додати матеріал


Амінокислоти

[ виправити ] текст може містити помилки, будь ласка перевіряйте перш ніж використовувати.

Амінокислоти
Будь-яке з'єднання, яке містить одночасно карбоксильну та аміногрупу, є амінокислотою. Однак, частіше цей термін застосовується для позначення карбонових кислот, аміногрупа яких знаходиться в a-положенні до карбоксильної групи.

Амінокислоти, як правило, входять до складу полімерів - білків. У природі зустрічається понад 70 амінокислот, але тільки 20 грають важливу роль в живих організмах. Незамінними називаються амінокислоти, які не можуть бути синтезовані організмом з речовин, що надходять з їжею, в кількостях, достатніх для того, щоб задовольнити фізіологічні потреби організму. Незамінні амінокислоти наводяться в табл. 1. Для хворих на фенілкетонурію незамінною амінокислотою є також тирозин (див. табл. 1).
Таблиця 1
Незамінні амінокислоти R-CHNH 2 COOH
Назва (скорочення)
R
ізолейцин (ile, ileu)
CH 3 CH 2 CH (CH) 3 -
лейцин (leu)
(CH 3) 2 CHCH 2 -
лізин (lys)
NH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 -
метіонін (met)
CH 3 SCH 2 CH 2 -
фенілаланін (phe)
C 6 H 5 CH 2 -
треонін (thr)
CH 3 CH (OH) -
триптофан (try)

валін (val)
(CH 3) 2 CH-
тирозин (tyr)

Амінокислоти називають звичайно як заміщені відповідних карбонових кислот, позначаючи положення аміногрупи літерами грецького алфавіту. Для найпростіших амінокислот зазвичай застосовуються тривіальні назви (гліцин, аланін, ізолейцин і т.д.). Ізомерія амінокислот пов'язана з розташуванням функціональних груп і з будовою вуглеводневого скелету. Молекула амінокислоти миє містити одну або декілька карбоксильних груп і відповідно до цього амінокислоти відрізняються по основності. Також в молекулі амінокислоти може перебувати різну кількість аміногруп.
СПОСОБИ ОТРИМАННЯ АМІНОКИСЛОТ
1. Гідролізом білків можна отримати близько 25 амінокислот, але отриману суміш важко розділити. Звичайно одна або дві кислоти виходять в значно більших кількостях, ніж інші, і ці кислоти вдається виділити досить легко - за допомогою іонообмінних смол.
2. З галогензамещенних кислот. Один з найбільш поширених методів синтезу a-амінокислот полягає в амонолізу a-галогензамещенной кислоти, яку зазвичай отримують по реакції Геля-Фольгарда-Зелінського:

Цей метод можна модифікувати, отримуючи a-бромзамещенних кислоту через малоновий ефір:

Ввести аміногрупу в ефір a-галогензамещенной кислоти можна за допомогою фталіміду калію (синтез Габріеля):

3. З карбонільних сполук (синтез Штреккер). Синтез a-амінокислот за Штреккер полягає в реакції карбонільного з'єднання з сумішшю хлориду амонію і ціаністого натрію (це удосконалення методу запропоновано Н. Д. Зелінським і Г. Л. Стадникова).

Реакції приєднання - відщеплення за участю аміаку і карбонільного з'єднання дають імін, який реагує з ціаністим воднем, утворюючи a-амінонітріл. У результаті його гідролізу утворюється a-амінокислота.


Хімічні властивості амінокислот
Всі a-амінокислоти, крім гліцину, містять хіральних a-вуглецевий атом і можуть зустрічатися у вигляді енантіомерів:

Було доведено, що майже всі природні a-амінокислоти володіють однією й тією ж відносної конфігурацією при a-вуглецевому атомі. a-вуглецевого атому (-)-серину була умовно приписана L-конфігурація, а a-вуглецевого атома (+)-серину - D-конфігурація. При цьому, якщо проекція a-амінокислоти за Фішером написана так, що карбоксильна група розташована зверху, а R - внизу, у L-амінокислоти аміногрупа буде знаходитись зліва, а в D-амінокислоти - праворуч. Схема Фішера для визначення конфігурації амінокислоти застосовна до всіх a-амінокислот, які мають хіральних a-вуглецевим атомом.

З малюнка видно, що L-амінокислота може бути правообертальні (+) або Лівообертальний (-) залежно від природи радикала. Переважна більшість a-амінокислот, що зустрічаються в природі, відноситься до L-ряду. Їх енантіоморфи, тобто D-амінокислоти, синтезуються тільки мікроорганізмами і називаються «неприродних» амінокислотами.
За номенклатурою (R, S), більшість «природних» або L-амінокислот має S-конфігурацію.

