулярну масу 17000, а гемоглобін - 64500 (574 амінокислотних залишку). Молекулярні маси інших білків більш високі: g-глобулін (утворює антитіла) складається з 1250 амінокислот і має молекулярну масу близько 150000, а молекулярна маса білка вірусу грипу - 320 000 000.
Амінокислоти
В даний час в різних об'єктах живої природи виявлено до 200 різних амінокислот. В організмі людини їх, наприклад, близько 60. Однак до складу білків входять лише 20 амінокислот, які називаються іноді природними.
Амінокислоти - органічні кислоти, у яких атом водню a-вуглецевого атома заміщений на аміногрупу-NH 2. Отже, по хімічній природі це a-амінокислоти з загальною формулою:
       COOH


H-C *- NH 2


R
З формули видно, що до складу всіх амінокислот входять такі загальні угруповання:-C-,-NH 2,-COOH. Бічні ж ланцюга (радикали-R) амінокислот розрізняються. Природа радикалів різноманітна: від атома водню до циклічних сполук. Саме радикали визначають структурні та функціональні особливості амінокислот.
Всі амінокислоти, крім найпростішої амінооцтовою кислоти - гліцину (NH 3 + CH 2 COO -) мають хіральних атом - C *- і можуть існувати у вигляді двох енантіомерів (оптичних ізомерів): L-ізомер і D-ізомер.
До складу всіх вивчених в даний час білків входять лише амінокислоти L-ряду, у яких, якщо розглядати хіральних атом з боку атома H, групи NH 3 +, COO - і радикал-R розташовані за годинниковою стрілкою. Необхідність при побудові біологічно значущої полімерної молекули будувати її з чітко визначеного енантіомеру очевидна - з рацемической суміші двох енантіомерів вийшла б неймовірно складна суміш діастереоізомеров. Питання, чому життя на Землі заснована на білках, побудованих саме з L-, а не Da-амінокислот, до цих пір залишається інтригуючою загадкою. Слід зазначити, що D-амінокислоти досить широко поширені в живій природі і, більше того, входять до складу біологічно значущих олігопептидів.
  Структура
При вивченні складу білків було встановлено, що всі вони побудовані за єдиним принципом і мають чотири рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі з них і четвертинну структури.
  Первинна структура
Являє собою лінійну ланцюг амінокислот (поліпептид), розташованих у певній послідовності з чітким генетично обумовленим порядком чергування і з'єднаних між собою пептидними зв'язками.

Пептидний зв'язок утворюється за рахунок a-карбоксильної групи однієї амінокислоти і a-аміно групи іншій
До теперішнього часу встановлено послідовності амінокислот для декількох тисяч різних білків. Запис структури білків у вигляді розгорнутих структурних формул громіздка і не наочна. Тому використовується скорочена форма запису - трьохбуквені або однобуквеному.
При записі амінокислотної послідовності в поліпептидних або олігопептідних ланцюгах за допомогою скороченою символіки передбачається, якщо це не обумовлено, що a-аміногрупи знаходиться зліва, а a-карбоксильна група - праворуч. Відповідні ділянки поліпептидного ланцюга називають N-кінцями (аміни кінцем) і С-кінцем (карбоксильних кінцем), а амінокислотні залишки - відповідно N-кінцевим і С-кінцевим залишками.
 
Вторинна структура
Вторинною структурою називають конформацію, яку утворює поліпептидний ланцюг. Для високомолекулярних білків характерна структура спіралі.
Вперше така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена ​​при вивченні головного білка волосся і вовни-a-кератину (Л. Полінг). Її назвали a-структурою або a-спіраллю. Зазвичай в природних продуктах зустрічаються білки з будовою правої спіралі, хоч відома і структура лівої спіралі.
Спіральні структури білка.
Для поліпептидних ланцюгів відомо кілька різних типів спіралей. Якщо при спостереженні уздовж осі спіралі вона віддаляється від спостерігача за годинниковою стрілкою, то спіраль вважається правою (правозакручена), а якщо видаляється проти годинникової стрілки - лівої (левозакрученной). Найбільш поширена права a-спіраль (запропонована Л. Полінгом і Р. Корі). Ідеальна a-спіраль має крок 0,54 нм і число однотипних атомів на один виток спіралі 3,6. будова спіралі стабілізується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками.
У природних білках існують лише правозакручена a-спіральні конформації поліпептидних ланцюгів, що пов'язане з наявністю в білкових тілах амінокислот тільки L-ряду (за винятком особливих випадків).
При розтягуванні a-кератину утворюється речовина з іншими властивостями - b-кератин. При розтягуванні спіраль макромолекули білка перетворюється в іншу структуру, що нагадує лінійну. Окремі поліпептидні ланцюги тут пов'язані міжмолекулярними водневими зв'язками. Ця структура називається b-структурою (структура складчастого листа, складчастого шару)
Складчасті структури білка.
Одним з поширених прикладів складчастої періодичної структури білка є так звані b-складки, що складаються з двох фрагментів, кожен з яких представлений полипептидом.
b-складки також стабілізуються водневими зв'язками між атомом водню амінної групи одного фрагмента і атомом кисню карбоксильної групи іншого фрагмента. При цьому фрагменти можуть мати як паралельну, так і антипаралельну орієнтацію відносно один одного.
Для того щоб дві ділянки поліпептидного ланцюга розташовувалися в орієнтації, сприяла утворенню b-складок, між ними повинен існувати ділянка, що має структуру, різко відрізняється від періодичною.
Виникнення a-і b-структур у білковій молекулі є наслідком того, що амінокислоти і в складі поліпептидних ланцюгів зберігають притаманну їм здатність до утворення водневих зв'язків. Таким чином, вкрай важлива властивість амінокислот - з'єднуватися один з одним водневими зв'язками в процесі утворення кристалічних препаратів - реалізується у вигляді a-спіральної конформації або b-структури в білковій молекулі. Отже, виникнення зазначених структур припустимо розглядати як процес кристалізації ділянок поліпептидного ланцюга в межах однієї і тієї ж білкової молекули.

Третинна структура

Відомості про чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (первинна структура) та наявність у білковій молекулі спіраль, шаруватих і невпорядкованих її фрагментів (вторинна структура) ще не дають повного уявлення ні про обсяг, ні про форму, ні тим більше про взаємне розташування ділянок поліпептидного ланцюга по відношенню один до одного. Ці особливості будови білка з'ясовують при вивченні його третинної структури, під якою розуміють - загальне розташування в просторі складових молекул однієї або кількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних ковалентними зв'язками. Тобто третинна конфігурація - реальна тривимірна конфігурація, яку приймає в просторі закручена спіраль, яка в свою чергу згорнута спіраллю. У такої структури в просторі є виступи й западини з повернутими назовні функціональними групами.
Повне уявлення про третинної структурі дають координати всіх атомів білка. Завдяки величезним успіхом рентгеноструктурного аналізу такі дані, за винятком координат атомів водню отримані для значного числа білків. Це величезні масиви інформації, що зберігаються в спеціальних банках даних на машинозчитуваних носіях, та їх обробка немислима без застосування швидкодіючих комп'ютерів. Отримані на комп'ютерах координати атомів дають повну інформацію про геометрію поліпептидного ланцюга, що дозволяє виявити спіральну структуру, b-складки або нерегулярні фрагменти.
Третинна структура формується в результаті нековалентних взаємодій (електростатичні, іонні, сили Ван-дер-Ваальса і ін) бічних радикалів, що обрамляють a-спіралі і b-складки, і неперіодичних фрагментів поліпептидного ланцюга. Серед зв'язків, що утримують третинну структуру, слід відзначити:
а) дисульфідних місток (-S-S-) між двома залишками цистеїну;
б) складноефірні місток (між карбоксильною групою та гідроксильною групою);
в) сольовий місток (між карбоксильною групою та аміногрупою);
г) водневі зв'язки між групами-СО - і-NH-;
Третинну структуру пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активність.
Перші просторові моделі молекул білка - міоглобіну і гемоглобіну - збудували наприкінці 50-х рр.. XX ст. англійські біохіміки Джон Ко-втечу Кендрю (народився в 1917 р.) і Макс Фердинанд Перуц (народився в 1914 р.). При цьому вони використовували дані експериментів з рентгенівськими променями. За дослідження в області будови білків Кендрю і Перуц в 1962 р. були удостоєні Нобелівської премії. А в кінці століття була визначена третинна структура вже декількох тисяч білків.
Четвертинна структура
У більшості білків просторова організація закінчується третинну структуру, але для деяких білків з молекулярною масою більше 50-100 тисяч, побудованих з декілька поліпептидних ланцюгів характерна четвертинна.
Сутність такої структури в об'єднанні кілька полімерних ланцюгів були в єдиний комплекс. Такий комплекс також розглядається як білок, що складається з декількох субодиниць. Білки, що складаються з декількох субодиниць, широко поширені в природі (гемоглобін, вірус тютюнової мозаїки, фосфорілаза, РНК-полімераза). Субодиниці прийнято позначати грецькими буквами (так у гемоглобіну є по дві a і b субодиниці). Наявність декількох субодиниць важливо у функціональному відношенні - воно збільшує ступінь насичення киснем.
Четвертинна структура (клубок білків)
Четвертинна структура стабілізується в основному силами слабких впливів:
а) воднева; б) гідрофобна; в) іонні; г) ковалентні (дисульфідні, пептидні).
Денатурація білків
Денатурація білка - руйнування сил (зв'язків), стабілізуючих четвертичную, третинну та вторинну структури, що приводить до дезорієнтації конфігурації білкової молекули і супроводжуване зміною розчинності, в'язкості, хімічної активності, характеру розсіювання рентгенівських променів, зниженням або повною втратою біологічної функції.
Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічний вплив, ультразвукове та іонізуюче випромінювання) та хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) чинники, що викликають денатурацію.
Зворотним процесом є ренатурацією, тобто відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Іноді для цього досить видалити денатуруючих об'єкт. Ренатурацією неможлива якщо порушена первинна структура.