L-Ізолейцин і L-треонін, що містять по два хіральних центру в молекулі, можуть бути будь-якими членами пари діастереомери в залежності від конфігурації при b-вуглецевому атомі. Нижче наводяться правильні абсолютні конфігурації цих амінокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНІ ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ
Амінокислоти - амфотерні речовини, які можуть існувати у вигляді катіонів або аніонів. Це властивість пояснюється наявністю як кислотної (-СООН), так і основний (- NH 2) групи в одній і тій же молекулі. У дуже кислих розчинах NH 2-група кислоти протоніруется і кислота стає катіоном. У сільнощелочних розчинах карбоксильна група амінокислоти депротоніруется і кислота перетворюється на аніон.
У твердому стані амінокислоти існують у вигляді цвіттер-іонів (біполярних іонів, внутрішніх солей). У цвіттер-іонах протон переноситься від карбоксильної групи до аміногрупи:

Якщо помістити амінокислоту у середу, що володіє провідністю, і опустити туди пару електродів, то в кислих розчинах амінокислота буде мігрувати до катода, а в лужних розчинах - до анода. При деякому значенні рН, характерному для даної амінокислоти, вона не буде пересуватися ні до анода, ні до катода, так як кожна молекула знаходиться у вигляді цвіттер-іона (несе і позитивний, і негативний заряд). Це значення рН називається ізоелектричної точкою (pI) даної амінокислоти.
РЕАКЦІЇ АМІНОКИСЛОТ
Більшість реакцій, в які амінокислоти вступають в лабораторних умовах (in vitro), властиві всім амінів або карбоновим кислотам.
1. освіта амідів по карбоксильної групи. При реакції карбонільної групи амінокислоти з аміногрупою аміну паралельно протікає реакція поліконденсації амінокислоти, що приводить до утворення амідів. Щоб запобігти полімеризацію, аміногрупу кислоти блокують з тим, щоб в реакцію вступала лише аміногрупа аміну. З цією метою використовують карбобензоксіхлорід (карбобензілоксіхлорід, бензілхлорформіат), трет-бутоксікарбоксазід та ін Для реакції з аміном карбоксильну групу активують, впливаючи на неї етілхлорформіатом. Захисну групу потім видаляють шляхом каталітичного гідрогенолізу або дією холодного розчину бромистого водню в оцтовій кислоті.

2. освіта амідів по аміногрупи. При ацилювання аміногрупи a-амінокислоти утворюється амід.

Реакція краще йде в основному середовищі, тому що при цьому забезпечується висока концентрація вільного аміну.
3. утворення складних ефірів. Карбоксильна група амінокислоти легко етеріфіціруется звичайними методами. Наприклад, метилові ефіри одержують, пропускаючи сухий газоподібний хлористий водень через розчин амінокислоти в метанолі:

Амінокислоти здатні до поліконденсації, в результаті якої утворюється поліамід. Поліаміди, що складаються з a-амінокислот, називаються пептидами або поліпептидами. Амидная зв'язок у таких полімерах називається пептидного зв'язком. Поліпептиди з молекулярною масою не менше 5000 називають білками. До складу білків входить близько 25 різних амінокислот. При гідролізі даного білка можуть утворюватися всі ці амінокислоти або деякі з них у певних пропорціях, характерних для окремого білка.
Унікальна послідовність амінокислотних залишків у ланцюзі, притаманна даному білку, називається первинною структурою білка. Особливості скручування ланцюгів білкових молекул (взаємне розташування фрагментів у просторі) називаються вторинною структурою білків. Поліпептидні ланцюги білків можуть з'єднуватися між собою з утворенням амідних, дисульфідних, водневих та інших зв'язків за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. У результаті цього відбувається закручування спіралі в клубок. Ця особливість будови називається третинну структуру білка. Для прояву біологічної активності деякі білки повинні спочатку утворити макрокомплекс (олігопротеін), що складається з декількох повноцінних білкових субодиниць. Четвертичная структура визначає ступінь асоціації таких мономерів в біологічно активному матеріалі.
Білки діляться на дві великі групи - фібрилярні (відношення довжини молекули до ширини більше 10) і глобулярні (відношення менше 10). До фібрилярних білків відноситься колаген, найбільш поширений білок хребетних; на його частку припадає майже 50% сухої ваги хрящів і близько 30% твердого речовини кістки. У більшості регуляторних систем рослин і тварин каталіз здійснюється глобулярними білками, які носять назву ферментів.
Додати в блог або на сайт

Цей текст може містити помилки.

Хімія | Реферат | 22кб. | скачати

Схожі роботи:
Амінокислоти 2
Амінокислоти їх класифікація
Вітаміни і амінокислоти
Незамінні та інші амінокислоти
Незамінні амінокислоти Класифікація вітамінів
Вільні амінокислоти нервової системи
36 Амінокислоти одержання властивості роль у біології
Аміак і амінокислоти їх роль в нашому житті
Амінокислоти одержання властивості роль у біології
© Усі права захищені
написати до нас
Рейтинг@Mail.ru