Хімічні та фізичні властивості

Незважаючи на зовнішню несхожість, різні представники білків мають деякими загальними властивостями.
Так, оскільки всі білки є колоїдними частками (розмір молекул лежить в межах 1 мкм до 1 нм), у воді вони утворюють колоїдні розчини. Ці розчини характеризуються високою в'язкістю, здатністю розсіювати промені видимого світла, не проходять крізь напівпроникні мембрани.
В'язкість розчину залежить від молекулярної маси і концентрації розчиненого речовини. Чим вище молекулярна маса, тим розчин більш в'язкий. Білки як високомолекулярні сполуки утворюють в'язкі розчини. Наприклад, розчин яєчного білка у воді.
Колоїдні частинки не проходять через напівпроникні мембрани (целофан, колоїдну плівку), так як їх пори менше колоїдних частинок. Непроникними для білка є всі біологічні мембрани. Це властивість білкових розчинів широко використовується в медицині та хімії для очищення білкових препаратів від сторонніх домішок. Такий процес поділу називається діалізом. Явище діалізу лежить в основі дії апарату "штучна нирка", який широко використовується в медицині для лікування гострої ниркової недостатності.
Білки здатні до набухання, характеризуються оптичною активністю і рухливістю в електричному полі, деякі розчинні у воді. Білки мають ізоелектрична крапку.
Найважливішим властивістю білків є їх здатність проявляти як кислі, так і основні властивості, тобто виступати в ролі амфотерних електролітів. Це забезпечується за рахунок різних диссоциирующих угруповань, що входять до складу радикалів амінокислот. Наприклад, кислотні властивості білку надають карбоксильні групи аспарагінової та глютамінової амінокислот, а лужні - радикали аргініну, лізину і гістидину. Чим більше дикарбонових амінокислот міститься в білку, тим сильніше виявляються його кислотні властивості і навпаки.
Ці ж угруповання мають і електричні заряди, що формують загальний заряд білкової молекули. У білках, де переважають аспарагінова і глутамінова амінокислоти, заряд білка буде негативним, надлишок основних амінокислот надає позитивний заряд білкової молекули. Внаслідок цього в електричному полі білки будуть пересуватися до катода або анода в залежності від величини їх загального заряду. Так, у лужному середовищі (рН 7-14) білок віддає протон і заряджається негативно (рух до аноду), тоді як у кислому середовищі (рН 1-7)
пригнічується дисоціація кислотних груп і білок стає катіоном (рух до катода):
NH 3 + кисла СР NH 3 + лужна СР NH 2
RRR
COOH COO - COO -
Катіон Амфіон Аніон
Таким чином, чинником, що визначає поведінку білка як катіона або аніону, є реакція середовища, яка визначається концентрацією водневих іонів і виражається величиною рН. Однак при певних значеннях рН число позитивних і негативних зарядів зрівнюється і молекула стає електронейтральної, тобто вона не буде переміщатися в електричному полі. Таке значення рН середовища визначається як ізоелектрична точка білків. При цьому білок знаходиться в найменш стійкому стані і при незначних змінах рН в кислу або лужну сторону легко випадає в осад. Для більшості природних білків ізоелектрична точка знаходиться в слабокислою середовищі (рН 4,8-5,4), що свідчить про переважання в їх складі дикарбонових амінокислот.
Властивість амфотерности лежить в основі буферних властивостей білків і їх участь у регуляції рН крові. Величина рН крові людини відрізняється постійністю і знаходиться в межах 7,36-7,4, незважаючи на різні речовини кислого або основного характеру, що регулярно надходять з їжею або утворюються в обмінних процесах, отже, існують спеціальні механізми регуляції кислотно-лужної рівноваги внутрішнього середовища організму .
Білки активно вступають в хімічні реакції. Ця властивість пов'язана з тим, що амінокислоти, що входять до складу білків, містять різні функціональні групи, здатні реагувати з іншими речовинами. Важливо, що такі взаємодії відбуваються і всередині білкової молекули, в результаті чого утворюється пептидний, воднева, дисульфідний та інші види зв'язків. До радикалам амінокислот, а, отже, і білків, можуть приєднуватися різні сполуки та іони.
Білки мають великим спорідненістю до води, тобто вони гідрофільні. Це означає, що молекули білка, як заряджені частинки, притягують до себе диполі води, які розташовуються навколо білкової молекули і утворюють водну або гідратну оболонку. Ця оболонка охороняє молекули білка від склеювання і випадання в осад. Величина гідратної оболонки залежить від структури білка. Наприклад, альбуміни легше зв'язуються з молекулами води і мають відносно більшу водну оболонку, тоді як глобуліни, фібриноген приєднують воду гірше, і гідратне оболонка і них менше. Таким чином, стійкість водного розчину білка визначається двома факторами: наявністю заряду білкової молекули і, що знаходиться навколо неї водної оболонки. При видаленні цих факторів білок випадає в осад. Даний процес може бути оборотним і необоротним.
Неруйнівна осадження білків (висолювання) передбачає випадання білка в осад під дією певних речовин, після видалення яких він знову повертається у своє вихідне (нативне) стан. Для висолювання білків використовують солі лужних і лужноземельних металів (найбільш часто в практиці використовують сульфат натрію і амонію). Ці солі видаляють водну оболонку (викликають зневоднення) і знімають заряд. Між величиною водної оболонки білкових молекул і концентрацією солей існує пряма залежність: чим менше гідратне оболонка, тим менше потрібно солей. Так, глобуліни, що мають великі і важкі молекули і невелику водну оболонку, випадають в осад при неповному насиченні розчину солями, а альбуміни як дрібніші молекули, оточені великою водною оболонкою - при повному насиченні.
Необоротне осадження пов'язане з глибокими внутрішньомолекулярними змінами структури білка, що призводить у втраті ними нативних властивостей - денатурації, яка тягне за собою втрату розчинності, біологічної активності і т.д. Необоротне осадження можна викликати кип'ятінням, дією концентрованими розчинами деяких з мінеральних і органічних кислот, солями важких металів. Прикладом природно викликаної денатурації служить розщеплення білків у шлунку, де є сільнокіслая середовище (рН 0,5-1,5), під дією протеолітичних ферментів. Денатурація білків покладена в основу лікування отруєння важкими металами, коли хворому вводять per os ("через рот") молоко або сирі яйця з тим, щоб метали адсорбувати на поверхні денатуруючого білка і не діяли на білки слизової оболонки шлунка і кишечника, а також не всмоктувалися в кров.
Гідроліз білка досягається за допомогою кип'ятіння білка з сильними мінеральними кислотами (кислотний гідроліз) або підставами (лужний гідроліз). Схема наступна:
Про H О Н О О
NH 2 - СН-С-N-СH-С-N-СН-С-· · + nH 2 O · · + NH 2-СН-С-ОН +
R 1 R 2 R 3 R 1
O O
+ NH 2-СН-С-ОН + NH 2-СН-С-ОН + · ·
R 2 R 3
Хімічний синтез
Хімічний синтез білків має велике практичне і теоретичне значення. У практичному відношенні важливі білкові гормони - інсулін і вазопресин, в даний час одержувані синтетичним шляхом. Уміння виробляти штучним шляхом необхідні білки відкриє величезні ресурси для використання в медицині, техніці і т.д.
Традиційні методи синтезу регулярних полімерів дозволяють отримати сополімери, що складаються з двох (або більше) схожих типів мономерів із статистичним розподілом їх по ланцюгу, в тому числі білків. Зокрема, можливе отримання гомополімерів або статистичних кополімерів, що складаються з амінокислотних залишків, пов'язаних пептидними зв'язками (поліамінокіслот).
Як приклад можна привести процес отримання поліамінокіслот, заснований на конденсації N-карбоксіангідрідов амінокислот, утворених з відповідних амінокислот обробкою фосгеном:
O
СO
СO
NH
CHR i
COCl 2
NH 3 + - CHR i COO - +
+ 2HCl


Ці сполуки містять електрофільні ангідридних групу, яка може атакувати алифатическую аміногрупу амінокислоти, використовуваної як приманка, з виділенням СО 2 і одночасному звільненням нової аміногрупи з атакуючої молекули N-карбоксіангідріда, таким чином, відкриваючи можливість поліконденсації:
...
NH 3 + - CHR i - C (O) - NH - CHR i - COO - +
O
O
C
O
C
CHR i
NH
+ NH 3 + - CHR i COO -
+ CO 2
NH 3 + - CHR i - C (O) - NH - CHR i - C (O) - NH - CHR i - COO - + CO 2


Неважко помітити, що кожна стадія поліконденсації (з урахуванням реакції утворення N-карбоксіангідрідов амінокислот) супроводжується перетворенням молекули COCl 2 в CO 2 і 2HCl, що термодинамічно вигідно і є джерелом вільної енергії для утворення пептидного зв'язку.
При синтезі нерегулярних поліпептидів базуються також на активації карбоксильних груп. Більшість з них базується на використанні N, N-діціклогексілкарбодііміда (ДЦК). Він здатний у присутності RCOO - і аміну NH 2 R 'здійснити активацію карбоксильних груп:
O
R - C - NH - R '
O
C 6 H 11 - NH - C - NH - C 6 H 11 +
+ NH 2 R '
O - C (O) - R
H +
C 6 H 11 - N = C = N - C 6 H 11
RCOO - +
C 6 H 11 - N - CН = N - C 6 H 11


Проміжним з'єднанням є O-ацил-N, N'-діціклогексілмочевіну (ДЦМ):
O
C 6 H 11 - NH - C - NH - C 6 H 11
C 6 H 11 - N = C = N - C 6 H 11 + Н 2 О


Значення білків
Функції білків надзвичайно різноманітні. Кожен даний білок як речовина з певним хімічним будовою виконує одну вузькоспеціалізовану функцію і лише в декількох окремих випадках - кілька взаємозалежних. Наприклад, гормон мозкового шару надниркових залоз адреналін, потрапляючи в кров, підвищує споживання кисню і артеріальний тиск, вміст цукру в крові, стимулює обмін речовин, а також є медіатором нервової системи у холоднокровних тварин.
Захисні білки
Двигун-
ні білки
Структур-
ні білки
Рецептор-ні білки
Гормони




Білки
Запасні білки
Токсини
Транспорт-
ні білки



Схема практичного значення білків
.
Каталітична (ферментативна) функція
Численні біохімічні реакції в живих організмах протікають в м'яких умовах при температурах, близьких до 40 ° С, і значеннях рН близьких до нейтральних. У цих умовах швидкості протікання більшості реакцій мізерно малі, тому для їх прийнятної здійснення необхідні спеціальні біологічні каталізатори - ферменти. Навіть така проста реакція, як дегідратація вугільної кислоти:
CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +
каталізується ферментом карбоангидразой. Взагалі всі реакції, за винятком реакції фотолізу води 2H 2 O ® 4H + + 4e - + O 2, в живих організмах катализируются ферментами (реакції синтезу, здійснюються за допомогою ферментів синтетаз, реакції гідролізу - за допомогою гідролаз, окислення - за допомогою оксидаз, відновлення з приєднанням - за допомогою гидрогеназой і т.д.). Як правило, ферменти - це або білки, або комплекси білків з будь-яким кофактором - іоном металу або спеціальної органічної молекулою. Ферменти мають високу, іноді унікальної, вибірковістю дії. Наприклад, ферменти, що каталізують приєднання a-амінокислот до відповідних т-РНК в процесі біосинтезу білка, каталізують приєднання лише L-амінокислот і не каталізують приєднання D-амінокислот.
Транспортна функція білків
Всередину клітини повинні надходити численні речовини, що забезпечують її будівельним матеріалом і енергією. У той же час всі біологічні мембрани побудовані за єдиним принципом - подвійний шар ліпідів, у який занурені різні білки, причому гідрофільні ділянки макромолекул зосереджені на поверхні мембран, а гідрофобні "хвости" - у товщі мембрани. Дана структура непроникна для таких важливих компонентів, як цукру, амінокислоти, іони лужних металів. Їх проникнення всередину клітини здійснюється за допомогою спеціальних транспортних білків, вмонтованих в мембрану клітин. Наприклад, у бактерій є спеціальний білок, що забезпечує перенесення через зовнішню мембрану молочного цукру - лактози. Лактоза по міжнародній номенклатурі позначається b-галаткозід, тому транспортний білок називають b-галактозідпермеазой.
Важливим прикладом транспорту речовин через біологічні мембрани проти градієнта концентрації є К / Na-ий насос. У ході його роботи відбувається перенесення трьох позитивних іонів Na + з клітини на кожні два позитивних іони K + в клітину. Ця робота супроводжується накопиченням електричної різниці потенціалів на мембрані клітини. При цьому розщеплюється АТФ, даючи енергію. Молекулярна основа натрій-калієвого насоса була відкрита недавно, це виявився фермент, що розщеплює АТФ - калій-натрійзавісімая АТФ-аза.
У багатоклітинних організмів існує система транспорту речовин від одних органів до інших. У першу чергу це гемоглобін. Крім того, в плазмі крові постійно знаходиться транспортний білок - сироватковий альбумін. Цей білок володіє унікальною здатністю утворювати міцний комплекси з жирними кислотами, що утворюються при перетравленні жирів, з деякими гідрофобними амінокислотами із стероїдними гормонами, а також з багатьма лікарськими препаратами, такими, як аспірин, сульфаніламіди, деякі пеніциліни.
Рецепторная функція
Велике значення, особливо для функціонування багатоклітинних організмів, мають білки-рецептори, вмонтовані в плазматичну мембрану клітин і службовці для сприйняття і перетворення різних сигналів, що надходять у клітку, як від навколишнього середовища, так і від інших клітин. Як найбільш досліджених можна навести рецептори ацетилхоліну, що знаходяться на мембрані клітин в ряді міжнейронних контактів, у тому числі в корі головного мозку, і в нервово-м'язових з'єднань. Ці білки специфічно взаємодіють з ацетилхоліном CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 і відповідає на це передачею сигналу всередину клітини. Після одержання і перетворення сигналу нейромедіатор повинен бути вилучений, щоб клітина підготувалася до сприйняття наступного сигналу. Для цього служить спеціальний фермент - ацетилхолінестерази, що каталізує гідроліз ацетилхоліну до ацетату і холіну.
Багато гормонів не проникають всередину клітин-мішеней, а зв'язуються зі специфічними рецепторами на поверхні цих клітин. Таке зв'язування є сигналом, що запускає в клітці фізіологічні процеси.
Захисна функція
Імунна система має здатність відповідати на появу чужорідних частинок виробленням величезного числа лімфоцитів, здатних специфічно пошкоджувати саме ці частинки, якими можуть бути чужорідні клітини, наприклад патогенні бактерії, ракові клітини, надмолекулярні частинки, такі як віруси, макромолекули, включаючи чужорідні білки. Одна з груп лімфоцитів - В-лімфоцити, виробляє особливі білки, які виділяються в кровоносну систему, які дізнаються чужорідні частинки, утворюючи при цьому високоспецифічний комплекс на цій стадії знищення. Ці білки називаються імуноглобуліни. Чужорідні речовини, що викликають імунну відповідь називають антигенами, а відповідні до них імуноглобуліни - антитілами.
Антитіла побудовані з чотирьох поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою дисульфідними містками.
Структурна функції
Поряд з білками, що виконують тонкі високоспеціалізовані функції, існують білки, що мають в основному структурне значення. Вони забезпечують механічну міцність і інші механічні властивості окремих тканин живих організмів. У першу чергу це колаген - основний білковий компонент позаклітинного матриксу сполучної тканини.
У еластичних тканинах - шкірі, стінках кровоносних судин, легенів - крім колагену позаклітинний матрикс містить білок еластин, здатний досить в широких межах розтягуватися і повертатися в початковий стан.
Ще один приклад структурного білка - фиброин шовку, що виділяється гусеницями шовкопряда в період формування лялечки і є основним компонентом шовкових ниток.
Рухові білки
М'язове скорочення є процесом, в ході якого відбувається перетворення хімічної енергії, запасеної у вигляді макроергічних пірофосфатних зв'язків у молекулах АТФ, в механічну роботу. Безпосередніми учасниками процесу скорочення є два білки - актин і міозин.
Антибіотики
Велику і надзвичайно важливу в практичному відношенні групу природних органічних сполук становлять антибіотики - речовини мікробного походження, що виділяються спеціальними видами мікроорганізмів і пригнічують ріст інших, конкуруючих мікроорганізмів. Відкриття і застосування антибіотиків зробило у 40-ті рр.. революцію в лікуванні інфекційних захворювань, що викликаються бактеріями. Слід зазначити, що на віруси в більшості випадків антибіотики не діють і застосування їх як противірусних препаратів неефективно.
Токсини
Ряд живих організмів в якості захисту від потенційних ворогів виробляють сильно отруйні речовини - токсини. Багато з них є білками, проте, зустрічаються серед них і складні низькомолекулярні органічні молекули. Як приклад такої речовини можна навести отруйна початок блідої поганки - a-аманітін.
Висновок:
У даній роботі за допомогою різних схем і таблиць були розглянуті хімічні і фізичні властивості білків, класифікація білків, склад і будова білків, були розглянуті різноманітні функції білків, а також їх значення.
Доведено, що білки - обов'язкова складова частина всіх живих клітин, грають винятково важливу роль у живій природі, є головним, найбільш цінним і незамінним компонентом харчування. Це пов'язано з тією величезною роллю, яку вони відіграють у процесах розвитку та життя людини. Білки є основою структурних елементів і тканин, підтримують обмін речовин і енергії, беруть участь у процесах росту і розмноження, забезпечують механізми рухів, розвиток імунних реакцій, необхідні для функціонування всіх органів і систем організму.
"Життя - це форма існування білка"
Список використаної літератури:
· «ХІМІЯ-довідник для абітурієнтів та студентів». Видавництво acT-Фоліо, Москва, 2000 рік.
· Велика медична енциклопедія.
· «Енциклопедія для дітей. Хімія ». Аванта +, Москва, 2000 рік.
· Албертс Б., Брей Д., та ін Молекулярна біологія клітини Москва, 1994.
· Біотехнологія. Виробництво білкових речовин. В.А. Биков, М. Н. Манаков. Москва «Вища школа» 1987.
· Артеменко А.І. Органічна хімія: навч. для будує. спец. вузів. -М.: Вища школа, 2000.
· Березін Б.Д., Березін Д.Б. Курс сучасної органічної хімії. Навчальний посібник для вузів. -М.: Вища школа, 1999.
· Кнорре Д.Г., Мизін С.Д. Біологічна хімія. -М.: Вища школа, 1998.
· Загальна органічна хімія. Під ред. Д. Бартона, У.Д. Олліса. Нуклеїнові кислоти, амінокислоти, петіди, білки. -М.: Хімія, 1986.
· Філлповіч Ю.Б. Основи біохімії: уч. для студ. хім. і біол. спец. пед. інстр. М.: Вища школа, 1985.
· Шамін О.М. Історія хімії білка. -Москва: «Наука», 1977.
· Якубко Х.-Д., Ешкайт Х. Амінокислоти, пептиди, білки. Москва: «Світ», 1985.
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Хімія | Реферат
133.3кб. | скачати


Схожі роботи:
Білки
Білки 3
Білки
Що таке білки
Мембранні білки
Білки та їх значення
G-білки і їх функція
Білки і поліпептиди
© Усі права захищені
написати до нас
Рейтинг@Mail.ru